FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE

ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.

RECONOCIMIENTO DE AMINOACIDOS EN LA LECHE, HUEVO Y HARINA DE TRIGO.

RECOGNITION OF AMINOACIDS IN THE MILK, EGG AND FLOUR OF WHEAT.

Estudiantes: Maricela Valencia, Diego Rodríguez, Diana Milena Álzate.

Quindío, Colombia.
Noviembre 2009

Resumen

En el desarrollo de esta práctica se realizaron diferentes ensayos cualitativos (ninhidrina,

Millon, Xantoproteico, prueba de coagulación, prueba del sulfato de amonio, prueba de
Biuret, reacción de Sakaguchi, reacción de Ehlrich, reacción de Hopkins Coles y reacción con
acetato de plomo alcalino) con el objetivo de identificar aminoácidos presentes en muestras
conocidas como la leche, el huevo y la harina de trigo, de igual forma se siguió una marcha
analítica para caracterizar una muestra problema la cual finalizó en el reconocimiento de
albúminas; debido a la especificidad de cada una de estas pruebas y a las características
estructurales de cada aminoácido se consiguió reconocer la presencia o ausencia de ellos en
las muestras analizadas.

Palabras clave: marcha analítica, reacción de Hopkins, aminoácidos, albúmina, cisteina,

acetato de plomo, ensayo de millón, aminoácido.

Abstract

In the development of this practice different qualitative tests(essays) were realized

(ninhidrina, million, Xantoproteico, test(proof) of coagulation, test(proof) of the sulfate of
ammonium, Biuret's proof, Sakaguchi's reaction, Ehlrich's reaction, Hopkins Coles's reaction
and reaction with acetate of alkaline lead) with the aim(lens) to identify present amino acids
in samples known as the milk, the egg and the flour of wheat, of equal form an analytical
march followed to characterize a sample problem which I finish in the recognition of
albumens; due to the specificity of each one of these proofs and to the structural
characteristics of every amino acid one managed to recognize the presence or absence of
them in every analyzed sample.

