BIOQUIMICA

02DA CLASE: QUIMICA DE LOS AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Las proteínas dentro de las células forman parte de grandes cantidades de

estructuras o también de metabolismos; son capaces de interactuar entre ellas para
formar una vía metabólica de síntesis o degradación de compuestos.

Las proteínas en la naturaleza están presentes en muchas estructuras como en los

exoesqueletos, cuernos y todas las estructuras quitinosas están compuestos por estas.
Las fibras de seda, las fibras de colágeno (Piel) también están formadas por proteínas.

Molecularmente, las proteínas forman parte de las membranas plasmáticas, ya

sea celular o de los Organelos. La Mitocondria por ejemplo presenta doble membrana,
la cual contiene proteínas intrínsecas o extrínsecas.

Dentro de la membrana las proteínas no forman parte únicamente estructural

para mantener la forma o la fluidez de la misma, sino que tienen diversas funciones que
tienen que ver con el tipo de célula y el metabolismo celular. A pesar de que estas
también están formando parte de una membrana externa, existen dentro de la membrana
plasmática proteínas que sirven de RECEPTORES, Por ejemplo los receptores de
Membrana, los cuales son proteínas integrales que tienen una cara externa hacia el
espacio extracelular, atraviesa la membrana y tiene una cara interna que sufre cambios
conformacionales producto de una interacción y desencadena una serie de reacciones
que le permiten a la célula modificar su metabolismo en respuesta a un estímulo.

La membrana presenta permeabilidad selectiva, la cual se la dan la PROTEINAS

TRANSPORTADORAS, las cuales tienen selectividad porque cada una transporta un
tipo de moléculas (Iones, Soluto, Agua) tiene una estructura especial para la molécula
que va a transportar.

La capacidad de las proteínas de tener funciones tan diversas depende

exclusivamente de la constitución de su estructura que no es más que una cadena de
aminoácidos, entonces, esas cadenas proteicas pueden: formar parte de la membrana
dependiendo de la célula, del organelo, ya que no es la misma proporción proteica la
que tiene la membrana plasmática con la membrana mitocondrial.

En la membrana plasmática cumplen función de permeabilidad, transporte

iónico, receptor de señales, muchas veces receptoras de neurotransmisores, proteínas de
anclaje para mantener estructuras de la célula pero en la membrana de la mitocondria las
proteínas van a tener funciones como la síntesis de ATP, Una de las funciones más
relevantes de la mitocondria, será por el conjunto de proteínas que forman un
metabolismo que se llama FOSFORILACION OXIDATIVA o RESPIRACION
CELULAR

Además las proteínas pueden interactuar con otras moléculas y entre proteínas
pueden formar estructuras mucho más grandes como la MIOGLOBINA, la cual
interactúa con un compuesto que es el grupo HEMO para tener una función de receptor
de oxigeno
 En el caso de las proteínas que interactúan con el ADN, existe una maquinaria
genética que le permite a la célula sintetizar proteínas para un metabolismo o para otro.
Esa información está contenida en el material genético, el cual sin la ayuda de proteínas
que puedan copiarlo y transformarlo en una molécula que salga del citoplasma. Por lo
tanto necesita una maquinaria proteica llamada POLIMERASA, proteínas que pueden
llevar ese mensaje de ADN para salir al citoplasma y realizar la síntesis de una proteína
que va a cumplir una función. Proteínas que puedan interactuar con el ADN para
generar la expresión de la información Genética.

Existen otras proteínas estructurales que se encargan del empaquetamiento del

ADN, llamadas HISTONAS. Las Proteínas cumplen una gran cantidad de funciones y
asombrosamente todas las que se encuentran en los seres vivos están constituidas solo
por 20 tipos de Aminoácidos, los cuales tienen las características necesarias para formar
las proteínas.

Un AMINOACIDO es una molécula, monómero, porque es componente de un

polímero llamado PROTEINA O PEPTIDO. Este monómero está compuesto
generalmente por un CARBONO ALFA (Cα), un carbono principal al cual se le van a
unir por enlaces covalentes un grupo CARBOXILO O ACIDO (COOH), un grupo
AMINO (NH2), un HIDROGENO (H) y una CADENA LATERAL (R). La estructura
Básica de un aminoácido tiene esos componentes. La diferencia entre los 20 tipos de
aminoácidos radica en la cadena lateral. Entonces todos los aminoácidos tendrán en
común un grupo amino, un grupo carboxilo y un hidrogeno unido al Carbono Alfa.

