Capítulo 2

CARACTERÍSTICA DE LOS PRINCIPALES SISTEMAS PROTEICOS

Introducción
Todos los alimentos contienen proteínas, ya que las proteínas son
componentes esenciales de los sistemas biológicos. Las proteínas de los
alimentos podemos las podemos dividir en dos grandes grupos: proteínas de
origen animal y proteínas de origen vegetal. El tipo de proteína que posee un
organismo, depende de su genoma (Información genética). De manera que los
organismos más cercanos genéticamente tienen proteínas más similares. Por
ejemplo: las proteínas de los diferentes animales son muy similares, las de las
leguminosas son muy similares y las de los cereales son muy similares.
2.1 Proteínas del músculo
Desde el punto de vista anatómico, las carnes (ganado, cerdo, pollo, etc.) y
las porciones comestibles del pescado, son tejidos musculares. Las carnes y el
pescado contienen 50 – 80% de proteínas en base seca, la amplitud del rango se
debe al contenido variable de grasas. Cualitativamente las proteínas son los
componentes más importantes del musculo. En la tabla 2.1, se presenta el
contenido proteico (en base húmeda) de diferentes especies animales.

Tabla 2.1 contenido proteico del musculo en diferentes animales (en base húmeda).
Nombre % de proteína
Carne (vacuna) 20.0
Puerco 15.0
Hígado (res) 23.6
Hígado (puerco) 19.6
Riñón (res) 19.7
Salmon 17.4
Bacalao (fresco) 16.5
Camarón 22.5
Langosta 16.2
Ostras 9.8
Pollo 20.5
Pato 16.1
Pavo 20.1

2.1.1 Estructura del músculo

 Los músculos están constituidos por células gigantescas en forma de fibra,
unidas por delgadas capas de tejido conectivo, en el seno de las fibras,
sumergidas en el sacroplasma (el citoplasma de la fibra muscular), se hallan
millones de estructuras filiformes, con diámetro alrededor de una micra y de
longitud similar a la fibra.

Figura 2.1 Estructura de las proteínas miofibrilares, miosina y actina

Estas estructuras reciben el nombre de fibrillas y constituyen el sistema contráctil

de la célula. Los exámenes al microscopio electrónico de estas fibrillas revelan la
existencia de una estructura más fina, consistente en 2 tipos de filamentos
distintos ordenados en forma hexagonal. Filamento grueso que son moléculas de
miosina, ordenado cabeza o cola y filamentos delgados, formado por moléculas
helicoidales de otra proteína, la actina. La miosina comprende 50-60% de las
proteínas contráctiles, mientras que la actina representa 15-30%. La miosina
posee actividad de ATPasa.
En el proceso de contracción muscular es necesaria la asociación entre la miosina
y la actina. La figura 2.2 presenta la secuencia de reacciones que lleva a la
asociación y disociación de la actina y miosina, controlada por hidrolisis de ATP.
Figura 2.2 Mecanismo de regulación de la contracción y relajación muscular

2+ 2+ relajación
Ca + CaM (Ca )4CaM
ATP Miosina Pi
MLCK
+ MLCP
CaM MLCK (Ca 2 )4 CaM MLCK

ATP H 2O
miosina-P
+
Actina

Actomiosina-P

ATP ADP + P i

contracción

La señal nerviosa para la contracción muscular genera un impulso electroquímico

que causa el aumento de la contracción intracelular (sarcoplasma) de Ca 2+. Como
consecuencia de la alta concentración, el Ca 2+ se liga a la proteína calmodulina
(CaM), induciéndole cambios conformacionales que permiten la unión de CaM con
la enzima miosina cinasa de cadena corta (MLCK). El complejo resultante
(Ca2+)4-CaM-MLCK es la forma activa del MLCK, que cataliza la fosforilación de la
miosina, permitiendo su unión a la actina. Así, se forma la actomiosina-P, que
tiene actividad como Mg2+ ATPasa, hidrolizando el ATP y provocando la
contracción. Cuando el impulso nervioso cesa el Ca 2+ es bombeado fuera de la
célula y la MLCK es inactivada por la disociación de la CaM, la miosina es
desfosforilada por la miosinfosfatasa de cadena corta (MLCP) y se produce la
relajación del músculo

2.1.2 Cambio post-morten en animales

Después de la muerte del animal ocurren muchos cambios bioquímicos, el
volumen de la sangre disminuye y las reacciones aeróbicas para la conservación
de glucógeno a CO2 y agua cesan. El pH del músculo baja como resultado del
glucolisis anaeróbico, principalmente por la formación del ácido láctico. Cuando el
pH es suficientemente bajo, ciertas enzimas claves del glicólisis, especialmente la
fosfofructoquinasa, son inhibidas y el glicolisis cesa. El pH al cual ocurre esto se
denomina último pH y es alrededor de 5.1-5.5. El pH final es muy importante para
la textura de las carnes, su resistencia al crecimiento microbiano y el color., el pH
final del pescado es naturalmente alto, no es afectado por el estrés.
La disminución de la síntesis de ATP hace que el músculo se torne rígido. Esta
rigidez del musculo post-mortem se conoce como rigidez cadavérica o rigor
mortis y se debe a que la actomiosina no se puede disociar, porque al faltar el
ATP, el Ca2+ no puede ser bombeado fuera del sacroplasma para que ocurra la
relajación, el resultado es que la carne endurece. El tiempo usual para que
aparezca el rigor mortis, es de 8 a 12 horas para la mayoría de los animales, pero
en el pescado ocurre entre 1 y 10 horas. Cuando el animal es tratado con
demasiada rudeza antes del sacrificio, el rigor mortis aparece más rápido, ya que
las reservas de glucógeno son bajas, junto con el ATP. Por esta razón los
animales que van a ser sacrificado deben estar tranquilos. Cuando la carne se
cocina antes de que ocurra el rigor mortis, esta resulta muy blanda y cuando se
cocina antes de que desaparezca el rigor mortis es muy dura.
La rigidez del musculo no es una condición permanente, la carne almacenada en
refrigeración comienzan a perder la rigidez después de varios días con un
evidente aumento en el grado de hidratación. En Tecnología de alimentos este
proceso se conoce como maduración, sazonado o envejecimiento. Se sugiere
que el ablandamiento de la carne durante el envejecimiento, se debe a la actividad
de las enzimas proteolíticas presentes en el musculo, hay evidencia de presencia
de proteasas neutras que son activadas por Ca 2+. Las catepsinas son otro tipo de
proteasas que se encuentran en los lisosomas (catepsinas B, D, H y L). La
catepsina B tiene la actividad al último pH encontrado en el musculo (5.1-5.5), a
pH 6 hidroliza rápidamente a la miosina seguido por tropina, tropomiosina y actina.
Siendo esta última solo ligeramente susceptible al ataque. Las otras catepsinas
tienen actividades a pH más ácidos y se cree que no tienen acción en el musculo
post-mortem. En general el grado de hidrolisis de las proteínas del musculo,
durante el envejecimiento, es pequeño, pero se considera que la hidrolisis de
unas cuantas uniones es suficiente para eliminar la rigidez de las carnes, el tejido
muscular del pescado sufre cambios similares a la carne, aunque el aumento de la
rigidez, luego de la muerte, en menos pronunciado.
Cuando hablamos de maduración de las carnes, el tiempo mínimo necesario para
cada corte está determinado por la formación progresiva de aromas y sabores,
provienen de la formación de moléculas volátiles. Un período adecuado de
maduración permite obtener la mejor terneza posible para cada especie y pieza.
La temperatura de maduración oscila entre 0-4ºC.
Aunque el comportamiento post-mortem de las proteínas miofibrilares (actina,
miosina, etc.) es un factor importante para la textura de las carnes, es mucho más
importante el estado de madures del animal y el corte de carne. Esas variaciones
se deben a la diferencia en el tejido conectivo más que a las proteínas contráctiles.
El tejido conectivo del musculo está compuesto casi en su totalidad por fibras de la
proteína colágeno. Las fibras de colágeno consisten de moléculas de
tropocolágeno ligadas por enlaces cruzados (figura 2.3). Las moléculas de
tropocolágeno, están constituidas de tres cadenas polipeptídicas muy similares,
ricas en glicina, prolina e hidroxiprolina; unidas por puentes de hidrogeno.