Keywords: Analytical march, reaction of Hopkins, amino acids, albumen, cistern, acetate of
lead, test(essay) of million, amino acid.
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.
1. Introducción
Los aminoácidos que constituyen a las
proteínas, son substancias que tienen
como característica general el hecho de
poseer un carboxilo libre y un grupo
amino, situado en el carbono alfa con
respecto al carboxilo. En todos los
aminoácidos alfa que forman a las
proteínas, el grupo amino alfa es un grupo
primario, es decir que no tiene
sustituyentes. La única excepción ocurre
con la prolina, que es un iminoácido, ya
que su grupo es secundario. Los
aminoácidos difieren entre sí únicamente
por las características del resto de su
molécula o cadena lateral (R), de manera
que su formula general es
Las propiedades de cada aminoácido
dependen tanto de su grupo carboxílico
como de su grupo amino alfa, y de su
cadena lateral (R). En un polímero lineal
de aminoácidos o polipéptido, de todos los
grupos carboxilo alfa y amino de los
aminoácidos que intervienen, solo quedan
libres un grupo amino alfa, el grupo
terminal y un grupo carboxilo alfa, el
grupo carboxilo terminal. Así pues, en una
proteína las cadenas laterales de los
aminoácidos que la constituyen, son las
que influyen de manera directa en las
propiedades de cada zona a lo largo de la
cadena polipeptídica y, en consecuencia,
determinan también en gran medida su
comportamiento. Una de las propiedades
más importantes de las cadenas laterales
de los aminoácidos, es su capacidad de
interacción con los solventes acuosos o
con los reactivos que permiten su
identificación, es decir su grado de
polaridad o no polaridad. [1]
2. Metodología
Para el desarrollo de la práctica se
realizaron 9 pruebas diferentes a las
muestras de leche evaporada, clara de
huevo y harina de trigo diluida como se
muestra a continuación:
Nota: la muestra problema no aparece en
todas las pruebas, pues a esta se le realizó
una marcha analítica (figura 1) para su
reconocimiento.
A. Ensayo con ninhidrina:
Para esta prueba se usaron seis tubos de
ensayo cada uno con 1 ml de agua
destilada, solución de alanina al 0.5%,
leche previamente evaporada al 60%,
albumina de huevo diluida al 10%,
muestra problema y solución de harina de
trigo al 10%; posteriormente se adicionó
a cada uno de los tubos 1 mL de
Ninhidrina, para luego calentar en baño de
maría a ebullición por 10 minutos,
finalmente se realizaron las respectivas
observaciones.
B. Prueba de Biuret:
Para esta prueba se usaron seis tubos de
ensayo cada uno con 1 ml de agua
destilada, solución de alanina al 0.5 %,
leche previamente evaporada al 60 %,
albumina de huevo diluida al 10 %,
muestra problema y solución de harina de
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.
trigo al 10%; posteriormente se adicionó a
cada uno de los tubos 1 mL de hidróxido
de sodio (NaOH) al 10% y se mezclo,
continuando con la adición gota a gota de
sulfato cúprico ( CuSO4) al 0.5 % hasta la
aparición de una coloración violeta o
amarilla, finalmente se tomó nota de lo
observado en cada tubo.
C. Prueba de coagulación:
En seis tubos de ensayo se adicionó 1 mL
de agua destilada, solución de alanina al
0.5 %, leche previamente evaporada al 60
%, albumina de huevo sin diluir, muestra
problema y solución de harina de trigo al
10% respectivamente, a cada uno de
estos se agregó 1 mL de disolución
saturada de cloruro de sodio (NaCl) y 4
gotas de acido acético al 30%,
seguidamente se mezclo y se sometió cada
tubo por 1 minuto a calor de llama.
Finalmente se tomaron las observaciones
correspondientes.
D. Prueba del sulfato de amonio:
En diferentes tubos de ensayo se adicionó
1 mL agua destilada, solución de alanina al
0.5 %, leche previamente evaporada al 60
%, albumina de huevo sin diluir, muestra
