GUÍA 1: PRUEBAS DE RECONOCIMIENTO DE

AMINOÁCIDOS Y SEPARACIÓN POR CROMATOGRAFÍA

EN CAPA DELGADA

Daza Alfonso, Juan Nicolás

Jaramillo Russi, Juana Canela

Biología marina
Facultad de Ciencias e Ingeniería
Universidad Jorge Tadeo Lozano

I. Cuestionario de consulta

1) Defina oligopéptido, péptido y proteína.

R/:
Péptido: Los péptidos son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante el
enlace peptídico, un aminoácido contiene un carbono central unido a un grupo amino, un
grupo carboxilo, un hidrógeno y algún sustituyente o grupo funcional al que llamamos grupo
R. Pueden ser oligopéptidos y polipéptidos (dependiendo de la cantidad de aminoácidos que
los forman). (Candotti, s.f.)

Oligopéptido: Es un péptido que tiene de 2 a 10 aminoácidos. De 11 hasta 50 se les denomina

polipéptidos.

Proteína: Las proteínas son biomoléculas muy grandes, formada por la unión de monómeros
llamados aminoácidos hay 20 aminoácidos diferentes que forman parte de todos los seres
vivos, la diferencia radica en el grupo R. (Biología I, 2020).
Con estos 20 aminoácidos se forman todas las proteínas que están en la naturaleza, uniéndose
por un enlace peptídico que coge el grupo amino de un aminoácido con el carboxilo de otro
aminoácido. La cadena de un aminoácido puede contener entre 50 a miles de aminoácidos.
Una proteína puede tener hasta 4 niveles estructurales.
La función de las proteínas varía desde protección, movimiento, transporte, almacenamiento
de alimento, soporte, y además participan en muchas reacciones químicas. (Biología I, 2020)
También pueden estar formadas por la unión de polipéptidos.
2) Haga una tabla de composición de aminoácidos del BSA (albúmina sérica bovina),
ovoalbúmina (ova) y la espinaca.

R/:
Espinaca:
Nutriente Cantidad

Ácido aspártico 220 mg.

Ácido glutámico 315 mg.

Alanina 130 mg.

Arginina 130 mg.

Cisteína 38 mg.

Fenilalanina 110 mg.

Glicina 123 mg.

Histidina 53 mg.

Isoleucina 120 mg.

Leucina 190 mg.

Lisina 160 mg.

Metionina 43 mg.

Prolina 103 mg.

Serina 95 mg.

Tirosina 80 mg.

Treonina 110 mg

Triptófano 41 mg.

Valina 140 mg.

Tabla 1. Aminoácidos presentes en la espinaca y sus cantidades en mg. (Alimentos, s.f.)

BSA
Nutriente Cantidad

Ácido aspártico 1062 mg.

 Ácido glutámico 1416 mg.

Alanina 716 mg.

Arginina 587 mg.

Cisteína 250 mg.

Fenilalanina 656 mg.

Glicina 532 mg.

Histidina 53 mg.

Isoleucina 639 mg.

Leucina 932 mg.

Lisina 639 mg.

Metionina 406 mg.

Prolina 432 mg.

Serina 794 mg.

Tirosina 397 mg.

Treonina 501 mg

Triptófano 173 mg.

Valina 846 mg.

Tabla 2. Aminoácidos presentes en el BSA y cantidades en mg. (Sandoval, s.f.)

Ova
Arginina

Fenilalanina

Histidina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina
 Triptófano

Valina
Tabla 3. Aminoácidos presentes en la ova. (Da Silva, et. all, 2015)

3) Describa brevemente qué es la cromatografía en capa delgada y qué es el fenómeno de

separación por reparto y por adsorción?

R/:
Cromatografía en capa delgada:
Es utilizada para analizar mezclas, determinando el número, la identidad o la pureza presentes
en dicha mezcla. O visualizar el progreso de una reacción.
En la cromatografía en capa delgada, se utiliza una placa recubierta con el adsorbente (fase
estacionaria) en forma de una capa delgada, de espesor constante, adherida sobre un soporte
rígido, que puede ser una placa de vidrio, aluminio o poliéster. Hay adsorbentes que contienen
un indicador de fluorescencia para facilitar la identificación de muestras. Si no se usa
indicador y los componentes no son coloridos, se requerirán otras técnicas de revelado.
El eluyente (fase móvil) ascenderá por capilaridad por la placa y arrastrará los componentes
en forma diferenciada a lo largo de ésta, produciendo “manchas” de los componentes. El
grado de elución de las sustancias dependerá tanto de su propia polaridad como de la
polaridad del eluyente utilizado. (Surat, 2018)

Fenómeno de separación por adsorción:

Se basa en el principio de la adsorción, la adsorción se refiere a un fenómeno donde una
sustancia se acumula en la superficie de otro material formando así una capa delgada. (Surat,
2018)

Fenómeno de separación por reparto:

La cromatografía de partición se fundamenta en que las sustancias pueden tener distintos
coeficientes de reparto en dos disolventes, uno permanece fijo en la superficie del papel que
es la fase estacionaria. (Surat, 2018)

4) ¿Cómo se mide el Rf y para qué se utiliza?