Figura 2.3 Formación del colágeno

La observación común de las carnes de los animales jóvenes es más suave que
de las carnes de los animales más viejos, se debe a una mayor proporción de
enlaces cruzados entre moléculas de tropocolágeno, en los viejos, antes que al
aumento en la cantidad total de tejido conectivo. Pero entre los diferentes tejidos
del mismo animal, la variación en la cantidad de colágeno (tejido conectivo), es la
que determina la textura de la carne, la carne con más colágeno es más dura.
Cuando la carne se cocina, los puentes de hidrogeno entre tropocolágeno se
debilitan, y si el calentamiento es muy prolongado también se rompen algunos
enlaces cruzados, lo que resulta en ablandamiento de las carnes.

2.1.3 Mioglobina (pigmento rojo de las carnes)

El color rojo de las carnes de debe a una proteína llamada mioglobina. Esta
es muy similar a la hemoglobina, tanto en estructura como en función, formada por
una sola cadena polipeptídica (globina) y un grupo prostético (hemo) como se
esquematiza en la figura 2.4.

Figura 2.4 Representación esquemática de la mioglobina presente en el grupo

con el grupo Fe en medio.

Globina

El átomo de hierro del grupo hemo está ligado a 5 átomos de nitrógeno, de los
cuales 4 pertenecen al grupo pirrol del anillo porfirínico y el otro al residuo histidilo
de la globina, el sexto enlace de coordinación puede fijar moléculas de agua,
oxígeno y óxido de nitrógeno.
La carne expuesta a la luz y a la temperatura ambiente pierde su color vivo en 1 y
3 días, pero lo conserva durante más tiempo en la oscuridad a, siempre que sea
bajo el contenido microbiano. Cuando la carne se somete a cocción, esterilización
y salado; la mioglobina sufre modificaciones características.
 Figura 2.5 cambios en la mioglobina

O2 H2O
N N N N N N
+O2 oxidación ++
++ ++
Fe Fe Fe
-O 2 reducción
N N N N N
N
globina globina globina
Oximioglobina l or Desoximioglobina Metamioglobina
ca (pardo)
(rojo brillante) (rojo purpura)

H2 O NO NO
N N N N N N
++ calor ++
++
Fe Fe Fe
N N N N N N
NO
globina
globina NO
Nitrosilmioglobina
Desnaturalizada Nitrosilmiocromo
(rosado)
(pardo) (rosado intenso)

La intensidad del color rojo varía entre tejidos, especies y edad del animal. Por lo
general el musculo de poca actividad, cuyas necesidades energéticas pueden ser
suplidas por glicolisis anaerobia, tiene concentraciones bajas de mioglobina, pocas
mitocondrias y el color es pálido. Este es el caso de la pechuga de pollo, en
contraste, los músculos usados para la actividad continua, tales como las
extremidades del pollo, en donde la energía debe ser suplida por reacciones
oxidativas, los niveles de mioglobina son altos y el color más oscuro. El estado de
oxidación del Fe en la mioglobina también altera el color, como se puede observar
en la figura 2.5, en el animal vivo, está en su forma reducida de Fe 2+. La
oximioglobina es de color rojo brillante mientras la desoximioglobina es de color
purpura oscuro. Cuando la carne se somete a cocción, la mioglobina se
desnaturaliza y la cadena polipeptídica se desprende del grupo hemo. Esto
cambia las propiedades del hierro, que puede ser rápidamente oxidado a Fe 3+
tornándose del color pardo característico
El curado tiene como objetivo la preservación de las carnes, contra
microorganismos, potencialmente patógenos, principalmente en embutidos (jamón
chorizo, salchicha, etc.). Básicamente el curado consiste en añadir pequeñas
cantidades de nitritos y nitratos. Los nitritos producen acido nitroso que se
descompone rápidamente en NO, el cual se combina con la mioglobina formando
nitrosa mioglobina. El empleo de nitratos se basa en consideraciones de
seguridad, ya que los nitritos son tóxicos y los nitratos se transforman en nitritos.
Recientemente se ha cuestionado la seguridad de uso de nitritos y nitratos en la
industria de alimentos, ya que, bajo ciertas condiciones, el nitrito puede reaccionar
con aminas secundarias, formando N-nitrosamina, que son agente carcinogénica.
2.2. Colágeno y gelatina
El colágeno es el principal constituyente de las estructuras soportes del cuerpo de
animales vertebrados e invertebrados. Es la más importante, en peso, de la
composición de los mamíferos (1/3 del total). El colágeno se encuentra
concentrado en los tejidos conectivos especializados: piel, tendón, hueso, donde
es componente esencial. Estas proteínas se diferencian claramente de las otras
por su alta contenido de los aminoácidos prolina e hidroxiprolina. La hidroxiprolina
representa cerca del 14% del peso del colágeno, por lo que se puede considerar el
aminoácido característico de esta proteína. La estructura del colágeno se
representó en la figura 2.3. La gelatina se obtiene por ruptura de uniones que
forman colágeno. Primero se rompe la red para producir la unidad monomérica
que es el tropocolágeno y después se separan las cadenas polipeptídicas
(cadenas ), que constituyen la gelatina. Dependiendo del tipo de tejido, edad y
especie del animal, así como los procesos químicos utilizados para romper los
enlaces, se puede obtener diferentes gelatinas. Gelatina tipo , en donde
predominan tres cadenas  independientes; gelatina tipo , donde predominan
dos cadenas  unidas por uno o varios enlaces covalentes y una  independiente
y la gelatina tipo γ, donde predominan tres cadenas  unidas por 2 o más enlaces
covalentes.

