AMINOACIDOS

RESUMEN:
Las proteínas son las principales y más versátiles biomoléculas de la célula. Están formadas por
aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas que contienen, al menos, un grupo amino (—NH2) y
otro ácido (—COOH) sobre el mismo átomo de carbono, el C. Este carbono completa sus cuatro
sustituyentes con un H y un radical orgánico que se llama cadena lateral y los caracteriza.
Entre las propiedades fundamentales de los aminoácidos libres se encuentran la actividad óptica y
el comportamiento anfótero. Excepto en la glicina, el Ces quiral y da lugar a 2 estereoisómeros. La
inmensa mayoría de los aminoácidos naturales es de la serie L. Respecto a su comportamiento
ácido/base en disolución todos presentan 2 constantes ácidas (pK1 o pKCOOH y pK2 o pKNH3 +)
y algunos, una tercera pKR en su cadena lateral, y las distintas especies posibles se distribuyen en
función del pH según la ecuación de Henderson Hasselbalch. El punto isoeléctrico (pI) se define
como el pH al cual la carga neta total es nula.Los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico
dando péptidos. La estructura primaria define la secuencia de aminoácidos en la o las cadenas poli
peptídicas que forman la proteína, desde el N- al C-terminal. La secundaria introduce ciertos
elementos de simetría que pueden encontrarse en toda o en una parte de la proteína. Las más
frecuentes son la hélice y la hoja plegada o lámina . La primera es dextrógira, con las cadenas
laterales hacia el exterior de la hélice. Cada residuo gira 100° respecto al anterior. Los grupos
peptídicos (—CONH—) forman enlaces por puentes de hidrógeno que la estabilizan. La lámina son
cadenas en zig-zag siguiendo las aristas de una hoja plegada. Los puentes de hidrógeno aparean
enlaces peptídicos de cadenas vecinas, aunque en este caso pueden ser intercatenaria o
intracatenarios. La estructura terciaria consiste en el plegamiento espacial completo de cada cadena,
con el conjunto de fuerzas que la gobiernan (puentes desulfuro, de hidrógeno, hidrofóbicas, iónicas,
catión-, de van der Waals etc.). La estructura cuaternaria depende del número de cadenas o
monómeros que contiene una molécula de proteína y su disposición espacial.
• Las proteínas fibrosas tienen estructuras secundarias casi coincidentes con la terciaria, y la
cuaternaria es una fibra tridimensional formada por muchos monómeros, La mayor parte de las
proteínas globulares forman disoluciones coloidales, debido a su naturaleza poliónica y
macromolecular.

Palabras clave: Proteinas, moléculas, fibra, ionicas

TABLA DE CONTENIDOS

Introducción.........................................................................................................................5
Desarrollo............................................................................................................................5
Título 1.................................................................................................................................6
Título 2.................................................................................................................................8
Título 3...............................................................................................................................10
Cuestionario (15 preguntas)................................................................................................X
Bibliografía y Referencias.................................................................................................12
Apéndice............................................................................................................................13
LISTA DE TABLAS Y CUADROS
Figura 1. Isómeros ópticos de Alanina ........................................................................................13

Figura 2. Aminoácidos ácidos y sus amidas .................................................................................13

Figura 3. Clasificación de los aminoácidos por la polaridad de sus cadenas laterales ..................14

Figura 4. Clasificación de los alfa aminoácidos ...........................................................................14

DESARROLLO

Conceptos Fundamentales.

Son los constituyentes de las proteínas Son compuestos con un grupo ácido el grupo carboxilo
COO un grupo básico el grupo amino NH3 Unidos al carbono alfa el carbono Alfa de un ácido
orgánico es de carbono que se encuentra inmediato al grupo carboxilo que por lo que son
denominados Alfa aminoácidos

Donde r corresponde a la cadena lateral diferente para cada uno de los 20 aminoácidos que se
obtienen de la hidrólisis de las proteínas de acuerdo a la fórmula general de los aminoácidos
excepto el carbono Alfa de los aminoácidos

