Cambios Químicos y

Bioquímicos en Leche
Dra. Ing. Alimentaria Alejandra Medrano

2016
Biosíntesis de componentes de la
leche
Proteínas: a partir de aminoácidos de la sangre. Las micelas de
caseína pueden comenzar la agregación en las vesículas de Golgi
dentro de la célula secretora.
Lípidos: Los triglicéridos se forman en el interior del retículo rugoso
endoplasmatico
C4-C14 se sintetizan en las células
C16 y mayores se preforman como resultado de la hidrogenación del
rumen y se transportan directamente en la sangre
Lactosa: Síntesis en la glándula mamaria por acción conjunta N-
galactosiltransferasa y a-lactoalbumina. La síntesis de la lactosa regula
el volumen de leche secretado.
iones solubles Na, K, Cl ( mantienen el equilibrio osmotico
en la leche inversamente proporcional con la lactosa)

Ca, Mg. Fosfato, Citrato (coloidal)

 Propiedades Físicas

Viscosidad
Color Blanco
pH normal 6.5-6.7
Punto de congelación es entre (–0.512 a –0.550)
Índice de Refracción: 1.3440 a 1.3485
 Estructura de la Leche

Solución de: lactosa, minerales, vitaminas hidrosolubles

Suspensión coloidal: de proteínas (micelas de caseina y proteínas

globulares) (soles)

Emulsión aceite agua: glóbulos grasos dispersos en la solución

 Lípidos
Variabilidad composicional
Importancia económica
Susceptibles a la alteración.
Los TAG representan la mayor proporción de los lípidos (96-98% del
total).
El resto incluye fosfolípidos y esteroles y sus esteres, AG libres.
62% de AG saturados (ácido butírico (C4:0))
30% AG monoinsaturados
y 3% de AG poliinsaturados.
Se encuentran formando glóbulos grasos.
Características sensoriales
 El glóbulo graso
Membrana del globulo:

Derivada de la membrana apical de la celula. consiste en:

glicoproteínas, lípidos polares, esteroles y un cierto número de enzimas
(xantin-oxidasa, lipasas, etc.).
Actúa como un emulsionante y le da estabilidad
Protege a la grasa de la acción enzimática.
Su disrupción da lugar a una rápida lipólisis catalizada por las
lipoprotein-lipasas de la leche o lipasas microbianas contaminantes.
Los globulos de grasa son entre 20-25 veces más grandes que las
caseinas
Se puede diferenciar en la membrana del glóbulo graso 4 zonas:

La zona más interior (zona D):

Triacilglicéridos
Fosfolípidos
Colesterol

La siguiente zona (zona C):

Proteínas y fosfolípidos
Otras proteínas (Inmunoglobulinas)

La siguiente zona (zona B):

Glicoproteínas
Enzimas lipasas

La zona más exterior (Zona A):

Constituida por agua ligada unida a glicoproteínas y zonas hidrofílicas
Proteina en Leche Porcentaje
Caseinas 79.5
alfa S1 30.6
alfa S2 8
beta 28.4
Kappa 10.1
Proteinas de Suero 19.3
alfa lactoalbumina 3.7
beta lactoglobulina 9.8
BSA 1.2
Inmunoglobulinas 2.1
Proteasas peptonas 2.4
 Caseinas
Alto contenido de glutámico y aspártico
El iminooacido prolina (abundante) esta distribuido homogéneamente
No tienen estructuras 2º y 3º, tienen expuestos zonas hidrófobas,
Alto contenido de residuos de H de Carbono y de fosfatos
pH isoeléctrico 4.6
Practicamente todas las moléculas de caseinas estan integrando las
micelas pero existe una pequeña fracción que se encuentra en solución.
Contienen más aa hidrófobos que hidrófilos
Las caseínas α,β y γ son sensibles a la alta cc de iones Ca+2 propios de
la leche
Existen 4 fracciones principales que se diferencian por su movilidad
electroforética: α,β,γ y κ
 alfa(s1)-caseina
PM: 23,000; 199 residuos, 17 prolina
Dos zonas hidrofóbicas, separadas por una region polar, en la que
encontramos 8 grupos fosfatos.

alpha(s2)-casein
PM: 25,000; 207 residues, 10 prolina
Cargas negativas en N-terminal
Cargas positivas en C-terminal
 alfa(s1)-caseina
PM: 23,000; 199 residuos, 17 prolina
Dos zonas hidrofóbicas, separadas por una region polar, en la que
encontramos 8 grupos fosfatos.

alpha(s2)-casein
PM: 25,000; 207 residues, 10 prolina
Cargas negativas en N-terminal
Cargas positivas en C-terminal
 ß -casein
PM: 24,000; 209 residuos, 35 prolina
Extremo N-terminal cargado negativamente resto muy hidrófobo
Asociación dependiendo de la Temperatura. Forma largos polímeros
a 20° C pero no a 4° C
Sensible a la precipitación por calcio
 Caseina γ

mezcla de 3 fracciones que derivan de la hidrólisis parcial de la β por

la acción de las proteasas naturales de la leche, como la plasmina.

Otras fraccion es la caseina λ proviene de una hidrólisis de las caseinas

α y β.
 Caseina κ

papel estabilizador frente al Calcio.