Tabla 2.5 composición porcentual de los aminoácidos de la gelatina

Aminoácido % Aminoácido %
Alamina 8.6 – 11.3 Leucina 3.1 – 3.5
Arginina 8.3 – 9.1 Lisina 4.1-5.2
Acido aspártico + 6.2-6.9 Metionina 0.7-1.0
asparagina
Cisteína Trazas – 0.2 Fenilalanina 2.1 – 2.6
Glicina 26.4-30.5 Prolina 14.8-18.0
Acido glutámico+ 11.1-11.7 Serina 2.9 – 4.2
glutamina
Histidina 0.71.0 Treonina 2.2-2.4
Hidroxilisina 0.76-1.2 Triptófano 0- trazas
Hidroxiprolina 13.3-14.5 Tirosina 0.2-1.0
Isoleucina 1.4-1.9 Valina 2.5-3.4

Las gelatinas, también se pueden clasificar en tipo A y B. La gelatina tipo A que

se obtiene por tratamiento ácido y tipo B que se obtiene por tratamiento alcalino.
La gelatina A proviene sobre todo de las pieles frescas de cerdo y en menor
cantidad de huesos y piel de ternera. La gelatina tipo B proviene de huesos y piel
de ternera. La gelatina contiene 19 de los 20 aminoácidos comunes de la proteína
y solo por la ausencia del triptófano impide que sea considerado un alimento
proteico completo (ver tabla 2.5).

En los últimos años se ha aumentado la producción y aprovechamiento de

la gelatina alimentaria, debido a que sus propiedades hidrofóbicas- hidrofílicas la
convierten en un agente gelificantes único. No existe ningún problema de
asimilación o inocuidad, contrario a lo que ocurre con gelificantes vegetal. La
gelatina, tiene todas las propiedades deseables de un gelificante; textura, efecto
de espesamiento, formación de geles, emulsificación, estabilización de
dispersiones y fijación de aromas. Por otro lado, su capacidad de formación de
películas, su carácter insípido y la insolubilidad en grasa, lo hacen un excelente
agente para recubrimientos protectores. por sus propiedades la gelatina es muy
utilizada en la preparación de postres, confitería, pastelería, helados, embutidos,
como estabilizantes de salsa y aderezos.

2.3. Proteínas de la leche

La leche es el alimento fundamental para la vida después del nacimiento de
todos los mamíferos. La leche es una secreción multifásica de las glándulas
mamarías, que contiene glóbulos de grasa emulsificados, micelas de caseína
coloidales dispersas y proteínas disueltas; además de lactosa, sales y vitaminas.
La composición aproximada de la leche es de 3.5% de grasa, 3.5% de proteína,
4.8% de lactosa y 0.7% de ceniza, el agua presenta la fase continua (tabla 2.2) el
contenido de grasa y proteína dependen de la alimentación del animal, en Panamá
varía con la estación, por la disponibilidad de alimento para el ganado.

Tabla 2.2- Composición de la leche de vaca

Componentes % promedio Rango por raza
Agua 86.6 85.5 – 87.7
Grasa 4.1 3.4 – 5.1
Proteína 3.6 3.3 – 3.9
lactosa 5.0 4.9 – 5.0
Ceniza 0.7 0.68 – 0.74

Las proteínas de la leche se pueden dividir en 3 grandes grupos: caseínas,

proteínas del suero y proteína asociada con la fase lipídica (tabla 2.3).
 Tabla 2.3 concentración de las principales proteínas de la leche
Proteínas Concentración g/L
Caseínas 24 – 28
-caseínas 15-19
-caseínas 9-19
k-caseínas 3-4
γ-caseínas 1-2
Proteínas del suero 5-7
-lactoglobulina 2-4
-lactoglobulina 1-15
Proteasa-peptona 0.6-1.8

2.3.1. Caseínas
Pertenecen al grupo de las fosfoproteínas, que representan el 80% de las
proteínas totales de la leche. Las tres principales caseínas (,, k y γ) representan
cerca del 95% de la fracción caseína. El término caseína total es aplicado a un
grupo heterogéneo de fosfoproteínas precipitadas de la leche cruda a pH 4.6 y
20°C. El contenido de fosforo de la caseína es relativamente alto (0.85%), lo
mismo que el aminoácido prolina. El fósforo se liga a través de un enlace
fosfomonoester, principalmente a la serina.
Los procesos empleados para extraer la caseína de la leche descremada se
basan en su insolubilidad bajo ciertas condiciones.
1. La caseína láctica se obtiene por fermentación natural de la leche por su
flora láctica. En condiciones favorables de temperatura, las bacterias se
desarrollan y transforman la lactosa de la leche en ácido láctico. La leche
descremada de 40 a 50°C.
2. La caseína ácida usualmente se prepara sustituyendo el ácido láctico por
HCl. Esta técnica es más simple, pero el suero de la leche es más rico en
cloruros. Recientemente se ha desarrollado el proceso de acidificación por
intercambio iónico, en donde la leche descremada es tratada con una
resina catiónica. Así, la leche pierde sus iones Ca 2+, K+, y Na+, ganando H+
de la resina, la leche se acidifica con una desmineralización parcial, esta
operación se realiza a temperatura normal.
3. En la crioprecipitación de la leche, es almacenada a -10°C, provocando la
desestabilización de las micelas que precipitan, cuando la leche es
descongelada. La desestabilización ocurre por la elevada concentración de
Ca en la fase liquida del producto congelado y una disminución del pH a 5.5
debido a la precipitación de CaHPO4 y Ca(H2PO4)2 y Ca3(PO4)2 con la
constante liberación de H+.
4. Precipitación con etanol, la caseína puede ser precipitada con etanol al
40%, obteniéndose un producto con propiedades funcionales muy
 deseadas, ya que forman emulsiones estables, la precipitación de la
caseína con etanol es técnica y económicamente factible, pero hasta el
momento no es utilizada comercialmente. La concentración de etanol puede
reducir a 10 – 15% ajustando el pH a 6.
5. La ultrafiltración (UF), esta técnica involucra el uso de técnicas con
porosidad de 0,01um, que separa moléculas con peso molecular de 1 a 200
Kda, utilizando una presión mayor a 1000 Kpa. Cuando la UF es aplicada a
la leche se obtiene una fracción que no atraviesa la membrana “membrana
retenida”, que contiene proteínas, grasas y minerales coloidales y una
fracción que atraviesa la membrana (permeado o ultrafiltrado), que
contiene agua, minerales solubles, lactosa, compuestos nitrogenados
noproteicos y vitaminas hidrosolubles. En la figura 2.6 se presenta un
esquema del procesamiento de la leche por ultrafiltración.

Figura 2.6 Proceso de ultrafiltración.