problema y solución de harina de trigo al
10%; posteriormente se adicionó a cada
uno de los tubos 1 mL de solución de
sulfato de amonio al 50% se mezclo y se
dejo reposar por 10 minutos, al pasar este
tiempo se observo presencia o ausencia de
precipitado; finalmente se centrifugaron a
3000 r.p.m. durante 10 minutos los tubos
que contenían leche evaporada, albumina
y solución de harina de trigo. Se tomaron
las observaciones pertinentes en cuanto a
la presencia o ausencia de precipitación.
E. Ensayo de Millon:
Para este ensayo se usaron 5 tubos de
ensayo, al primero se adicionó 2 mL de
agua destilada, al segundo solución de
tirosina, al tercero leche evaporada, al
cuarto albumina de huevo sin diluir y al
quinto solución de harina de trigo al 10%;
a cada uno de los tubos se les adicionó 1
mL de reactivo de Millon. Los tubos fueron
sometidos a un baño de agua en ebullición
durante 10 minutos. Después de este
tiempo se tomaron observaciones en
cuanto a los cambios de color.
F. Ensayo Xantoprotéico:
Se usaron de igual forma 5 tubos con las
mismas muestras que el ensayo anterior a
diferencia que se uso albumina de huevo
diluida, posterior a estas adiciones a cada
tubo, se agregó 2 mL de acido nítrico
concentrado. Después se sometieron a un
baño de agua en ebullición hasta observar
un cambio de coloración.
G. Reacción de Sakaguchi
Para esta prueba se usaron cinco tubos de
ensayo cada uno con 5 mL de agua
destilada, solución de arginina al 0.5%,
leche previamente evaporada al 60%,
albúmina de huevo diluida al 10% y
solución de harina de trigo al 10%; a
continuación se enfriaron en un baño de
hielo por 10 minutos, posteriormente de
les adiciono 1 mL de NaOH 40% y
nuevamente se pusieron 10 minutos a
enfriar en el baño de hielo, para adicionar
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.
5 mL de α – naftol y 3 gotas de reactivo
Sakaguchi. Se observaron los cambios de
color en cada tubo.
H. Reacción de Ehlrich:
Se rotularon 5 tubos de ensayo de la
siguiente manera, tubo 1 blanco (agua
destilada), tubo 2 (triptófano), tubo 3
(albumina de huevo diluida) y tubo 4
harina de trigo diluida 10 %, a cada uno
de estos se adicionó 1 mL de acido
sulfanílico 0.5 % y 1 mL de nitrito de sodio
0.5 %, se mezclo y se dejaron en reposo
durante 15 minutos, para así adicionar1
mL de las muestras correspondientes
según el rotulo para cada tubo, se mezclo
y se termino adicionando 0.5 mL NH4OH
10 % se tomaron las observaciones
correspondientes.
I. Reacción de Hopkins Cole:
A cinco tubos diferentes se adicionó en su
orden 2 mL de agua destilada, 2 mL de
triptófano 0.5 %, 2 mL albúmina de huevo
diluida y 2 mL harina de trigo diluida 10
%, a cada uno de estos se les agrego 2
mL del reactivo de Hopkins Cole, se mezclo
y posteriormente se añadió 1 mL de ácido
sulfúrico concentrado (H2SO4)
cuidadosamente por las paredes del tubo y
finalmente se observó la aparición de un
anillo.
J. Reacción con acetato de plomo
alcalino
Para esta prueba se usaron cinco tubos de
ensayo cada uno con 1 ml de agua
destilada, solución de metionina al 0.5%,
leche previamente evaporada al 60%,
albúmina de huevo sin diluir y solución de
harina de trigo al 10%; posteriormente se
adicionó a cada uno de los tubos 2 mL
NaOH 10 %, estos se calentaron
levemente, seguidamente se les adicionó
de 0.5 mL de acetato de plomo al 10 % y
se calentaron en baño a ebullición por 5
minutos, finalmente se observaron los
cambios ocurridos en cada tubo.
MUESTRA PROBLEMA
Ensayo con Ninhidrina
(+) Violeta proteína,
polipéptido o aa.
Prueba Biuret
(+) Violeta proteína,
polipéptido o aa.
P Coagulación
(+) Coagula albuminas
o globulinas.
P sulfato de amonio
(-) no precipita
albúminas.
Figura 1. Esquema de marcha analítica para
muestra problema.
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.

