BIOQUÍMICA

UNIDAD 1

AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS y
NUCLEÓTIDOS
Profª. Milagro León
Cátedra de Bioquímica
Facultad de Ciencias Veterinarias
Universidad Central de Venezuela
 Obje tivos e s pe cíficos
1. De s cribir las caracte rís ticas e s tructurale s y funcionale s de los
aminoácidos
a. Conce pto de aminoácido, importancia, e s tructura ge ne ral,
is ome ría y nome nclatura.
b. Crite rios de clas ificación:
• Pre s e ncia e n la naturale za
• Es e ncialidad nutricional
• Caracte rís ticas fís ico – químicas de la cade na late ral.
c. Propie dade s fís icas (s olubilidad y punto de fus ión) y
propie dade s químicas (propie dade s ácido-bás icas , formación
de s ale s y de é s te re s) de los aminoácidos .
2. De s cribir las caracte rís ticas e s tructurale s y funcionale s de los pé ptidos .
a. Formación y caracte rís ticas de l e nlace pe ptídico.
b. Conce pto de pé ptidos , nome nclatura, re pre s e ntación, e je mplos
e importancia.
3. De s cribir las caracte rís ticas e s tructurales y funcionale s de las
prote ínas .
a. Conce pto de prote ína, e je mplos e importancia.
b. Crite rios de clas ificación de las prote ínas .
• S olubilidad.
• Función biológica.
• Forma.
• Compos ición.
c. Nive le s e s tructurales de las prote ínas . De finicione s ,
caracte rís ticas , fue rzas que inte rvie ne n.
d. Des naturalización de una prote ína. De finición. Age nte s
de s naturalizante s .
e . Caracterís ticas e s tructurale s y funcionale s de algunas prote ínas
de importancia fis iológica. Mioglobina, He moglobina, Coláge no,
Que ratina, Actina, Mios ina, Inmunoglobulinas y Prote ínas
plas máticas
4. De s cribir las caracte rís ticas e s tructurale s y funcionale s de los
nucle ótidos .
a. Bas e s nitroge nadas púricas y pirimidínicas : e s tructura y función.
b. Nucle ós idos : e s tructura y función.
c. Nucle ótidos mono, di y trifos fato: e s tructura y función.
 Aminoácidos
Compue s tos orgánicos formados por un grupo amino
(NH2 ) y un grupo carboxilo (COOH).
Algunos aminoácidos s e e ncue ntran libre s como
ne urotrans mis ore s , otros s e une n e ntre s í formando
pé ptidos como hormonas , o formando prote ínas con
múltiple s funcione s .
Es tructura Ge ne ra l

COO¯
+
H3N Cα H
R
 Formas de los Aminoácidos

COOH COO¯
+
H2N C H H3N C H
R R
Íon híbrido
zwitte rión

Pre domina a pH fis iológico

 Isomerismo de los Aminoácidos
(e xce pto la glicina)

COO¯ COO¯
+ +
H3N C H H C NH3
CH3 Carbono CH3
asimétrico
L- Alanina D- Alanina

Imágenes quirales (no superponibles)

Enantiómeros o isómeros especulares

Pos e e n actividad óptica: rotan e l plano de la luz polarizada hacia la

de re cha (de xtrógiros ) o hacia la izquie rda
(le vógiros ).
Clas ificación de los aminoácidos
1) Compone nte s o no de las prote ínas
Aminoácidos prote icos :
glicina, alanina, valina, le ucina, is ole ucina, prolina,
s e rina, tre onina, cis te ína, me tionina, tiros ina, triptófano,
fe nilalanina, glutamato, glutamina, as partato,
as paragina, his tidina, lis ina, y arginina.

Aminoácidos no prote icos :

todos los de más (ornitina, citrulina, ácido gamma-
aminobutírico (GABA), e tc.)
2) S e gún s u capacidad de inte raccionar con e n
agua:
Apolare s ne utros
Alifáticos : glicina, alanina, valina, le ucina, is ole ucina
y prolina.
Aromáticos : fe nilalanina, tiros ina y triptófano.

Polare s ne utros : s e rina, tre onina, cis te ína, glutamina y

as paragina

Ácidos : glutamato, as partato.

Bás icos : his tidina, lis ina y arginina.

 Aminoácidos Apolare s Alifáticos :

Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A

Prolina, Pro, P
Valina, Val, V

Metionina, Met, M Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I

 Aminoácidos Apolare s Aromáticos :

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y Triptofano, Trp, W

Aminoácidos Polare s Ne utros :

Serina, Ser, S
Treonina, Thr, T Cisteína, Cys, C

Glutamina, Gln, Q Asparagina, Asn, N

Aminoácidos Ácidos :

Aspartato, Asp, D

Glutamato, Glu, E
Aminoácidos Bás icos :

Histidina, His, H
Lisina, Lys, K

Arginina, Arg, R
 3) Es e ncialidad nutricional
Nutricionalme nte e s e nciale s :
no s inte tizados por e l organis mo (valina, le ucina, is ole ucina,
tre onina, me tionina, lis ina, fe nilalanina y triptófano).