La UF tiene la ventaja que no afecta las propiedades físico químicas de las

proteínas de la leche. La UF puede ser utilizada para estandarizar el valor
nutricional de la leche consumida o para estandarizar preparados de la leche en
polvo, debido a que se puede detectar cambios ocurridos a la composición natural
de la leche o productos lácteos. La micro filtración (MF), donde se utilizan
membranas de poros de 0.2 a 2.0 µm, puede ser utilizado para separar,
selectivamente, partículas con peso molecular mayores a 200 Kda. La MF
aplicada a productos lácteos permite remover microorganismos y fraccionar
proteínas de la leche. La MF utiliza poros de 0.2µm, permite la separación de una
fracción retenida que contiene básicamente proteínas nativas y permeado que
contiene proteínas del suero y macropéptidos de caseínas.
2.3.2. Proteínas del suero
Cuando la caseína es removida de la leche descremada, la fase acuosa se
llama suero. Cuando la caseína se obtiene por precipitación ácida a pH 4.6 la
fase acuosa es suero ácido. Si se obtiene por acción de renina o enzimas
similares, la fase acuosa es suero renina o suero dulce. Los sueros difieren de
su composición reflejando el origen. El suero acido, aunque esté libre de caseína,
contiene más calcio, mientras que el suero dulce, además de los componentes
naturales del suero, tiene una alta concentración de aminoácidos libres y
fragmentos de caseínas, que resultan de la acción de las enzimas proteolíticas.
Las proteínas del suero representan alrededor del 20% de las proteínas
totales de la leche. Los 2 principales componentes son la -lactoglobulina y -
lactoglobulina, representando un 70 – 80% de las proteínas del suero. También se
encuentra la seroalbúmina, inmunoglobulinas y proteasas-peptonas como
principales proteínas del suero. Adicionalmente ha sido identificado numerosas
enzimas y proteínas con funciones metabólicas específicas (lactoferrina). Las
proteínas del suero que se encuentran en pequeñas cantidades, podrían no ser
detectados cuando el suero integral es examinado. Las más importantes de estas
proteínas son: lactoferrina, lactollina, transferrina y glicoproteína M-1.
Tradicionalmente el suero de la leche ha sido considerado un desecho de la
producción del queso o caseína. Utilizado como alimento de cerdos y mezclado
con pasto para ganado. Sin embargo, el interés de disminuir la contaminación del
medio ambiente y el desarrollo de nuevas técnicas para el aislamiento de
proteínas. Han transformado el suero de la leche en una materia prima de gran
valor. Muchas proteínas del suero poseen propiedades funcionales, nutricionales,
fisiológicas y farmacéuticas. El producto proteico del suero ácido o suero renina se
obtiene calentando a 90°C a pH 6.0, bajo estas condiciones aproximadamente el
80% de las proteínas del suero coagulan y se recobran por filtración o
centrifugación. Las proteínas obtenidas por este proceso están desnaturalizadas y
son insolubles, por lo que tienen pocas propiedades funcionales de importancia y
se utilizan para fortificar alimentos. Una forma más soluble de lactoalbúmina se
obtiene por calentamientos a 90°C y pH 2.5. La aplicación de la técnica de UF en
la extracción la proteína del suero ha permitido su producción comercial. Por esta
técnica se ha logrado obtener concentrados proteicos de suero (30 – 70% de
proteína), con poca desnaturalización, manteniendo propiedades funcionales de
utilidad.
2.3.3. Proteínas asociadas a la fase lipídicas
Un sistema adicional de proteínas, es la membrana del glóbulo graso de la
leche (MFGM). El MFGM, es una fracción lipídica, en donde se han detectado
varias enzimas. Pero solo algunas de estas han sido aisladas en cantidades
importantes. Las lipasas son proteínas características de las capas lipídicas lo
mismo que las lipoproteínas.

2.3.4. El Queso
Los quesos se preparan por coagulación en las micelas de la leche.
Frecuentemente se coagula la caseína por acción del cuajo; la rapidez de
formación de la cuajada (paracaseinato de Ca) depende de la proporción del cuajo
y la temperatura, las acción más rápidas ocurren entre 30 – 40°C. El cuajo se
obtiene de la envoltura del cuarto estomago de ternera (abomaso). Sin embargo,
por el alto precio, últimamente se están utilizando mezclas pepsina-cuajo, así
como proteasas bacterianas, pero estas son menos específicas que el cuajo. La
cuajada también se obtiene bajando el pH a 4.7, para esto frecuentemente se
recurre a la siembra de levaduras lácticas en la leche, transformando la lactosa en
ácido láctico. La acidez facilita la salida de lactosuero y evita el crecimiento de
otros microorganismos. La renina cataliza el hidrolisis de un enlace peptídico
especifico de la K-caseína, como se demuestra en la figura 2.7.

1 2 3 103 104 105 106 107 108 167 168 169

Glu - Glu - Gin - - - - - - Leu - Ser - Fen - Met - Ala - Ile - - - - - - Tre - Ala - Val
Para K - caseina K - caseina macropéptido

Renina
Figura 2.7- Acción de la Renina en la preparación de queso

La K-caseína se hidroliza en dos fragmentos, uno para K-caseína, que pertenece

la micela y la otra, el macropéptidos k-caseína que se pierde en el suero y es
donde se quedan las unidades de carbohidrato. La pérdida de los carbohidratos
permite la formación de enlaces fuertes entre las micelas y rápidamente se forma
la cuajada. La cuajada se deja reposar durante varias horas, para que aumente la
acidez y adquiera más firmeza, luego se homogeniza y prensa. Antes de prensar
se añade sal para remover más suero y prevenir el crecimiento de
microorganismos. La etapa final de la elaboración del queso requiere de la
maduración a temperaturas bajas. Las enzimas de la renina y las proteasas de
microorganismo hidrolizan proteínas, produciendo péptidos que aportan los
sabores y las texturas características de los diferentes productos (algunos
péptidos pequeños aportan sabor amargo o de carne). Además, las lipasas liberan
ácidos grasos de cadena corta que también contribuyen al sabor.

2.4. Proteínas del huevo

Huevo tradicionalmente ha sido comercializado con su cáscara, pero hay una
tendencia de disminuir su consumo, aumentando el de productos procesados a
base de huevo. En USA en 1990 se reportó que el 22% del consumo de huevo
corresponde a productos procesados. Se considera que es enorme el potencial de
los nuevos productos de huevo, principalmente por las propiedades funcionales de
sus proteínas. Los principales problemas de la industria del huevo son la
presencia de salmonelas y el contenido relativamente alto de colesterol. Por esto
en la actualidad es importante la pasteurización de los productos y la formulación
de productos bajos en colesterol y grasa. El huevo fresco (con cáscara) contiene
aproximadamente 12.9% de proteínas. Las proteínas de la fracción comestible
huevo se dividen en proteínas de la clara y proteínas de la yema.
2.4.1. Proteínas de la clara de huevo
La clara representa 60% del peso total del huevo, y contiene principalmente agua
(87 – 89 %) las proteínas es el principal constituyente de la fracción seca de la
clara, por lo que esta parte del huevo se considera un sistema proteico. La clara
de huevo fresco contiene cerca de 11.1% de proteína. En la tabla 2.4 se
representan una lista de las proteínas de la clara de huevo

