AMINOÁCIDOS

-Son la unidad fundamental que compone a las proteínas.

-Son moléculas orgánicas compuesta por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
-Los aminoácidos son compuestos orgánicos que poseen un grupo amino (-NH2)
de naturaleza básica, un grupo carboxilo (-COOH) de naturaleza ácida, una cadena
variable (-R) y un hidrógeno en su estructura.
ESTRUCTURA GENERAL

BÁSICO ÁCIDO

ESPECÍFICA PARA CADA AMINOÁCIDO (AA)

Estructura química de los 20 aminoacidos
AMINOÁCIDOS IMPORTANTES DESDE EL PUNTO DE VISTA
NUTRICIONAL
De los 20 aminoácidos, 8 son esenciales
desde el punto de vista nutricional, es decir
que deben estar presentes en la dieta del
ser humano. Los otros 12 son no esenciales
en el aspecto nutricional, porque no
requieren estar presentes en la dieta.De
estos 12 aminoácidos 2 son semiesenciales
(triptófano y arginina), porque se sintetizan
en índices no adecuados durante el
crecimiento

Resumen
1-Son las unidades monómeras que
constituyen las proteínas. 2. Regulan el
equilibrio ácido – base. 3. Actúan como combustibles metabólicos. 4. Actúan como
metabolitos intermediarios de las rutas metabólicas. 5. Son precursores de hormonas,
vitaminas, etc. 6. Participan en la transmisión del impulso nervioso

AA ESENCIALES FUNCIONES
Fenilalanina Síntesis de neurotransmisores: dopamina, noradrenalina,
adrenalina. Síntesis de la hormona tirosina.
Triptófano Regula el ciclo del sueño (Serotonina).
Regula la respuesta inmunitaria a través de la síntesis de
Lisina
anticuerpos.
Metionina Interviene en el metabolismo ayudando a quemar la grasa.
Treonina Interviene en la formación de vitamin B 12.
Regenera las proteinas de la colágena.
Isoleucina Síntesis de hemoglobina.
Reparación de tejidos.
Leucina Reconstrucción del tejido muscular.
 Regula los niveles de azúcar en sangre.
Valina Promueve la reparación de tejidos.
Almacenamiento de energía.
Arginina Participa en la producción y liberación de hormona del
crecimiento. Incrementa la liberación de insulina.
Histidina Regula el pH de la sangre.
Interviene en el mantenimiento de las vainas de mielina.

AA NO ESENCIALES FUNCIONES
Ácido aspártico Aumenta la resistencia y el rendimiento físico
Ácido glutámico Aumenta la resistencia y el rendimiento físico
Alanina Participa en el metabolismo de los carbohidratos.
Asparagina Implicada en la memoria a corto plazo.
Cisteína Antioxidante.
Glicina Forma parte de los citocromos.
Glutamina Precursor de los neurotransmisores más importantes del
SNC: glutamato y GABA.
Prolina Componente esencial del cartílago.
Serina Participa en la producción de anticuerpos.
Tirosina Precursor de la hormona tiroxina.

CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos, también conocidos como glúcidos, hidratos de carbono y sacáridos son
moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno.
Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía, siendo la glucosa el
carbohidrato más importante para el organismo.

Fórmula general

(CH2O)n

Definición

De acuerdo a su composición química son compuestos orgánicos derivados de aldehídos y cetonas

de alcoholes polihidrícos

Grupos
funcionales
s
Importancia biológica

• Combustible metabólico. • Precursores de carbohidratos más complejos. • Reserva energética. •

Componentes estructurales de tejidos importantes. • Precursores de lípidos y proteínas. •
Intervienen en procesos de reconocimiento celular. • Regulan el tránsito intestinal.
 Clasificación según el No. de unidades sacáridas

Carbohidratos

Reducción de la glucosa

El sorbitol es un alcohol de azúcar que es

metabolizado lentamente. Se obtiene mediante reducción de la glucosa, por
sustitución del grupo aldehído por un alcohol.

Oxidación de la glucosa • Células de la retina: Retinopatía.

• Células del cristalino: Cataratas.
• Células de Schwann: Neuropatía periférica.
Osmoticamente activo

• Se oxida el grupo aldehído: ácido aldónico.

• Se oxida el grupo hidroxilo: ácido urónico.
• Se oxida el grupo aldehído e hidroxilo: ácido aldárico.

Estructura química y función de los principales polisacáridos

 tos
Carbohidra
-Almidón: posee dos componentes:

• Amilosa: polímero lineal – helicoidal no ramificado de unidades de glucosa conectadas por

enlaces α 1 – 4.

os
Complej

es
Simpl
• Amilopectina: polímero ramificado cada 24 – 30 unidades de glucosa conectadas por enlaces α 1
– 4 y en los puntos de ramificación por enlaces α 1 – 6.

Función: • Reversa energética de las plantas. • Molécula energética de importancia en la nutrición

dos
Monosacári
dos
Oligosacári
dos
Polisacári

os
Disacárid
humana.
idos
Heteropolisacár

-Glucógeno: polímero ramificado cada 12 – 14 unidades de glucosa conectadas por enlaces α 1 – 4

idos
Homopolisacár

o
y en los puntos de ramificación por enlaces α 1 – 6, pueden llegar a tener hasta 60,000 residuos de

al
glucosa. Se alamacena en hígado y músculo.

os
carbon
o.
N
Función: -Glucógeno hepático: regula los niveles de glucosa en sangre.
-Glucógeno muscular: combustible metabólico para la contracción muscular.

as
Cetos
sa
Hepto

sa
Pento
sa
Tetro

sa
Trio
sa
Hexo

-Celulosa: formado por cadenas lineales rectas de unidades de glucosas unidas por enlaces β 1 – 4 y
fortalecidas entre sí por puentes de hidrógeno. “Los mamíferos carecen de enzimas para degradar
la celulosa” Función: En el hombre estimula el peristaltismo intestinal.

PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de gran peso molecular formadas por cadenas lineales de
aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, la mayoría contiene azufre y fósforo.

¿Qué es un
enlace
peptídico?

Es un enlace químico que se da entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro
aminoácido, perdiendo una molécula de agua para dar oriegen a péptidos y proteínas.
 Propiedades físico-químicas

1. Sustancias cristalinas.
2. Solubles en agua.
3. Muy poco solubles en alcohol.
4. Insolubles en éter.
5. Punto de fusion alto.
6. Sufren desnaturalización
7. Son altamente específicas. Solubilidad
8. Efecto amortiguador
-Solubilidad: se debe a que sólo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan
localizados sobre la superficie externa de la proteína, estos establecen enlaces de
hidrógeno con el agua; así la proteína se rodea de una capa de agua que impide
su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación.
•Proteínas fibrosas son insolubles en agua.
•Proteínas globulares son hidrosolubles.
-Desnaturalización: proceso mediante el cual la proteína pierde su estado nativo
“TRIDIMENSIONAL” mediante la rotura de los enlaces. Cuando esto sucede pasa
de un estado cuaternario a uno filamentoso (primario) y la proteína pierde su
funcionalidad.
La desnaturalización puede deberse: incremento en la temperatura, cambios en el
pH, rayos X, luz UV, agitación vigorosa y sustancias desnaturalizantes como la
urea.

Especificidad: está determinada por la posición que ocupan determinados

aminoácidos en la secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura
cuaternaria de la proteína y por ende su función característica.
“Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida
de funcionalidad de la proteína”
-Amortiguador de pH conocido como efecto tampón: actúan como amortiguadores
de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Permitela regulacióndel pH ejerciendo

un efectoamortiguadoro tampon.

pH neutro
Importancia biológica

Las proteínas realizan una enorme cantidad de funciones entre las que destacan:

FUNCIÓN EJEMPLOS
Estructural Colágeno, elastina, queratina
Inmunológica Anticuerpos.
Enzimática Amilasa, lipasa, glucoquinasa.
Contráctil Actina y miosina.
Traducción de señales Rodopsina.
Transportadora Hemoglobina.
Receptores de membranas Glucoproteínas
Empaquetamiento de genes Histonas
Coagulación sanguínea Trombina, fibrinógeno
Hormonal Insulina
 Glucólisis

Es la oxidación de la glucosa hasta compuestos más sencillos como: piruvato y lactato, para
obtener energía en forma de ATP, necesaria para las diferentes funciones vitales del organismo.

Localización:

Celular: citosol.

Tisular: en todos los

tejidos.

La glucólisis puede ocurrir en:

-Condiciones aeróbicas

• Ocurre en presencia de oxígeno. • Se produce PIRUVATO.

• El piruvato se oxida hacia CO2 y H2O. • Forman 2 ATP y 2NADH+

-Condiciones anaeróbicas

• Ocurre en ausencia de oxígeno.

• Se produce LACTATO.

• Reoxidación NADH para la continuidad de la glucólisis

• Forma 2 ATP
Glucolisis anaerobica
Enzimas que participan de la glucólisis

Glucólisis Reacción Enzimas

que GLUCOQUINASA / HEXOQUINASA
catalizan
Aeróbica 1 Hexocinasa
Glucocinasa (hígado)
2 Fosfohexosa isomerasa ADP
3 Fosfofructocinasa -1
FOSFOFRUCTOCINASA–1
4 Aldolasa
5 Triosa fosfato isomerasa
6 Gliceraldehído 3 – fosfato isomerasa
7 fosfogliceratocinasa
8 Fosfoglicerato mutasa
9 Enolasa
PIRUVATO CINASA
10 Piruvato cinasa
Anaeróbica 11 Lactato deshidrogenasa

Destino metabolico del piruvato

Regulación de
la glucólisis
El metabolismo de la glucosa se regula después de la ingesta de cada comida (periodo pos prandial)
a través de 3 enzimas claves: • Glucoquinasa / Hexoquinasa. • Fosfofructoquinasa – 1. •
Piruvatoquinasa.

-Importancia biomédica

Casi todos los tejidos tienen al menos cierto requerimiento de glucosa.

Genera suficiente sustrato para el Ciclo de Krebs para la generación de

energía en forma de ATP.

Proporciona ATP en ausencia de oxigeno.

Proporciona una vía importante para metabolizar fructosa y galactosa

proveniente de los alimentos.

A nivel de los eritrocitos se obtiene el 2,3 – Difosfoglicerato regulador fisiológico de la

hemoglobina.

Se obtiene la dihidroxiacetona - 3P, sustrato para la síntesis de TAG

Aspectos clínicos: Anemia hemolítica

Anemia Hemolítica

La causa más común se debe a la

deficiencia de la Piruvato Cinasa
Disminución de la
glucolisis
anaeróbica, única
fuente de ATP del
eritrocito. La falta
de ATP afecta la
integridad de la
membrana celular,
provocando
hemolisis y
pérdida de
hemoglobina.