Escuela Profesional de Ingeniería Sanitaria y ambiental

UNIVERSIDAD ANDINA NESTOR

CACERES DE JULIACA

CURSO
BIOQUIMICA AMBIENTAL
TEMA: ENZIMAS
DOCENTE:

 DR. SERGIO PAUL GUTIERREZ CASTILLO

ALUMNO:

 LAZO OBLITAS EDGAR EDWIN

JULIACA-PERU
2021

ENZIMAS

EDGAR LAZO
OBLITAS
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CONCEPTO: son proteínas formadas por todas las células, son

producidas por animales, vegetales, etc. Aceleran la velocidad de
reacciones, disminuyen energía de actividades y especificas en sustrato.
La enzima no sufre modificación durante reacción:

Velocidad de reacción: es la cantidad de producto formado por unidad

de tiempo.

Energía de activación: es la mínima energía que se necesita para

iniciar una reacción química.

Sustrato: es la molécula sobre la cual actúa la enzima para formar

productos.

Sitio activo: es la zona de la enzima en el cual se une el sustrato, para

que se produzca la reacción.

Apoenzimas: es la parte proteica de la enzima, sin cofactores o grupos

prostéticos. Es catalíticamente inactivo.

Cofactor: pequeñas moléculas, orgánicas o inorgánicas, que requiere la

apoenzima para ser activa

Grupo prostético: es similar al cofactor, pero está fuertemente unido al

apoenzima.

Cofactor: pequeñas moléculas, orgánicas o inorgánicas, que requiere la

apoenzima para ser activa.

Holoenzima: es la enzima activa. Formada por la adición de cofactores

o grupos prostéticos a la apoenzima.

Las enzimas catalizan la reacción bajando la energía requerida para

pasar de sustrato a producto. Esta reacción ocurre como es: el sustrato
se une con la parte activa de la enzima formando un complejo sustrato

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enzima va formándose el producto y al final se desprende el producto

de la enzima así dejando su sitio activo de enzima.

La actividad catalítica de una enzima puede estar afectada por

siguientes factores como la temperatura por encima de 40 a 42 grados
donde la enzima se desnaturaliza y esto da el cambio de la célula otro
factor importante es el pH que puede afectar entre el sustrato y la
enzima y el valor del pH óptimo puede ser 7 y el pH 1-6 acida se
encuentra en la enzima digestiva como la pepsina y un pH de 8-12
alcalino se encuentra en la enzima de la cavidad oral como por ejemplo
la amilasa.

La concentración de sustrato va también en relación de velocidad de

reacción y concentración de sustrato, cualquier aumenta de
concentración de sustrato no afecta la velocidad de la reacción.

Los cofactores para que la enzima sea activas durante la reacción

bioquímica estas sustancias bloquean o distorsionan el sitio activa de la
enzima como son los inhibidores son los que reducen o detienen
actividad catalítica de enzimas, bloqueando o distorsionando el sitio
activo.

La inhibición de la actividad enzimática es:

 Inhibición competitiva; donde el inhibidor tiene estructura similar

al sustrato, donde el inhibidor se adhiere a la parte activa de la
enzima evitando así la unión con el sustrato.
 Inhibición no competitiva; es donde el inhibidor se une a la
enzima en un sitio diferente al sitio activo. Esta unión ocasiona
cambios en la estructura de la enzima y no es capaz de unirse al
sustrato. Se le dice inhibición no competitiva porque el sitio activo
sufra una distorsión evitando la unión del sustrato.

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BIBLIOGRAFIA:

 https://classroom.google.com/u/0/c/Mzk2ODQzNTUwOTY4/a/NDIx
NzEwOTU2OTE4/details

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