BIOSÍNTESIS DE PROLINA Y ARGININA

El glutamato es el precursor para la síntesis de prolina (Fig. 10.12). Su enlace d-

carboxílico grupo se convierte en primer lugar por una quinasa glutamato a un
anhídrido de ácido fosfórico rica en energía y luego se reduce por NADPH a un
aldehído.
La hidrólisis del fosfato rico en energía conduce la reacción de acompañamiento,
se asemeja a la reducción de 3-fosfoglicerato a gliceraldehído 3 - fosfato en el
ciclo de Calvin. Un anillo se forma por la condensación del grupo carbonilo con
el grupo a-amino. Los resultados de reducción de los NADPH en la formación de
prolina.

Además de su papel como un componente de proteína, la prolina tiene una

función especial como una sustancia protectora contra el daño de la
deshidratación en las hojas. Cuando se expone a la aridez o a un alto contenido
de sal en el suelo (ambos llevando a estrés hídrico), muchas plantas acumulan
cantidades muy altas de prolina en las hojas, en algunos casos varias veces la
suma de todos los otros aminoácidos. Se supone que los
la acumulación de prolina durante el estrés de agua es causado por la inducción
de la síntesis de la proteína enzimática de la pirrolina-5-carboxilato reductasa.
La Prolina protege a la planta frente a la deshidratación, debido a que, en
contraste con sales inorgánicas, que no tiene ningún efecto inhibidor sobre las
enzimas incluso a concentraciones muy altas.
Por lo tanto prolina se clasifica como una sustancia compatible. Otro sustancias
compatibles, formados en ciertas plantas en respuesta al estrés hídrico, son
alcoholes de azúcar tales como manitol (Fig. 10,13), y betaínas, compuestos de
aminoácidos, como glicina prolina, y alanina, de los que los grupos amino están
metilados. Este último se denomina en prolina, glicina, y alaninebetains.

La acumulación de tales sustancias compatibles, especialmente en el citosol,

cloroplastos, mitocondrias, y reduce al mínimo en estos compartimentos del
efecto dañino de la escasez de agua o un alto contenido de sal de la tierra. Sino
estas sustancias participan también como antioxidantes en la eliminación de las
especies reactivas de oxígeno (ROS) (sección 3.9). La escasez de agua y la sal de
alta el contenido de la tierra causan una inhibición de la asimilación de CO2, lo
que resulta en una ove reducción de portadores de electrones fotosintéticos de
transporte, que a su vez conduce a un aumento de la formación de ROS.
 Pirrolina 5-
Carboxilato
Δ-Pirrolina 5- reductasa
Glutamato Glutamil Glutamato Prolina
fosfato
Carboxilato
Semi aldehído

N acetil N-acetil-
N- acetil-
glutamato
Glutamil Glutamil-
Fosfato Semi aldehído
Glutamato

α- ketoglucarato

Aspartato Fumarato

N acetil
Ornitina
Arginina
ornitina

Figura 10.12-Vía para la formación de los aminoácidos a partir del glutamato

En la primera etapa de la síntesis de arginina, el grupo a-amino de
glutamato es acetilada por reacción con la acetil-CoA y por tanto está protegida.
Posteriormente, el grupo d-carboxílico se fosforila y se reduce a un
semi-aldehído en básicamente la misma reacción que en la síntesis de prolina.
Aquí el grupo a-amino está protegido y la formación de un anillo no es posible.
Por transaminación con el glutamato, el grupo aldehído se convierte a un
grupo amino, y después de la escisión del residuo acetilo, ornitina se forma.
La conversión de ornitina a arginina (sólo se muestra en sumariamente
La figura. 10,12) procede de la misma manera como en el ciclo de la urea de los
animales, por condensación con fosfato de carbamoílo a citrulina. Un grupo
amino se transfiere de aspartato a citrulina, resultando en la formación de
arginina y fumarato.

El Aspartato como precursor de cinco aminoácidos

Aspartato se forma a partir de oxaloacetato por transaminación

con glutamato por glutamato-oxaloacetato amino transferasa
(Fig. 10,14). La síntesis de los
asparagina a partir de aspartato requiere una fosforilación
transitoria terminal del grupo carboxílico por ATP, como en la
síntesis de glutamina. En contraste para la síntesis de
glutamina, sin embargo, no es NH4+ Pero el grupo amida de Glicina betaína
glutamina que normalmente sirve como donante amino en la
síntesis de asparagina. Por lo tanto, el gasto de energía para la
amidación de aspartato es dos veces tan alto como para la
amidación de glutamato. Asparagina se forma a una en gran
medida, en las raíces (sección 10.2), sobre todo cuando NH4+ Es
el nitrógeno fuente en el suelo. La síntesis de asparagina en las
hojas a menudo desempeña un papel menor.

Para la síntesis de lisina, isoleucina, treonina y metionina, la

primera dos pasos son básicamente los mismos que para la D-Manitol
síntesis de prolina: Después de la fosforilación por una quinasa, Figura 10.13-Dos
el grupo G-carboxílico se reduce a un semi- aldehído. Para la sustancias compatibles
síntesis de lisina (no se muestra en detalle en la figura. 10,14), el que, como la prolina, se
acumulan en las plantas
semi- aldehído se condensa con piruvato y, en una secuencia como agentes
de seis reacciones que implican reducción de NADPH y de protectores contra la
desecación y alto
transaminación por el glutamato, meso-2, 6- diaminopimelato
contenido de sal en el
se forma y de esta lisina se plantea por descarboxilación. suelo.
Para la síntesis de treonina, la semi-aldehído se reduce aún
mása homoserina. Después de la fosforilación del grupo hidroxilo por
homoserina quinasa, treonina se forma por isomerización del grupo hidroxilo,
acompañada de la eliminación de fosfato. La síntesis de isoleucina
de treonina será discutido en el párrafo siguiente, y la síntesis
de metionina en conjunción con el metabolismo del azufre se discute en
capítulo 12.

Glutamato α- ketoglucarato Glutamato

Glutamina

Glutamato
oxaloacetato
Oxaloacetato amino Aspartato
transferasa Asparagina

Aspartato
Quinasa

Aspartil- fosfato Aspartato

Semi- aldehído

meso- 2, 6 - Lisina
Piruvato
Homoserina
diaminopimelato
deshidrogenasa

Homoserina O -fosfo- Treonina

homoserina

Metionina

Figura 10.14-Vía para la síntesis de aminoácidos de aspartato