CÁTEDRA DE BIOQUÍMICA

BIOQUÍMICA AGRÍCOLA (AZ)

QUÍMICA BIOLÓGICA-(VET)
Tema 3. Enzimas.
Nomenclatura, clasificación e importancia biológica.

Cofactores enzimáticos.

Sitio activo, energía de fijación.

Cinética enzimática: influencia del pH, temperatura,

concentración de sustrato. Teoría de Michaelis Menten.

Constantes cinéticas. Inhibidores. Regulación

enzimática.
Esta intricada red de rutas metabólicas puede funcionar en la célula gracias a las
enzimas que organizan, regulan y aceleran la velocidad de las reacciones en un orden
compatible con la vida.
 Las enzimas en la célula pueden estar libres (hidrosolubles) o unidas a membranas

Enzimas de la cadena respiratoria

Enzimas de tilacoides

Enzimas del R. Endoplasmático

 ENZIMAS
Definición: son macromoléculas, en su mayoría de origen proteico, que catalizan las
reacciones bioquímicas que se producen en las células de los seres vivos.

Las enzimas alcanzan el nivel de organización 3º y 4º de la proteína. El plegamiento

adoptado genera conformaciones características y definidas para cada enzima.
Su actividad Catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa
 ENZIMAS

ENZIMA SUSTRAT COMPLEJO PRODUCTO

O ES
 EFICIENCIA

Propiedades: ESPECIFICIDAD

REGULACIÓN
Propiedades:
 Eficiencia: actúan en bajas concentraciones (micromoleculares) suficiente
para acelerar millones de veces la velocidad de una reacción.

Con Fe- 106

H2O2 H2O + O2 La velocidad aumenta
Con CATALASA 109
 Propiedades:
 Especificidad: son capaces de distinguir entre sustancias estrechamente
relacionadas como los esteroisómeros.

 Regulación: muchas enzimas pueden aumentar o disminuir su actividad

catalítica, según necesidades fisiológicas.

Cambios Conformacionales
 ENZIMAS

ENZIMA COMPLEJO
SUSTRAT PRODUCTO
ES
O
NOMENCLATURA:

• Sistema común: se añade el sufijo asa al nombre del sustrato o al

nombre de la reacción que cataliza.
• Sistema Internacional IUBMB (Unión Internacional de Bioquímica y
Biología Molecular): divide a las enzimas en 6 clases de acuerdo al
tipo de reacción que catalizan. Se utiliza un código de 4 dígitos para
cada enzima.
 ESQUEMA DE LA FUNCIÓN ENZIMÁTICA DE LAS SEIS CLASES

1.

2.

3.

4.

5.

6.
 Grupo 1: OXIDORREDUCTASAS
Ejemplo 1

COOH lactato COOH

0 deshidrogenasa +2
HO-C-H C=O

CH3 CH3
NAD+ NADH + H+
L- lactato ox piruvato
red

Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27):

1. oxidorreductasa
1.grupo OH como donante de electrones
1. NAD como aceptor de electrones
27 L-lactato
 Grupo 1: OXIDORREDUCTASAS

Ejemplo 2 +1

+3

Para comparar
Gliceraldheido 3-P deshidrogenasa (EC 1.2.1. 12):
Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27):
1. oxidorreductasa
1. oxidorreductasa
2. grupo aldehído o ceto como donante de electrones
1.grupo OH como donante de electrones
1.NAD como aceptor de electrones
1. NAD como aceptor de electrones
12 Gliceraldehído 3-P
27 L-lactato
 Grupo 2: TRANSFERASAS
Ejemplo 1

Fosfofructoquinasa
EC 2.7.1.11
(2) Clase Transferasa
(7) subclase fosfotransferasa
(1) grupo OH como aceptor
(11) D-Fructosa como aceptor
de grupo fosforilo
Ejemplo 2
H-C=O H-C=O
H-C-OH H-C-OH EC 2.7.1.1
Hexoquinasa
E.C: 2.7.1.1
(2) Clase Transferasa
HO-C-H HO-C-H
(7) subclase fosfotransferasa
H-C-OH H-C-OH (1) grupo OH como aceptor
ATP ADP (1) D-Glucosa como aceptor
H-C-OH H-C-OH
de grupo fosforilo
CH2OH CH2O-P
D- Glucosa D- Glucosa 6 P
 Grupo 3: HIDROLASAS
Ejemplo 1
O

H2C-O-C-R H2C-OH
O O
Lipasas
H-C-O-C-R + 3 H2O H-C-OH + 3 HO-C-R
O

H2C-O-C-R H2C-OH

Triacilglicerol lipasa (EC 3.1.1. 3):

3. hidrolasas
1. Actúan sobre enlace éster
1. Éster carboxílico
3. triacilglicerol

Ejemplo 2

(EC 3.5.1.5) 3. hidrolasas

5. Actúan sobre enlace carbono nitrógeno
1. Amida lineal
5. urea
 Grupo 4: LIASAS
• Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un proceso
distinto al de hidrólisis.

