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Facultad de Ciencias Agrarias.

Programa de Ingeniería Agroindustrial-Biotecnología. Semestre VI 2019B.


Taller Enzimología
F o V. Justifique
 La especificidad estereoquímica permite que una enzima actué
aproximadamente sobre el 50% de una mezcla racémica

 ,porque las enzimas muestran estereospecifica por lo menos a una pequena
parte del sustrato

VERDADERA. Una mezcla racémica o racemato, es una mezcla en la cual dos


compuestos químicos con actividad óptica, que guardan entre sí la relación de imágenes
especulares, son encontrados en proporciones equivalentes. Es decir
estereoisómeros están presentes en un 50 %. Dicha mezcla es ópticamente inactiva.
50% del grupo S y 50% del grupo R la especificidad es porque se sintetiza el 50 por
ciento por la acción de la enzima,

1. ESPECIFICIDAD ESTEREOQUIMICA: Muchas enzimas muestran


preferencia por determinado isomero óptico o geométrico
2. ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina el sustrato y únicamente
presenta especialidad hacia el enlace que ataca
3. ESPECIFICIDAD DE GRUPO: El enzima es periférico para determinado
enlace químico adyacente a un grupo específico ejemplo: la tripsina en específica para
los enlaces peptídicos situados en el extremo carboxilo de la arginina y la lisina
4. ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: Pueden atacar solo un sustrato y catalizar
una sola reacción. La mayoría de los enzimas pertenecen a esta categoría

 En la apoenzima todos los aminoácidos del centro activo establecen un micro-


ambiente para el acople enzima-sustrato – FALSA apoenzima parte de
aminoácidos en donde actuará el sustrato necesita un cofactor para activarse
.

 PARTE PROTEICA DE LA ENZIMA


 Catalíticamente inactiva hasta que se le une el cofactor adecuado
 La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o
coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente
activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o
cofactor adecuados, constituye la holoenzima.

 Los cambios en la estructura terciaria de una enzima pueden ser el resultado del
acople del cofactor y el sustrato a la coenzima
 Nota. la enzima se une a la coenzima, SUSTRATO SE UNE AL SITIO ACTIVO.

Falsa. LA COENZIMA SE UNE A LA ENZIMA NO AL SUSTRATO, existen re giones


diferenciada dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como
unidades autónomas de plegamiento y o desnaturalización de las proteínas se aplica
modelo de ajuste inducido que dice que tanto proteína y sustrato UNIDO AL SITTIO
ACTIVO sufren alteraciones al formar el complejo.

 Las enzimas pueden ser utilizadas como índices de calidad, es así como la
peroxidasa en leche entera pasteurizada deberá reportar una presencia negativa
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Verdadera. La actividad de la enzima peroxidasa en la leche se utiliza para el control de
la pasteurización. La enzima peroxidasa se mantiene activa tras el proceso de
pasteurización baja (LTLT) de la leche, poniéndose en evidencia su actividad por la
aparición de un color azul tras la reacción. Sin embargo, cuando el método de
pasteurización aplicado a la leche es de mayor temperatura (pasteurización alta, HTST)
se destruye la enzima, no apareciendo color en los 30 segundos siguientes al desarrollo
de la reacción, Ya que la peroxidasa es una enzima en la leche que puede
desencadenar oxidaciones lo cual deteriora la leche, por su acción sufre la caseína
haciendo que forme un precipitado y por ende el resultado será negativo, Si no aparece
color la reacción es negativa, lo que nos indicaría que la peroxidasa ha sido inactivada
por el calentamiento.

