CITOESQUELETO

Material didáctico sistematizado de la asignatura

Autores:
Prof. Bqco Andino Gerardo
Bqca Brunetti Beatriz
Bqca. Ruiz Díaz Natalia
Bqca Quintana Rosa
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EL ARMAZÓN CELULAR
La forma, la organización interna y la polaridad funcional de una célula están provistas por una
red proteica filamentosa tridimensional llamada citoesqueleto.
Se extiende a lo largo de toda la célula y está unido a la membrana plasmática (MP)

El término citoesqueleto puede implicar una estructura fija como un esqueleto óseo. Sin
embargo, puede ser muy dinámico, con componentes capaces de reorganizarse en menos de un
minuto o ser estables por varias horas.

Como resultado, las longitudes y dinámicas de los filamentos pueden variar ampliamente, los
filamentos pueden ensamblarse en diferentes tipos de estructuras y pueden estar localmente
regulados en la célula.

El término MICROFILAMENTOS (o filamentos celulares) designaba estructuras lineales

homogéneas (no tubulares) que aparecen como puntos al corte transversal y como líneas
simples (no dobles) al corte longitudinal.

Pronto se vio que el término microfilamentos englobaba diversos tipos con estructuras fibrilares,
con espesor y composición diferente, que variaban de un tipo celular a otro e incluso dentro de
una misma célula.

Así, en las células epiteliales se acuñó el término TONOFILAMENTOS para designar unos
filamentos, muy numerosos en los epitelios planos poliestratificados, donde forman haces por
el citoplasma, a veces conectados a las uniones intercelulares denominadas desmosomas.

En las neuronas se acuñó el término neurofibrillas, con la microscopía electrónica recibieron el

nombre de NEUROFILAMENTOS.

El citoesqueleto está compuesto por tres grupos de filamentos principales: MICROFILAMENTOS,

FILAMENTOS INTERMEDIOS y MICROTÚBULOS. Cada sistema de filamentos está compuesto por
un polímero de subunidades ensambladas. Las subunidades que constituyen los filamentos
sufren un ensamblaje y desensamblaje regulado, lo que da a la célula la flexibilidad de ensamblar
y desensamblar diferentes estructuras según sea necesario
 CLASIFICACIÓN DE LOS COMPONENTES Y PRINCIPALES
FUNCIONES DEL CITOESQUELETO.
Un primer grupo de filamentos está integrado por los MICROFILAMENTOS, que participan
directamente en los movimientos celulares (aunque desempeñan también otras funciones) y
que se encuentran en la mayoría de las células. Su nombre se refiere a la ACTINA en su forma
polimerizada con sus proteínas asociadas.
La ACTINA es una proteína que tiene la propiedad de ensamblarse de manera reversible en un 2
filamento polarizado con extremos distintos desde el punto de vista funcional. Luego, estos
filamentos son moldeados a distintas estructuras.
Los MICROFILAMENTOS miden entre 6 a 9 nanómetros (nm) de diámetro. Están organizadas en
haces funcionales y redes.
Forman parte de la organización de la membrana plasmática (MP) y contribuyen a dar forma a
estructuras superficiales como las microvellosidades.
Asimismo, pueden funcionar por sí mismos o servir como senderos para las proteínas motoras
como la MIOSINA que es impulsada por ATP, cumpliendo una función contráctil como en el
músculo o transportadores de carga a lo largo de los microfilamentos.
La diferencia entre los filamentos de las células musculares y los de las células no musculares
reside en que, en las primeras, la miosina forma filamentos gruesos.

Ilustración 1. Citoesqueleto. Lodish

El otro grupo de filamentos reciben el nombre de FILAMENTOS INTERMEDIOS, por sus dimensiones
(8-10 nm), que son intermedias entre las de los microfilamentos y las de los microtúbulos.
Los FILAMENTOS INTERMEDIOS constituyen un grupo heterogéneo con cinco variedades
principales; la mayoría de los tipos celulares presentan una o más de ellas.
No participa directamente en los movimientos celulares y su función es citoestructural, dan
soporte estructural a la membrana nuclear, proporcionan integridad estructural a las células y
los tejidos y cumplen de barrera en la piel, el pelo y las uñas.