Nutricionalme nte no e s e nciale s :

pue de n s e r s inte tizados por e l organis mo (glicina, alanina,
prolina, s e rina, glutamato, glutamina, as partato, as paragina).

Nutricionalme nte s e mie s e nciale s :

a) S inte tizados a partir de aminoácidos e s e nciale s (cis te ína, a
partir de me tionina y tiros ina, a partir de fe nilalanina).

b) S e s inte tizan e n cantidade s ade cuadas para e l e s tado adulto

pe ro no para e l e s tado de cre cimie nto o la pre ñe z (arginina e
his tidina).
 Comportamie nto Ácido – Bas e
Ácido= Sustancia capaz de ceder protones
Base= Sustancia capaz de aceptar protones

Ácido Bas e conjugada

R-COOH R-COO¯ + H+

R-NH3+ R-NH2 + H+

Los aminoácidos son moléculas anfóteras

ya que pueden actuar como ácidos o como bases
Las fue rzas re lativas de los ácidos dé bile s s e
e xpre s an e n té rminos de la cons tante de
dis ociación de l ácido (KA) o de s u pKA

pH= - log H+ pKA = - log KA

pKA = Valor de l pH e n e l cual e l aminoácido s e

e ncue ntra 50% dis ociado y 50% no
dis ociado.

Pre s e nta máximo pode r amortiguador

 Formas iónicas de los Aminoácidos e n
dis olución
De bido a que los aminoácidos pos e e n al me nos dos grupos
+
ionizable s e n s u e s tructura (e l – COOH y e l – NH3 ) , la forma iónica
pre dominante de e s tas molé culas e n dis olución de pe nde de l pH.

COOH COO¯ COO¯

H3N+ C H H3N+ C H H2N C H
CH3 CH3 CH3
Me dio á cido Me dio ne utro Me dio bá s ico
pH ba jo pH fis iológico pH a lto

Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = -1

 Es tados de dis ociación de los grupos ionizable s
de l aminoácido His tidina

pH Ácido pH Bá s ico

pKA -COOH pKA Imidazol pKA -+NH3

Carga ne ta= +2 Carga ne ta= +1 Carga ne ta= 0 Carga ne ta= –1

pKA Imidazol + pKA -+NH3

pI=
2
Curva de valoración de la histidina

pKA -+NH3

pKA Imidazol

pKA -COOH

Equiva le nte s de ¯OH

 Propie dade s químicas de los
aminoácidos
1. Formación de s ale s
Ácido + bas e s al + agua

2. Formación de é s te re s
Ácido + alcohol é s te r + agua

3. Formación de e nlace pe ptídico

Amino + carboxilo pé ptido + agua
 Pé ptidos
Compuestos nitrogenados formados por 2 ó
más residuos de aminoácidos, unidos por
uno ó más enlaces peptídicos.

Enlace peptídico: Es un enlace amida que se

forma cuando el par de e¯ sin compartir del
grupo -amino de un aminoácido ataca al
carbono -carboxilo de otro aminoácido.
Formación de un e nlace pe ptídico

α
+
Glicina Alanina

Enlace α +
pe ptídico Agua

Glicilalanina, Gli-Ala, GA
 Formación de un dipé ptido

HOH
COOH COOH O COOH
H2 N C H + H 2 N C H C N C H
CH3 H CH
H H2 N C H 3

Glicina, Gly Alanina, Ala H

Glicil-alanina, Gly-Ala
 Caracte rís ticas de l e nlace pe ptídico
• Los átomos involucrados
La unidad pe ptídica e s rígida y plana e n e l e nlace pe ptídico s on
coplanare s .

• Trans : El hidróge no de l
grupo amino s us tituido,
e s tá cas i s iempre ubicado
opue s to al oxíge no de l
grupo carbonilo.

• Es un híbrido de
re s onancia con e lectrone s
de s localizados a lo largo
de los e nlaces (C – N) y
(C – O).

• Pre s e nta un carácte r

parcial de doble e nlace .
 Re pre s e ntación de los pé ptidos
1. En zig-zag, con e xtre mo amino a la izquie rda.

2. Abre viaturas s e paradas por guione s , colocando

e ntre paré nte s is los aminoácidos dudos os :
Ala-S e r-(Cis -Lis -Fe n)-His -Tre
AS (CKF)HT
3. De rivados de l aminoácido de l e xtre mo
carboxilo.
Alanil-s e ril-(cis te inil-lis il-fe nilalanil)-his tidil-tre onina
 Re pre s e ntación de un tripé ptido
OH

Carboxilo te rminal
O CH2 H O
Amino te rminal H
H3 N+ C C N C O¯
C N C C
H H H
CH2 O CH2
COO¯ OH
As p-Tir-S e r DYS As partil-tiros il-s e rina
 Nome nclatura de los pé ptidos
Los pé ptidos s e nombran come nzando por e l e xtre mo N y
s e le s da e l s ufijo “il” a los aminoácidos e xce pto al último,
e s de cir, s e nombran como de rivados de l aminoácido de l
e xtre mo carboxilo
P or e je mplo:
Alanil-s e ril-cis te inil-lis il-fe nilalanil-his tidil-tre onina