Completar
Defina la acción de una enzima, con base en la figura

E +S [ES] E + P

ENERIA DE ACTIVACION , ENERIA MINIMA PARA ACTIVAR ATOMOS , LAS ENZIMAS


REDUCEN LA ENERIA DE ACTIVACION Y AUMENTA LA VELOCIDAD DE REACCION,
REDUCEN CAMINO DE REACCION PARA LA FORMACION DE PRODUCTOS.
¿Qué consecuencia presenta la acción excesiva y no excesiva de amilasas en
panadería?
La amilasa Es la enzima más usada en el pan, y tiene tres subtipos: α-amilasa, β-amilasa y γ-
amilasa, siendo las dos primeras las más comunes. Su función consiste en transformar
la amilosa y la amilopectina (glúcidos complejos) de la harina en compuestos simples. La
levadura se alimenta de estos azúcares simples en forma de dextrinas y los convierte en
productos de deshecho como alcohol y dióxido de carbono (CO2), cosa que hace que la masa
del futuro pan se infle, proporciona un buen sabor y da un color adecuado a la corteza. La harina
contiene amilasas, pero no contiene el subtipo α-amilasa, por lo que esta es suplementada de
origen fúngico o en forma de malta. La α-amilasa de origen fúngico, que es la más usada, actúa
sobre el contenido de almidón dañado, la cantidad del cual puede variar según el tipo de trigo y
del procedimiento de molido.
Dosis demasiado elevadas de amilasas pueden causar un efecto negativo, ya que habrá una
hidrólisis excesiva del almidón, y en consecuencia la masa será demasiado plástica y adoptará
el parecido a un chicle , NO EXCESIVA TIENE INFLUENCIA POSITIVA EN VOLUMEN
TAMBIEN EN LA PRESERVACION DEL ALIMENTO, PRODUCIENDO UN EFECTO DE
RENTILIZACION
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 ¿Por qué se debe adicionar calcio a frutos en el procesamiento?

SE COLOCAN A los alimentos con diversas finalidades, entre ellas para restituir su


contenido cuando ha quedado mermado durante el proceso de fabricación, almacenamiento o
manipulación, o para darles un valor nutricional semejante al de los alimentos de los que
pretenden ser alternativas .XD Este macronutriente participa fundamentalmente como un
elemento estructural de la lámina media, la pared celular y la membrana de las células
aumentando la firmeza de los tejidos vegetales y la resistencia frente al ataque de patógenos.
Mejora la vida de post- cosecha de frutas y hortalizas y disminuye los desórdenes fisiológicos
que los afectan. Participa en los procesos de división y extensión celular y es un activador de
procesos metabólicos, enzimáticos y hormonales. Se le considera un mensajero al interior de las
células, gatillando respuestas fisiológicas ante situaciones de estrés.

 ¿Por qué se debe inactivar las enzimas pectolíticas en jugos de naranja?

 Las pectinasas son un grupo de enzimas capaces de descomponer o separar


grupos pectinos , sustratos de polisacáridos encontrados en la pared celular de las
plantas, La textura de las frutas y verduras se debe a la presencia de pectinas que
actúan como parte de la pared celular. Las pectinas son polímeros de hidratos de
carbono complejos que forman bloques estructurales, y cuyo principal papel es dar
rigidez a la pared celular de frutas. Durante la extracción del jugo por procedimientos
mecánicos o físicos, dichas pectinas que forman las paredes de las frutas se aglomeran
formando sistemas coloidales en el jugo o néctar. La clarificación natural es un proceso
lento y dependiente del tipo de fruta, por lo que es recomendable la acción de las
enzimas pectinolíticas o pectinasas para permitir que el material suspendido
flocule y sea separado mayoritariamente por filtración del jugo o néctar. Sin
embargo, después de este proceso se requiere de un tratamiento térmico que
inactiva las enzimas degradativas de pectinas, para evitar una excesiva degradación y
la generación de otros problemas de calidad como la formación de nubes o una excesiva
clarificación que provoca cambios en sabor, color y en la consistencia del producto final.
El tratamiento enzimático varía con el tipo y características de la fruta
NOTA.SE DEBEN INACTIVAR YA QUE PROVOCAN SEPARACION DE FASES
PRECIPITACION, MOD DE TEXTURA LA TURBIDEZ, REDUCCION DE VISCOCIDAD
Y PERDIDA DE COLOR

 ¿Cuál es la acción de lipasas en la leche?