3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN

Tabla 1. Resultados obtenidos en la práctica.

Nº muestra
Tubo1 Tubo2 Tubo3 Tubo 4 Tubo 5 Tubo 6
Prueba
1 P. Ninhidrina - + + + + +
2 P. Biuret - + + + + +
3 P. Coagulación - - + + - -
4 P. Sulfato amonio - - + + - +
5 P. Millón - + + + N/A +
6 P. Xantoprotéica - + + + N/A +
7 P. Sakaguchi - + + - N/A -
8 P. Ehlrich - + + + N/A +
9 P. Hopkins-Cole - - N/A - N/A -
10 P. Acetato de plomo alcalino - - - + N/A +
Tubo 1 Blanco; Tubo 2 Aminoácido; Tubo 3 Leche evaporada; Tubo 4 Albúmina de huevo; Tubo 5 Muestra problema; Tubo 6
Solución de harina de trigo.; N/A: No aplica

A. Ensayo con ninhidrina

Al realizar este ensayo se encontró que el

reactivo ninhidrina reaccionó con el grupo
alfa-amino libre (al ser sometidos a
calentamiento) de los aminoácidos
presentes en la leche (++), la solución de
albúmina de huevo diluida (++), la
muestra problema (++), la solución de
harina de trigo (+) y la alanina (+++)
mostrados en la tabla 1, produciendo
complejos coloreados violeta- azuloso
(figura 2) en diferentes intensidades
(figura 3) la cual es proporcional a la
concentración de este aminoácido,
indicando de esta forma la presencia de
aminoácidos en todas las muestras y
obviamente la ausencia en el blanco.

Para la intensidad del color producido en (+)Figura

Violeta
2. tenue.
Reacción general de la ninhidrina con los
cada una de las muestras analizadas se aminoácidos [2]
(++) Violeta intenso.
denominó de la siguiente manera:
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.

