La estructura secundaria o nivel secundario de organizacion estructural de las proteinas ha sido

definida como la conformacion presente en regiones locales del polipeptido o proteina, que esta
estabilizada a traves de enlaces de hidrogeno entre los elementos del enlace peptidico.
Las estructuras secundarias estan mantenidas por enlaces de Hidrogeno entre diferentes grupos
peptidicos, especificamente entre el grupo N-H de un enlace peptidico y el grupo carbonilo (C=O) de
otro enlace peptidico.
Pauling y Corey, al estudiar las posibles estructuras secundarias de las proteinas, describieron que las
principales estructuras que forman parte de este nivel de organizacion, deben tener las siguientes
caracteristicas (Postulados de Pauling and Corey):

Los amino acidos son de la serie L

Los atomos del enlace peptidico estan en un mismo plano y la configuracion del enlace es
trans
Cada oxigeno carbonilico y cada nitrogeno amidico estan formando puentes de Hidrogeno
La rotacion solo es posible alrededor del carbono alfa.
Los hidrogenos que forman parte de los puentes de hidrogeno se encuentran cercanos a la
linea hipotetica que une a los atomos de oxigeno y nitrogeno involucrados en el enlace peptidico
La cadena lateral R de los aminoacidos no estan involucradas en la estructura secundaria

El nivel secundario de organizacion de las proteinas incluye a las siguientes estructuras:

Alfa-helice
Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada
Paralela
Antiparalela
Giros beta, vueltas Beta o vueltas inversas.
Estructura secundaria no repetitiva
Alfa helice
Es el segundo nivel de organizacion proteica en el cual el esqueleto peptidico esta enrollado, como una
estructura en espiral, alrededor de un eje imaginario (organizacion helicoidal de la cadena peptidica)

Caracteristicas estructurales de la alfa-helice:

- Hay 3.6 amino acidos en cada vuelta de la helice.
- Todos los enlaces peptidicos son planares y trans.
- Los grupos N-H de todos los enlaces peptidicos apuntan en la misma direccion, la cual es
aproximadamente paralela al eje de la helice
- Los grupos C=O de todos los enlaces peptidicos apuntan en la direccion opuesta a la de los grupos
NH, tambien casi paralela al eje de la helice.
- El grupo C=O de cada enlace peptidico esta unido por enlace de hidrogeno al grupo N-H del enlace
peptidico que se encuentra separado de el por cuatro amino acidos
- Todos los grupos R se encuentran dispuestos hacia afuera de la helice.
La estabilidad de la alfa-helice esta afectada por diversos factores que incluyen, entre los mas
importantes:
1. las interaccion electrostatica entre aminoacidos sucesivos con cadenas R que contienen grupos
cargados.
2. los tamanhos de los grupos R adyacentes.
3. las interacciones entre grupos R espaciados por tres o cuatro residuos.
4. la presencia de residuos de Prolina (recuerdese que la prolina es un iminoacido con una
configuracion diferente a la de los otros aminoacidos).
Casi de todos los residuos de aminoacidos que forman un polipeptido forman parte de alfa-helices,
aunque este numero es variable y puede variar grandemente de proteina a proteina. En el siguiente
ejemplo puede verse el contenido en alfa-helice de la calmodulina:

Hola plegada Beta (beta lamina)

Esta estructura secundaria se define como el nivel secundario de organizacion de las proteinas en el
cual el esqueleto de la cadena peptidica (Beta hebras) se extiende en un arreglo en zigzag similar
a una serie de pliegues, con los enlaces peptidicos organizados en planos de inclinacion alterna

(alternando planos descendentes y planos ascendentes). La hola plegada beta puede formarse entre
dos cadenas peptidicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena peptidica.
Caracteristicas de la Hoja plegada (beta-lamina):
1. cada enlace peptidico es planar y tiene configuracion trans.
2.- Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptidicos de cadenas adyacentes (o de segmentos
adyacentes de una misma cadena) estan en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma
que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.
3.- Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja
plegada.
3.- Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lamina,
despues abajo del mismo, y asi sucesivamente.
Hay dos clases de estructura beta en hoja plegada:
Antiparalela: se forma cuando las dos cadenas polipeptidicas corren en direccion opuesta (una corre del
grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino)

beta lamina, antiparalela

Paralela: Si las cadenas polipeptidicas adyacentes corren en la misma direccion

Beta-lamina, paralela

Usualmente los segmentos de polipeptidos que muestran conformacion Beta se denominan,

individualmente, Beta-hebras, y se representan por una flecha que apunta en la direccion en la cual la
hebra corre (del grupo amino al grupo carboxilo).
En las proteinas pueden encontrarse ambos tipos de hojas plegadas, pero la estructura antiparelela es
mas estable. El contenido de conformacion beta en las proteinas es muy variable: la mioglobina, por
ejemplo, no presenta este tipo de estructura secundaria, mientras que el 45 % de los amino acidos de
la quimotripsina forman parte de una conformacion beta.

Debe indicarse que no toda la cadena polipeptidica es parte de una conformacion de alfa-helice o de
hoja plegada. Existen porciones asociadas a giros, segmentos irregularmente enrollados y otros con
formas extendidas: la Carboxipeptidasa, por ejemplo, tiene a un 38 % de los aminoacidos contenidos
en alfa-helices y un 27 % formando estructuras beta. Por consiguiente, alrededor del la tercera parte de
sus residuos de aminoacidos no estan incluidos en estas estructuras secundarias.
Beta giro, giro inverso, vueltas inversas o beta-vueltas
Este es el nivel secundario de la organizacion proteica que permite el cambio de direccion de la cadena
peptidica, necesario para que la proteina adopte una estructura mas compacta.

Giro Beta

Estas estructuras incluyen generalmente 5 residuos de aminoacidos o menos, y se asocian a la

superficie proteica, ya que son estructuras hidrofilicas. Debido a consideracion termodinamicas, en el
medio acuoso celular o sanguineo los aminoacidos hidrofobicos tienden a esconderse en el interior de
la proteina, exponiendose en los pliegues los aminoacidos mas hidrofilicos, los cuales interactuan con el
ambiente acuoso. Como resultado, estos giros beta permiten la compactacion de la proteina.
Observe en la siguiente imagen como las estructuras en alfa-helice y conformaciones beta( las hebras
beta estan representadas como flechas), estan conectadas a traves de dobleces y giros beta que
compactan a la proteina:

Diferentes aminoacidos favorecen diferentes clases de estructuras secundarias: mientra la alanina, el

glutamato, y la leucina tienen una propension a aparecer en alfa-helice, la valina y la isoleucina
aparentemente favorecen a las estructuras beta, y la glicina, la asparagina y la prolina tienden a estar
presentes en los giros beta.
Una cierta cantidad de los aminoacidos de las proteinas no se encuentran formando parte de ninguna
de las estructuras anteriores, sino que se encuentran en estructuras menos organizadas que estas, que
se han descrito como conformaciones enrolladas con cierto grado de organizacion y que han sido
denominadas estructuras secundarias no repetitivas.