Tabla 2.4 proteínas de la clara de huevo

Proteína % base seca PI Característica
Ovoalbúmina 54 4.5 Fosfoglicoproteinas
Liga iones
Ovotrasferrina 12 6.1
metálicos
Ovomucoides 11 4.1 Inhibe tripsina
Ovomucina 3.5 4.5 – 5.0 Sialoproteina
Lisozima 3.4 10.7 Lisa bacterias
Globulina G2 4.0 5.5 Anticuerpos
Globulina G3 4.0 5.8 Anticuerpos
Inhibe serina
Ovoinhibidor 1.5 5.1
proteasas
Avidina 0.05 10 Liga biotina
Ovoglicoproteína 1.0 3.9 Sialoproteina
Ovoflavoproteína 0.8 4.0 Une riboflavina
Inhibidor de ficina 0.05 5.1 Inhibe tioproteasas

1. Ovoalbúmina es la fracción proteica más abundante de la clara de huevo, se

clasifica como fosfoglicoproteinas. La albumina está constituida de fracciones
A1 y A3 que difieren en su contenido de fosforo, cada molécula de
ovoalbúmina posee 2 puentes disulfuro (S-S) y 4 grupos libre que sufren
modificación durante la desnaturalización.
2. Conalbumina (ovotransferrina) no contiene fosforo ni grupos sulfidrílos.
Contiene cerca de 0.8% de hexosa y 1.4% de hexosamina, consiste en un solo
polipéptido que se une al Fe, este es una de las proteínas antibacterianas de la
clara de huevo, contra los microorganismos que requieren Fe para su
crecimiento.
3. Ovomucoides, es una glicoproteína que contiene 20.25% de carbohidratos (D-
manosa, D-galactosa, glucosa y ácido sialico) inhibe la actividad proteolítica de
la tripsina. Es muy resistente al calor y al pH acido. A pH 9, la molécula se
desnaturaliza rápidamente a partir de 80°C, perdiendo actividad antitríptica.
4. Lisozimas, es una enzima que cataliza la degradación hidrolítica de los
carbohidratos poliméricos de la pared celular de ciertos microorganismos
provocando su lisis. La lisozima hidroliza los enlaces (1-4) entre el ácido N-
acetil murámico y residuo N-acetil glucosamina de la pared bacteria
5. Ovomucina, es una glicoproteína que contribuye a la estructura gelatinosa de
la clara de huevo, no es soluble en agua, pero lo es en solución diluida de
sales a pH 7 o mayor. Contiene cerca de 30% de carbohidrato con 10 -12%
hexosamina y 15% hexosa y 3 – 8% ácido siálico. La Ovomucina purificada es
resistente a la desnaturalización por calor. La licuefacción de la clara de huevo,
durante la conservación se atribuye a una degradación de las ovomucinas
6. Otras proteínas de la clara de huevo: la avidina, proteína se liga a la biotina
(una vitamina) disminuyendo su utilización biológica. La ovoglobulina G2 y G3
son excelentes agentes espumantes. El ovoinhibidor es una proteína capaz de
inhibir la tripsina y la quimiotripsina.
Las proteínas de la clara de huevo se desnaturalizan con facilidad y poseen alta
capacidad de formar espuma (desnaturalización). El tratamiento térmico, el
congelado, la deshidratación y los tratamientos que involucran agitación, son
procesos que causan desnaturalización de las proteínas de la clara de huevo.
2.4.2. Propiedades físico químicas de la clara de huevo
Las proteínas de la clara de huevo son capases de atrapar burbujas de aire
durante el batido formándose la espuma. Después de este tratamiento la clara de
huevo más o menos desnaturalizada, envuelve cada burbuja de aire con una fina
capa que tiene cualidades mecánicas suficientes para evitar la ruptura; la espuma
formada es estable, lo que es una propiedad tecnologías importante. Tres
proteínas intervienen en la formación y estabilización de la espuma, la globulina
son principales responsables por la formación de espumas, la ovomucina,
responsable de la estabilización de la espuma y la ovoalbúmina, que es sensible a
la desnaturalización térmica, asegura el mantenimiento de la espuma durante la
cocción.
Las propiedades ligantes de la clara de huevo determinan su capacidad de
mantener estable los componentes sólidos, semilíquidos, líquidos de un producto.
Entre las proteínas del huevo, las albuminas presentan la mejor la mejor acción
ligante. Las propiedades gelificantes están unidas a la acción coagulante de la
clara de huevo. Por la acción del calor, agente físicos o químicos, forman una red
proteica (gel) en la cual el agua y las sustancias solubles quedan atrapadas.

2.4.3. Proteínas de la yema

La yema de huevo fresco contiene 16.1% de proteína. La yema puede ser

fraccionada por la ultracentrifugación en gránulos que sedimentan y un
sobrenadante claro denominado plasma. Los gránulos representan cerca de 19-
23% de los sólidos de la yema, en base seca, los gránulos contienen 35% de
lípidos, 60% de proteína y 6% de cenizas. El plasma tiene 48% de humedad y en
base seca contiene 77 – 81% de lípidos, 2% de cenizas y cerca de 18% de
proteína. Todo el colesterol del huevo se encuentra asociado en la porción lipídica
de la yema.
Los gránulos están compuestos del 70% --lipovitelina, 16% fosfovitina y 12% de
lipoproteínas de baja densidad. Las lipovitelinas y fosfovitinas tienen gran afinidad
entre ellas y pueden formar un complejo de fosfovita-fosfovitelina, que es la unidad
básica del gránulo.
El plasma está compuesto por una fracción de proteína globular, llamado livetina y
una fracción de lipoproteínas de baja densidad. Las fracciones livetina y
lipoproteínas presentan cerca de 11 y 60% respectivamente, del total de proteínas
del plasma.
Las proteínas de la yema de huevo carecen de actividad biológica y sirven de
reserva alimenticia al embrión. La yema de huevo se emplea ampliamente como
emulsificador en la mayonesa, batidos, repostería y confitería. La capacidad de la
yema de huevo para estabilizar dispersiones de grasa en agua, puede atribuirse,
en parte a la presencia de lipoproteínas y a fosfolípidos (lecitinas).
Diversos investigadores han reportado métodos para la modificación del colesterol
de la yema de huevo. La enzima colesterol reductasa de bacterias y plantas han
demostrado gran potencial en disminuir el colesterol de yema de huevos secas. La
colesterol reductasa convierte el colesterol en coprostanol, el cual es poco
absorbido por humanos, las saponinas y -ciclodextrinas también han demostrado
efectividad para remover el colesterol del huevo y de productos lácteos.

2.5. Proteína de cereales

Se entiende por cereales a las semillas o granos comestibles de las gramíneas:
arroz, avena, centeno, maíz, trigo y sorgo. Las proteínas de los cereales imparten
propiedades funcionales importantes a los productos cocidos, horneados y
extraídos. Las funciones específicas de las proteínas de los cereales dependen de
sus características específicas. El contenido y calidad de las proteínas de los
cereales es relativamente bajo, oscilando ente 8 – 16% (tabla 2.6). Las proteínas
de los cereales se pueden clasificar como aparecen en la tabla 2.7

Tabla 2.6 Contenido de proteína de cereales y otros alimentos amiláceos.