Los aminoácidos por si solos, en su estructura monomerica sencilla pueden ser

NEUROTRANSMISORES, como el Glutamato (Sal sódica del Ácido Glutámico),
Aspartato (Ácido Aspártico Ionizado) y Glicina; TRANSPORTE de grupos Aminos que
por sí solos libres en la circulación son tóxicos; PRECURSORES de Aminas Biogenas,
Cetoacidos, pueden generar Glucosa, Nucleótidos (Que van a formar al ADN), Grupo
HEMO y un compuesto llamado Creatina; COMPONENTES de péptidos y proteínas.

La diferencia entre una cadena de aminoácidos llamada péptidos y otra proteína

no es más que el número de aminoácidos que contenga la misma. A saber, cuando existe
una cadena de 2 hasta 50 aminoácidos se habla de PEPTIDO, y cuando esa cadena
sobrepasa el número de 50 aminoácidos hablamos de una PROTEINA

Los aminoácidos que conforman a las proteínas además de estar clasificados

según su cadena lateral y ser de numero 20, tienen una característica muy particular:
tienen ORIENTACION OPTICA, es decir alrededor de ese carbono alfa la ubicación de
los grupos funcionales le va a conferir al aminoácido una nomenclatura de Levógiro (L)
o Dextrógiro (D), la cual depende de la ubicación del grupo funcional Amino. Si está a
la izquierda el aminoácido se denomina LEVOGIRO, si está a la derecha se denomina
DEXTROGIRO.

Los 20 aminoácidos que conforman a las proteínas solamente son Isómeros L

(Levógiros). Ópticamente despiden la luz polarizada hacia la izquierda. La causa a este
fenómeno se debe según algunos investigadores es que en la evolución hubo una
selección y la mayoría de los aminoácidos que fueron más reactivos y más estables,
estaban en configuración L y a partir de ese momento hace millones de años
comenzaron entonces a sobresalir esas proteínas con dicha configuración.
 De hecho, las enzimas que interactúan con una proteína, lo pueden hacer
solamente si la proteína tiene configuración de Aminoácidos L. Si ese aminoácido tiene
configuración distinta la proteína no lo reconoce porque estructuralmente tiene una
forma en el espacio diferente.
Los 20 aminoácidos son:
Alifáticos: Tienen una cadena lateral compuesta por Carbono, la cual no tiene
elementos que sean polares. No forman enlaces de carga con otro compuesto y
generalmente van a estar ubicados en la parte HIDROFOBICA de las proteínas,
es decir, aquella parte de las proteínas que no está en contacto con el agua
Glicina (Gly) [G]
Alanina (Ala) [A]
Valina (Val) [V]
Leucina (Leu) [L]
Isoleucina (Ile) [I]

Con Hidroxilo o Azufre: Por tener compuestos diferentes al Carbono, pueden

ser protagonistas de que ese grupo funcional sea reactivo o de catálisis
enzimáticas, enlaces que formen estructura de fijación.
Serina (Ser) [S]
Cisteína (Cys) [C]
Treonina (Thr) [T]
Metionina (Met) [M]

Cíclicos: La cadena lateral no termina en forma lineal sino que se cicla o permite
una unión para formar un anillo con un sustituyente del Carbono Alfa. Esta
característica le brinda el hecho de ser muy pequeña.
Prolina (Pro) [P]

Aromáticos: Tienen sustituyentes de anillo. En el caso de la Fenilalanina y

Tirosina tienen sustituyentes fenilicos que son bastante apolares porque no
tienen Oxigeno, Azufre, o Nitrógeno. La Fenilalanina no va a crear uniones de
carga con ningún compuesto porque este anillo es netamente apolar. En el caso
de la Tirosina esa Hidrofobicidad del anillo fenilico disminuye porque hay la
presencia de un OH. En el caso del Triptófano tiene un anillo Indol (Anillo
Bicilico), del cual uno de sus componentes es un Nitrógeno, el cual junto al
Hidrogeno, le permite también una característica de ser Hidrofilico porque ese
nitrógeno puede interactuar con el agua para formar puentes de Hidrogeno
Fenilalanina (Phe) [F]
Tirosina (Tyr) [Y]
Triptófano (Trp) [W]

