QUIMICA ORGANICA E INORGANICA

(NUTRICION Y DIETETICA)

TEMA: AMINOACIDOS Y PROTEINAS 1

DOCENTE: LUZ PICHARDO CRUZ
 Cuando una joven pareja, Aaron y Debra,
llegaron a su casa, se cometió un asalto.
A Aron le dispararon en la pierna, los
delincuentes huyeron pero, afortunadamente,
él sobrevivió. La policía llegó para investigar el
delito y presentar un informe, en tanto que un
investigador de la escena del delito recopiló
evidencias que incluían varias hebras de pelo.
Las muestras de pelo se enviaron a un
laboratorio forense, para análisis de las
muestras.

Examinan las muestras de pelo bajo un microscopio se determina si es de humano, o de una mascota,
como perro o un gato. concluye que el pelo es de humano, y luego comienza a determinar de qué parte
del cuerpo provino y si podría especificar la raza de la persona, si estaba teñido y si el pelo cayó o lo
desprendieron. Después de este análisis, se extrae ADN del pelo para construir un perfil de ADN que
ayudará a identificar a los delincuentes al tiempo que refuerza la evidencia para un posible juicio.
El pelo es una proteína estructural que se construye con cadenas largas de aminoácidos llamados
polipéptidos. Los aminoácidos son los bloques constructores de todas las proteínas, y hay 20 aminoácidos
comunes. Cada uno de estos aminoácidos tiene una estructura similar, excepto por una cadena lateral
única llamada grupo R. El grupo R identifica cada uno de los 20 aminoácidos. El ADN codifica la secuencia
exacta de los aminoácidos en la proteína, y si hay una secuencia de ADN diferente, habrá una proteína
diferente.
 Proteínas y aminoácidos

• Las moléculas proteínicas, comparadas con muchos de los compuestos

ya estudiados, pueden ser gigantescas.
• La insulina tiene una masa molar de 5800, y la hemoglobina tiene una
masa molar de aproximadamente 67 000. Algunas proteínas virales son
incluso más grandes, y tienen masas molares de más de 40 millones.
Aun cuando las proteínas puedan ser enormes, todas ellas contienen los
mismos 20 aminoácidos. Toda proteína es un polímero construido con
estos 20 aminoácidos diferentes (bloques constructores), repetidos
numerosas veces, donde la secuencia específica de los aminoácidos
determina las características de la proteína y su acción biológica.
• Los muchos tipos de proteínas realizan
diferentes funciones en el cuerpo.
Algunas proteínas forman
componentes estructurales como
cartílagos, músculos, pelo y uñas. En
los animales, lana, seda, plumas y
cuernos están hechos de proteínas
(véase la figura 19.1). Las proteínas
que funcionan como enzimas regulan
reacciones biológicas como la digestión
y el metabolismo celular. Otras
proteínas, como la hemoglobina y la
mioglobina, transportan oxígeno en la
sangre y los músculos. La tabla 19.1
ofrece ejemplos de proteínas que se
clasifican por sus funciones en los
sistemas biológicos.
• COMPROBACIÓN DE CONCEPTOS 19.1

• Clasificación de proteínas por su función

• Indique la clase de proteína que realizaría cada una de las funciones siguientes:

• a. cataliza las reacciones metabólicas de los lípidos

• b. transporta oxígeno en el torrente sanguíneo

• c. almacena aminoácidos en la leche

RESPUESTA
• a. Las enzimas catalizan reacciones metabólicas.

• b. Las proteínas de transporte llevan sustancias como el oxígeno por el torrente