ACCION ES LA IDROLISIS ENZIMATICA , DESDOBLAMIENTO DE TRILICERIDOS
QUE CONSTITUYEN , QUE CONSTITUYEN LA MATERIA gRASA DE LA leche,
 La lipolisis en la leche se produce por la acción del enzima lipoproteína lipasa. Este enzima es
importante para la síntesis de la leche, ya que rompe los triglicéridos+ que forman parte de las
lipoproteínas circulantes en la sangre, haciendo posible que la glándula mamaria capte los ácidos
grasos liberados. En la leche, se encuentra asociada a las micelas de caseína. La lipoproteína
lipasa, como la mayoría de las lipasas, libera los ácidos grasos de los extremos del triglicérido,
posiciones 1 y 3. Dado que la grasa de la leche contiene ácidos grasos de cadena corta y media,
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con olores y sabores intensos, "a queso" o "a rancio", especialmente en la posición 3, la lipolisis
enzimática puede producir una alteración importante de sabor.

En principio, la cantidad de lipoproteína lipasa presente en la leche podría producir daños


importantes en muy poco tiempo. Si no se producen es por dos factores. El primero es que la
grasa de la leche se encuentra en los llamados "glóbulos grasos", gotitas de grasa envueltas en
una membrana formada por proteínas. La integridad de esta membrana es importante para
preservar la grasa de la lipolisis. Si se rompe por agitación intensa, por la acción de fuerzas de
cizalla debido a un mal diseño de las máquinas de ordeño, o por el tratamiento de
homogeneización, entonces la lipolisis se producirá mucho más fácilmente, al perderse la
protección de la membrana y al aumentar la superficie de contacto al disminuir el tamaño de los
glóbulos grasos. Otro factor es que la lipoproteína lipasa precisa para actuar eficientemente un
cofactor de naturaleza protéica , presente en las lipoproteínas, su substrato natural. Las
lipoproteínas se encuentran en la sangre, y no pasan habitualmente a la leche en vacas sana,
aunque si en vacas con problemas de mamitis. El enfriamiento de la leche tras el ordeño también
influye en la lipolisis, probablemente al debilitar las fuerzas hidrofóbicas que mantienen unas
proteínas asociadas con otras, aunque el mecanismo exacto no se conoce.

Dado que la lipoproteína lipasa se desnaturaliza fácilmente por calentamiento, la lipolisis


enzimática no representa un problema en la leche tratada térmicamente.
La lipolisis enzimática, en este caso debida a las lipasas de microrganismos, es importante en el
desarrollo del aroma característico de muchos quesos.

En la leche humana se encuentra otro enzima distinto, la lipasa activada por sales biliares, que es
inactiva en la propia leche, pero que contribuye a la disgestión de la grasa de la leche en el tubo
digestivo del recién nacido.

 ¿Por qué se debe evitar la presencia de proteína en la obtención de jarabes a partir


de almidón?

 Ubique sobre la figura las enzimas correspondientes, indicando el tipo de enlace


sobre el cual actúa
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 ¿Cuál es la fuente de las enzimas?. A nivel industrial ¿cuál es la más importante?

La producción de enzimas para uso industrial tuvo sus orígenes en Dinamarca y Japón, a finales
del siglo XIX, cuando se produjeron las primeras preparaciones de renina a partir del estómago
de terneros y de amilasa de origen fúngico. Las enzimas son productos de las células, y por lo
tanto pueden obtenerse a partir de tejidos animales, tejidos vegetales o mediante procesos de
fermentación empleando microorganismos seleccionados .  
En la industria alimentaria, las enzimas (tanto libres como inmovilizadas) se utilizan para
recuperar subproductos, facilitar la fabricación, mejorar el aroma, y/o estabilizar la calidad de los
alimentos. 
Las enzimas industriales más utilizadas son carbohidrasas , proteasas y lipasas, aunque también
se emplean oxidorreductasas e isomerasas. La mayoría de estas enzimas son de origen
microbiano, y solo unas pocas proceden de animales o vegetales superiores.

 ¿Qué es el sitio activo y como funciona? Zona de la enzima a la cual se une el


sustrato para que se produzca la RX , es la reion de la enzima que se combina con
el sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima-llamada centro activo. El
centro activo comprende (1) unsitio de-unión formado por los aminoácidos que están
en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

 ¿Por qué se considera el uso de las enzimas como una tecnología limpia?