Básicos: En su cadena lateral van a presentar carga positiva a PH neutro. La

histidina tiene en su cadena lateral un ciclo y dentro de este hay un Nitrógeno,
que puede estar cargado a PH fisiológico, lo que le permite formar parte de sitios
activos dentro de las enzimas o de sitios de interacción con metales, como es el
caso de la Hemoglobina. La Lisina y Arginina son aminoácidos que tienen una
cadena lateral lineal y al final tienen una evidente carga positiva a PH fisiológico
Histidina (His) [H]
Lisina (Lys) [K]
Arginina (Arg) [R]
 Ácidos: En su Cadena lateral van a presentar carga negativa a PH neutro. Los
ácidos Aspártico y Glutámico van a presentar en sus cadenas laterales grupos
Carboxilos. La Asparagina y Glutamina no son más que amidas con cadena
lateral bastante diversa que al final de esa cadena va a tener de sustituyente
Oxigeno y además Nitrógeno, Brindándole entonces a esa cadena lateral un
compuesto o un átomo muy electronegativo y por otra parte el Nitrógeno que en
cambio pierde electronegatividad y puede cargarse positivo
Ácido Aspártico (Asp) [D]
Ácido Glutámico (Glu) [E]
Asparagina (Asn) [N]
Glutamina (Gln) [Q]

Existen ciertas Propiedades que presentan los aminoácidos debido a esos grupos
funcionales que forman parte tanto de su Carbono Alfa como de su cadena lateral,
hablamos de un término que se llama Pka, el cual se define como el valor de PH, al cual
un compuesto esta 50% en forma asociada al Hidrogeno y 50% en forma disociada al
Hidrogeno y por lo tanto puede tener carga

El valor del PH va en una escala del 1 al 14 y a PH fisiológico que se acerca en

la naturalidad a PH: 7,4. Dentro de los aminoácidos que contienen cadenas laterales que
pueden sufrir este fenómeno de disociación tenemos a los aminoácidos Básicos, los
aminoácidos Ácidos, la Serina y la Cisteína. Cuando el aminoácido está solo, es decir
que tiene Carbono Alfa, su grupo carboxilo y su grupo amino, estos dos también pueden
asociarse o disociarse del hidrogeno; por eso se habla de un Pka del grupo Alfa
Carboxilo (Acido, porque el PH al que él puede servir en moléculas aceptoras o
donadoras de esos hidrógenos es bajo, menor a 7), un Pka del Grupo Alfa Amino
(Básico, porque el PH al que él puede servir en moléculas aceptoras o donadoras de esos
hidrógenos es alto, mayor a 7) y de Un Pka de la cadena lateral.

El Pka del Grupo Carboxilo del carbono alfa esta alrededor de 2, es decir es
ácido, cuando el PH aumenta por encima de dos el grupo carboxilo se disocia, libera el
hidrogeno

El Pka del grupo Amino del carbono alfa esta alrededor de 9, es decir es Básico,
cuando el PH aumenta por encima de nueve el grupo amino se disocia, libera el
hidrogeno

Cuando los aminoácidos forman parte de una proteína forman enlaces y los
grupos precedentes desaparecen funcionalmente, es decir, ya no van a sufrir ionización
o disociación. La función del Pka pasa a la cadena lateral

La Histidina es importante en este aspecto porque su Pka es de 6 que es el más

parecido al PH fisiológico de 7,4. Al modificar el PH a 7 por ejemplo no significa que la
Histidina tendrá 100% Desasociado y 0% Asociado o viceversa sino que el porcentaje
va cambiando paulatinamente, van a haber suficiente cantidad de moléculas disociadas
y asociadas para que la proteína este Protonada o Desprotonada. Esto quiere decir que a
PH fisiológico esta cadena lateral tiene importancia en cuanto a la capacidad de liberar o
captar Hidrogeno
 Los AMINOACIDOS AFINES AL AGUA, son aquellos que tienen carga neta
en su cadena lateral como los aminoácidos básicos y ácidos y aquellos que tienen en su
cadena lateral un elemento que les pueda brindar la capacidad de interactuar con el agua
formando puentes de Hidrogeno. Por ejemplo la cisteína puede interactuar con el
Oxigeno del agua, haciendo que esa molécula sea polar mas no cargada. Cuando son
muy estables los carbonos se dice que el aminoácido es netamente Hidrofobico.