Amiláceos % proteína
Maíz seco 9.0
Hojuelas de maíz 8.0
Avena 13.0
Arroz 7.5
Yuca 0.8
Trigo (integra)l 13.3
Pastel 7.3
Macarrón 3.6
Centeno 12.0
Harina de soya (leguminosa) 44.7
Sorgo 9.1
 Tabla 2.7 Ejemplos de proteínas de granos
Proteínas Solubilidad Ejemplos
Albuminas Leucosina (cereales) enzimas,
Solubles en agua
(diversos granos) leguminas (leguminosas)
Araquina, conaraquina (maní)
Insoluble en agua Edestina (cebada, trigo y
Globulinas
Soluble en soluciones centeno),legumina (poroto,
(diversos granos) habas y habichuelas) y
diluidas de sales neutras
glicinina (soja)
Prolaminas Solubles en etanol ϒ-gliadina (trigo), zeína (maíz)
(Solo cereales) diluido (50-90%) y hordeína(cebada).
Glutelinas Solubles en ácido y Glutenina (trigo), avenina
(Solo cereales) álcalis diluidos (avena), oryzenina (arroz)

Figura 2.8- Enlaces disulfuro (-S-S-) en proteínas de cereales

S S S S
A
S S S S

S S S S S S
B S S S S

s s
s s
s s
s s

C s s

s s

A: S-S intramoleculares (gliadina de trigo)

B: S-S inter e intramoleculares (glutenina de trigo)

C: S-S intermoleculares (glutelina de maíz)

Las proteínas de los cereales pueden reaccionar por interacciones

covalentes y no covalentes. Los enlaces covalentes incluyen principalmente
uniones disulfuro. Las interacciones no covalentes incluyen interacciones
iónicas, puentes de hidrogeno e interacciones de Van Der Waals; que
generalmente son mucho más débiles que los enlaces covalentes.
Las interacciones hidrofóbicas se dan entre aminoácidos no polares de
cadena polipeptídica. La calidad del horneado de la masa de harina de trigo
depende del contenido de proteínas y de la razón disulfuro (-S-S-) a
sulfhidrilos (-SH) de las proteínas. Las uniones disulfuro en la gliadina son
principalmente intramoleculares, mientras que la Glutenina son ambos
intermoleculares e intramoleculares, como se muestra en la figura 2.6.

Tabla 2.8 Composición de aminoácidos de harinas de maíz y trigo

Aminoácido Zeina Glutelina Gliadina Glutenina
(maíz) (Maíz) (trigo) (trigo)
ACIDOS
Glutamato 21.4 16.5 33.3 37.5
Aspartato 5.1 8.5 2.7 2.0

BASICO
Lisina 0.1 5.4 1.5 1.0
Histidina 1.0 3.6 1.6 1.4
Arginina 1.2 6.9 2.4 2.6

HIDROFILICOS NEUTROS
Treonina 3.0 4.2 3.2 2.6
Serina 6.3 5.1 7.4 7.0

HIDROFÓBICOS
Prolina 10.7 7.3 15.1 13.0
Glicina 2.2 4.7 8.4 4.9
Alanina 13.3 5.6 3.4 2.3
Cisteína 1.0 2.4 3.4 2.3
Valina 3.6 5.8 4.0 4.0
Metionina 0.9 3.4 1.3 1.8
Isoleucina 3.8 4.4 3.4 3.0
Leucina 18.7 9.5 6.5 7.4
 Tirosina 3.5 5.2 3.0 1.7
Fenilalanina 5.2 5.2 4.1 3.6

2.5.1. El trigo
Q. El 15% de las proteínas de la haría de trigo son de origen
citoplasmático y están compuestos principalmente de enzimas solubles en
agua o en soluciones salinas diluidas. El 85% corresponde a proteínas
insolubles en medio acuoso, que colectivamente reciben el nombre de
gluten. Estas últimas son las principales responsables de las características
de la masa, en el proceso de elaboración del pan.
Las proteínas del gluten se pueden dividir en 2 grandes grupos, las
gliadinas y las Gluteninas (una glutelina). La gliadina representa 1/3 de
gluten, son solubles en etanol 70%, le confiere suavidad y viscosidad a la
masa, permitiéndole adherirse a diferentes materiales. Las gluteninas
representan los otros 2/3 del gluten, son difíciles de disolver dando fuerza y
estabilidad a la masa. El gluten húmedo pesa tres veces más que la
proteína que contiene. Los puentes de disulfuro son responsables de
elasticidad y la distención de la masa de trigo.

2.5.2. Maíz
De acuerdo con su solubilidad la proteína del maíz ha sido clasificada
en 4 grupos: albuminas, globulinas, Prolaminas y Glutelinas. Endospermo
del maíz contiene 40-50% de zeina, la cual se clasifica como una
Prolaminas y 30 a 40% de glutelina. Recientemente con innovaciones en el
procesamiento se ha logrado obtener una harina de germen de maíz con
25% de proteína, lo cual es alto para un vegetal.
Las variedades más importantes de maíz son deficientes de los
aminoácidos lisina y triptófano, pero nuevas variedades mutantes, como el
opaco 2 contiene lisina en cantidades relativamente altas.

2.5.3 Avena
Contiene 12-15% de proteína con un buen balance de aminoácidos
esenciales, incluyendo lisina y azufrados. Tradicionalmente la avena ha
sido utilizada para la alimentación de animales, pero recientemente se han
preparado concentrados de avena que alcanzan 80% de proteína. en los
 últimos años, el consumo de avena se ha elevado por sus efectos en la
disminución de riesgo cardiovascular.

2.5.4 Arroz
El contenido de proteína de arroz varia de 7.5 a 14% dependiendo de
la variedad. El balance de los aminoácidos de la proteína de arroz esta
próximo del patrón ideal.

2.6. Proteínas de leguminosas

La familia leguminosae incluye alrededor de 12 ,000 especies y cerca

de 500 géneros.
A pesar de esa variedad solo unas cuantas poseen valor económico y son
utilizadas como alimento para humanos y/o animales. Los frijoles (porotos),
lentejas, maní, guandú, frijol de soja; son utilizadas como alimento para
humanos. Un alto porcentaje del guandú y la mayor parte de la soya
cultivada, son utilizados en raciones de animales de granja. La alfalfa es
una leguminosa muy común, que solo es utilizada como forraje. En la tabla
2.9 se presenta la composición de leguminosas comunes. El contenido de
proteína de la mayoría de las leguminosas oscila entre 20 y 30%.
La soja y el lupino son similares en su composición, cuando se
comparan con las otras leguminosas. Ambas se caracterizan por el alto
contenido de proteínas y grasa. Las proteínas de las leguminosas contienen
cantidades adecuadas de la mayoría de los aminoácidos esenciales, pero
son deficientes de metionina que es su aminoácido esencial. En la tabla
2.10 se compara el contenido de aminoácidos esenciales de varias
leguminosas y en la tabla 2.11 el valor nutricional de varios vegetales
incluyendo al aminoácido limitante.
Tabla 2.9. Composición proximal de algunas leguminosas
Fibra Carbohidratos
Leguminosa Proteína Grasa
dietética disponibles
Lupino
44.4 19.1 15.0 31
(Lupinus mutabilis)
Lenteja
29.6 3.1 8.9 62
(Lens esculenta)
Porotos
26.0 2.0 20.0 61
(Phaseolus vulgaris)
Mani
30.0 50.0 7.4 14
(Arachis hypogaea)
Soja
43.9 21.0 16.0 30
(Glycine max)
Habas
31.9 0.9 12.0 55
(Vicia faba)