Abre viaturas o s ímbolos s e parados por guione s :

Ala-S e r-Cis -Lis -Fe n-His -Tre
AS CKFHT
Entre paré nte s is los aminoácidos dudos os :
Ala-S e r-(Cis -Lis -Fe n)-His -Tre
AS (CKF)HT
 Clas ificación de los pé ptidos
1. S e gún e l núme ro de los re s iduos de aminoácidos
(1 s ola cade na):
• Dipé ptido (2 re s iduos de aminoácidos ),
• Tripé ptido (3 re s iduos de aminoácidos )
• Oligopé ptido (4 a 10 re s iduos de aminoácidos )
• Polipé ptido (mas de 10 re s iduos de aminoácidos ).

2. S e gún e l núme ro de cade nas :

• Monóme ro (1 cade na): vas opre s ina
• Díme ro (2 cade nas ): ins ulina
 Pé ptidos de importancia fis iológica
Glutatión:
Tripé ptido (gamma glutamil-cis te inil-glicina).

SH
O CH2 H H O
C C N C O¯
CH2 N C C
H H
CH2 H O
H3 N+ C H
COO¯
Funcione s :
De s compos ición de l H2 O2 .
Me tabolis mo de s us tancias tóxicas .
Antioxidante intrace lular.
Trans porte de aminoácidos
 Pé ptidos de importancia fis iológica

Hormonas pancre áticas

Ins ulina:
Conformada por 2 cade nas , con un total de 51
aminoácidos , re s pons able de la e ntrada de
glucos a e n las cé lulas de l te jido mus cular y
adipos o.

Glucagón:
Es una cade na de 29 aminoácidos , aume nta los
nive le s de glucos a e n s angre .
 Ins ulina Humana:

S S
Gli-Ile -Val-Glu-Gln-Cis -Cis -Tre -S e r-Ile-Cis -S e r-Le u-Tir-Gln-Le u-Glu-As n-Tir-Cis -As n
S S

S S
Fe n-Val-As n-Gln-His -Le u-Cis -Gli-S e r-His -Le u-Val-Glu-Ala-Le u-Tir-Le u-Val-Cis -Gli-Glu-Arg-Gli-Fe n-Fe n-Tir-Te r-Pro-Lis -Ala

Ins ulina Bovina:

S S
Gli-Ile -Val-Glu-Gln-Cis -Cis -Ala-S e r-Val-Cis -S e r-Le u-Tir-Gln-Le u-Glu-As n-Tir-Cis -As n
S S

S S
Fe n-Val-As n-Gln-His -Le u-Cis -Gli-S e r-His -Le u-Val-Glu-Ala-Le u-Tir-Le u-Val-Cis -Gli-Glu-Arg-Gli-Fe n-Fe n-Tir-Te r-Pro-Lis -Ala
 Pé ptidos de importancia fis iológica

Hormonas hipotalámicas
Hormona libe radora de tirotropina (tripé ptido).

Hormona libe radora de gonadotropina (de capé ptido).

Hormona libe radora de corticotropina (41 amino-

ácidos ).

Hormona libe radora de la hormona de cre cimie nto

(44 aminoácidos ).
 Pé ptidos de importancia fis iológica

Hormonas hipofis iarias

Vas opre s ina u hormona antidiuré tica:
nonapé ptido, promue ve la re s orción de agua
de s de los túbulos re nale s dis tale s .

Oxitocina:
nonapé ptido, promue ve la e xpuls ión de le che
de las glándulas mamarias y la contracción
de l mús culo lis o ute rino.
 Prote ínas
Cade nas polipe ptídicas de mas de 100
aminoácidos , con e s tructuras primaria,
s e cundaria y te rciaria por lo me nos (algunas
tambié n cuate rnaria).

Compue s to orgánico nitroge nado formado por

aminoácidos , que cumple múltiple s funcione s e n
los s e re s vivos .
Funcione s de las Prote ínas
Catális is e nzimática

Trans porte y almace namie nto

Prote cción inmune

Ge ne ración y trans mis ión de l impuls o ne rvios o

Control de l cre cimie nto y dife re nciación

Movimie nto coordinado y s oporte me cánico

Prote ínas : dive rs as formas y tamaños
Clas ificación de las prote ínas
1)S e gún s u forma
a) Globulare s :
Re lación longitud/ancho < 10
S oluble s e n s olucione s s alinas acuos as .
Eje mplos : Enzimas , mioglobina, he moglobina

b) Fibros as :
Re lación longitud/ancho > 10
Ins oluble s e n s olucione s s alinas acuos as .
Eje mplos : Coláge no, que ratina.
 2) S e gún s u función
a) Catalítica (e nzimas )
b) Trans portadoras (he moglobina, lipoprote ínas )
c) Almace nadoras (mioglobina, fe rritina)
d) Prote ctoras (inmunoglobulinas)
e ) Es tructurale s (coláge no)
f) Re guladoras (hormonas , prote ínas unidas a ADN)
g) Contráctile s o de movimie nto (actina, mios ina)
 3) S e gún s u compos ición
a) S imple s : formadas s olame nte por re s iduos de
aminoácidos .
Eje mplo: Albúmina

b) Comple jas : Contie ne n re s iduos de aminoácidos y otro

(s ) compone nte (s )
Apoprote ína: parte prote ica
Grupo pros té tico: parte no prote ica
Eje mplos : glucoprote ína (glúcido)
lipoprote ína (lípido)
me taloprote ína (me tal)
fos foprote ína (PO4 H3 )
 4) S e gún e l núme ro de cade nas
a) Monomé ricas : 1 s ola cade na polipe ptídica.

