UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ

FACULTAD DE CIENCIAS MATEMÁTICAS, FÍSICAS Y

QUÍMICAS
ESCUELA DE INGENERIA QUIMICA

Autor:
 Vera Saltos Lenin Steven
 Zamora Vélez Joseph Maikoll
TEMA:
Investigar sobre la proteólisis y la lipolisis:
Ubicación y pH en que trabajan las diferentes enzimas, y la
estructura del musculo.

PERIODO:
Octubre 2019 - febrero 2020
Tutor:
Ing. Felipe Jadan Piedra
Ciudad:
Portoviejo
ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN DEL MÚSCULO

La proporción de carne es aproximadamente inversa a la del tejido graso; en los

animales mantenidos con un elevado plano de nutrición el por ciento de tejido
muscular es menor. La membrana que rodea la fibra muscular se llama sarcolema y
está compuesta de material lipídico-proteico. Para comprender los cambios post
mortem asociados a la conversión del músculo en carne, así como sus propiedades y
utilidad, se debe estudiar la estructura, composición y funciones de la musculatura en
el animal vivo. [ CITATION Gus09 \l 3082 ]

Esquema de la estructura de una fibra muscular típica, incluyendo la membrana

celular (sarcolema) y las cubiertas de tejido conectivo.[ CITATION Gus09 \l 3082 ]
Estructura fina del músculo esquelético. Se destaca la organización de las diversas
partes de la fibra muscular en relación con la disposición de las bandas
originalmente identificadas por los microscopistas, y que dan apariencia estriada al
músculo.[ CITATION Gus09 \l 3082 ]
El sarcómero, la unidad básica estructural de la fibra muscular, es la región
comprendida entre dos líneas Z adyacentes, y tiene una longitud aproximada en
reposo de 2,5 µm. El sarcómero es la unidad básica del ciclo de contracción-
relajación muscular. La banda A del sarcómero está formada por los llamados
filamentos gruesos, constituidos casi completamente de miosina. Estos filamentos se
cree que mantienen su ordenamiento trasversal y longitudinal mediante gruesas
bandas cruzadas, localizadas periódicamente a lo largo de su longitud, y
especialmente por conexiones entre ellos que se alinean en el centro de la banda A.
Son estas conexiones las que forman la línea M.[ CITATION Gus09 \l 3082 ]
Esquema de un sarcómero, con indicación de la disposición relativa de las
principales proteínas contráctiles y un número de otros constituyentes del
citoesqueleto de la fibra muscular.[ CITATION Gus09 \l 3082 ]

PROTEÍNAS DEL MÚSCULO

Este grupo de proteínas incluye muchas enzimas solubles involucradas en el

metabolismo anaeróbico, las enzimas mitocondriales del ciclo de los ácidos
tricarboxílicos y los de la cadena transportadora de electrones, y juegan un papel muy
importante en los cambios que se producen tras la muerte del animal durante su
transformación en carne. Los pigmentos y las proteasas musculares influyen en la
calidad de la carne durante la fase post mortem y durante su procesamiento.
[ CITATION Gus09 \l 3082 ]

Las proteínas del músculo se clasifican en tres grupos según su pH óptimo. Pueden
ser alcalinas y neutras que parecen ser enzimas solubles libres en el plasma y hay
proteasas ácidas o catepsinas encontradas en el interior de los lisosomas. Merecen
mencionarse la proteasa alcalina, la proteasa alcalina muscular MAP, la serín
proteasa, la enzima hidrolítica de la miosina, proteasa neutra activada por el calcio
(CAF, CANP) y las enzimas lisosomales catepsina A, catepsina B, catepsina C,
catepsina D, catepsina L.[ CITATION Gus09 \l 3082 ]

La proteasa alcalina se aisló del músculo esquelético de la rata: esta enzima degrada
proteínas musculares, la seroalbúmina, la caséna y la hemoglobina con un pH óptimo
a pH 8,5- 9,0 y disminuye su actividad en presencia de cationes divalentes y de
benzoato de pcloromercurio, pero es activada por la cisteína y el glutation.
[ CITATION Gus09 \l 3082 ]

La proteasa muscular alcalina (MAP) es otra enzima mucho más insoluble que la
anterior. Tiene un pH óptimo de 9,5-10,5, es estable a temperaturas superiores a 47 °C
y se ha hallado en el residuo remanente tras una intensa extracción de miosina (0,5 M
KCl) seguida de un tratamiento con detergente no iónico y urea.[ CITATION Gus09 \l
3082 ]