Tabla 2.10 contenido de aminoácidos esenciales de varias leguminosas (mg/g)

Aminoácid Lenteja Poroto Soja Habas Mani

o
Histidina 3.81 SI 2.55 2.80 SI
Isoleucina 6.30 5.76 5.10 4.50 3.2
Leucina 10.90 8.64 7.72 7.70 5.9
Lisina 8.00 7.36 6.86 7.00 3.1
Metionina 0.7 0.96 1.56 0.60 0.9
Fenilalanina 6.25 5.60 5.01 4.30 3.8
Treonina 4.47 SI 4.31 3.70 2.3
Triptófano 1.22 0.96 1.28 SI SI
Valina 5.42 6.08 5.38 5.2 4.1
SI = sin información

Tabla 2.11 Valor nutricional y aminoácidos limitantes en vegetales

Aminoácido
Vegetal Proteína PER
limitante
Soja 45 2.3 (cocida) Met
Mani 25 1.7 Met
Lupino 40 2.0 Met
Semilla de
53 2.3 Lis, Met
algodón
Alfalfa 25 1.6 Met
Trigo 14 1.8 Lis
Avena 13 2.2 Lis
Arroz 10 2.0 Lis, Treonina
Sorgo 8 1.7 Lis, Tre
Papa 11 2.0 Lis, Tre
Yuca 3 Lis, Tre
Ñame 9 Lis, Tre
PER= Razón de Eficiencia Proteica

En las leguminosas, las proteínas se localizan principalmente en los

cotiledones, en estructuras denominadas cuerpos proteicos. En las fracciones
albuminas y globulinas se encuentran las principales de proteínas de las
leguminosas. A diferencia de los cereales, en donde predominan las fracciones
Glutelinas y Prolaminas, en las leguminosas estas proteínas se encuentran en
bajas cantidades, por lo que han sido poco estudiadas. Las proteínas de la
fracción albumina son solubles en agua, mientras que las de la fracción globulina
lo son en solución salina. La tabla 2.12 presenta la distribución de proteínas en
algunas leguminosas, considerado su solubilidad en agua.
Tabla 2.12. Distribución de proteínas en leguminosas, de acuerdo con su
solubilidad en agua (% de proteína total)
Proteínas
Leguminosas Albúminas Globulinas
insolubles
Haba 20 60 15
Lupino 13 SI SI
Soja 10 90 0
Guisantes 23 55 20
SI= sin información

La mayor parte de las proteínas de las leguminosas son globulinas, las

cuales se caracterizan por su solubilidad en medios acuosos de alta fuerza iónica
(solubles en presencia de sales). Estas proteínas pueden ser altamente solubles
en agua si el pH se aleja suficiente del punto isoeléctrico, este comportamiento se
ilustra en la figura 2.9. El punto isoeléctrico de las mayorías de las proteínas de las
leguminosas se encuentra en el rango de pH 4-5. Este es el principio usado en la
preparación de aislado proteico como la extracción se realiza a pH 7-9, las
proteínas son recobradas acidificando a pH 7.

Figura 2.9 efecto del pH sobre la solubilidad de las proteínas de leguminosas.

35

30
mg de proteina (lowry)/ml

25

20

15
canavalla
10 gladiot
canavalla
5 enzifor

0
0 2 4 6 8 10 12 14
pH
Por ultracentrifugación, las globulinas se separan en las fracciones vicilina y
legumina. La vicilina sedimenta como fracción 7S y la legumina como 11S. El
estudio de 34 especies de leguminosas, demuestra que existe una gran similitud
en la composición de sus proteínas. En la soja la mayor parte de las proteínas
(70% del total) está constituida por las fracciónes 7S y 11S. Las proteínas
remanentes se encuentran en la 2S y 15S. En la tabla 2.13 se describen las
proteínas de las fracciones proteicas de la soja, obtenidas por ultracentrifugación.

Tabla 2.13 Fracciones proteica de la soja obtenida por ultracentrifugación

30% 70%
2S 15S 7S (vicilina) 11S (legumina)
Contienen citocromos Hemaglutelinas, globulinas
Inhibidores de tripsina Lipooxigenasa
-amilasa y otras
Varias globulinas
globulinas

La vicilina y la legumina son consideradas proteínas de almacenaje por su

alta proporción en las semillas y su falta de actividad biológica. La fracción
legumina de las globulinas de la soja se conoce como glicinina y está formada
por 6 subunidades, 3 acidas y 3 básicas, en el maní la fracción legumina recibe el
nombre conaraquina.
Las proteínas de la fracción albúmina, de las leguminosas, han sido más
estudiadas que las de la fracción globulina. Esto se debe, a que en la fracción
albúmina se encuentran proteínas con actividad biológica, muchas enzimas
(glicosidasas y proteasas) y proteínas de defensas de la planta, como los
inhibidores de tripsina y las lectinas (factores anti-nutricionales). En la mayoría de
las leguminosas, la fracción albúmina se caracteriza por su alto contenido de lisina
y aminoácido azufrados, especialmente metionina. Los inhibidores de tripsina
están presentes en la soja, el maní, poroto y otras leguminosas, pero los más
estudiados son los de la soja. Así, se han caracterizado 2 tipos de proteínas, el
inhibidor de Kunitz que presenta actividad inhibidora de tripsina y el inhibidor de
Bowman-Birk que tiene actividad de inhibidor de tripsina y quimiotripsina. Las
especies de canavalia (ensiformis y gladiata), phaseolus (porotos) y de otras
leguminosas, contienen albúminas (lectinas), con capacidad de aglutinar glóbulos
rojos. Las lectinas son glicoproteínas, que como los inhibidores de tripsina, son
considerados factores anti-nutricionales. La tabla 2.14 presenta la actividad de
inhibidores de tripsina y hemaglutinante en algunas harinas de leguminosas.
 Tabla 2.14 Actividad de inhibidores de tripsina y de hemaglutinina de algunas
harinas leguminosas.
Actividad del Inhibidor Actividad
Harina
de tripsina hemaglutinante
Habas 5.6-11.8 25-100
guisante 4.5-9.3 100-400
Lupino <1 0.1
Soja cruda 70 SI
Soja desgrasada 85 1600-3200
Soja tostada 5.5-6.3 25-200
SI = sin información