(+++) Violeta muy intenso. (característico de uno de los componentes

del reactivo CuSO4) y los pares no
compartidos del nitrógeno que forma parte
de los enlaces peptídicos, lo que genera el
cambio de color y estructuralmente se
visualiza en la figura 5.

Figura 3. Coloraciones obtenidas para la reacción

de ninhidrina.

B. Prueba de Biuret: de acuerdo a la

tabla 1 los resultados para esta prueba Figura 5. Esquema reacción Biuret.
fueron positivos para la muestra de alanina
C. Prueba de coagulación: Esta prueba
(+), leche evaporada (++), albúmina (++
permitió confirmar y reconocer diferentes
+), muestra problema (++), harina de
tipos de proteínas presentes en: la leche,
trigo diluida (+), de acuerdo a las
esto se evidencio debido a la coagulación,
coloraciones obtenidas en una escala
en la albúmina de huevo sin diluir se
violeta. (figura 4).
confirmo debido a la coagulación total en
el tubo (color blanco) debido
principalmente a la aplicación de calor ya
que por encima de 60º C estas son
inestables haciendo disminuir su
solubilidad y generando la precipitación [3].

Teniendo en cuenta que en esta prueba

se utilizaron 3 agentes (calor, acido y
sales) capaces de desnaturalizar proteínas
no se comprende porque en la muestra de
solución de harina de trigo el resultado es
Figura 4. Coloraciones obtenidas en la prueba de negativo.
Biuret.
D. Prueba del sulfato de amonio: En
Esta prueba es general para polipéptidos y
los resultados de esta prueba podemos
proteínas (características que cumplen las
encontrar que se reconoció proteínas en la
muestras analizadas) esta reconoce las
leche, en la albúmina de huevo sin diluir y
uniones peptidicas y lo hace mediante la
en la solución de harina de trigo ya que
reacción que se da cuando se forma un
estas formaron un precipitado de color gris
complejo entre los iones Cu2+
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.
(figura 6) al entrar en contacto con el
sulfato de amonio esto se debe a que al
adicionar una sal soluble a las muestras se
disminuye la interacción proteína-agua y
entonces predominara la interacción
proteína-proteína y producirá precipitación
[4], después de haber realizado
centrifugación (figura 7). Para la muestra
problema no se observaron precipitados
indicando de esta forma que las proteínas
que se encontraron en esta eran
albúminas como se indica en la figura 7.
Figura 6. Resultados obtenidos en la prueba sulfato
de amonio antes de centrifugación.
Figura 7. Resultados obtenidos en la prueba sulfato de
amonio después de centrifugación.
E. Ensayo de Millon: como se observa
en la tabla 1 el ensayo fue positivo para
tirosina (color rojo ++), leche evaporada
(color rojo +), albúmina de huevo (rojo
claro +) y harina de trigo (amarillo-rojo
+); indicando la presencia de tirosina en
dichas muestras, ya que la prueba es
especifica para este aminoácido, el cual
contiene un anillo de benceno al que se
une un grupo hidroxilo (figura 8) . En esta
prueba los compuestos mercúricos en
medio fuertemente ácido (ácido nítrico
del reactivo) se condensan con el grupo
fenólico formando un compuesto de color
rojo ladrillo o rojizo.
Figura 8. Estructura tirosina. [5] .
F. Ensayo Xantoproteico: en la tabla 1
se presentaron los resultados positivos de
las diferentes muestras (tirosina, leche
evaporada, albúmina y harina de trigo) se
evidenció que inicialmente la coloración
fue la esperada para dicha prueba y de
igual forma para la confirmación con el
NaOH (figura 9), este cambio se debe a
que se produce la nitración del anillo
bencénico presente en los aminoácidos
aromáticos como lo son tirosina (figura 8),
fenilalanina y triptófano (figura 10),
obteniéndose nitrocompuestos de color
amarillo, que se vuelven anaranjado en
medio fuertemente alcalino (formación de
ácido picrámico o trinitrofenol) [2]
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.
Figura 9. Coloraciones obtenidas en el ensayo
Xantoproteico.
Al generarse estos cambios de coloración
se confirma la presencia de alguno de los
aminoácidos aromáticos dentro de las
proteínas de las muestras evaluadas.
Fenilalanina triptófano
Figura 10. Aminoácidos aromáticos
G. Reacción de Sakaguchi: puesto que
la reacción positiva de esta prueba se
generó debido a la presencia de un grupo
guanidinio (figura 11) el cual reaccionó con
la solución de α – naftol en la presencia de
bromo (componente del reactivo de
sakaguchi) en medio alcalino, la muestra
de arginina obviamente arrojo un
resultado positivo por hacer parte de ella
dicho grupo, sin embargo para el resto de
muestras los resultados en cuanto al
cambio de la coloración no fueron muy
claros (figura 12.), particularmente en el
caso de la leche se vio un tono casi violeta,
quizás la coloración fue enmascarando por
el color característico de la leche. E igual
forma se asumió este resultado como
positivo por ser la arginina un aminoácido
de fácil presencia en los lácteos.
Figura 11. Estructura Arginina. [6]
Figura 12. Coloraciones obtenidas en la reacción de
Sakaguchi.
H. Reacción de ehrlich: las muestras
sometidas a esta prueba a excepción del
blanco presentaron resultados positivos de
acuerdo las coloración obtenida (figura 13)
lo que indico la presencia de tirosina
(figura. 8) e histidina (figura 14), los
cuales contienen una anillo aromático y un
anillo nitrogenado respectivamente como
radical, estos al reaccionar con el acido
sulfanilico adicionado y el nitrito de sodio
forman sales diazonio.
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.