sanguíneo.
• c. Las proteínas de almacenamiento guardan nutrientes como aminoácidos en la
leche.
Aminoácidos
• Las proteínas están compuestas de bloques constructores moleculares
llamados aminoácidos. Sin embargo, sólo existen 20 aminoácidos que se
encuentran comúnmente en las proteínas humanas. Cada aminoácido
tiene un átomo de carbono central denominado carbono a, enlazado a
dos grupos funcionales: un grupo amino (—NH2) y un grupo ácido
carboxílico (—COOH). El carbono a también está enlazado a un átomo
de hidrógeno (—H) y a una cadena lateral llamada grupo R. El grupo R,
que difiere en cada uno de los 20 aminoácidos a comunes, es el que
proporciona características únicas a cada tipo de aminoácido. Por
ejemplo, la alanina tiene un metilo, —CH3, como su grupo R, mientras
que la serina tiene —CH2OH como su grupo R.
Ionización de aminoácidos
• En el pH de la mayoría de los líquidos corporales, los aminoácidos están ionizados. El
grupo ácido carboxílico (—COOH) dona H+ al grupo amino (—NH2), que produce un
carboxilato (—COO2) y un grupo amonio (—NH3+). En esta forma ionizada, llamada
zwitterión, el carboxilato y los grupos amonio tienen equilibrio de carga, lo que significa
que un zwitterión tiene una carga global cero. Todos los zwitteriones existen a valores
específicos de pH conocidos como sus puntos isoeléctricos (pI). Como zwitteriones, los
aminoácidos son similares a las sales, que tienen puntos de fusión altos y son solubles en
agua, pero no en solventes polares.
Clasificación de aminoácidos
• Los aminoácidos se clasifican de acuerdo con su grupo R, lo que determina sus
propiedades en disolución acuosa.
COMPROBACIÓN DE ESTUDIO 19.1
Clasifique los aminoácidos del Ejemplo de problema 19.1 como polar o no polar. Si es
polar, indique si el grupo R es neutro, ácido o básico.
AMINOACIDOS ESENCIALES
De los 20 aminoácidos que suelen utilizarse para construir proteínas en el organismo, sólo 11
pueden sintetizarse en el cuerpo.
Los otros 9 aminoácidos, mencionados en la tabla 19.3, se llaman aminoácidos esenciales porque
deben obtenerse de la alimentación. Además de los aminoácidos esenciales que necesitan los
adultos, los bebés y niños en crecimiento también necesitan arginina, cisteína y tirosina.
Las proteínas completas, que contienen todos los aminoácidos esenciales, se encuentran en la mayor
parte de los productos animales, como huevos, leche, carne, pescado y pollo. Sin embargo, la gelatina
y proteínas vegetales como granos, frijoles y nueces son proteínas incompletas porque tienen
deficiencias en uno o más de los aminoácidos esenciales. Las dietas que se componen de proteínas de
los productos vegetales deben contener varias fuentes proteínicas para obtener todos los
aminoácidos esenciales. Por ejemplo, una dieta de arroz y frijoles contiene todos los aminoácidos
esenciales porque son fuentes de proteínas complementarias. El arroz contiene la metionina y el
triptófano que faltan en los frijoles, en tanto que éstos contienen la lisina que falta en el arroz (véase
la tabla 19.4).
Aminoácidos estereoisómeros
• Todos los aminoácidos a, excepto la glicina, son quirales porque el carbono a está unido a cuatro
grupos diferentes. Por ende, los aminoácidos pueden existir como enantiómeros D y L. Es posible
dibujar proyecciones de Fischer para aminoácidos α como se hizo en la sección 14.5 para las formas
quirales de gliceraldehído, al colocar el grupo carboxilato en la parte superior y el grupo R en el
fondo. En el enantiómero D de un aminoácido, el grupo —NH 3+ está a la derecha, y el enantiómero L,
el grupo —NH3+ está a la izquierda. En los sistemas biológicos, los únicos aminoácidos incorporados
en las proteínas son los enantiómeros L. Hay aminoácidos D que se encuentran en la naturaleza, pero
no en las proteínas. Observe los enantiómeros para L- y D-gliceraldehído, un carbohidrato, y dos
aminoácidos, L- y D-alanina, y L- y D-cisteína.

En los aminoácidos, el grupo

NH3 + aparece a la izquierda o
a la derecha del carbono
quiral para producir
enantiomeros L o D.
Formación de péptidos
Un enlace peptídico es un enlace amida que se forma cuando el grupo —COO - de un aminoácido
reacciona con el grupo —NH3 + del siguiente aminoácido. La unión de dos o más aminoácidos
mediante enlaces peptídicos forma un péptido. Un átomo de O se elimina del extremo carboxilato
del primer aminoácido, y dos átomos de H se eliminan del extremo amonio del segundo
aminoácido, lo que produce agua. Dos aminoácidos forman un dipéptido, tres aminoácidos
forman un tripéptido y cuatro aminoácidos forman un tetrapéptido. Una cadena de cinco
aminoácidos es un pentapéptido, y cadenas más largas de aminoácidos forman polipéptidos.
Como ejemplo, se escribirá la formación del dipéptido glicilalanina (Gly-Ala) entre los zwitteriones
de glicina y alanina (véase la figura 19.3). En un péptido, el aminoácido escrito a la izquierda,
glicina, tiene un grupo —NH3 + libre, lo que lo convierte en el aminoácido
FIGURA 19.3 un enlace peptídico entre glicina y alanina como zwitteriones forma el dipeptido
glicilalanina.
N-terminal. El aminoácido escrito a la derecha, alanina, tiene un
grupo —COO- libre, que lo convierte en el aminoácido C-
terminal. Cualquier péptido se escribe siempre con el
aminoácido N-terminal a la izquierda, y el aminoácido C-terminal
a la derecha.
Nomenclatura de péptidos
En el nombre de un péptido, cada aminoácido que comience desde el extremo N-terminal
sustituye la terminación ina (o se elimina la palabra ácido y se sustituye la terminación ico) con
il. El último aminoácido en el extremo C-terminal conserva su nombre completo. Por ejemplo,
un tripéptido que consta de alanina, glicina y serina se llama alanilglicilserina. Por
conveniencia, el orden de los aminoácidos en el péptido con frecuencia se escribe como la
secuencia de abreviaturas de tres letras o de una letra.

