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INDICE
I. PRODUCCIÓN DE ARGININA. .............................................................................................................2
II. INTRODUCCIÓN ...................................................................................................................................2
III. MARCO TEÓRICO. ............................................................................................................................3
3.1. ARGININA.......................................................................................................................................3
3.2. METABOLISMO DE ARGININA EN HUMANOS. .........................................................................3
3.3. METABOLISMO DE ARGININA EN ANIMALES. .........................................................................6
3.4. METODOS DE OBTENCION DE ARGININA ................................................................................8
3.4.1. BACTERIAS PRODUCTORAS DE L-ARGININA .................................................................8
3.5. PROCEDIMIENTO DE LA PRODUCCION ....................................................................................9
3.5.1. Producción de L-arginina por parte de E. coli 382artI y E. coli 382ΔartPIMQ-artJ......10
3.6. ASIMILACIÓN DEL CUERPO DE L-ARGININA.........................................................................11
3.7.1. Usos de la arginina ..............................................................................................................12
3.7.2. Efectos de la arginina .........................................................................................................12
3.7.3. Beneficios de la arginina ....................................................................................................14
3.7.4. Recomendación de la arginina ..........................................................................................14
IV. BIBLIOGRAFÍA ................................................................................................................................15

INDICE DE FIGURAS

Figura 1.Origen metabólico y destinos de la L-Arg, citrulina y ornitina. .......................................................... 4

Figura 2. Estructura formadora de la arginina. ................................................................................................... 4
Figura 3. Estructura formadora de la arginina. ................................................................................................... 5
Figura 4. Ciclo de la Urea en un esquema simplificado. ................................................................................... 6
Figura 5. Rutas de síntesis de arginina, citrulina e prolina no organismo animal. ......................................... 7
Figura 6. Productos del catabolismo de la arginina en mamíferos. ................................................................. 7
Figura 7. Forma de una arteria. .......................................................................................................................... 14
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I. PRODUCCIÓN DE ARGININA.
II. INTRODUCCIÓN
Hay una larga historia acerca de los estudios sobre la arginina y su metabolismo en los
últimos 100 años. Este aminoácido fue caracterizado por primera vez en mudas de
altramuz, en 1886, y en 1895 fue identificado en la proteína de origen animal. Su estructura
fue descubierta a partir de la hidrólisis alcalina de la urea, formando arginina y ornitina, en
1897. Investigaciones subsiguientes, en 1924, identificaron que la arginina era el
aminoácido básico más abundante en el líquido espermático de los peces. Sin embargo,
sólo a partir del descubrimiento del ciclo de la urea, por Krebs, en 1932, es que el
metabolismo de la arginina pasó a ser elucidado en mamíferos. A partir de entonces, se
realizaron diversas investigaciones para descubrir las rutas de síntesis, degradación y
utilización de la arginina en el organismo animal. (Hoon y Won 2012).
La arginina es un aminoácido semiesencial o condicionalmente esencial. Además de las
funciones relacionadas directamente con su metabolismo (formación de péptidos y
proteínas, funcionamiento del ciclo de la urea, síntesis de creatina, síntesis de prolina,
síntesis de creatina, síntesis de prolina, síntesis de poliaminas, etc), la arginina parece
desempeñar otras funciones fisiológicas importantes. Así, este aminoácido es capaz de
estimular la secreción de hormonas diversas, como insulina, glucagon, catecolaminas,
prolactina y hormona de crecimiento, lo que podría ayudar a comprender el efecto
beneficioso de la suplementación con arginina a la dieta de los pacientes en situaciones
catabólicas (Barbul 1985). Por otra parte, la arginina desempeña un papel fundamental en
el mantenimiento de la respuesta inmune. En los últimos años existe una atención
creciente sobre el posible papel protector de la arginina sobre la salud cardiovascular, que
tiene su base científica en el hecho de que este aminoácido es el precursor metabólico
del óxido nítrico una molécula producida en el endotelio vascular con acción
vasodilatadora, antiaterogénica y antiagregante plaquetaria (Awofolu, Akinlabi y Shitta-
bey 2006).
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III. MARCO TEÓRICO.

