I INTRODUCCION:

Las enzimas mas usadas en la industria alimentaría son las hidrolasas,

entre esta sobre todo las proteasas, que hidrolizan proteínas de diferentes
grados, y se pueden obtener de tejidos vegetales, animales y de
microorganismos entre los de origen vegetal con amplia aplicación esta en la
papaina, El Perú exporta grandes cantidades de papaya en pasta o en jugo
(concentrado) a países desarrollados donde se purifica y comercializa con valor
agregado. Para establecer la edad y nivel de maduración de los frutos con
mayor contenido de papaina, estabilidad y otras condiciones para facilitar su
purificación es necesario hacer un monitoreo de la concentración de la papaina,
esta enzima es aplicada en la industria de cueros, carnes, licores medianas
vermicidas (digieren lombrices), etc. Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones metabólicas. Todo el metabolismo depende de reacciones
catalizadas por enzimas, es por tal razón muy importante adquirir conocimiento
respecto a la acción de las enzimas y de las formas en que le actividad de las
enzimas puede ser alterada.

Todos tos animales y vegetales, al igual que los hongos, levaduras y

bacterias sintetizan las enzimas; de hecho su acción está estrechamente ligada
con cualquiera de las etapas biológicas (nacimiento, germinación, desarrollo,
crecimiento, reproducción, senectud, muerte, etc) de todos los tejidos activos.
Debido a esto los alimentos contienen una gran variedad de enzimas
endógenas que le provocan cambios benéficos y dañinos, además de que
previenen de las distintas contaminaciones microbianas. Por esta razón es muy
importante conocer las actividades enzimáticos de cada producto, para así
obtener ventajas de ellas y evitar los problemas indeseables que puede traer
consigo su presencia.

OBJETIVOS

o evaluar por espectrofotometría la actividad enzimatica, actividad

o especifica empleando como sustrato caseina
o Evaluar la actividad enzimática de la amilasa y la renina.
o Determinar los factores que afectan la actividad enzimática.
 II REVISION BIBLIOGRÁFICA

Las enzimas:

Una enzima es un catalizador biológico que lleva a cabo reacciones

bioquímicas a muy altas velocidades y con un elevado grado de especificidad;
en su ausencia la mayoría de las transformaciones químicas requeridas para
mantener activas las células tardarían. Su nombre proviene del griego y
significa “en la levadura” ya que a fines del siglo pasado, cuando se creó el
término, se pensaba que estos compuestos sólo actuaban en el interior de las
células.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan
con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones
equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los
productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.
En este caso para la práctica se utilizo la enzima renina.

Amilasas

Los alimentos ricos en almidón, como frutas (plátano), tubérculos

(papas) y cereales (higo, arroz, maíz, sorgo, avena, mijo, centeno), contienen
gran número de enzimas, cuya actividad continúa aún después de cosechados
y almacenados.
Las amilasas son parte da las proteínas citoplasmáticas y que se han
dividido en dos grandes grupos: alfa amilasa y la beta amilasa. Cabe Indicar
que en los cereales se han identificado electroforéticamente más de 10
moléculas con esta actividad amilolítica, lo que quiere decir que estas enzimas
tienen varias izo enzimas.
La alfa amilasa es una endohidrolasa que actúa de manera aleatoria
sobre los enlaces internos  (1,4) de la amilasa y  de la amilo pectina, con
lo cual se produce dextrinas, se da el nombre de enzima licuante debido a que
su presencia provoca la rápida reducción de le viscosidad de las soluciones de
almidón. Es capaz de romper las uniones glucosídicas adyacentes a ambos
lados del enlace  (1.6) de le amilo pectina, aunque no ataca específicamente
a este enlace.
La  amilasa hidroliza los enlaces  (14) a partir de los extremos no
reductores de la amilasa y del amilo pectina, y produce moléculas de maltosa;
esta actividad la clasifica consecuentemente como una exoenzima. Su acción
se detiene al llegar a las uniones  (1,6) de le amilo pectina y su nombre se
refiere a que ocasione una inversión del enlace alfa a beta y genere moléculas
de beta amilasa.

Utilización de la amilasa

El uso mas importante de las amilasas es en la panificación, ya que

hidrolizan el almidón y producen los azúcares (glucosa y maltosa) que a su vez
faciliten las reacciones de oscurecimiento no enzimático que den origen al color
en el horneado; también favorecen la generación del anhidrido carbónico pues
son sustratos fáciles para las levaduras lo cual provoca el esponjamiento y por
último mejora la textura del pan.

Cuajo:

Sustancia del cuajo presente en el jugo gástrico de los mamíferos lactantes.

Contiene una enzima que coagula la leche, llamada renina o quimosina, el
principio activo de las preparaciones de cuajo utilizadas en la fabricación de
queso y dulce de leche cuajada. Los preparados comerciales de extractos de
cuajo se elaboran a partir de la capa más interna del cuarto estómago de los
terneros.

II. MATERIALES Y METODOS

Materiales

o Tubos de ensayo
o Matraces
o Refrigeradora
o Leche
o Renina
o Carbonato de calcio

Metodología

la metodología empleada fue Práctica y explicativa

PROCEDIMIENTO

Tomar un vaso de 100 ml y poner 80 ml de leche fresca, calentar a 35 C

adicionar 0.004 g de renina más una pizca de sal y dejar en reposo por
1min.

En un vaso de 100 ml poner 80 ml de leche hervida y calentar hasta 35 C,

adicionar 0.004g de renina más una pizca de sal, dejar en reposo 15
minutos.

Tomar un vaso de 100 ml y poner 70 ml de leche hervida mas 0.006 gr de

cloruro de calcio y calentar a 35 C adicionar 0.004 gr de renina más uma
pizca de sal, dejar en reposo 10 m.

Tomar un vaso de 100 ml poner 70 ml de leche fresca y llevar a

refrigeración por10 min. Adicionar 0.004 gr de renina más pizca de sal y
seguir manteniendo en refrigeración por 10 min.
 IV RESULTADOS

80ml leche renina, sal 35 C

cuajo

80ml leche renina, sal SO4Cu

10 min refriger. 10 min refriger no cuajo

80ml leche renina, sal

Hervida 35 C no cuajo

80ml leche renina, sal CaCl

Hervida 35 C cuajo
 V CONCLUSION

En la práctica realizada se pudo lograr aprender, como es alterada la

actividad enzimática debido a diversos factores. La cinética Enzimática estudia
la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios
proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en
muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza
siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato.

Lo que se pudo observar es para que cuaje la leche tiene que mantener una
temperatura de 35ºC a medio ambiente es cuando la enzima renina actúa y se
lleva acabo la reacción enzimática.

VI BIBLIOGRAFIA

BADUI, S.1993. Química de los alimentos. Ed. Alhambra Mexicana

BENDER, D. 1995. Introducción a la Nutrición y Metabolismo. Edit. Asubie.

Zaragoza, España, 113—132 pp.