COMPROBACIÓN DE CONCEPTOS 19.5

Estructuras y nombres de péptidos
Responda cada una de las preguntas siguientes para el dipéptido Val-Thr, VT:
a. ¿Cuál aminoácido está en el aminoácido N-terminal?
b. ¿Cuál aminoácido está en el aminoácido C-terminal?
c. ¿Cómo están conectados los aminoácidos?
d. Proporcione el nombre del dipéptido.
• RESPUESTA
• a. Valina, el primer aminoácido en el nombre del péptido, sería el
aminoácido N-terminal escrito a la izquierda, lo que produce un grupo
—NH3 + libre.
• b. Treonina, el último aminoácido en el nombre del péptido, sería el
aminoácido C-terminal y escrito a la derecha, lo que produce un grupo
—COO- libre.
• c. El O se elimina del grupo carboxilato de valina y dos átomos de H se
eliminan del ión amonio en la treonina para formar agua. La parte C ═
O de la valina y la parte N — H de la treonina se unen para producir un
enlace peptídico (amida) en el dipéptido.
• d. En el nombre de un péptido, la terminación ina de valina cambia
por il, que es valil.
• El último aminoácido, treonina, que es el aminoácido C-terminal,
conserva su nombre
• treonina. Por tanto, el dipéptido se llama valiltreonina.
• PREGUNTAS Y PROBLEMAS
• 19.1 Proteínas y aminoácidos
• META DE APRENDIZAJE: Clasificar las proteínas por sus funciones. Proporcionar el nombre y las
abreviaturas de un aminoácido y dibujar su estructura ionizada.
• 19.1 Clasifique cada una de las proteínas siguientes de acuerdo con su función:
• a. hemoglobina, portador de oxígeno en la sangre
• b. colágeno, un componente principal de tendones y cartílagos
• c. queratina, proteína que se encuentra en el pelo
• d. amilasas, que catalizan la hidrólisis de almidón
• 19.2 Clasifique cada una de las proteínas siguientes de acuerdo con su función:
• a. insulina, hormona necesaria para la utilización de glucosa
• b. anticuerpos, deshabilitan proteínas extrañas
• c. caseína, proteína de la leche
• d. lipasas, que catalizan la hidrólisis de lípidos
• 19.3 ¿Cuáles grupos funcionales se encuentran en todos los aminoácidos α?
• 19.4 ¿Cómo se compara la polaridad del grupo R en la leucina con la polaridad del grupo R en la serina?
• 19.5 Dibuje la forma ionizada para cada uno de los aminoácidos siguientes:
• a. isoleucina b. glutamina
• c. ácido glutámico d. prolina
• 19.6 Dibuje la forma ionizada para cada uno de los aminoácidos siguientes:
• a. lisina b. arginina
• c. leucina d. tirosina
• 19.7 Clasifique cada uno de los aminoácidos del problema 19.5 como polar o no polar. Si es
polar, indique si el grupo R es neutro, ácido o básico. Indique si cada uno es hidrofóbico o
hidrofílico.
• 19.8 Clasifique cada uno de los aminoácidos del problema 19.6 como polar o no polar. Si es
polar, indique si el grupo R es neutro, ácido o básico. Indique si cada uno es hidrofóbico o
hidrofílico.
• 19.9 Proporcione el nombre del aminoácido representado por cada una de las abreviaturas
siguientes:
• a. Ala b. V c. Lys d. Cys
• 19.10 Proporcione el nombre del aminoácido representado por cada una de las
abreviaturas siguientes:
• a. Trp b. M c. Pro d. G
• 19.11 Dibuje la proyección de Fischer para cada uno de los aminoácidos siguientes:
• a. L-valina b. D-cisteína
• 19.12 Dibuje la proyección de Fischer para cada uno de los aminoácidos siguientes:
• a. L-treonina b. D-valina
BIBLIOGRAFIA
KAREN C. TIMBERLAKE
 Logro de sesión
25

El estudiante al termino de la sesión reconoce a

los aminoácidos y proteínas formas de sus
estructuras, nomenclatura, propiedades física y
químicas nombrándolos correctamente y
reconociendo como un compuesto en la vida
cotidiana.
26