¿COMO SE DEFINE A LAS PROTEÍNAS Y CUAL ES SU ESTRUCTURA

QUÍMICA?

Las proteínas se definen como complejas macromoléculas, estructuralmente formadas

por elementos químicos como: C, H,O,N, y trazas de minerales como S, Fe, Cu, Mg, P.
y estructuralmente se presentan de forma tridimensional donde la cadena de
aminoácidos se pliega sobre sí misma uniendo diversas moléculas, que le otorgan
propiedades específicas.

¿CÓMO ESTÁN FORMADAS LAS PROTEÍNAS?

a) formadas por elementos químicos como: C, H,O,N, y trazas de minerales

b) formadas por elementos químicos como: C, H,O,K, y trazas de minerales.
c) formadas por elementos químicos como: C, H,O,Au, y trazas de minerales.

DEMUESTRE LA ESTRUCTURA QUÍMICA DE UN AMINOÁCIDO.

Los aminoácidos están constituidos por tres componentes comunes: (-COOH); (-NH2);
(-H). Unidos a un carbono centra y una cadena lateral que es el radical que determina la
identidad del aminoácido.

¿CÓMO ESTÁ FORMADA LA ESTRUCTURA QUÍMICA DE UN

AMINOÁCIDO?

a) (-COOH); (-NH2); (-H)

b) (-COH); (-NH3); (-H)
c) (-COOH); (-NH4); (-H)
CUAL ES LA NATURALEZA QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
ALIFÁTICOS.

La naturaleza química de los aminoácidos alifáticos es la de hidrocarburos lineales,

también son de carácter hidrofóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de
la cadena. En estos se encuentran la glicina, la alanina, la valina, la leucina, isoleucina y
la prolina.

¿QUÉ CARÁCTER TIENEN LOS AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS?

a) Carácter hidrológico
b) Carácter hidrogógico
c) Carácter hidrofobicos

ESTRUCTURALMENTE DE 3 EJEMPLOS DE AMINOÁCIDOS

ALIFÁTICOS.

Leucina: su cadena lateral es no polar, de naturaleza alifática y ramificada.

Valina: es la más hidrofica, dada su cadena lateral hidrocarbonada más larga y

ramificada.

Glicina: Aminoácido más simple en cuanto a su estructura debido al volumen

reducido de su cadena lateral que contiene un átomo de hidrogeno.
¿Cuál es la estructura más simple de aminoácido alifático?

a) Glicina
b) Valina
c) Leucina

CUÁL ES LA NATURALEZA QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

AROMÁTICOS.

La naturaleza química de los aminoácidos aromáticos es contener estructuras cíclicas que

constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades altamente hidrofobicos.

¿A QUÉ CLASE CONSTITUYE LOS AMINOÁCIDOS?

a) Clase de Hidrocarburo
b) Clase saturados
c) Estructuras trapezoidales

ESTRUCTURALMENTE DE 3 EJEMPLOS DE AMINOÁCIDOS

AROMÁTICOS.

Fenilalanina: su cadena lateral está compuesta por un grupo metilo y un anillo

bencénico en el extremo.
Triptófano: Su cadena lateral es más alargada por lo que tiene mayor fluorescencia. Su
anillo con dobles enlaces lo hace un potencial donadores de hidrógenos.

Tirosina: Aminoácido caracterizado por tener en su estructura un OH, que actúa como
donador de hidrógeno. Los dobles enlaces del anillo bencénico le permiten absorber
radiaciones ultravioletas que emiten fluorescencia.

¿CUÁL ES EL AMINOÁCIDOS COMPUESTO UN GRUPO METILO Y UN

ANILLO BENCÉNICO EN EL EXTREMO?

a) tirosina
b) Fenilalanina
c) Triptófano

EN QUE SE FUNDAMENTA LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS

PROTEÍNAS.

Se fundamenta en la secuencia de los aminoácidos que constituyen la cadena

polipéctica, definiéndose el orden, la función y la forma que adopten. Las cadenas en
este nivel se forma por la condensación del grupo funcional carboxilo, con Nitrógeno de
la amina de otra cadena, cuya unidad repetitiva forma los enlaces peptídicos. (-NH-
C=-CO-)

¿CÓMO SE FORMAN LAS CADENAS EN EL NIVEL PRIMARIO DE LAS

PROTEÍNAS?

a) Las cadenas en este nivel se forma por la condensación del grupo funcional
carboxilo, con Nitrógeno de la amina de otra cadena.
b) Las cadenas en este nivel se forma por la evaporación del grupo funcional carboxilo,
con Nitrógeno de la amina de otra cadena.
c) Las cadenas en este nivel se forma por la precipitación del grupo funcional carboxilo,
con Nitrógeno de la amina de otra cadena.

EN QUE SE FUNDAMENTA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS

PROTEÍNAS.

La estructura secundaria se fundamenta en la disposición de la secuencia de los

aminoácidos en el espacio en función de la síntesis de las cadenas polipécticas. La
estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria
por la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido y el –NH- del
aminoácido que le sigue.

¿CÓMO SE FORMA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS?

a) Por la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido y el –NH-
del aminoácido que le sigue.
b) Por la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=S de un aminoácido y el –N- del
aminoácido que le sigue.
c) Por la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido y el –NH-
del aminoácido que le sigue.
EN QUE SE FUNDAMENTA LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS
PROTEÍNAS.
Se fundamenta en la disposición tridimensional de los átomos que conforman la
proteína.

La disposición desarrolla un plegamiento global por asociación no covalente de varias

cadenas polipécticas a través de la interacción de los enlaces que originan las
estructuras.

¿CUÁL ES LA DISPOSICIÓN DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS

PROTEÍNAS?

a) La disposición es tridimensional de los átomos que conforman la proteína.

b) La disposición es bidimensional de los átomos que conforman la proteína.

c) La disposición es tetradimensional de los átomos que conforman la proteína.

EN QUE SE FUNDAMENTA LA ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS

PROTEÍNAS

La estructura cuaternaria se fundamenta en que permite la asociación no covalente de

varias cadenas polipeptídicas que se organizan asimétricamente.

Las ventajas de este plegamiento de subunidades otorgar estabilidad a la estructura,

regulada por un mecanismo alosterico que mantiene los enlaces rígidos en la estructura
polipéctica.

¿PORQUE MECANISMO REGULA LA ESTRUCTURA CUATERNARIA?

a) Mecanismo alostérica
b) Mecanismo mecánico
c) Mecanismo polar