La Cisteína puede interactuar con otra Cisteína en vez de con el agua, con la
cadena lateral de la misma y puede formar ENLACES DISULFURO. Cuando dos
Cisteínas se oxidan, es decir, pierden protones forman un enlace covalente, fuerte. Si
ocurre una reducción, es decir donde se ganan los hidrógenos puede romperse este
enlace Disulfuro por acción de enzimas.

Biológicamente este puente disulfuro es uno de los enlaces que le permite la

estabilidad a las estructuras tridimensionales de las proteínas, específicamente a las
proteínas extracelulares porque dentro de la célula existe un ambiente reductor, es decir,
hay poca presencia de enlaces disulfuro, a diferencia de la parte extracelular.

La CONFORMACION ZWITTERION es la conformación donde el aminoácido

tiene una carga neta 0, aquellos aminoácidos cuya cadena lateral no es ionizable, es
decir no tiene carga a PH fisiológico y sus grupos Amino y Carboxilo si van a estar
cargados debido a que el grupo amino está muy lejos de su Pka de disociación y su
grupo carboxilo también está muy lejos de su Pka de asociación; por lo tanto el grupo
carboxilo tiene carga negativa (COO-) y el grupo amino tiene carga positiva (NH 3+).
Ambas cargas generan una carga neta 0

Los aminoácidos además de clasificarse por su cadena lateral, también se pueden

clasificar por el REQUERIMIENTO NUTRICIONAL. Nuestras células, principalmente
células hepáticas, musculares son capaces de sintetizar cierto tipo de aminoácidos, es
decir nuestra maquinaria celular o enzimática puede generar ciertos aminoácidos, los
cuales son conocidos como NO ESENCIALES y son: Alanina, Acido Aspártico, Acido
Glutámico, Asparagina, Cisteína, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina y Tirosina; y los
cuales no pueden ser sintetizados por las células deben ser ingeridos en la dieta y se
llaman aminoácidos ESENCIALES y son: Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina,
Metionina, Fenilalanina, Triptófano, Histidina, Lisina, Arginina.

Los aminoácidos son capaces de unirse mediante enlaces para formar cadenas
polipeptidicas, la unión de esos aminoácidos se da entre el grupo carboxilo Alfa (COOH
α) y el grupo Amino alfa (NH2 α) de otro aminoácido para formar un enlace covalente
tipo amida; con la perdida de agua ocurre la unión del grupo carboxilo con el grupo
amino, dejando entonces, producto de ese enlace peptídico, Oxigeno unido por doble
enlace al Carbono y el Nitrógeno permanece con Un hidrogeno. Estos enlaces reciben el
nombre de ENLACE PEPTIDICO. Esto es importante porque el Hidrogeno enlazado al
Nitrógeno y el oxígeno enlazado al carbono pueden servir tridimensionalmente para
formar puentes de Hidrogeno. El oxígeno como aceptor de Hidrogeno y el hidrogeno
como donador.
Cuando este enlace ocurre entre dos aminoácidos forma un Péptido, llamado
DIPEPTIDO, de los cuales se puede observar característicamente que las cadenas
laterales van a orientarse hacia el exterior, es decir que el volumen y las cargas de las
cadenas laterales van a influir en la estructura tridimensional de la molécula.

Es un enlace rígido que no permite giros muy amplios. Esto se debe a que el
doble enlace del oxígeno con el carbono es capaz de cambiar de posición entre el
Carbono y el Nitrógeno y luego entre el Carbono y el Oxigeno de donde es originario.
Este fenómeno se llama RESONANCIA, ya que puede ocurrir que ese doble enlace se
desplace entre uno y otro átomo, lo que le brinda a la cadena una rigidez en su
estructura central y le da cierta libertad a las cadenas laterales para interactuar. También
Los enlaces peptídicos pueden tener configuraciones TRANS o CIS.

Los PEPTIDOS son aquellas cadenas polipeptidicas Simples que tienen desde 2
hasta 50 restos de aminoácidos. Son factores liberadores de Hormonas, que estimulan a
la célula para generar la exocitosis de las hormonas que producen.