Eje mplo:
Mioglobina

b) Oligomé rica: más de 1 cade na polipe ptídica

Eje mplo:
He moglobina (te tramé rica)
 5) S e gún s u s olubilidad

a) S oluble s e n s olucione s s alinas acuos as :

Prote ínas globulare s (albúmina, globulinas )

b) Ins oluble s e n s olucione s s alinas acuos as :

Prote ínas fibros as (coláge no, que ratina)

Caracte rís ticas e s tructurale s de las prote ínas
Nive le s e s tructurale s :
Es tructura Primaria: S e cue ncia de aminoácidos unidos
por e nlace s pe ptídicos
Es tructura S e cundaria: Orde namie nto e s pacial de los
re s iduos de aminoácidos ce rcanos
e ntre s í
Es tructura Te rciaria: S e refie re a la conformación
tridime ns ional re s ultante de l
ple gamie nto de una cade na
polipe ptídica

Es tructura Cuate rnaria: As ociación de dos o más cade nas

polipe ptídicas (varias s ubunidade s
o monóme ros )
 Nive le s e s tructurale s :
Es tructura s e cundaria
Es tructura primaria

Lys
Lys
Gly Es tructura te rciaria Es tructura cuate rnaria
Gly
Le u
Val
Ala
His
 Fue rzas que e s tabilizan los nive le s
e s tructurale s de las prote ínas
1) Enlace s covale nte s (fue rte s ) compartición de e le ctrone s :
a. Enlace pe ptídico: e ntre e l grupo alfa NH2 de un aminoácido y e l
grupo carboxilo de otro aminoácido
b. Enlace dis ulfuro: e ntre 2 cis te ínas , inte r o intra-cade na

2) Enlace s dé bile s (trans fe re ncia de e le ctrone s ):

a. Pue nte s de hidróge no: e ntre e l N (NH2 ) y e l O (COOH o de l H2 O),
un átomo de hidróge no e s compartido por dos átomos dife re nte s
b. Ele ctros táticos o s alinos : e ntre grupos con cargas opue s tas (+NH3 )
y (COO¯)
c. Hidrófobos : Fue rzas de re puls ión e ntre cade nas late rale s no
polare s y e l H2 O, inte raccionando grupos hidrófobos e ntre s í.
d. Van de r Waals : Fue rzas de atracción o de re puls ión dipolar a
dis tancias cortas
 Pue nte s de hidróge nos
Entre e l grupo Entre e l grupo Entre los e nlace s Entre bas e s
hidroxilo de un carbonilo de pe ptídicos de comple me ntarias
alcohol y e l una ce tona y e l polipé ptidos de l ADN
agua agua

Timina

Ade nina
 Es tructura Primaria
Es la s e cue ncia line al de los re s iduos de aminoácidos

Es ta s e cue ncia e s la que de te rmina la e s tructura

tridime ns ional y la función de la prote ína

Es tá e s pe cificada por la información ge né tica

Las alte racione s e n la e s tructura primaria provocan

e nfe rme dade s mole culare s

Enlace s que la conforman:

Enlace pe ptídico
Pue nte dis ulfuro (s i lo hubie ra).
 Es tructura s e cundaria
Ple gado local, e l la conformación que s e re pite de
modo re gular e n la cade na polipe tídica.

Los tipos de e s tructura s e cundaria que s e

obs e rvan con más fre cue ncia s on la α- Hé lice y la
lámina β -ple gada.
Ambas conformacione s se e ncue ntran
e s tabilizadas por pue nte s de hidróge nos e ntre los
grupos carbonilo (C = O) y e l imino (N – H) de l
e s que le to plipe ptídico y por inte raccione s de Van
de r Waals .
Alfa-hé lice (α-hé lice )
Hé lice de re cha
Pue nte s de hidróge no
Fue rzas de Van de r Waals
Longitud: e ntre 4 y 50 re s iduos (12)
3,6 re s iduos por vue lta
S e re pite cada 18 re s iduos
Grupos R dirigidos hacia afue ra
 Tipos de Hé lice s o e s pirale s

Hé lice 3 10 Hé lice  Hé lice 

Lámina plegada beta
Cade nas ple gadas e n abanico.
Es que le to pe ptídico e xte ndido cas i por comple to.
Implican tramos de 5 a 10 aminoácidos .
Pue nte s de hidróge no, Fue rzas de Van de r Waals .
Las tiras pue de n s e r parale las (igual dire cción) o
antiparale las (dire ccione s opue s tas ).
Los Grupos R alte rnan hacia arriba o hacia de bajo
de la cade na principal.
 Láminas -ple gadas
a) Parale las b) Antiparale las