R/:
Valor rf:

Este parámetro cuantifica el movimiento del soluto en cromatografía posterior fina. Este
parámetro da una dimensión del índice de migración del disolvente. El valor de la retardación
puede ser relacionado en el número de factores, incluyendo la naturaleza de la fase
adsorbente, movible, espesor de la capa, temperatura, entre otros (Surat, 2018).
El símbolo Rf significa “Relación de frentes”, es una relación de distancias, y se expresa
como el cociente entre la distancia recorrida por la sustancia y la distancia recorrida por el
disolvente hasta el frente del eluyente, como vemos en la figura 2.

Figura 1. Ecuación del valor Rf. (UNAM, s.f.)

Figura 2. Explicación de la ecuación del valor Rf. (UNAM, s.f.)

El valor de Rf depende de las condiciones en las cuales se corre la muestra: tipo de

adsorbente, eluyente, así como las condiciones de la placa, temperatura, vapor de saturación,
etc. Tiene una reproducibilidad de 20%, por lo que es mejor correr duplicados de la misma
placa. (UNAM, s.f)
II. Fichas técnicas

Los siguientes datos se toman con base en la información de las fichas de seguridad Carl
Roth. (2020).

Nombre Fórmula Estado Peligrosidad* Primeros auxilios

 -Quitar las prendas.
-Salir al aire libre.
Etanol C2H6O Líquido -Ducharse.
-Enjuagarse la boca.
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

-Llame al médico.
Metanol CH4O Líquido (fluído) -Ducharse.
-Lavar la boca y
tomar mucha agua.
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

Sólido (polvo -Salir al aire libre.
Ninhidrina C9H6O4 cristalino) -Ducharse.
-Enjuagarse la boca.
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

Ácido Sólido -Salir al aire libre.
sulfanílico C6H7NO3S (cristalinas) -Ducharse.
-Enjuagarse la boca.
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

Nitrito de Sólido -Salir al aire libre.
sodio NaNO2 (cristalinas) -Ducharse.
-Enjuagarse la boca.
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

Sólido -Salir al aire libre.
α -naftol C10H8O (cristalinas) -Ducharse.
-Enjuagarse la boca.
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

-Salir al aire libre y
mantenerse en una
Ácido posición que facilite
nítrico HNO3 Líquido (fluído) la respiración.
-Ducharse.
-Lavar la boca y
tomar mucha agua.
-Lavar los ojos
durante 10 a 15
minutos.

-Salir al aire libre.

-Ducharse y con
 Bromo Br2 Líquido bicarbonato sódico.
-Beber agua (máximo
dos vasos).
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

-Salir al aire libre.
-Ducharse.
-Lavar la boca (solo
Butanol C4H10O Líquido si la persona está
consciente).
-Lavar los ojos
durante 10 a 15
minutos.

-Quitar las prendas.

-Salir al aire libre.
Acetona C3H6O Líquido -Ducharse.
-Enjuagarse la boca
(durante 10 minutos).
-Lavar los ojos.

-Quitar las prendas.

-Salir al aire libre.
-Ducharse.
Sulfato de -Lavar la boca (solo
cobre CuSO4 Sólido (polvo) si la persona está
consciente).
-Lavar los ojos
durante 10 a 15
minutos.

-Quitar las prendas.

-Salir al aire libre.
Ácido -Ducharse.
clorhídrico HCl Líquido (fluido) -Enjuagarse la boca.
-Lavar los ojos con
agua.
Tabla 4. Fichas técnicas de las sustancias que se usarán en el laboratorio.

III. Datos experimentales

1. Cromatografía de capa delgada

A)
 No Aminoácido Distancia al centro Distancia al límite Rf
patrón de la mancha del solvente

A Alanina 4.5 13.50 0.33

I Isoleucina 7 13.50 0.52

E Ácido glutámico 4 13.50 0.3

V Valina 6.5 13.50 0.48

M Metionina 6.5 13.50 0.48

S Serina 3.5 13.50 0.26

F Fenilalanina 7.5 13.50 0.55

C Cisteína 1 13.50 0.07

L Leucina 8 13.50 0.59

D Ácido aspártico 3.5 13.50 0.26

W Triptófano 7 13.50 0.52

H Histidina 2.5 13.50 0.18

Tabla 5. Datos recolectados en un experimento de cromatografía en capa delgada.