Isomeros

Son isómeros los compuestos diferentes con la misma fórmula molecular contienen Al igual
número y clase de átomos pero Unidos entre sí de manera distinta cuando difieren en su
disposición espacial se tienen isómeros espaciales o estereoisómeros según la teoría tetraédrica
los cuatro enlaces del átomo carbono son equivalentes y orientados hacia los vértices de un
tetraedro regular cuando cada una de las valencias está saturada por elementos o grupos
atómicos diferentes la molécula resulta asimétrica

Los grupos Unidos al carbono asimétrico central pueden ser distintos en espacios de dos maneras
diferentes resultado dos moléculas que son imágenes en espejo de una de la otra relación entre
mano izquierda y derecha de ahí el nombre de compuestos quirales dando a estos isómeros
conocidos también como isómeros ópticos en anti-poros y enantiomerismo

Notación

Los isómeros ópticos en Austin por la figuración de cuatro sustituyentes en torno al átomo de
carbono quiral o asimétrico donde el compuesto de referencia es el gliceraldehído los dos
isómeros ópticos de esta molécula levógiro y otro dextrógiro se designa anteponiendo el nombre
de las letras L y d respectivamente

Todos los compuestos de configuración comparable a la de gliceraldehído son denominados hilos

comparables a la de gliceraldehído son llamados de Cómo se toma la ubicación del grupo
Son los Alfa aminoácidos con configuraciones son incorporados a proteínas en nuestro organismo

El ácido aspártico y el ácido glutámico son aminoácidos con un carboxilo adicional que puede
liberar un protón de adquirir carga negativa al pH de los líquidos biológicos a menudo de los
designa con el nombre de la forma ionizada Cómo aspartamo y glutamato la asparraguina y
glutamina son aminas son derivados de los aminoácidos ácido aspártico y ácido glutámico
respectivamente y posee un grupo ánimo en el carbono distal al carbono Alfa

El número el tipo de aminoácido el orden en el que se unen y su relación espacial mutua dicta las
estructuras tridimensionales y las propiedades biológicas de proteínas simples y son
determinantes importantes de la estructura y función de proteínas complejas que contienen
además de aminoácidos otros grupos moleculares como el carbohidratos lípidos ácidos nucleicos

La alimentación humana se debe contener cantidades adecuadas de l Alfa aminoácidos esenciales

ya que el ser humano no los puede sintetizar en las proporciones necesarias para mantener el
crecimiento infantil o conservar la salud en las en los adultos en forma de proteínas los
aminoácidos realizan funciones estructurales hormonales enzimáticas esenciales para la vida los
aminoácidos

Los aminoácidos y sus derivados participan también en funciones intracelulares tan diversas como
la transmisión nerviosa La regulación del desarrollo celular y el de la biosíntesis de porfirinas
purinas y piramiditas así como urea

Propiedades De Los Aminoácidos

Todas las proteínas contienen los mismos 20 aminoácidos Aunque la naturaleza existen más de
300 aminoácidos solvente constituyen las proteínas esto se cumplen las proteínas contenidas en
todas las formas de vida y refleja universalidad del código genético sin embargo las proteínas
específicas pueden contener derivados de estos 20 aminoácidos que surgen por proceso de
modificación sólo l Alfa aminoácidos existen en las proteínas no se conoce con exactitud porque
los aminoácidos son tan importantes los aminoácidos

Existe otro aminoácido encontrado en algunas proteínas y en su estructura como lo indica su

nombre un átomo de selenio se emplaza el azufre de la estructura de la cisteína la selenocisteína
se inserta en polipéptidos durante la translación se lo considera aminoácido 21 pero a diferencia
de otros 20 aminoácidos genéticamente modificados las el éxito y la no especificado por un simple
cordón de tres letras

Su participación en las proteínas es poco común está presente en el sitio activo de algunas
enzimas humanas que catalizan reacciones de oxidación-reducción como la tiroxina reductasa
glutatión peróxidos se convierte la tiroxina y triyodotironina

La selenocisteína es el equivalente a la cisteína pero con un átomo de selenio en lugar del átomo
de azufre se ha encontrado en algunas pocas proteínas la glutatión péptidas latido tironina la de
Lodi pasan y formato deshidrogenasa precisamente forman parte de este aminoácido es el único
papel fisiológico conocido del selenio este aminoácido se incorpora a las proteínas durante su
síntesis mediante una codificación particular

Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilos los más abundantes son la hidroxiprolina y la
hidroxizina que se producen después de la síntesis de las cadenas poli peptídicas expresas de la
prolina y la lisina es decir estos aminoácidos no son insertados como tales en la cadena poli
peptídica y no tienen un código genético propio aminoácidos son particularmente abundante en el
colágeno otros aminoácidos producidos por modificación tras la síntesis de las proteínas son las
que se encuentran en la miosina la metí la harina y el carbohidrato presente en algunas

El grupo funcional amino ácido carboxilo del aminoácido y sus reacciones químicas los grupos
carboxilo y amino de los aminoácidos presentan todas las secciones que se esperan de estas
funciones como por ejemplo formación de sales esterificación oxidación

Las especies iónicas prevalentes de los aminoácidos presentes en la sangre y en la mayor parte de
los tejidos debería representarse Como se muestra en la figura a y la estructura de no se puede
existir HP alguno porque en una Hp suficientemente bajo ácido para ionizar el grupo carboxilo el
grupo amino el ácido más débil también sería la presentación Ben obstante se utiliza para
numerosas ecuaciones de las que no interviene los equilibrios protónicos

La capacidad de alterar la carga de los aminoácidos o de sus derivados por manipulación de HP

facilita la separación física de aminoácidos péptidos y proteínas

A su HP isoeléctrico un aminoácido tiene una carga neta de cero el pH isoeléctrico es el pH que

está en medio de los valores de PK de ambos lados de la especie isoelectrica
La solubilidad y punto de fusión de los aminoácidos reflejan su carácter iónico Dado que los
aminoácidos poseen múltiples grupos de carga se sulfatan como facilidad y por tanto son solubles
en solventes polares como en solventes no polares orgánicos como benceno hexano & sus
elevados puntos de fusión menor a 220 grados centígrados refleja la gran cantidad de energía
necesaria para romper todas las fuerzas iónicas que estabilizan los aminoácidos se clasifican por la
polaridad

Los aminoácidos proteicos pueden dividirse en dos grupos de acuerdo a sus cadenas laterales
adheridos y los átomos de carbono Alfa que son polares o no polares

Aminoácidos que se encuentran en forma libre combinados pero no ha proteínas cumplen

funciones metabólicas importantes ornitina y citrulina arginina o sus innato participan en la
formación de urea otros ejemplos de aminoácidos no proteicos son El Alfa aminobutirico la taurina
el beta aminobutírico la Beta alanina el ácido miró glutaminicos y la prolina mida

Propiedades De Cada Aminoácido Determinado Por La Naturaleza De Sus Grupos Alfa-R

La glicina es el más pequeño de los aminoácidos encajada en regiones de la estructura

tridimensional de las proteínas e inaccesibles para otros aminoácidos en regiones donde se doblan
en forma aguda

Los aminoácidos se clasifican en 7 clases o tipos dependiendo de las propiedades de sus cadenas
laterales. Nueve aminoácidos tienen cadenas laterales no polares que no interaccionan con el
agua. La glicina es el aminoácido más simple con una cadena lateral consistente en un solo átomo
de hidrógeno. La alanina, valina, leucina e isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas
compuestas por hasta cuatro átomos de carbono. Las cadenas laterales de estos aminoácidos son
hidrófobas y de ahí qué tiendan a localizarte en el interior de las proteínas donde no se
encuentran en contacto con el agua Igualmente la prolina tiene una cadena lateral hidrocarbonada
pero es la única que en su cadena lateral está ligada al nitrógeno del grupo amino así como el
carbón formando una estructura cíclica. Las cadenas laterales de los aminoácidos, cisteína y
metionina, contienen átomos de azufre. La metionina es bastante hidrófoba pero la cisteína
desempeña un importante papel en la estructura proteica porque se pueden formar enlaces
desulfuro entre las cadenas laterales de distintos residuos de cisteína. Finalmente dos
aminoácidos no polares fenilalanina y triptófano tienen cadenas laterales que contienen anillos
aromáticos muy hidrófobos
Cinco aminoácidos tienen cadenas laterales sin carga pero polares. Estos incluyen la serina hila
treonina que tienen grupos hidroxilo en sus cadenas laterales así como la asparraguina y la
glutamina que tienen grupos Amida (O=C-NH2) polares debido a que las cadenas laterales de estos
aminoácidos pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua estos aminoácidos son hidrófilos y
tienden a localizarse en la parte externa de las proteínas.