3.1. ARGININA.
La arginina (2-amino-5-guanidinovalericacid) es uno de los 20 aminoácidos que se codifica
para una síntesis parcial de prótesis parcial en los seres humanos. Además de ser un
componente estructural de muchas proteínas, la arginina produce un gran número de
otros papeles dentro del cuerpo que puede ser vital para toda la salud. La dieta y el
metabolismo han sido cada vez más reconocidos como un potencial terapéutico se dirige
a un número de estados de enfermedad en las últimas vértebricas, más probablemente
enfermedad cardiovascular (Albaugh y Barbul 2017).
Arginina, un aminoácido semiesencial o condicionalmente esencial en humanos, es uno
de los aminoácidos más metabólicamente versátiles y sirve como precursor para la
síntesis de urea, óxido nítrico, poliaminas, prolina, glutamato, creatina y agmatina. La
arginina se metaboliza a través de un conjunto complejo y altamente regulado por vías
que no se entienden completamente tanto en el cuerpo entero como en los niveles
celulares (Morris 2006).
La arginina se considera un aminoácido glicogénico, pues puede ser dirigida al
metabolismo de compuestos precursores a la producción de energía (D-glucosa y
glucógeno), además de ser resistente a la desaminación (Castilha et al. 2014). La arginina
parece desempeñar otras funciones fisiológicas importantes, como en el mantenimiento
de la respuesta inmune. Así mismo, este aminoácido es capaz de estimular la secreción
de hormonas como la insulina, glucagon, catecolaminas, prolactina y la hormona del
crecimiento (García 2014).

3.2. METABOLISMO DE ARGININA EN HUMANOS.

La arginina es un aminoácido de metabolismo dinámico, participando en diversas rutas
metabólicas reversibles, cuyos compuestos son la glutamina, el glutamato, la prolina, el
aspartato, la asparagina, la ornitina y la citrulina, los cuales componen la familia de
aminoácidos de la arginina.
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Figura 1.Origen metabólico y destinos de la L-Arg, citrulina y ornitina.

Fuente. (Albaugh y Barbul 2017).

En la figura 1. Sólo las enzimas que participan directamente en la producción o utilización

de estos aminoácidos están señaladas. Abreviaciones: ADC, arginina decarboxilasa;
ADMA, asimetric-dimetiL-Arg; DDAH, dimetiL-Arg dimetil-amino-hidrolasa; AGAT,
arginina:glicina amidinotransferasa; ARG, arginasa; NOS, óxido nítrico sintasa; ASL,
argininosuccinato liasa; ASS, argininosuccinateo sintetasa; OAT, ornitina
aminotransferasa; ODC, ornitina decarboxilasa; OTC, ornitina transcarbamilasa; P5C, L-
Δ1-pirrolina-5-carboxilato. El P5C se encuentra en equilibrio químico con el L-glutamato-
-semialdehido vía una reacción espontánea no enzimática.

Figura 2. Estructura formadora de la arginina.

Fuente. (García 2014)

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Este aminoácido tiene una estructura particularmente versátil que le otorga capacidad
para formar derivados N-fosforilados como la fosfoarginina (Parginina), hidrolizar sus
grupos amidino para formar urea o transferirlos para formar otros fosfágenos y el
diamino ácido resultante es la omitina cuya importancia bioquímica veremos más
adelante (García 2014).

En lo que respecta a la arginina como constituyente de proteínas podemos mencionar el

aporte de un grupo guanidino que produce un aumento en la carga neta de la proteína,
y aporta grupos hidrofílicos para interaccionar con las moléculas de agua interviniendo
en forma directa en la estructura secundaria de las proteínas. Tanto la arginina como la
lisina son de vital importancia en las interacciones DNA-proteína ya que tienen capacidad
de interactuar con los grupos fosfato de los ácidos nucleicos. Son aminoácidos muy
frecuentes en proteínas que intervienen en el empaquetamiento del DNA como histonas
y en aquellas que regulan la transcripción (García 2014).

En cuanto al metabolismo de este aminoácido en primer lugar describiremos la síntesis

de N-fosforil-arginina (P-arginina) a partir de arginina y ATP como uno de los
metabolitos derivados más importantes.

Figura 3. Estructura formadora de la arginina.

Fuente. (García 2014).