Ejemplo 1

CH2-O-P
C=O
CH2-O-P H-C=O
HO-C-H Aldolasa
C=O + H-C-OH
H-C-OH
CH2OH CH2O-P
H-C-OH
Fosfato de Gliceraldehido 3-P
CH2O-P dihidroxiacetona
Fructosa 1,6-di P Fructosa bifosfato aldolasa (EC 4. 1. 2. 13):
4.liasa
1. Rotura de enlace entre C y C
2. Aldehído liasa
13 fructosa
 Grupo 4: LIASAS
Forman o deshacen doble enlace

Ejemplo 2

Ejemplo 3
Forman enlaces y no requieren
energía (ATP)
 Grupo 5: ISOMERASAS

H-C=O CH2-OH
H-C-OH C=O
Fosfogluco
HO-C-H isomerasa HO-C-H
H-C-OH H-C-OH
H-C-OH H-C-OH
CH2O-P CH2O-P
D- Glucosa 6 P Fructosa 6- P

Glucosa 6-P-isomerasa (EC 5.3.1. 9):

5. isomerasa
3.Reacciones de oxido-reducción intramoleculares
1. Interconvierten aldosas y cetosas
9 Glucosa a fructosa
 Grupo 6: LIGASAS O SINTETASAS

• Catalizan la formación de enlaces. La energía necesaria para

la síntesis es provista por el ATP.

COOH COOH
H-C-NH2 Glutamina H-C-NH2
sintetasa
+ NH3 + ATP + ADP + Pi
(CH2)2 (CH2)2

COOH O=C-NH2
Glutamato Glutamina
Glutamina sintetasa (EC 6.3.1. 2):
6. ligasas
3.unión entre un átomo de C y uno de N
1. une grupo amino
2 Glutamato
EJERCICIOS
EJEMPLO 1

EJEMPLO
EJEMPLO 2
2

EJEMPLO 3
 EJEMPLO 4

EJEMPLO 5

EJEMPLO 6
COFACTORES: componente químico adicional de naturaleza no
proteica que algunas enzimas necesitan para la actividad catalítica.

Unir al sustrato para orientarlo correctamente en la reacción.

Inorgánico
Zn+2, Mg+2, Asistir reacciones redox a través de cambios
Fe+2, Cu+2,
reversibles en sus estados de oxidación
K+, Na+
COFACTOR Estabilizar cargas negativas

Orgánico (Coenzima)
Agente que transfiere
electrones o grupos de
átomos
El cofactor unido a la enzima forma el complejo Holoenzima

el enlace puede ser:

Proteína covalente o no covalente
(apoenzima; inactiva o
menos activa)

Proteína ~ Cofactor
Cofactor (ión inorgánico o holoenzima
sustancia orgánica; inactivo
como catalizador) (catalizador activo en
forma óptima)
Estructura tridimensional de una HOLOENZIMA
COENZIMAS
 Electrones
(B3)
Electrones
(B3)
Electrones
(B2)

(B5)

y electrones

(TTP) Ruptura de enlace adyacente a (B1)

Grupo carbnilo
(B8)
(PLP) (B6)
 COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES

HIDROSOLUBLES
NAD+ (oxidado)

NAD NADH (reducido)

DIFUSIÓN LIBRE
TRANSPORTA 2e + H+
(Ión HIDRURO) NADP+ (oxidado)
NADP
NADPH (reducido)

FMN (oxidado)
FMN
FMNH2 (reducido)

UNIÓN COVALENTE-GRUPO PROSTÉTICO

TRANSPORTA 2e + 2H+ (átomos de H) FAD (oxidado)
FAD
FADH2 (reducido)
 COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES

LIPOSOLUBLES

UBIQUINONA (animal)

DIFUSIÓN LIBRE
EN MEDIO LIPÍDICO DE LAS MEMBRANAS
TRANSPORTA: e + H+ PLASTOQUINONA (vegetal)

Proteínas Ferrosulfuradas y Citocromos

Algunas son hidrosoluble y otras son periféricas o integrales de membrana

-Transportan electrones: Fe3+ + 1 e- Fe2+

Coenzima: Coenzima A y la transferencia de grupos acilos

Vit.B5

Enlace tioéster

Acetil Co A
Coenzima: Piridoxal fosfato (PLP) y la transferencia de grupos
aminos.
 ENZIMAS

ENZIMA COMPLEJO
SUSTRAT PRODUCTO
ES
O
SITIO ACTIVO
Los grupos activos que participan de la unión con el Sustrato pueden
ser residuos de unión o residuos de catálisis.
FENÓMENOS DEL SITIO ACTIVO

residuos catalíticos

Sustrato

Cofactor

residuos de unión
Enzimas que participan en la digestión