Las láminas -antiparale las s on más es table s de bido a que s e forman puentes
de hidróge nos colineales
Láminas ple gadas be ta antiparale las
 Es tructuras s upe rs e cundarias
S on combinacione s de e s tructuras s e cundarias de hé lice s
alfa y láminas be ta
Unidade s : Es tán cons tituidas por dos láminas -ple gadas
parale las inte rcone ctadas por un s e gme nto de -hé lice
Unidade s : Es tán cons tituidas por dos -hé lice s s uce s ivas
s e paradas por un s e gme nto no he licoidal.
Me andros : Es tán cons tituidos por láminas -ple gadas anti-
parale las inte rcone ctadas por s e gme ntos de
aminoácidos polare s y glicina que produce n un cambio
brus co de la dire cción de la cade na polipe ptídica
Barril : S e produce cuando varias configuracione s de láminas
-ple gadas s e re plie gan s obre e llas mis mas .
Llave Grie ga: S e produce n cuando una lámina -ple gada anti-
parale la s e dobla s obre s í mis ma.
 Es tructuras s upe rs e cundarias
Unidade s : Unidade s : Me andros :

Barril : Llave Grie ga:

 Es tructura te rciaria
Es la configuración tridime ns ional única que as ume una
prote ína globular al ple gars e s obre s í mis ma.
Caracte rís ticas :
1. Aproximación de las cade nas late rale s de aminoácidos
dis tante s e n la e s tructura primaria.
2. Empaque tamie nto compacto de la cade na polipe ptídica.
3. Pre s e ncia de s e gme ntos e s tructuralme nte inde pe ndie nte s con
funcione s e s pe cíficas .
Es tabilizada por:
1. Inte raccione s hidrófobas
2. Inte raccione s e le ctros táticas o pue nte s s alinos
3. Pue nte s de hidróge nos
4. Enlace s covale nte s (Pue nte s dis ulfuro)
 Inte raccione s que mantie ne n la
e s tructura te rciaria

Pue nte s alino

Inte racciones
hidrofóbicas

Pue nte
dis ulfuro

Pue nte de hidróge no

Es tructuras tipo de las prote ínas globulare s
Pre dominio Hé lice s  Pre dominio Láminas  Me zcla de Hé lices  y
Láminas 
 Es tructura Cuate rnaria
Es e l e ns amble de dos o más cade nas polipe ptídicas
s e paradas que s e une n por me dio de inte raccione s no
covale nte s y por e ntre cruzamie ntos covale nte s .

Fue rzas que la e s tabilizan:

1. Inte raccione s hidrófobas

2. Inte raccione s e le ctros táticas o pue nte s s alinos

3. Pue nte s de hidróge nos

4. Enlace s covale nte s (Pue nte s dis ulfuro, e ntre cruzamie ntos de
de s mos ina y de lis inonorle ucina)
 Es tructuras Cuate rnarias

He moglobina Inmunoglobulina
 Niveles estructurales de la hemoglobina

Lys
Lys
Gly

Gly
Le u
Val
Ala
Es tructura Es tructura
His te rciaria cuate rnaria
Es tructura
s e cundaria
Es tructura
primaria
 De s naturalización de las prote ínas
Pé rdida de la e s tructura tridime ns ional de la prote ína (e s tructuras
s e cundaria, te rciaria y cuate rnaria) por e xpos ición a age nte s fís icos y/o
químicos .
De pe ndie ndo de l grado de de s naturalización, la molé cula pue de
pe rde r parcial o totalme nte s u actividad biológica.

Configuración nativa Prote ína de s naturalizada

 Principale s condicione s de s naturalizante s :
1. Ácidos y bas es fue rtes : Alte ran los patrone s de los pue nte s de hidrógeno e
inte raccione s e lectros táticas

2. S olve ntes orgánicos (como el e tanol): Rompe n las inte raccione s hidrófobas

3. De te rgente s : Rompe n las inte raccione s hidrófobas

4. Age ntes Caotrópicos : -me rcaptoe tanol, re duce pue nte s disulfuros .
Ure a, rompe puentes de hidróge nos e inte raccione s hidrófobas .

5. Conce ntración s alina: Afe ctan las inte racciones e le ctros táticas

6. Iones me tálicos pe s ados (como e l Pb2+ y e l Hg 2+)

Afe ctan las inte racciones e le ctros táticas

7. Cambios de te mpe ratura: Rompe n todas las inte raccione s dé bile s

8. Agre s ión mecánica: Rompe n todas las inte raccione s dé bile s

 Prote ínas Fibros as
Prote ínas alargadas , de varias cade nas e s tre chame nte
e ntre lazadas .
Contie ne n proporcione s e le vadas de e s tructuras
s e cundarias re gulare s como hé lice s  y laminas -
ple gadas .
Tie ne n funcione s e s tructurale s .