indica que estas no contienen tal

aminoácido esencial [10] el cual podría
manifestarse positivo para la leche ya que
esta contiene caseína [11].

Nota: esta prueba se realizo 2 veces para

Figura 13. Coloraciones obtenidas en la reacción de verificar este resultado.
erhlich.

Las sales de diazonio aromáticas son muy

estables, se pueden manejar en el
laboratorio y en la industria y dan
reacciones que han permitido desarrollar
importantes aplicaciones [7]. Estas son
importantes intermedios en síntesis
orgánicas y encuentran amplio uso en la
preparación de una clase de compuestos
conocida con el nombre de colorantes
azoicos [8]. Figura 15. Estructura aminoácido triptofano

La reacción que debía de ocurrir para

determinar la positividad en esta prueba
como la formación de un anillo de color
violeta-rojizo en un medio ácido se puede
observar en la figura 16.

Figura 14. Estructura de histidina. [9]

I. Reacción de Hopkins Cole

Los resultados para esta prueba nos

indican que el reactivo de Hopkins Cole se
encontró en malas condiciones ya que no
reconoció el anillo indólico del aminoácido
triptofano (figura 15) presente en las
muestras analizadas, pues en la figura 17 Figura 16. Reacción del triptofano en presencia del
se muestra la ausencia del anillo reactivo Hopkins Cole
coloreado. Sin embargo este resultado no
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.
Figura 17. Resultados obtenidos en la reacción de
Hopkins Cole.
J. Reacción con acetato de plomo
alcalino: en cuanto a los resultados
obtenidos para esta prueba la
metionina siendo un aminoácido
azufrado no presentó precipitación de
sulfuro de plomo, quiere decir que
este ultimo no reaccionó con el
acetato de plomo en medio alcalino al
cual se expuso, esto pudo ser
ocasionado por las condiciones del
reactivo o quizás un error durante la
realización de la practica.
Metionina Cisteina
Figura 18. Aminoácidos azufrados.
Mientras que para el caso de la albúmina
de huevo y la harina de trigo se confirmó
la presencia de metionina y/o cisteína
(figura 18) en sus proteínas con la
aparición del precipitado color gris (figura
19). En este caso si se presento la
reacción esperada del sulfuro de plomo
con el acetato.
Figura 19. Coloraciones obtenidas en la reacción de
acetato de plomo alcalino.
En los resultados obtenidos durante el
desarrollo de la marcha analítica
identificamos que la muestra problema
contenía polipéptidos y proteínas estas
ultimas a través de pruebas mas
especificas se manifestaron como
albúminas, de acuerdo a estos resultados y
a las características físicas de la muestra
posiblemente podría tratarse de un agar ya
que esta debía estar sometida a
calentamiento constante para evitar su
solidificación.
4. CONCLUSIONES
Indicamos la presencia de proteínas en
diferentes muestras de alimentos mediante
pruebas cualitativas, del mismo modo
identificamos algunos de los aminoácidos
presentes en ellas por medio de las
reacciones que ocurrieron en cada caso de
acuerdo al radical o al grupo que
caracteriza al aminoácido.
Identificamos estructuralmente diferentes
aminoácidos presentes en determinadas
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.
proteínas o en su defecto como
aminoácidos libres.
Por medio de la marcha analítica,
identificamos, que la muestra problema en
su composición contiene albúminas.
La leche (colanta) es una fuente de
proteína y por lo tanto de aminoácidos
muy importante comparado con la harina
de trigo ya que según los resultados
contiene varios tipos de aminoácidos.
Las pruebas realizadas no permitieron
reconocer aminoácidos esenciales tales
como la metionina y el triptófano al
parecer por errores durante la realización
de la práctica o por el estado de los
reactivos.
5. BIBLIOGRAFIA
[1] Peña A (2004), Bioquímica. Segunda
edición. México: Editorial LIMUSA, Pág.
66-67
[2] Mancilla, C; Blanco E; Pérez, S; Rosas,
T y Castrejón, C. (2009) Propiedades
químicas y fisicoquímicas de las proteínas.
México. Consultado el 30 de Octubre de
2009 en:
http://www.scribd.com/doc/15958125/1-
PROPIEDADES-QUIMICAS-Y-FISICOQUIMICAS-DE-
LAS-PROTEINAS
[3] De la vega. G (2009) Propiedades de
la harina de trigo: Clasificación y
propiedades funcionales. Consultado el 4
de Noviembre de 2009 en:
http://www.utm.mx/edi_anteriores/Temas38/2NOTA
S%2038-1.p
[4] Universidad Nacional de Rio Cuarto
(2008) Química biológica 2110.
Microbiología y técnico de laboratorio.
Reacciones de precipitación de proteínas.
Consultado el día 3 de noviembre de 2009
en:
http://dbm.exa.unrc.edu.ar/
[5] Campbell Mary K & Farrell Shawn O.
(2003). Bioquímica Cuarta Edición.
México: editorial THOMSON.
[6] Jones & Manson (2003), Lo esencial en
célula y genética. Segunda edición.
Madrid: Editorial ELSEVIER, Pág.14-15
[7] Yufera P Eduardo (1996), Química
orgánica básica y aplicada de la molécula a
la industria. Volumen 1. Barcelona:
Editorial REVERTÈ, S.A. Pág. 453.
[8] Griffin W Rodger (1981), Quimica
organica moderna. Barcelona: Editorial
REVERTÈ, S.A. Pág. 431.
[9] BIOQUIMICA: EL AGUA, consultado
el2009 en:
I/SjAJCGlPasI/AAAAAAAAAOc/BYpiJ_pHIAY
/s320/histidine-
skeletal.png&imgrefurl=http://introduccion
delabioquimica.blogspot.com/&usg=__rmS
0cFg5ogUxRAlbN1KFJOkAFR4=&h=213&w
=180&sz=10&hl=es&start=3&tbnid=2knsf
AdH8bHBwM:&tbnh=106&tbnw=90&prev=
/images%3Fq%3Dhistidina%26gbv
%3D2%26hl%3Des%26sa%3DG.
[10] Naclerio, F. (2007) utilización de las
proteínas y aminoácidos como
suplementos o integradores dietéticos. Pid
 FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS, LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.

766. Consultado el 9 de Noviembre de

2009 en:

http://www.sobreentrenamiento.com/publi
ce/Articulo.asp?ida=766

[11] Mancilla, C; Blanco E; Pérez, S;

Rosas, T y Castrejón, C. (2009)
Propiedades químicas y fisicoquímicas de
las proteínas. Experimento 4. México.
Consultado el 30 de Octubre de 2009 en:

http://www.scribd.com/doc/15958125/1-
PROPIEDADES-QUIMICAS-Y-
FISICOQUIMICAS-DE-LAS-PROTEINAS