La P-arginina actúa como reservorio de energia, le permite al tejido muscular trabajar

con concentraciones de ATPdel orden del los 7 pmol/(gr.peso seco) con reservas de 50
pmol/(gr. peso seco) en forma de P-arginina, de esta manera evita distorsiones
metabólicas por exceso de ATPen la célula (García 2014).
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Una función análoga es la qu cumple la fosfocreatina (P-creatina) en músculo de

mamíferos. En este caso, la P-creatina soporta 1acontracción muscular hasta que la
glucogenólisis, glucólisis o fosforilación oxidativa comienza a producir ATP. Los
fosfágenos actúan también como reserva de fosfatos inorgánicos indispensables para la
glucólisis y la glucogenólisis en músculo (Hird, 1986).

Otro camino metabólico ampliamente distribuido en los seres vivos es la ureogénensis

que consiste en el metabolismo hidrolítico de la arginina para formar ornitina y urea.

Figura 4. Ciclo de la Urea en un esquema simplificado.

Fuente. (García 2014).

3.3. METABOLISMO DE ARGININA EN ANIMALES.

Investigaciones que se dio en el año 1924, identificaron que la arginina era el

aminoácido básico más abundante en el líquido espermático de los peces, en donde
se daba en ciclo de urea, por Krebs, es por eso que el metabolismo de la arginina pasó
a ser elucidado en mamíferos que se encontraban en el organismo animal.
Un claro ejemplo es de los cerdos, hay tres sitios de síntesis de arginina: las células
renales, los enterócitos y los hepatocitos, y en cada uno de estos sitios existen vías
específicas de síntesis y transporte de los productos metabolizados.

La síntesis renal de arginina es una reacción mediada por dos enzimas

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(argininosuccinato-sintetasa y argininosuccinato-liase) sobre la citrulina producida en

los enteros, que llega a los riñones a través de la corriente sanguínea (Figura 5). Según
Windmueller (1982), hasta el 85% de la citrulina liberada en el torrente sanguíneo se
convierte en la arginina en los riñones (James, Lunn y Elia 2017).

Figura 5. Rutas de síntesis de arginina, citrulina e prolina no organismo animal.

Fuente. (Castilha et al. 2014).

Figura 6. Productos del catabolismo de la arginina en mamíferos.

Fuente. (Castilha et al. 2014).

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Excepto la ornitina y la citrulina, que no son sustratos para la síntesis proteica, los
aminoácidos participantes del metabolismo de la arginina son abundantes en los alimentos
de origen vegetal (maíz y soja) y animal (harinas de pescado y de sangre), siendo que sus
exigencias en dietas convencionales son comúnmente atendidas para cerdos en
crecimiento, terminación y gestación (Castilha et al. 2014). Sin embargo, las hembras
suizas en fase de lactancia y lechones neonatos presentan un déficit en la síntesis
endógena de arginina, lo que puede limitar su desempeño o comprometer su sistema
inmune.

3.4. METODOS DE OBTENCION DE ARGININA

El interés de la obtención de los aminoácidos individuales en forma para emplearlos en

experiencias de nutrición, cuando siguen los procedimientos de síntesis para obtención
de aminoácidos. Algunos de ellos son adaptaciones de métodos para la obtención de
aminas primarias sencillas.

3.4.1. BACTERIAS PRODUCTORAS DE L-ARGININA

Pueden utilizarse bacterias que se modifican para atenuar la expresión de uno o varios
genes codificantes de un transportador de la L-arginina y que son capaces de producir L-
arginina.

La bacteria puede obtenerse mediante inactivación de uno o varios genes codificantes de

un transportador de L-arginina en una bacteria que presenta una capacidad nativa o
inherente de producir L-arginina. Alternativamente, la bacteria puede obtenerse
proporcionando la capacidad de producir L-arginina a una bacteria que ya presenta uno o
varios genes inactivados codificantes de un transportador de L-arginina.

Entre los ejemplos de cepas parentales que pueden utilizarse para derivar bacterias
productoras de L-arginina se incluyen, aunque sin limitación, cepas pertenecientes al
género Escherichia, tales como la cepa E. coli 237 y sus cepas derivadas que portan N-
acetilglutamato sintasa mutante, la cepa E. coli 383, una cepa productora de arginina en
la que se ha introducido el gen argA codificante de la N-acetilglutamato sintetasa y
similares.