También se ha hallado una serín proteasa similar a la quimotripsina con un pH óptimo

entre 8,0 y 9,0. Aunque esta proteasa hidroliza muchas proteínas miofibrilares, no es
una verdadera proteína sarcoplasmática pues se cree que no se localiza en el interior
de la fibra muscular.[ CITATION Gus09 \l 3082 ]

La proteasa neutra activada por el calcio (designada por sus siglas en inglés CANP), a
la que se llamó originalmente «factor activado por el calcio», se ha hallado en el
sarcoplasma del músculo esquelético de pollo, res, cerdo, conejo y hombre. Tiene un
pH óptimo de aproximadamente 7,5, es marcadamente activada por concentraciones
milimolares del ión calcio y degrada preferentemente estructuras proteicas asociadas
con la línea Z. La alfaactinina, el principal constituyente de la línea Z, resiste la
acción de esta enzima, que degrada a la troponina y la tropomiosina, no presentes en
esa región de la fibra. Esta enzima está relacionada con el ablandamiento post
mortem.[ CITATION Gus09 \l 3082 ]

Las proteasas ácidas son las catepsinas A, B, C, D, E y L que son llamadas también
enzimas lisosomales. Se activan a bajos valores de pH, pero sus óptimos dependen
del enzima en cuestión. Las catepsinas A y C degradan pequeños péptidos sintéticos
pero no proteínas nativas. La catepsina B degrada, además de los péptidos sintéticos,
la miosina y la actina. La catepsina D hidroliza la miosina y la actina, pero no
péptidos sintéticos. La catepsina L digiere la actina, la miosina, la alfa-actinina, la
troponina y la tropomiosina. [ CITATION Gus09 \l 3082 ]
Proteólisis

Las proteínas mayoritariamente degradadas son las miofibrilares seguidas por las
sarcoplásmicas, principalmente, por acción de las enzimas musculares mientras que las
enzimas microbianas tienen un papel más limitado (Hierro et al., 1999, Verplaeste et al.,
1992). Sin embargo, las BAL indirectamente contribuyen a la proteólisis ya que, al reducir el
pH se favorece la actividad de las catepsinas. En primer lugar, las proteínas son degradadas a
polipéptidos y péptidos por acción de endoproteasas (calpaínas, catepsinas y proteasoma)
(Figura 2). Y en segundo lugar, actúan las exoproteasas (tripeptidilpeptidasas,
dipeptidilpeptidasas y aminopeptidasas) sobre los polipéptidos y péptidos generando gran
cantidad de aminoácidos libres (Flores & Toldrá, 2011). El papel de las enzimas microbianas
cobra más sentido en la degradación de péptidos a aminoácidos contabilizándose alrededor
del 40 % su contribución frente a las enzimas musculares (Molly et al., 1997).

Figura 2. Diagrama de la proteólisis en embutidos curado-madurados (Adaptado de Toldrá,

1998)
Catabolismo de los aminoácidos

Los aminoácidos generados contribuyen directamente al flavor del embutido o

indirectamente como precursores de otros compuestos volátiles a Catepsinas B, D, H y L
Calpaínas I y II Proteosoma Di y tripeptidilpeptidasas Di y tripeptidasas Proteínas musculares
Polipéptidos Di- y tri-péptidos Aminoácidos libres Aminopeptidasas Antecedentes
bibliográficos 21 través de otras reacciones enzimáticas, como la degradación de
aminoácidos, o químicas, como la degradación de Strecker (Toldrá & Flores, 2007). Los
aminoácidos pueden seguir los siguientes tipos de reacciones enzimáticas:

Reacciones de eliminación: son catalizadas por enzimas liasas musculares o microbianas

generando fenol, indol, metanotiol, amoníaco y piruvato (Toldrá et al., 2001).

Descarboxilación:

por descarboxilación microbiana, principalmente de microorganismos contaminantes. De los

aminoácidos se producen aminas biógenas como tiramina, triptamina, feniletilamina,
cadaverina, histamina y putrescina, las cuales afectan al aroma de los embutidos y pueden
conllevar un riesgo para salud de los consumidores (Toldrá et al., 2001).