La INSULINA es un péptido bastante particular porque a pesar de ser una

cadena sencilla, de no tener una estructura tridimensional como la podrían tener otras
moléculas con una necesidad de puentes disulfuro para mantener una unidad proteica.
Solo necesita de tener una estructura tridimensional porque ella va a ser reconocida por
un receptor, el cual es extracelular para poder desencadenar una respuesta para que la
glucosa entre a la célula. Está formada por 2 cadenas polipeptidicas unidas por puentes
disulfuro. Se habla de que es un péptido a pesar de tener 51 residuos de aminoácidos y 2
cadenas polipeptidicas.

El GLUCAGON tiene 23 residuos de aminoácidos y una configuración espacial

de cadena polipeptidica simple a diferencia de la Insulina que son 2 cadenas
polipeptidicas.

El ASPARTAME es un Tripeptido, compuesto que endulza muchos productos

procesados existentes en el mercado

La OXITOCINA es un estimulante de la contracción muscular que tiene 9

residuos de aminoácidos

La BRAKIDINA que es una contraparte de la respuesta inflamatoria que sirve

de compuesto inhibidor de la inflamación.

La información que está contenida en el ADN se expresa en una secuencia de

nucleótidos dentro del mismo, que es la responsable de todas y cada una de las proteínas
que forman parte de las células, desde las que se encargan del mismo metabolismo de
ADN como la polimerasa son sintetizadas por información que se encuentra en el ADN.
Hasta las proteínas que forman parte de producto de exportación como la insulina,
proteínas estructurales de transporte del citoesqueletos, de enzimas, de hormonas. Todas
las proteínas están codificadas en el ADN.
 Ese código de bases nitrogenadas genera una copia que es un ARNm, la cual es
capaz de salir del núcleo hacia el citoplasma y ser traducida en proteínas. Traducida
porque ese alfabeto de 4 letras tiene palabras que se llaman CODONES que están
formados por 3 letras o Nucleótidos y cada triplete genera un aminoácido distinto. La
célula durante su vida hasta la duplicación, tiene RECAMBIO PROTEICO, es decir, las
proteínas tienen su vida media.

“La actividad celular depende básicamente de las proteínas que son

sintetizadas a partir de la información genética que se encentra en el ADN y
cada célula tendrá entonces activo cierto genes, dependiendo de su función”

“La función proteica viene dada funcionalmente por su estructura

tridimensional”

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:

- Estructural: Membrana, Histonas Colágeno, Elastina, Queratina, Empaquetamiento del
ADN.
- Enzimática: Biocatalizadores de las reacciones químicas. Las enzimas pueden ser
proteínas y ARN.
- Hormonal: Insulina, Glucagón, Del Crecimiento. Suprarrenal, Hipófisis
- Reguladora: Aquellas que interactúan con el material gentico para la expresión de
ciertos genes y división celular
- Homeostática: Equilibrio Osmótico, Amortiguadores de PH
- De Defensa: Inmunoglobulinas
- De Transporte: Hemoglobina, Mioglobina, Lipoproteínas, Citocromos
- Contráctil: Actina y Miosina

NIVELES DE ORGANIZACIÓN PROTEICA:

- Estructura Primaria: Enlaces Peptídicos Es una estructura lineal sin gran complejidad
con un extremo donde existe un grupo Amino terminal y otro con un grupo Carboxilo
terminal.

- Estructura Secundaria: Cadena más grande con residuos de aminoácidos que toman
estructuras tridimensionales dependiendo del tipo de aminoácido que tengan en su
estructura que permiten estabilidad. Pueden formar entonces α – Hélices, Donde los
puentes de hidrogeno entre los aminoácidos mantienen a estructura estable y posee una
vuelta en la cual se forman entre 3 y 4 aminoácidos. También existen Láminas – β, que
generalmente forman parte de las proteínas que forman partes de estructuras rígidas. Sus
aminoácidos son hidrofobicos la mayoría.

- Estructura Terciaria: Son aquellas proteínas que tienen una configuración

tridimensional que está formada por α – Hélices, Láminas – β y además giros. Su
cadena polipeptidica tiene un tamaño tal que en esa estructura tridimensional alberga a
más de una estructura secundaria. Se estabiliza mediante enlaces Disulfuros,
Interacciones iónicas y salinas, puentes de Hidrogeno y Fuerzas hidrofobicas que es lo
que le confiere mayor estabilidad (Mioglobina)

- Estructura Cuaternaria: Compuesta por 2 o más estructuras terciarias (Hemoglobina)