Eje mplos :
Que ratinas
Coláge no
Elas tina
Fibroína
 Que ratinas
α-QUERATINA: prote ína fibros a e s tructural.

Ubicación: pe lo, lana, pie l, cue rnos y uñas .

Es tructura primaria: abundante e n alanina, leucina y cis te ína (pue nte s

dis ulfuro).

Es tructura s e cundaria: alfa-hé lice de re cha e s tabilizada por e nlace s de

hidróge no, pue nte s dis ulfuro y fue rzas de Van der
Waals .

Es tructura te rciaria: díme ro (2 cade nas enrrolladas ). 2 díme ros enrrollados

he licoidalmente de forma antiparale la forman un
protofilame nto s upe re nrollado (4 cade nas ). 8
protofilame ntos e nrrollados a de re cha forman un
filame nto o microfibrilla (16 díme ros o 32 cade nas ).
Cie ntos de filame ntos forman una macrofibrilla.

β-QUERATINA: Láminas be ta. S e e ncue ntran e n plumas , e s camas

(ave s y re ptile s ).
 α-que ratina
Hé lice α

Díme ro e nrollado

Protofilame nto s upe re nrollado:

 Coláge no
Función: Glucoprote ína fibrosa e s tructural del tejido conjuntivo.

Ubicación: pie l, te ndone s , hue s os , die nte s , córne a y vas os s anguíne os .

Es tructura primaria: Principalme nte glicina (cada 3 re s iduos ), prolina,

hidroxiprolina e hidroxilisina (glicos ilada y no
glicosilada).

Es tructura s ecundaria: hé lices 3 10 izquie rdas , e s tabilizadas por pue nte s de

hidróge no.

Es tructura te rciaria: Triple hé lice (tropocoláge no), e s tabilizada por e nlace s

de hidróge no (hidroxilis ina).
Enlaces cruzados e ntre varias molé culas de
tropocolágeno formando la fibra de coláge no, me diante
unión de 2 molé culas de alis ina, aume ntando la dure za
y dis minuye ndo la elas ticidad. Aume ntan con la e dad.
S ínte s is de Coláge no
Fibroína (s e da de gus anos , arañas )
Láminas ple gadas
be ta antiparale las

Inte raccione s de
Van de r Waals

Abundante e n
glicina, (uno de
cada dos re s iduos
e s glicina)
 Prote ínas Globulare s
1. Forma e s fé rica

2. Inte rior hidrófobo y e xte rior hidrófilo

3. S oluble s e n agua (polare s )

4. Múltiple s funcione s
(catális is , trans porte ,
re gulación, prote cción),
e xce pto la función
e s tructural
Mioglobina He moglobina
(monomé rica) (multimé rica)
 Mioglobina
He moprote ína globula r monomé rica
Función: Alma ce na oxíge no e n la s mitocondria s de l
mús culo e s que lé tico y ca rdía co.

Es tructura prima ria : 153 a minoá cidos

Es tructura s e cunda ria : e l 75% corre s ponde a α-hé lice s

(A,B,C,D,E,F,G,H).
Es tructura te rcia ria : S upe rficie pola r e inte rior no pola r,
e xce pto la s 2 his tidina s ce rca na s a l
He mo. Un grupo he mo e n e l ce ntro
de la molé cula .
Es tructura de la Mioglobina
Grupo he mo

Carboxilo te rminal

Amino te rminal
 He moglobina
He moprote ína polimé rica de los e ritrocitos
Función: Trans porte de l oxígeno de s de los pulmone s hacia los te jidos y de l
CO2 y protone s de s de los te jidos hacia los pulmone s para s e r
e xcre tados .
Ubicación: Eritrocitos .
Es tructura primaria: rica e n todos los aminoácidos
Es tructura s ecundaria: 8 alfa hé lice s (75%).
Es tructura te rciaria: globular, s upe rficie polar e inte rior no polar, e xcepto las 2
his tidinas ce rcanas al grupo he mo. Un grupo he mo e n el
ce ntro de cada monóme ro.
Es tructura cuate rnaria: te tráme ro, 2 cade nas alfa (141 aa) y dos cade nas be ta
(146 aa) Fija 4 molé culas de oxíge no (una por cada
He mo).
Efe cto coope rativo: La oxige nación de 1 cadena alte ra la conformación de la
s e gunda cadena favore cie ndo s u oxige nación y as í
s uce s ivame nte .
Es tructura de l grupo he mo

Cons ta de un anillo de
porfirina, formado por
cuatro pirrole s , con un
átomo de Fe +2 e n e l
ce ntro.
 Image n ampliada de l bols illo de l
grupo he mo

Coordinación octaé drica de l

átomo de hie rro
EFECTO BOHR DE LA HEMOGLOBINA

La caída del pH en los capilare s s anguíne os re duce la afinidad de la

he moglobina por e l oxígeno (protonación de la his tidina)
 Prote ínas Plas máticas
Albúmina
Globulinas (alfa, beta y gamma)
Fibrinóge no

Fibrinógeno

Patrón de e le ctrofore s is de las prote ínas plas máticas

 Albúmina
Prote ína s imple globular monomé rica de 585 aa.
Ubicación: plas ma s anguíne o (la más abundante , 4 mg/dL).