Entre los ejemplos de cepas parentales que pueden utilizarse para derivar bacterias
productoras de L-arginina también se incluyen cepas en las que se ha incrementado la
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expresión de uno o más genes codificantes de enzimas biosintéticos de la L-arginina.

Entre los ejemplos de dichos genes se incluyen los genes codificantes de la N-
acetilglutamil fosfato reductasa (argC), de la ornitina acetiltransferasa (argJ), de la N-
acetilglutamato quinasa (argB), de la acetilornitina transaminasa (argD), de la ornitina
carbamoil transferasa (argF), de la ácido argininosuccínico sintetasa (argG), de la ácido
argininosuccínico liasa (argH) y de la carbamoilfosfato sintetasa 45 (carAB). Las
abreviaturas entre paréntesis después de los nombres de los enzimas representan los
nombres de los genes.
3.5. PROCEDIMIENTO DE LA PRODUCCION

El procedimiento de la presente invención incluye producir L-arginina mediante el cultivo

de la bacteria descrita anteriormente, en un medio de cultivo para producir y secretar L-
arginina al medio, y recoger la L-arginina del medio.

El cultivo, la recolección y la purificación de la L-arginina a partir del medio pueden llevarse

a cabo mediante procedimientos de fermentación convencionales, en los que se produce
un aminoácido utilizando una bacteria.

El medio utilizado para el cultivo puede ser un medio sintético o natural, con la condición
de que el medio incluya una fuente de carbono y una fuente de nitrógeno y minerales y,
en caso necesario, cantidades apropiadas de nutrientes que la bacteria requiere para el
crecimiento. La fuente de carbono puede incluir diversos carbohidratos, tales como la
glucosa y la sacarosa, y diversos ácidos orgánicos. Dependiendo del modo de asimilación
del microorganismo seleccionado, puede utilizarse alcohol, incluyendo etanol y glicerol. A
modo de fuente de nitrógeno, pueden utilizarse diversas sales amónicas tales como
amonio y sulfato amónico, otros compuestos del nitrógeno tales como las aminas, una
fuente natural de nitrógeno tal como peptona, hidrolizado de soja y microorganismos
fermentadores digeridos. A modo de minerales puede utilizarse monofosfato potásico,
sulfato de magnesio, cloruro sódico, sulfato ferroso, sulfato de manganeso, cloruro de
calcio y similares. A modo de vitaminas puede utilizarse tiamina, extracto de levaduras y
similares.

El cultivo preferentemente se lleva a cabo bajo condiciones aeróbicas, tales como un

cultivo bajo agitación, y un cultivo bajo agitación con aireación, a una temperatura de entre
20ºC y 40ºC, preferentemente entre 30ºC y 38ºC. El pH del cultivo habitualmente es de
entre 5 y 9, preferentemente de entre 6,5 y 7,2. El pH del cultivo puede ajustarse con
amonio, carbonato de calcio, diversos ácidos, diversas bases y tampones. Habitualmente
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un cultivo de 1 a 5 días conduce a la acumulación de L-arginina en el medio líquido. Tras

el cultivo, pueden retirarse los sólidos, tales como las células, del medio líquido mediante
centrifugación o filtración a través de membrana, y después puede recogerse la L-arginina
y purificarse mediante procedimientos de intercambio iónico, concentración y/o
cristalización.

3.5.1. Producción de L-arginina por parte de E. coli 382artI y E. coli 382ΔartPIMQ-artJ

Para someter a ensayo el efecto de la inactivación del gen artI o del complejo artPIMQ-
artJ sobre la producción de la L-arginina, se transfirieron fragmentos de ADN del
cromosoma de los anteriormente indicados E. coli MG1655ΔartI y E. coli
MG1655ΔartPIMQ-artJ a la cepa productora de -arginina E. coli 382 mediante
transducción de P1 con el fin de obtener las 35 cepas de E. coli 382ΔartI y 382ΔartPIMQ-
artJ, respectivamente.

Las cepas de E. coli 382, 382ΔartI y 382ΔartPIMQ-artJ se cultivaron separadamente bajo

agitación a 37ºC durante 18 horas en 3 ml de caldo nutritivo y se inocularon 0,3 ml de los
cultivos en 2 ml de un medio de fermentación en tubos de ensayo de 20x200 mm y se
cultivaron a 32ºC durante 48 horas en un agitador rotatorio.