Figura 3. Distancia recorrida por varios compuestos, esto debido a la presencia de grupos funcionales diferentes en varios
aminoácidos

B)
Figura 4. Se observa el barrido de varios compuestos, esto debido a la presencia de grupos funcionales diferentes en
diferentes aminoácidos.

No Distancia al centro de Distancia al límite Rf Aminoácido

la mancha del solvente identificado

8 13.50 0,59 Leucina

7.5 13.50 0,55 Fenilalanina

4.5 13.50 0,33 Alanina

4 13.50 0,3 Ácido glutámico

2.5 13.50 0,18 Histidina

1 13.50 0,07 Cisteína

Tabla 6. Datos recolectados en un experimento de cromatografía en capa delgada.

Discusión:

La cromatografía es un proceso muy importante para la identificación de los aminoácidos

presentes en la espinaca, los datos que se obtuvieron nos mostraron la presencia de 12
aminoácidos diferentes, como se puede observar en la tabla 6, y de la cual se calculó el valor
de los Rf para saber qué tipo de aminoácido es, se obtienen diferentes distancias entre la
marca inicial y donde finaliza el compuesto debido a su polaridad. Los solutos más polares
quedan más retenidos ya que se absorben más en la fase estacionaria,en cambio los no
polares se eluyen más fácilmente, lo que quiere decir que entre un aumento en la polaridad del
disolvente le facilita el desplazamiento en la placa.

Basándonos en los datos que están en la tabla 6 podemos observar que entre la Leucina y
Cisteína, la primera se desplazó más al ser un compuesto apolar, recorriendo una distancia
total de 8 cm, por otro lado la cisteína es un compuesto polar e hidrófobo lo cual se confirma
con su poco desplazamiento de solo 1 cm.

2. Reacciones de reconocimiento

- Prueba de ninhidrina: Para esta prueba se usaron siete compuestos (agua, alanina,
asparagina, BSA, glicina, ovoalbúmina, prolina), que reaccionaron con la ninhidrina y
cada uno de ellos dio estos resultados:

Agua: Negativo. No reaccionó con la ninhidrina y mantuvo un color blanco (hueso). Se usa
como punto de comparación en los resultados.

Alanina: Positivo. Reaccionó formando un color violeta-azulado; indicando que el grupo

amino de aminoácidos es primario.

Figura 5. Estructura de la alanina.

Glicina: Positivo. Se formó un color violeta-azulado igual que el de la alanina, indicando la

presencia de un grupo amino primario.

Figura 6. Estructura de la glicina.

Primero tenemos que ver la estructura presente en la glicina (figura 6) y alanina (figura 5).
Para la glicina consta del grupo carboxilo, dos hidrógenos libres y un grupo amino que es
primario, a diferencia de la alanina que cambia un hidrógeno libre por un CH3. Esta estructura
permite que la ninhidrina se adhiera con el grupo amino.
En la siguiente figura podemos ver la reacción que se produce al estar en contacto la
ninhidrina con la glicina y alanina.

Figura 7. Reacción de la ninhidrina con un aminoácido. (Cromlab, s.f.)

En el primer momento vemos como la ninhidrina reacciona con el aminoácido liberando un

grupo OH y así adherirse el aminoácido a la ninhidrina por el grupo amino. Luego vemos en
el segundo momento esta unión que forma el primer intermedio, el intermedio descarboxila y
deshidrata para dar un ion dipolar como vemos en el tercer momento. Este ión dipolar
hidroliza para dar la amina, y por último, la amina condensa con otra molécula de ninhidrina y
se forma el color violeta-azulado (Medina, 2019).

Asparagina: Positivo. Se generó un color café muy claro casi amarillo, esto nos inidca la
presencia de un grupo amido en la cadena lateral del aminoácido, es el que genera ese color
café al reaccionar con la ninhidrina. El color fue muy claro debido a la concentración del
compuesto.

Figura 8. Estructura de la asparagina

Prolina: Positivo. En este compuesto el color se torno amarillo oscuro, dando como resultado
la presencia de un grupo imino, compuesto de un carbono alfa y un grupo amino (secundario).
Figura 9. Estructura de la prolina

Se torna de este color amarillo y no violeta-azulado debido a la presencia de un grupo ciclico

que se une al nitrógeno que va a enlazar la sustancia de ninhidrina. Al estar unido el grupo
cíclico al N este modifica la unión con la otra molécula de ninhidrina haciendo que esta no se
una a la reacción (figura 10), modificando el color a este amarillo oscuro (Damodaran, s.f.)