Lugar de s ínte s is : hígado.

Funcione s :
a) Ayuda a mante ne r la pres ión os mótica de la s angre .
b) Trans porta ácidos gras os libre s , algunas hormonas e s te roide as
por la s angre , bilirrubina y una porción de l triptófano plas mático y
una gran varie dad de fármacos (as pirina, pe nicilina G,
s ulfonamidas , e tc).
c) Fija e l calcio (50%) e n la s angre y alre de dor de l 10% de cobre .
Es tructura primaria: rica e n aminoácidos prote icos .
Es tructura s e cundaria: Pre dominante me nte láminas be ta antiparale la.
 Globulinas
Prote ínas plas máticas globulare s comple jas .
Lugar de s ínte s is : hígado.

Clas ificación:
• Alfa-1: lipoprote ína de alta de ns idad (HDL:trans porta cole s te rol)
• Alfa-2: Haptoglobulina, ce ruloplas mina (trans porte plas mático
de cobre ).

• Pre -be ta: lipoprote ína de muy baja de ns idad (VLDL:trans porte
de triglicé ridos ).
• Be ta-1: Trans fe rrina(trans porte plas mático de hie rro),
lipoprote ína de baja de ns idad (LDL: trans porte de cole s te rol).
• Gamma: anticue rpos
 Inmunoglobulinas plas máticas
(gamma globulinas )
Glucoprote ínas de por lo me nos 4 cade nas .

Ubica ción: pla s ma s a nguíne o.

Luga r de s ínte s is : linfocitos B.

Función: a nticue rpos (prote cción contra a ge nte s e xtra ños ).

Es tructura s e cunda ria : pre domina nte me nte lá mina s be ta

a ntipa ra le la s .
Es tructura te rcia ria : por 2 ca de na s lige ra s y 2 pe s a da s
(L2 P 2 ) unida s por e nla ce s dis ulfuro.
Fracción amino te rminal Fracción amino te rminal

Dominio
variable
Dominio
cons tante
 Tipos de Inmunoglobulinas
El tipo de ca de na H de te rmina la cla s e de la inmunoglobulina .

IgG: 1 te trá me ro (a nticue rpos pla s má ticos ma s a bunda nte s )

IgA: 2 te trá me ros (s e cre cione s corpora le s )

IgE: 1 te trá me ros (re s pue s ta s a lé rgica s )

IgM: 5 te trá me ros (re s pue s ta inicia l a l microorga nis mo inva s or)
IgD: 1 te trá me ro
 Inmunoglobulina G
2 ca de na s lige ra s y 2 ca de na s pe sa da s
Inmunoglobulina M (pe ntamé rica)
 Fibrinógeno
Glucoproteína alargada plasmática, soluble en
agua.
Lugar de síntesis: hígado

Composición: por 6 cadenas (tres pares), unidas por

puentes disulfuro.

(A)2; (B)2; (Gamma)2

Función: al transformarse en fibrina, se polimeriza

formando un coágulo insoluble y evitando la
hemorragia.
Es tructura de l Fibrinóge no

A 66 KD

B 52 KD

 46 KD

Cade na polipe ptídica

Fibrinopé ptido A
Fibrinopé ptido B
Pue nte dis ulfuro
Lugar de corte de la Trombina
 Actina
Políme ro de doble hé lice (actina F) de una prote ína
globular (actina G)

Ubicación: te jido mus cular, forma parte de los

filame ntos de lgados de la miofibrilla.

S itios de unión:
1. Con e l ATP por un monóme ro de actina G,
conducie ndo a la polime rización, hidrolizándos e e l
ATP.
2. Con la mios ina e n cada s ubunidad.

Función: contracción mus cular.

Es tructura de l monóme ro de Mode lo de l Filame nto de Actina F
Actina G
Los monóme ros de Actina G s e indican
e n colore s dife re nte s
Los re s iduos ve rde s s on los puntos de
unión con la mios ina
 Mios ina
P rote ína mus cular, conforma e l fila me nto
grue s o de la miofibrilla mus cula r.

Compos ición: Forma da por 6 ca de na s polipe ptídica s (2

pe s a da s y 4 livia na s ).

Es tructura te rcia ria : 2 gra nde s s ubunida de s : 1 ca be za

globula r y 1 cola fibros a .

El comple jo a ctina -mios ina (a ctomios ina ) a ume nta la

a ctivida d intríns e ca de ATP a s a .
Función: contra cción mus cula r.
 Molé cula de Mios ina
2 gra nde s s ubunida de s
6 ca de na s polipe ptídica s Ca be za
(2 pe s a da s y 4 lige ra s , globula r
unida s por inte ra ccione s
de bile s )

Cola fibros a
 Nucle ótidos
Compue s tos nitroge nados orgánicos ,
formados por una bas e he te rocíclica
aromática, un monos acárido y por lo me nos
un ácido fos fórico.