 La Tecnología ambiental, tecnología verde o tecnología limpia es aquella


que se utiliza sin dañar el medio ambiente, la aplicación de la ciencia
ambiental para conservar el ambiente natural y los recursos, y frenar los
impactos negativos de la involucración humana., obtiene las enzimas de
manera que no se verán afectados los productores de las mismas. El
Desarrollo de tecnología limpia de inmovilización enzimática para ... pueden
ser menos contaminantes y más limpios empleando enzimas microbianas,
las enzimas son moléculas de origen proteico que actúan como un
catalizador, acelerando los procesos en determinadas reacciones químicas ,
son producto biodegradables, es decir que contaminan menos , porque no
contienen moléculas sintéticas a comparación con otros que contienen
químicos. Producen productos deradabless , requieren menor eneria y
eneran menor deseco.

 En la enzima, ¿a que corresponde la parte proteica y no proteica?

En estos casos, la parte proteica de la enzima se denomina apoenzima y la


fracción no proteica es el cofactor. Una holoenzima es una enzima que está
formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula
orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas
cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.
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Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos
apropiados para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras
sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie
mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y
funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima se
denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor

 ¿Por qué se puede desnaturalizar una enzima?


La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más
al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los
sustratos no están posicionados para hacerlo, cambios bruscos de temperatura, pH, cambios de
cofactores, presencia de inibidores, Las enzimas se pueden desnaturalizar, es decir su
estructura puede modificarse irreversiblemente como resultado de altas temperaturas o por el
cambio del pH óptimo. Como resultado las enzimas no realizan catalizaciones , se insolubicen y
formen un precipitado .E f e c t o d e l p H p a r a l a d e s n a t u r a l i z a c i ó n d e l a e n z i m a :
p H e x t r e m o s p u e d e n o c a s i o n a r l a desnaturalización de las enzimas, debido a que la
estructura con estos cambios es posible modificar las interacciones iónicas que intervienen en la
estabilidad de la enzima en su estado nativo. Las enzimas se pueden inactivar (desnaturalizar)
principalmente por envenenamiento, contaminación microbiana, sedimentación y
desnaturalización química.

 Si desea trabajar con enzimas, ¿qué condiciones considera más importantes


para estandarizar el proceso?
El éxito del trabajo con enzimas depende del cuidado con que se eviten las
condiciones en las cuales son inestables. Las purificaciones deben llevarse a
cabo sin pérdidas inútiles de tiempo y lo más conveniente, en general, es
guardar las preparaciones en congeladora.
1. Deben evitarse altas temperaturas y acidez o alcalinidad extremas. Durante
el aislamiento y la purificación conviene, en general, trabajar entre 0 y 4 oC y
evitar pH mayor que 9 o menor que 5.
2.  Debe evitarse la formación de espuma, ya que la misma es indicador de
desnaturalización proteica
3.Los solventes orgánicos inactivan muchas enzimas a temperatura
ambiente; de modo que los fraccionamientos con los mismos deben llevarse
a cabo a baja temperatura y ésta no debe elevarse hasta que el solvente se
haya eliminado o diluido a concentraciones inocuas.
3.   Deben tomarse también varias precauciones en lo que se refiere a las condiciones de la
reacción
a)      Elegir pH y temperatura en las zonas de mayor estabilidad de la enzima
b)      Llevar a cabo la reacción a temperatura constante
c)      Elegir un buffer adecuado para evitar cambios de pH
d)      Evitar la introducción de trazas de otras enzimas (saliva).
e)   Elegir una cantidad de enzima adecuada para obtener variaciones apropiadas de la
magnitud a medir

 En un proceso con adición de enzimas, la formación de espuma ¿qué efecto


ocasiona en la actividad enzimática? Inactivación de enzima debido a que la
espuma es un indicador de desnaturalización proteica, se vuelve menos estable la
enzima.
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 ¿Por qué se puede dar presencia de metanol en el procesamiento de frutas?