Figura 10. Reacción de la ninhidrina con la prolina. (Química orgánica México, 2015)

BSA: Positivo. Este compuesto se torno de un color azul oscuro y en el fondo se ve algún
residuo, dando señal de la presencia de un grupo amino primario.

Ovoalbúmina: Positivo. Este compuesto al igual que el BSA se tornó de un color azul oscuro,
indicando que tiene un grupo amino primario.

Ambas pruebas tanto como para el BSA y para la ovoalbúmina dieron positivas con un color
azul oscuro, esto debido a la presencia de grupos aminos primarios que reaccionan con la
ninhidrina. Estos grupos están presentes en los aminoácidos que forman las dos proteínas, y
logran reaccionar gracias a que están libres en la solución y no pegadas a la proteína.

- Prueba de Sakaguchi:

Para esta prueba se utilizaron tres compuestos los cuales se pusieron a reaccionar con alfa-
naftol, esta prueba nos muestra la presencia del aminoácido arginina que reacciona bajo
ciertas condiciones alcalinas para dar un compuesto color rojo.

Compuesto Observaciones Resultado

Blanco Se puede observar como Negativo

 tuvo un cambio a un color
amarillento.

Ova Se puede observar cómo se Positivo

obtuvo un color rojo claro
casi rosado.

R Se puede observar cómo se Positivo

obtuvo un color anaranjado.
Tabla 7. Observación de la reacción con sakaguchi a diferentes aminoácidos.

Discusión:

A)
El grupo guanidino de la arginina se condensa con el alfa-naftol del reactivo para luego
formar una especie de coloreado con el hipoclorito de sodio.

Figura 11. Reacción de arginina con el alfa-naftol en la prueba de sakaguchi. (Sucheta, 2005)

La arginina reacciona en un medio básico con alfa-naftol en presencia del ion hipobromito
generando así un complejo de color rojo.
Según lo anterior mencionado podemos determinar que en las pruebas que se realizaron da
positivo en las muestras de Ova y R ya que nos indica que contienen un grupo guanidino.

B)
Teniendo en cuenta lo anterior mencionado, si usamos el BSA como muestra proteica
podemos predecir que el resultado para esta prueba es positivo, ya que como realizamos la
investigación en el punto 2, el BSA contiene el aminoácido arginina por lo cual podemos
indicar que el resultado de la prueba dará un color rojo indicando así que es positivo.
 - Prueba de Millon:

Compuesto Observaciones Resultados

Blanco Se puede observar como se Negativo

queda en un tono
transparente

Y (tirosina) Se puede observar cómo se Positivo

obtuvo un color rosado

BSA Se puede observar cómo se Negativo

obtuvo un color blanco y un
precipitado.

Fenol Se puede observar cómo se Positivo.

obtuvo un color rojo.
Tabla 8. Observación de la reacción de millon a diferentes aminoácidos.

Discusión:

A)
El anillo fenólico tiene un comportamiento característico frente a las sales de Mercurio al pH
ácido, formando complejos color rojo ladrillo con el anillo fenólico de la tirosina y las
proteínas que la contienen (Von, 2019).

Figura 12. Reacción de Hg2 con el anillo del fenol en la prueba de millon. (Giraldo, 2010)

Por esto se ve que da positivo con un color rojo en la muestra del fenol, en la muestra de BSA
notamos que no da positivo indicando que no tenemos un grupo fenol, en la muestra de
tirosina da un color rojo indicando que nos da positivo ya que en su estructura tiene un anillo
fenólico que reacciona con las sales de mercurio.
Figura 13. Estructura de la tirosina con el anillo fenólico marcado.

B)
Teniendo en cuenta lo anteriormente mencionado, si usamos la Ova como muestra proteica,
podemos predecir que el resultado para esta prueba es negativo, ya que reacciona al grupo
fenol de la tirosina y este no contiene el aminoácido tirosina.

BIBLIOGRAFÍA

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https://books.google.es/books?
id=dAbMDrXcTHsC&pg=PA99&dq=Resultados+del+Reactivo+de+Millon+albúmin
a&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwj8n5r_4KrYAhWM7BQKHfEdBGUQ6AEILTAB#v
=onepage&q=Resultados%20del%20Reactivo%20de%20Millon
%20albúmina&f=false
● Da Silva, Mylene, et. all. (2015). The Family Secrets of Avian Egg-Specific
Ovalbumin and Its Related Proteins Y and X. Tomado de:
https://www.researchgate.net/publication/279967263_The_Family_Secrets_of_Avian_
Egg-Specific_Ovalbumin_and_Its_Related_Proteins_Y_and_X