Como característica, los MICROTÚBULOS se despolimerizan con el frío y ciertos fármacos, como
la colchicina. Los microfilamentos se desorganizan con las citocalasinas. Los filamentos
intermedios son los más resistentes, aunque se disuelven en un compuesto orgánico, la urea.

El tercer grupo está formado por los MICROTÚBULOS (MT). Están formados por la proteína
TUBULINA y organizados por proteínas asociadas a los MT.
Se extienden a lo largo de toda la célula y proveen un armazón para la organización de los cilios 3
y flagelos, también, forman la estructura del huso mitótico en la Mitosis, entre otras funciones.

10 Å (ángstrom) = 1 nm (nanómetro) = 1×10-6 milímetros

Ilustración 2. Microfilamentos, Filamentos intermedios y Microtúbulos. Lodish

En el músculo liso y en el estriado, los microfilamentos son muy abundantes y ocupan la mayor
parte del citoplasma. Desde el primer momento de su estudio se presumió que eran los
responsables de la contracción muscular.

En el músculo estriado se distribuyen con gran precisión, formando bandas claras y oscuras,
responsables de la estriación transversal característica. Se les denominó MIOFILAMENTOS y
enseguida se comprobó que había dos tipos netamente diferentes: gruesos y finos.
 PRINCIPALES MOLÉCULAS INTERVINIENTES EN LA
CONTRACCIÓN MUSCULAR.

PROTEÍNAS CONTRÁCTILES:

MIOSINA II3

La MIOSINA II actúa como un verdadero motor molecular4. Representa un 55% de la proteína

4
del músculo. Es una proteína fibrosa de PM: 480.000 g/mol, formada por 6 cadenas: 2 cadenas
pesadas y 4 cadenas ligeras, que forman los filamentos gruesos de las MIOFIBRILLAS y
constituye la mayor parte de la Banda A. Por cada cadena pesada hay dos cadenas ligeras. Incluso
las cadenas ligeras son 1 par diferente al otro par y con funciones diferentes.

Ilustración 3. Cadenas pesadas y ligeras de la

miosina.

El tratamiento proteolítico de los filamentos gruesos da lugar a la MEROMIOSINA PESADA y a la

MEROMIOSINA LIGERA y la proteólisis de la MEROMIOSINA PESADA da lugar a los sub
fragmentos S1 y S2.

Ilustración 4.Filamento grueso y Miosina II (Chicharro.

Fisiología del ejercicio)
La fracción S1 se denomina “cabeza” de los puentes de unión, contiene todas las funciones
motrices de la molécula, es decir, la capacidad de producir fuerza y movimiento.

Consta de 3 dominios funcionales principales:

1. Un dominio contiene el puente de unión con la ACTINA y la zona para la hidrólisis del

ATP (dominio catalítico).

2. El dominio del cuello, que se extiende hacia la cola de la molécula y parece 5
quedar estabilizado por su interacción con las dos cadenas ligeras.
3. Entre ambos se encuentra el dominio conversor.

Unas 250 moléculas de MIOSINA se unen para formar un FILAMENTO GRUESO en el

músculo esquelético. Este filamento se dispone de manera que las “cabezas de miosina”
quedan en los extremos y la porción central está constituida por un haz de cola de miosina.
La porción de miosina que constituye el bastón es rígida pero las cabezas que se proyectan
hacia afuera tienen una región elástica en bisagra que es la zona por la cual se unen a la
porción rígida. Estas zonas de bisagras permiten a las cabezas girar alrededor de su punto
de inserción.
Otra característica de la cabeza de miosina es que actúa como una enzima ATPasa. Esto
permite que la cabeza hidrolice el ATP y utilice la energía liberada para el proceso de
contracción. Los tipos IIA y IIX son las isoformas más rápidas que se expresan en el músculo
esquelético de los seres humanos. Las miosinas rápidas presentan ciclos de actividad de
ATPasa más cortos por lo que las fibras. que las expresan pueden conseguir velocidades
de acortamiento mucho más rápidas

cabezas.