 El metanol se produce en muchos seres vivos de forma natural y en


cantidades pequeñas, como parte de sus procesos metabólicos. Por ejemplo,
el metanol se genera naturalmente en muchas frutas y verduras, El metanol es
una sustancia que puede presentarse naturalmente en el cuerpo en pequeñas
cantidades. Las principales fuentes de metanol en el cuerpo incluyen frutas, verduras y
bebidas de dieta que contienen aspartamo

 ¿En la inhibición enzimática competitiva y no competitiva, que cambios se dan en el


Km y Vmax?. Explique mediante un gráfico

Los inhibidores competitivos afectan el progreso de la reacción al unirse a una enzima, por lo

general en el sitio activo, y evitan que el sustrato real se una. En un momento dado, solo el

inhibidor competitivo o el sustrato pueden unirse a la enzima (no ambos). Es decir, el inhibidor y

el sustrato compiten por la enzima. La inhibición competitiva actúa disminuyendo el número de

moléculas de enzima disponibles para unirse el substrato.

Los inhibidores no competitivos no impiden que el sustrato se una a la enzima. De hecho, el

inhibidor y el substrato no afectan la unión del otro con la enzima en lo absoluto. Sin embargo,

cuando el inhibidor se une, la enzima no puede catalizar su reacción para producir un producto.

De esta forma, la inhibición no competitiva actúa reduciendo el número de moléculas funcionales

de enzima que pueden realizar la reacción

 Se requiere modificar un almidón enzimáticamente. ¿Qué tipo de enzimas se


pueden usar y que significaría un aumento de la dextrosa equivalente?
gLucoamilas y amiloglucosidasa

 ¿Por qué la acción de la betagalactosidasa genera un aumento en el poder


edulcorante?

 ¿Qué tipo de enzimas participan en la conversión del músculo en carne?

 Enzimas endógenas calpaina y catepsina - enzimas exógenas vegetales, bromelina


,papaína – u microbianas. aplicadas voluntariamente a la carne, las que principalmente
participan son las proteasas que son enzimas que rompen enlaces peptídicos

Calpaínas, dependen del calcio y son proteasas


Catepsina enzimas lisosómicas que intervienen en la degradación en las proteínas
de las fibras, generando una mayor terneza
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Explique la acción de la renina en la leche. De acuerdo al sustrato en el que actúa,
como se clasificaría esta enzima.
La quimiosina o renina se encuentra en Las peptidasas (antes conocidas como proteasas)
son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas. Usan una molécula de agua
para hacerlo y por lo tanto se clasifican como hidrolasasel cuajo a acción de la quimosina es
bien conocida por la industria láctea. Actúa directamente en un punto delimitado de la caseína
con calcio. Al alterar dicha molécula se inicia la formación de un gel que atrapa la mayoría de los
componentes sólidos de la leche; este gel se contrae poco a poco ayudado por la acidificación
previa de la leche por medio de bacterias acidolácticas, y al contraerse va expulsando suero. Al
cortar el gel en cubitos, se logra separar entre un 50 y un 90% del contenido inicial del suero de
la leche.
La efectividad del cuajo está en función de la temperatura, la concentración del sustrato (la
leche), concentración de calcio y la acidez. Las temperaturas usuales de coagulación pueden
variar entre los 28 °C y los 41 °C, aunque lo más usual es una de 35 °C. Según el tipo de queso
se pueden conseguir mezclas de leche con una acidez que puede variar entre los 0,18% de
acidez titulable hasta los 0,46%.

De acuerdo a los datos del siguiente cuadro, ¿a que tipo inhibición corresponde?
I = inhibidor
Km Umax
Sin I 1 2
Con I1 2 2
Con I2 3 2
a. Competitiva
b. No competitiva
c. Acompetitiva
d. Ninguna de las anteriores
e. respuesta. Es una i competitiva en donde km cambia y umax se mantiene constante.

f.
Cual será la constante de velocidad k de una reacción de primer orden cuyo tiempo medio
es de 0,3 s. Que intervalo de tiempo debería transcurrir para que desapareciese el 95% del
reactivo.
a. 3,31 s-1 y 1,3 s
b. 2,31 s-1 y 1,3 s
c. 2,31 s-1 y 2,3 s
d. 4,31 s-1 y 1,3 s