Las leguminosas de alto contenido proteico como soja, maní y lupino, son
utilizadas comercialmente como fuente de aceite comestible y la proteína de la
torta que queda como residuo, es utilizada en la preparación de raciones para
animales de granja. La transformación de esta leguminosa en fracciones que
puedan incorporarse a alimentos procesado para el consumo humano, es un área
muy importante en tecnología de alimentos. La figura 2.10 muestra un diagrama
del procesamiento de la soja, para obtener aceite y harina desgrasada. El
lcontenido proteico mínimo de la soja desgrasada debe ser 40%. La remoción de
azucares solubles (sacarosa, rafinosa, estaquiosa) y otros componentes de bajo
peso molecular, de soja desgrasada, hace que se alcance 70% de proteína o más.
El producto resultante se denomina concentrado de soja, la obtención de este
producto se describe en la figura 2.11. La calidad nutricional de la proteína del
concentrado es similar a la harina desgrasada y su solubilidad es baja. El aislado
de la proteína de soja (90% de proteína), se prepara por extracción de la harina
desgrasada. Primero se separan las proteínas muy solubles en álcali diluido (pH 7-
9). Las proteínas del sobrenadante son luego precipitadas en el punto isoeléctrico
(pH 4.5), separando el sobrenadante (suero) por centrifugación. En el suero
permanecen azucares solubles, algunas proteínas, péptidos, sales y otros
constituyentes minoritarios. La proteína precipitada es el aislado proteico. El
aislado puede ser lavado para producir la forma isoeléctrica. En ese caso, la
pasta precipitada se disuelve, se alcaliniza y se seca por dispersión en spray. Este
procedimiento da por resultado la forma proteinato del aislado, que es preferido
por su dispersibilidad en agua. La calidad de la proteína del aislado es menor que
la de la harina, por la pérdida de aminoácidos esenciales en las proteínas del
suero.

Figura 2.10 Preparación del a la harina de soja

Frijol de soja
Limpiado
Quebrado
Descascarado

cáscara Cotiledón Hipocotil

Extracción
con hexano

Evaporación Evaporación
de solventes de solventes

Hojuelas desgrasadas Aceite crudo

Molienda

Harina de soja

Figura 2.11 Preparación del concentrado de proteína de soja

Harina en hojuelas desgrasadas

1. Solución alcohólica
2. Ácido diluido (pH 4.5)
3. Calor húmedo

Solubles Insolubles

Azucares, ceniza y (proteínas y polisacáridos)

componentes menores
Neutralizar
secar
 Concentrado

Proteína de la semilla de algodón

Al nivel mundial la semilla de algodón (Gossypium sp) es la segunda fuente
de aceite comestible, encontrándose en el primer lugar la soja. El 16% del peso de
la semilla corresponde al aceite y 46% a una harina rica en proteína. La harina de
semilla de algodón se utiliza en la preparación de raciones para animales de
granja, el valor biológico (BV), la utilización neta de proteína (NPU) y la
digestibilidad de la proteína de la harina de semilla de algodón son ligeramente
inferiores a la del frijol de soja, pero la razón de la deficiencia proteica (PER) y el
cómputo químico son similares (tabla 2.15)

Tabla 2.15comparación del valor nutricional de la proteína de la semilla de

algodón y de la soja.

Indicador de calidad Semilla de algodón Soja

Valor biológico 67.2 72.8
Utilización neta de 52.7 61.4
proteína
Digestibilidad 79.6 90.5
Razón de eficiencia 2.25 2.32
proteica
Cómputo químico 47 47

Existen diferencias importantes entre las proteínas de almacenaje y las que

no son de almacenajes en la semilla de algodón. Estas 2 fracciones difieren
grandemente en sus propiedades funcionales y en composición de aminoácidos.
Las proteínas que no son de almacenaje contienen más lis, cis, met y tre, pero el
valor nutricional es mayor que el de las proteínas de almacenaje. Las proteínas
de almacenaje representan el 70% del total de las proteínas.
Las semillas de algodón contienen sustancias que limitan el uso de su harina en la
preparación de raciones para animales no rumiantes. El gosipol presente en la
semilla de algodón causa perdida del apetito y disminuye el crecimiento de
animales de granja y de laboratorio. Pero se han desarrollado procedimientos para
remover el gosipol de la harina, aislados y concentrados proteicos. El gosipol
removido de la semilla de algodón, puede ser utilizado como antioxidante en la
industria alimentaria y como agente anticarcinogénico contra el cáncer del colon.
Las semillas de algodón, almacenadas en condiciones inadecuadas, permiten el
rápido crecimiento de aspergillus flavus y paraciticus, que producen aflatoxinas.
Estas sustancias toxicas permanecen en la harina, por su poca solubilidad en el
aceite. Para eliminar las aflatoxinas la harina, se trata con amonio, lo que
disminuye el contenido de metionina y lisina de las proteínas disminuyendo el

valor nutricional del producto. Los ácidos grasos ciclopropenos como malválico
y estercúlico que contiene el anillo ciclopropeno, encontrados en la semilla de
algodón se han asociado con cáncer en truchas arcoíris. Al igual que otras
semillas oleaquinosas, las semillas de algodón contienen pequeñas cantidades de
glicoproteínas que pueden inducir reacciones alérgicas en individuos
hipersensibles. Esos alérgenos, generalmente muy hidrosolubles, se extraen
fácilmente con agua y pueden inactivarse con el calor. El CS-13 principal alérgeno
de la semilla de algodón ha sido localizado en la fracción 2S (albuminas) de las
proteínas de almacenaje.

Proteínas de hojas

Los concentrados proteicos de hojas (CPH) se obtienen fácilmente

coagulando la proteína del jugo de homogenizados de hojas. Rubisco (ribulosa-
1,5-bifosfatocarboxilasa/oxigenasa) es la proteína más abundante del planeta
constituyendo el 15% de las proteínas solubles de las hojas en las plantas C 3
(trigo, tabaco). Entre los métodos utilizado para purificación de rubisco, las
precipitaciones térmicas y acidas son las más utilizadas. En las precipitaciones
térmicas, el jugo de las hojas se calienta alrededor de 85°C y pH neutro
minimizándose la degradación proteínica del rubisco. La precipitación acida se
logra ajustando el pH del jugo entre 5-3, dependiendo de la fuente de rubisco. La
composición proximal de preparaciones de rubisco de alguna hoja aparece en la
tabla 2.16.

Tabla 2.16 Composición de algunos concentrados de rubisco

%Humeda %proteína
Material % grasa %fibra %ceniza
d cruda
Alfalfa
(secado por
7.4 88.6 1.1 0.5 1.9
atomización
)
Tabaco
pH 8.5 6.1 94.1 ----- ------ 4.2
pH 3.0 6.0 92.3 ---- ---- 6.0
Proteína unicelular

Es posible producir proteína de microorganismos a escala comercial. Almidones,

sacarosas de melazas o lactosa del suero de la leche, que son consideradas sub-
productos agroindustriales pueden ser utilizadas como sustratos por los
microorganismos para producir proteínas por fermentación.

Levaduras
Ciertas levaduras del genero cándida capaces de crecer en sustratos parafínicos
(alcanos) puros como petróleos o gas. Fermentadores continuos son capases de
producir cerca de 2 g de levaduras seca por hora por litro de volumen en el
fermentador. El alcano es primero oxidado al correspondiente ácido graso.