Tras el cultivo, la cantidad de L-arginina que se había acumulado en el medio se determinó

mediante cromatografía de papel utilizando la fase móvil siguiente: butanol:ácido
acético:agua=4:1:1 (v/v). Se utilizó una solución de ninhidrina (al 2%) en acetona como
agente de visualización. Se recortó un punto que contenía L-arginina, se eluyó la L-
arginina con solución acuosa al 0,5% de CdCl2 y se estimó espectrofotométricamente a
540 nm la cantidad de Lginina.

La composición del medio de fermentación (g/l) era la siguiente:

Glucosa 48, 0
(NH4)2SO4 35,0
KH2PO4 2,0
MgSO4·7H2O 1,0
HCl de tiamina 0,0002
Extracto de levadura 1,0
L-isoleucina 0,1
CaCO3 5,0
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Se esterilizaron la glucosa y el sulfato de magnesio separadamente. El CaCO3 se

esterilizó con calor seco a 180ºC durante 2 horas. El pH se ajustó a 7,0.

Los resultados de las fermentaciones en tubos de ensayo se muestran en la Tabla 1. Tal

como puede observarse en la Tabla 1, las cepas con gen artI o complejo artPIMQ-artJ
inactivado causaron un nivel de acumulación más alto de L-arginina que la cepa parental
productora de L-arginina E. coli 382. (KIRYUKHIN et al. 2013).

3.6. ASIMILACIÓN DEL CUERPO DE L-ARGININA

La L-arginina es un aminoácido semiesencial: puede ser sintetizada por el cuerpo de un

adulto, pero la producción propia no cubre las necesidades diarias. Especialmente cuando
tienen lugar actividades regenerativas en el organismo, por ejemplo la convalecencia tras
un resfriado o la recuperación de agujetas, las necesidades de L-arginina aumentan, ya
que el aminoácido está asociado con efectos decisivos para muchos de estos procesos.
(1)

a) Vasodilatación.
La molécula de L-arginina contiene cuatro grupos de nitrógeno, de modo que es el
aminoácido más rico en nitrógeno. A causa de esta característica química especial,
puede convertirse en óxido nítrico (NO). A su vez, el NO tiene un efecto activador
sobre las enzimas de las células musculares, que provoca una distensión de la pared
vascular. Debido a ello, los vasos se dilatan y absorben más líquido y nutrientes. Se
produce el ya mencionado efecto «pump» en el entrenamiento de fuerza, con el que
se percibe que los músculos se hinchan ligeramente. Para muchos deportistas, el
«pump» es muy agradable y este cambio óptico positivo resulta motivador. (1)
b) Sistema inmunitario.
La L-arginina ayuda al sistema inmunitario, ya que puede fomentar la reproducción de
linfocitos. Asimismo, la citada transformación de la L-arginina en óxido nítrico (NO)
estimula el sistema inmunitario, dado que el propio NO tiene un efecto antibacteriano.
Gracias a sus características químicas especiales, penetra muy bien en las paredes
celulares y puede combatir rápidamente los focos infecciosos. (1)
c) Desarrollo muscular.
En combinación con el entrenamiento de fuerza, la L-arginina puede ayudar a
aumentar masa muscular. La mejora en el suministro de nutrientes tiene como
resultado un aumento inmediato del rendimiento al entrenar. A medio plazo, esto
permite aumentar más rápidamente los pesos del entrenamiento, lo cual estimula el
 12

desarrollo muscular. El desarrollo muscular óptimo se consigue con la combinación

de L-arginina con otros suplementos alimenticios que estimulan el desarrollo muscular
y el rendimiento, como por ejemplo BCAA o creatina, ya que la vasodilatación facilita
la absorción de estos. (1)

Otro efecto de la L-arginina responsable de su gran popularidad: estimula la secreción

de la hormona del crecimiento humano (HGH). La HGH es sintetizada en la glándula
pituitaria y se encarga de todos los procesos de crecimiento, incluido el crecimiento
muscular. Esta hormona es la única sustancia que puede multiplicar las células
musculares del cuerpo. El entrenamiento de fuerza mismo estimula su secreción, pero
tomar L-arginina adicionalmente puede aumentar la producción de la HGH en mucho
más de un 100 %. (1)