Los aminoácidos lisina, arginina e histidina tienen cadenas laterales con grupos básicos cargados.
La lisina y la arginina son aminoácidos muy básicos y sus cadenas laterales están cargadas
positivamente dentro de la célula. Por tanto son muy hidrófilos y se encuentran en contacto con el
agua en la superficie de las proteínas la histidina puede estar sin carga o carga positivamente a PH
fisiológico Así que con frecuencia desempeña un papel activo en reacciones enzimáticas que
implican el intercambio de iones hidrógeno.

LA REACCIÓN CON NINHIDRINA O FLUORESCAMINA PROPORCIONAN UN MEDIO PARA VISUALIZAR

AMINOÁCIDOS.

La ninhidrina descarboxila por oxidación los alfa aminoácidos a CO2 Y NH+ y un aldehído con un
átomo de carbono menos que el aminoácido precursor. Luego la ninhidrina seducir a reacciona
con el amoniaco liberado formando un complejo azul que absorbe al máximo la luz a una longitud
de onda de 570 nm. Este color azul es la base de una prueba cuantitativa para alfa aminoácidos
qué puede detectar cantidades tan pequeñas de aminoácidos hasta 1mg.

Otras aminas distintas a los alfa aminoácidos reaccionan con la ninhidrina pero sin formar CO2 La
prolina y la 4-hídroxiprolina producen un color amarillo con la ninhidrina. La fluoresceína reactiva
aún más sensible puede detectar nano gramos de un aminoácido.

Tipos de aminoácidos en función a la cadena R

• Aminoácidos con R no polares o apolares

Esta familia contiene 5 aminoácidos con grupos r, qué son hidrocarburos alifáticos idos con
anillos aromáticos y otro que contiene azufre. Como característica general son poco
solubles en agua. De ellos el más apolar es la alanina.

• Aminoácidos con R polares sin carga

Son más solubles en agua sus grupos R contienen grupos funcionales polares neutros que
pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina treonina y
 tirosina se debe a sus grupos OH. En el caso de la asparraguina y glutamina a sus grupos
amidicos y la cisteína por el grupo SH.

• Aminoácidos con R carga positiva

También se denomina aminoácidos básicos subgrupos r presentan cargas positivas a pH

7,0. Todos contienen 6 átomos de carbono en este grupo se incluyen la lisina arginina e
hístidina.

• Aminoácidos con R con carga negativa

Los miembros de este grupo son el ácido aspártico y glutámico cada uno presenta un
segundo grupo COOH ionizado negativamente a pH 7,0. Aminoácidos con r apolares esta
familia contiene 5 aminoácidos con grupos r qué son hidrocarburos alifáticos idos con
anillos aromáticos y uno que contiene azufre. Son poco solubles en agua. El más a polar es
la alanina.

CONVERSIÓN DE AMINOÁCIDOS EN PRODUCTOS ESPECIALIZADOS

Algunas proteínas contienen aminoácidos que han pasado por modificaciones postraduccionales
con el fin de permitirles realizar funciones específicas:

Alanina: es un aminoácido que sirve como acarreador de amoníaco y de los carbonos del pirúvico
desde el músculo esquelético estriado, hacia el hígado por medio del ciclo de cori y junto con la
glicina constituye una fracción importante de los aminoácidos libres en el plasma.

Arginina: la reacción catalizada por el óxido nítrico sintetiza una membrana oxidoreductasa,
convierte un nitrógeno del grupo guanidina de la arginina en óxido nítrico una molécula emisora
de señales intracelulares qué sirve como neurotransmisor relajante del músculo liso y
vasodilatador.

Arginina+ NADPH+H+O2 NO + citrulina+ NADP+

El grupo guanidino de la arginina se incorpora en la creatina y después de conversión es ornitina su

esqueleto de carbono se convierte en el de las poliamidas putrescina y espermita.