Cumple n funcione s importante s e n la

trans fe re ncia de e ne rgía, e n la re gulación
me tabólica y/o como s illare s e s tructurale s
de los ácidos nucle icos .
 Estructura de un nucleótido

Adenina
(Base aromática nitrogenada)

Ribosa
(Azúcar C5)

Grupos fosfatos
 Anillos de Purina y pirimidina

C C
N 4
N 1
6
5 C 7
N 3 5 C
8 C
2 4 9 6
C 3 C
N
C 2
1 C
N N
Purina Pirimidina
 Bases Nitrogenadas
• Púricas
NH2 O
Adenina Guanina
C N C N
N C HN C
CH CH
HC C C C
N N H 2N N N
H H
• Pirimidínicas:
O NH 2 O

C C C CH3
HN
N C
CH N C
CH HN C

C C
CH C C C C
CH
O N O N O N
Uracilo Citosina Timina
 O
Bas e s nitroge nadas
CH3
H3C C N
N C
CH Café
C C Cafeína (1, 3, 7- trimetil-xantina)
O N N
O
CH3
H3C C N
N C
Té CH
Teofilina (1, 7- dimetil-xantina) C C
O N N
O H
CH3 CH3
C N
HN C
CH Cacao
C C
O N N Teobromina (3, 7- dimeti-xantina)

CH3
Bas e s nitroge nadas poco comune s
NH 2 NH 2

C CH3 C CH2OH
N C N C

C C C C
O N O N
H 5-metil-citosina
H
5-hidroximetil-citosina
H3 C CH3
N
O
CH3
C N C
N C N
HN C
CH
CH
HC C
N C C
N N
H 2N N
H
Dimeti-Adenina 7-metil-guanina
 Conformacione s s yn y anti

syn-Adenosina anti-Adenosina
Fórmula de la Base Nombre de la Base Nombre del Nombre del
nitrogenada nitrogenada nucleósido nucleótido
NH2

C
N C
N
Adenosina 5’
CH Adenina Adenosina monofosfato AMP
HC C
N N
H
O

C
HN C
N
Guanosina 5’
CH Guanina Guanosina monofosfato GMP
C C
H2N N N
H

HN
N
C
C
CH Uracilo Uridina Uridina 5’
monofosfato UMP
C C
CH
O N

NH 2

C Citidina 5’
N C
CH Citosina Citidina monofosfato CMP
C C
O N

CH3 Timidina 5’
HN
C
C Timina Timidina monofosfato TMP
C C
CH
O N
1. Nucleósidos: 2. Nucleótidos:

Adenosina 5’ monofosfato
Adenosina AMP

Guanosina Guanosina 5’ monofosfato

GMP
 Adenosina
Adenosina 5’ monofosfato
AMP

Funcione s :
• P rincipa l tra ns ductor e ne rgé tico.
• P re curs or de coe nzima s .
• El AMP e s compone nte de los
Ade nos ina 5’ trifos fato
ATP á cidos nucle icos .
Hidrólis is de l ATP para producir e ne rgía

P rincipa l
tra ns ductor de
e ne rgía

Producto y
S us trato e n la
fos forilación oxidativa
De rivados de l AMP
Coenzima R R’ R” n
S-Adonosil-
metionina Metionina* H H 0
Adenilatos de Aminoácido
aminoácidos H H 1

Sulfato activo SO3-2 H PO3-2 1

3’ 5’ AMPcíclico H H PO3-2

NAD+  H H 2

NADP+  PO3-2 H 2

FAD+  H H 2

CoA~SH  H PO3-2 2

* Reemplaza al grupo fosfato

 R es un derivado de la vitamina B
 Guanosina 5’ monofosfato
Guanosina GMP

Funcione s :
• S uccinil CoA S uccina to (ciclo
Kre bs )
• Re gula dor y fue nte de e ne rgía pa ra
la s ínte s is de prote ína s .
Guanos ina 5’ Trifos fato • El GMP e s compone nte de los
GTP á cidos nucle icos .
S e gundos me ns aje ros

AMPc GMPc
 Funcione s :
• Inte rvie ne e n la s ínte s is de
fos foglicé ridos .
• El CMP e s compone nte de
los ácidos nucle icos .

Citidina 5’ Trifos fato

CTP
 Funcione s :
• Inte rvie ne n e n e l me ta bolis mo
de los glúcidos .
• Inte rvie ne e n re a ccione s de
conjuga ción de l á cido
glucurónico.
• El UMP e s compone nte de l
Uridina 5’ Trifos fato ARN.
UTP
Timidina Timidina 5’ Trifos fato
TTP

Función:
• El TMP e s compone nte de l ADN.
 ACIDOS NUCLEICOS
P olíme ros de nucle ótidos monofos fa tos púricos y pirimidínicos , unidos
por e nla ce s fos fodie s te r.

ribos a De s oxirribos a

ARN ADN
Ácido ribonucle ico Ácido de s oxirribonucle ico
Comparación entre el ADN y el ARN
 ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
(DNA)
5´
3´

3´ 5´

ADN circular
Apare amie nto de bas e s e n e l ADN