3.7.1. Usos de la arginina

 La arginina o l-arginina es un semi-aminoácido esencial producido por el cuerpo a
través de los alimentos
 Se forma en el cuerpo humano y contribuye a la desitoxicación del organismo a
través de la orina.
 La arginina es el único precursor del óxido nítrico.
 No solo evita los trombos en los vasos sanguíneos, sino que también actúa como un
vasodilatador, mejorando el flujo sanguíneo desde el cerebro hasta los músculos del
órgano sexual masculino.
 La arginina es esencial para el sistema inmunológico, ya que interviene en la
liberación de la hormona del crecimiento, la norepinefrina, y la insulina.
 También contribuye en el desarrollo del tejido y de la masa muscular.
 La deficiencia se produce principalmente en los casos de deportes de alto
rendimiento, estrés, tabaquismo, etapas de desarrollo o lesiones.
 Los principales proveedores naturales son los frutos secos, las legumbres, la carne,
el pescado, los huevos y los productos lácteos. (2)
3.7.2. Efectos de la arginina

La L-arginina tiene un efecto estimulante y dilata los vasos. Esto no solo provoca una
sensación agradable y da un aspecto más corpulento, sino que también mejora el
suministro de nutrientes a las células musculares y, por tanto, el rendimiento. La L-
arginina también permite aumentar masa muscular y perder grasa al mismo tiempo, así
como fortalecer el sistema inmunitario.
 13

a) mejora del suministro de nutrientes de los músculos

En varios estudios, los esquiadores de fondo que tomaban L-arginina pudieron
mejorar su tiempo de carrera en hasta un 8 %; por otro lado, los sujetos de la prueba
pudieron aumentar significativamente la distancia máxima recorrida en 6 minutos1.
Existen estudios que pudieron demostrar una mayor resistencia en esfuerzos
anaeróbicos intensos y un impacto positivo sobre la absorción máxima de oxígeno3.
b) fomento del desarrollo muscular con quema de grasa simultánea
También hay evidencia científica de efectos positivos sobre la composición corporal.
En varios experimentos, en casos de gran sobrepeso se observó un cambio en la
distribución del peso en el cuerpo. Eso significa que, con la toma diaria de L-arginina,
se redujo la grasa y se ganó masa muscular al mismo tiempo.
c) fortalecimiento del sistema inmunitario
El efecto positivo de la L-arginina sobre el sistema inmunitario también ha sido
demostrado en diversas ocasiones. En varios estudios se pudo constatar una
actividad significativamente mayor de las células inmunitarias, así como la formación
de colágeno en la cicatrización de heridas.
d) Importancia de la arginina
La arginina presenta una serie de propiedades que le atribuyen una serie de beneficios
y le otorgan una cierta importancia para el mantenimiento de la salud del organismo.
Actualmente se trata de uno de los productos de nutrición deportiva más vendidos en
todo el mundo. Los principales motivos por el cual es tan importante la arginina se
deben a:
 Ayudan a procesos de cicatrización
 Regenerar tejidos dañados
 Reducir la presión arterial
 Ayudar a los riñones a excretar eficazmente productos de deshecho metabólico

En este sentido, uno de los puntos importantes de la arginina es que puede mejorar
el flujo sanguíneo en las arterias, y de tal modo, conseguir una mejor respuesta del
corazón, reduciendo en cierta medida el esfuerzo en cada latido. Otro efecto de
mejorar el tránsito de sangre de manera más óptima hacia la periferia se refiere con
la función sexual, para tratar casos de disfunción eréctil. (2)
 14

Figura 7. Forma de una arteria.

Fuente. (2)

3.7.3. Beneficios de la arginina

 Efecto antiaging
 Mejorar la circulación
 Reducir el riesgo de ataque al corazón
 Combatir la disfunción eréctil
 Potenciar la respuesta inmune
 Inhibir la hiperacidez gástrica
3.7.4. Recomendación de la arginina
 Arteriosclerosis
 La disfunción de los vasos sanguíneos (disfunción endotelial)
 Disfunción eréctil
 Los trastornos de la fertilidad masculina
 La diabetes
 El glaucoma
 Los deportes de alto rendimiento
 La acidificación del cuerpo
 Trastornos del sistema inmunológico
 Cicatrización de las heridas o lesiones
 Reducción de la formación de óxido nítrico
 Mantener una función sexual saludable
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IV. BIBLIOGRAFÍA

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