Cisteína: participa en la síntesis de la CoA, al seccionar con pantotenato para formar 4-

fosfopantotenoil-cisteina. Tres reacciones catalizadas convierte en la cisteína en taurina qué
puede desplazar la CoA, para formar el ácido biliar ácido tauro cólico. La conversión de cisteína en
taurina se indica por su oxidación asia cisteína sulfinato, cataliza por enzima Fe2+ no hem cisteína
dioxigenasa. La descarboxilación de la cisteína sulfinato por la cisteína sulfinato descarboxilasa
forma hipo taurina cuya oxidación por la hipotermia deshidrogenasa forma taurina.

Glicina: el ácido glicocólico es un producto farmacéutico excretado como conjugado de glicina

hidrosoluble y el ácido hipúrico formado a partir de aditivos de benzoato muchos fármacos
metabólicos y otros compuestos que tienen grupos carboxilo se excretan por la orina como
conjugados de glicina. La piscina se une con la creatina y el nitrógeno más el carbono Alfa de la
glicina se une en los anillos de pirrol y los carbonos de puentes metileno del hem y toda la
molécula de lisina se convierte en los átomos4, 5 y 7 de purinas.

Histidina: la descarboxilación de la histidina por encima histidina descarboxilasa dependiente del

piridoxal5 fosfato, forman histamina. Los compuestos histidina presentes en el organismo humano
son ergotioneína carnosina son constituyentes de los tejidos excitables y músculo estriado y la
anserina de la dieta. Las concentraciones urinarias de 3 metilhistidina son muy bajas en pacientes
con enfermedad de Wilson.

Metionina: el principal destino de este aminoácido en su conversión es S-ade-nosilmetionina

conjuntivamente el ATP, la Fuente primordial de grupos metilo en el cuerpo. Luego de la
descarboxilación de la S-adenosilmetionina, 3 carbonos y el grupo amino de la metionina sirven
para la síntesis de las poliaminas espermina y espermidina, qué funcionan en la proliferación y
crecimiento celular se asocian fácilmente con DNA y ARN.

Serina: participa en la síntesis de esfingosina purinas y pirimidinas proporcionando los carbonos 2

y 8 de las purinas y el grupo metilo de la timina. La cistatiolina sintetasa cataliza su conversión en
homocisteína.

Tirosina: las células neurales convierten la tirosina en epinefrina y norepinefrina además de la ropa
pila dopamina. Este aminoácido también es un precursor d triyodotironina y la tiroxina.

Creatinina y creatinina: la glicina arginina y metionina participan de la síntesis de creatina

complementando por la S-adenosilmetionina. La creatina se forma en el músculo a partir del
fosfato de creatina por medio de deshidratación no enzimática Irreversible y pérdida de fosfato
puesto que la excreción de creatinina en orina de 24 horas es proporcional a la masa muscular,
proporciona una medida de sí se ha hace un nido un Espécimen completo de orina de 24 horas.
Aminoácidos no alfa: los están presentes en los tejidos en una forma libre son alanina,
aminoisobutirato y aminobutirato (GABA) este último compuesto funciona en el tejido cerebral
como neurotransmisor inhibidor al alterar diferencias de potencial transmembrana.

Bibliografía y referencias (EJEMPLOS)

FREDDY GARCIA MORALES. (2005). Bioquímica Estructural y metabólica. Latinas editores.

Apéndice

Figura 2. Isomeros ópticos de Alanina

Figura 2. Aminoácidos ácidos y sus amidas

 Figura 3. Clasificación de los aminoácidos por la polaridad de sus cadenas laterales

HIDROFOBOS (NO POLARES) HIDROFOBOS (POLARES)

Alanina Acido aspártico

Fenilalanina Acido glutámico
Isoleucina Arginina
Leucina Asparagina
Metionina Cisteína
Prolina Glicina
Tirosina Glutamina
Triptófano Histidina
Valina Lisina
Serina
treonina

Figura 4. Clasificación de los alfa aminoácidos

AMINIACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO ESECNCIALES

Treonina Acido aspártico

Lisina Alanina
Metionina Serina
Arginina Caseína
Valina Acido aspártico
Fenilalanina Acido glutámico
Leucina Asparagina
Triptófano Glutamina
Isoleucina Prolina
Histidina tirosina

CAPÍTULO 3. CUESTIONARIO
(15 PREGUNTAS DE COMPRENSIÓN)
Las preguntas serán proporcionadas por mi persona.