Transaminación:

el grupo α-amino es transferido al α-carbono de un αcetoácido generando un nuevo

aminoácido (Toldrá et al., 2001). Además la combinación de estas reacciones bioquímicas
puede generar aldehídos, alcoholes, ácidos y ésteres. Por ejemplo, la
transaminacióndescarboxilación de la leucina da lugar a 3-metilbutanal (Ordóñez et al.,
1999). En particular, los aminoácidos con cadena lateral ramificada (leucina, isoleucina,
valina) pueden ser catabolizados a aldehídos (2 ó 3-metilbutanal o 2- metilpropanal),
alcoholes (2 ó 3-metilbutanol o 2-metilpropanol), ácidos (2 ó 3- metilpropanoico). Además,
los aminoácidos generados pueden reaccionar con compuestos carbonilo procedentes de la
degradación de los lípidos produciendo compuestos volátiles que contribuirán al aroma del
embutido. Los Micrococcaceae y D. hansenii juegan un papel importante en el catabolismo
de los aminoácidos (Toldrá, 2008). 2.1.3.
Lipolisis

Degradación de los lípidos

La lipolisis consiste en la hidrólisis enzimática de los tri-, di- y monoglicéridos y fosfolípidos,

presentes en el tejido muscular y adiposo, liberando ácidos grasos libres. Las enzimas
involucradas son lipasas endógenas y exógenas, siendo un 60-80 % el porcentaje de
contribución por parte de las lipasas musculares (Molly et al., 1997), en particular la lipasa
ácida (Toldrá et al., Antecedentes bibliográficos 22 2001). El porcentaje restante es
principalmente atribuido a la actividad lipolítica de CNS, mohos y levaduras y en menor
medida a las BAL (Toldrá, 2008). En el caso de los fosfolípidos, sólamente las fosfolipasas
musculares son responsables de su hidrólisis siendo más importante la fosfolipasa ácida
(Toldrá et al., 2001).

Los lípidos del tejido muscular y adiposo son principalmente triglicéridos mientras que los
fosfolípidos representan alrededor del 16-34 % de la grasa muscular. Los ácidos grasos
liberados son generalmente ácidos grasos poliinsaturados. Por tanto, los fosfoslípidos son
fácilmente hidrolizados, ya que tienen una mayor proporción de ácidos grasos
poliinsaturados, mientras que los triglicéridos son hidrolizados preferiblemente en la
posición 1 y 3, ocupada por ácidos grasos insaturados (Ordóñez et al., 1999). Los ácidos
grasos libres generados contribuyen directamente al sabor e indirectamente al aroma a
través de reacciones posteriores de oxidación microbiana (β-oxidación) o química
(autoxidación lipídica).

Reacciones químicas implicadas en el aroma de los embutidos curado-madurados

Oxidación de los lípidos

Dado el gran porcentaje de grasa que contienen los embutidos, la oxidación lipídica juega un
papel importante en la generación de compuestos volátiles. Los ácidos grasos insaturados
son los más susceptibles a esta Antecedentes bibliográficos 23 oxidación. Este proceso
consta de tres etapas: iniciación, propagación y terminación (Figura 3). La oxidación se inicia
por la presencia de catalizadores como luz, calor, humedad, cationes metálicos o enzimas
oxidativas musculares (peroxidasas o ciclooxigenasas) provocando la pérdida de un átomo
de hidrógeno de un ácido graso formando un radical libre. En la segunda etapa o
propagación, el radical libre formado reacciona con el oxígeno para formar un radical
peroxilo, el cual sustrae un hidrógeno de otro ácido graso para formar un hidroperóxido y un
radical libre, iniciando así la reacción de propagación de nuevo. Por último, en la etapa de
terminación, los radicales peroxilo reaccionan entre sí formando productos no radicalarios. Y
los hidroperóxidos reaccionan con las proteínas, péptidos, aminoácidos. A continuación, se
dan a cabo una serie de reacciones secundarias como polimerizaciones o descomposiciones
generando compuestos de bajo peso molecular. De los productos producidos en estas
reacciones (furanos, ácidos, alcoholes, aldehídos, cetonas), los aldehídos son los compuestos
aromáticos más importantes en embutidos curado-madurados (Stahnke, 1995)

Bibliografía

Andujar, G. (2009). Quimica y bioquimica de la carne y los productos carnicos .

Universitaria , 125.
Silvestre, S. C. ( Noviembre, 2014). EFECTO DE LA REDUCCIÓN DEL CONTENIDO DE
nacl Y/O GRASA EN LA CALIDAD DE EMBUTIDOS CURADOS - MADURADOS Y
ESTUDIOS DE NUEVAS ESTRATEGIAS PARA LA POTENCIACION DEL
AROMA.Consejo superior de investigacion cientifica , 20-21.

 Química y bioquímica de la carne y los productos cárnicos / Gustavo Andújar, Dany

Pérez y Octavio Venegas. - En: Libros sobre Ciencia y Tecnología de la Carne y
Productos Cárnicos ISBN: 978-959-16-1060-7. -- Ciudad de La Habana: Editorial
Universitaria, 2009. - ISBN 978-959-16-1057-7. - 125 pág.
 https://pdfs.semanticscholar.org/575a/7ba714f2480111d99ab8c54b00d0c9e4c3dc.
pdf