Tiene una sección ,muy hidrófoba y otra muy hidrófila
tiene 1 solo residuo de fosfoserina
La acción de la renina sobre el enlace 105-106
para caseina- κ (1-105)
macropéptido (106-169)
 Micelas de caseína
La micela protege las proteínas individuales contra ciertos ataques
enzimáticos

El modelo micelar:
la micela está formada por submicelas:
con -caseína
sin -caseína
formada por 30 monómeros de caseínas.
Se agregan a micelas mayores mediante puentes de Ca2(PO4)3
Equilibrio entre Ca iónico y Ca complejo
La formación de la micela se vería favorecida por
interacciones hidrofóbicas y salinas.
Ca++: 90% de calcio se asocia a la micela de caseína. El retiro de
Ca++ conduce a la disociación reversible. La adición de Ca++ conduce
a la agregación.
Puentes de H: entre las caseínas individuales de la micela
Enlaces Disulfuro: alpha(s1) y las b-caseinas no tienen residuos del
cysteina.
Interacciones Hidrofóbicas: Muy importante en la estabilidad de las
micelas Debe ser recordado que las interacciones hidrofóbicas son muy
termosensibles.
Interacciones Electrostáticas: Algunas de las interacciones de la
subunidad pueden ser por fuerzas iónica,
Fuerzas Van der Waals :
Estabilización esterica: por capa pilosa
 Proteinas del suero
Compactos globulares
En solución coloidal en un intervalo de pH muy amplio
Estabilizadas por su alto grado de hidratación
Las altas temperaturas ocasionan su desnaturalización,
Alto valor nutritivo
 β-lactoglobulina
58% del total de las proteínas del suero
Contiene 162 aminoácidos PM: 18300
Existen 8 variantes genéticas
pH isoeléctrico 5.1
Cambios con el pH:
debajo de pH 3.5 : monómeros
pH: 3.5-5.2 : octámero
pH 5.2-7 : dímero
pH mayores de 7 monómero
Hidrofobicidad elevada en el centro
Importante en grupos sulfhídrilos
No se encuentra en leche humana
 α-lactoalbumina

Tiene actividad biológico

Formada por 123 aa
Contiene 4 disulfuros provenientes de Cys
Rica en el aminoácido triptofano (6% en peso)
Inmunoglobulinas
• Contribuyen a las propiedades antibacterianas de la leche sin
tratamiento térmico
• Crioglobulinas

Albúmina Sérica
• Igual a suero sanguíneo
• Contiene un alto nº de Cys y tiene 1 grupo SH libre
• Fácilmente desnaturalizable aun a bajas temperaturas

Proteasas - Peptonas
• Compuesta por un grupo heterogéneo de fosfoglucoproteinas.
Lactosa
El principal hidrato de carbono

En equilibrio osmótico con la sangre

Existe bajo dos formas isoméricas alfa y beta

Ambas pueden presentarse hidratadas o anhidras

 Vitaminas
Liposolubles:
• A , D, E, y K.
Hidrosolubles:
• B1 - thiamine
• B2 - riboflavin
• B6 - pyridoxine
• B12 - cyanocobalamin
• niacin
• pantothenic acid
• vitamin C (ascorbic acid)
 Minerales
La leche aporta casi todos los minerales
I familia: iones solubles Na, K, Cl ( mantienen el equilibrio osmotico
en la leche inversamente proporcional con la lactosa)
II familia: Ca, Mg. Fosfato, Citrato (coloidal)
Estabilidad de la caseína
III familia sales afectadas por pH

Las sales desempeñan un papel muy importante en la estabilidad

Agregado iones Ca y Mg
Agregado de citrato
Agregado de fosfato
Procesos tecnológicos
Refrigeración

Ruptura de los glóbulos de grasa y

migración al plasma de
fosfolípidos y de las proteínas
Las inmunoglobulinas presentes en
los glóbulos grasos tienen la
peculiaridad de asociarse a bajas
temperaturas lo que favorece el
natado.
 Homogenización
Desintegrar o dividir finamente los glóbulos de grasa de la leche para
conseguir una suspensión permanente y estable y evitar su separación
• Induce la rotura de la membrana del glóbulo,
• Las zonas dañadas se cubren con proteínas
• Efectos :
Disminuye el cremado (Ley de Stoke)
Tiene un color más blanco brillante
Disminuye la sinéresis (quesos)
Tratamiento térmico
 Efectos
Proteínas y aminoácidos
Desnaturalización de las proteínas de suero
Igs (importante en el cremado)
β-Lg (interacciona con la k-CN (-S-S-)
Cys160 β-Lg y Cys 88 κ-casein.
α-la, BSA (generación de H2S y mercaptanos)

las caseínas son muy estables al calor

ya que por no tener estructuras 2º y 3º bien definidas, no se
desnaturalizan.
Hidrólisis de fosfoserina de caseínas
Lactosa:

Degradación de la lactosa en ácidos fórmico

Formación de lactulosa

Reacciones de Maillard
Sales

Se modifica el equilibrio salino en la leche

Ca soluble precipita en fosfato cálcico
 Variación de pH:
pH 6.6: leche entera

pH a 5.5 a 20ºC:
Disolución del fosfato cálcico coloidal

pH 5.2 , a 20ºC:
Gran parte del fosfato cálcico coloidal se perdió.

pH 4.6 :
Todo el fosfato cálcico esta disuelto
Se produce la precipitación de caseínas
 Agregado de enzima
Ataque enlace 105-106
-para K-caseina (básico e hidrofóbico)
ligado a las caseínas α–s y β
- glicomacropéptido (ácido y hidrófilo)

Produce un gel de micelas de caseína,

Potencial Zeta:
Micelas enteras : –20 mV,
Paracaseina: –10 mV.