La familia de la miosina II se encuentra fundamentalmente en el músculo, aunque también

se encuentra en otras células.

2
https://kidshealth.org/es/kids/reflexes-esp.html
3 Funciones: La miosina I actúa en la organización intracelular. La miosina II, aparte de su papel indispensable en la contracción

muscular, participa en otros procesos que requieren la contracción de la célula. Por ejemplo la miosina es la encargada de la
cinetocinesis formando parte del anillo contráctil de la célula durante la división celular. La miosina V interviene en el
desplazamiento de orgánulos y vesículas, unida a la membrana de las vesículas viaja sobre filamentos de actina. Finalmente la
miosina VII la encontramos en el oído interno.
4 Chicharro Fisiología del ejercicio. 3º edición
Muchas moléculas se asocian para formar los filamentos de miosina II, los cuales tienen
una polaridad como una flecha de doble cabeza: a) En el músculo estriado cada una de
estas cabezas arrastra a filamentos de actina hacia el punto intermedio entre ellas, que se
traduce en una contracción celular b) En el músculo liso actúa otro mecanismo mediante
el cual el Ca+2 produce una fosforilación de la miosina II permitiéndole la interacción con la
actina.

Ilustración 5.Organización del filamento grueso, compuesto por moléculas de miosina

ACTINA
La actina es una proteína de tamaño intermedio con un peso molecular de 42.000, que puede
presentarse en dos conformaciones distintas, según se encuentre como monómero o como
polímero. Cada molécula de actina contiene un ión Mg2+que forman un complejo con ATP o ADP.
Existen 4 estados de actina: actina G-ATP, actina G-ADP, actina F-ATP y actina F-ADP. Dos de
estas formas, la actina G-ATP y la actina F-ADP, predominan en la célula.
1. Actina G: son los monómeros globulares de actina que no están formando los
filamentos y por lo tanto están disueltas en el citoplasma. Su estructura plegada forma
dos lóbulos separados por una hendidura en la que se encuentra la actividad ATPasa
necesaria para formar los filamentos y 4 subdominios numerados del I al IV. Los
filamentos de actina constituyen uno de los componentes del CITOESQUELETO.

Ilustración 6.Actina G monomérica (Biología Celular y

Molecular. Lodish)
El piso de la hendidura surco actúa como una bisagra que permite que los lóbulos se flexionen
entre sí. Cuando el ATP o el ADP se unen a la actina G, el nucleótido modifica la conformación
de la molécula, es así que, sin un nucleótido unido, la actina G se desnaturaliza muy
rápidamente.
En las células animales se encuentran normalmente localizados cerca de la membrana
plasmática formando un entramado cortical que sirve de soporte a la membrana plasmática,
siendo diferente su distribución en las células de plantas y hongos. Sin la actina una célula no
podría dividirse, moverse, realizar endocitosis ni fagocitosis.
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2. Actina F o filamentos de actina: Son los filamentos más pequeños de todos los que
forman el citoesqueleto, de ahí que se los denominen microfilamentos, tienen entre 6
a 9 nm de diámetro y forman una estructura helicoidal de dos hebras enrolladas entre
sí de unos 2,17 monómeros de actina por vuelta y son los filamentos más pequeños de
todos los que forman el citoesqueleto. Cada subunidad en la estructura contacta con
una subunidad por encima y con una por debajo en una hebra y las dos en la otra.
Los filamentos de actina se forman por la polimerización de los monómeros globulares
de actina G citosólicas.
No posee actividad catalítica, pero son fundamentales en el movimiento de las células
eucariotas. Pueden aparecer en dos variantes: alfa y beta. La beta actina es la más
frecuente y aparece en la mayoría de las células animales. Su secuencia de aminoácidos
difiere ligeramente de la alfa actina, la cual abunda en el músculo.

Ilustración 7. Actina F o filamentos de actina. (Biología Celular y Molecular. Lodish)

Los filamentos de actina interaccionan con más proteínas, algunas de ellas capaces de establecer
“puentes” entre filamentos con las fimbrinas formando haces de filamentos; como proteínas de
anclaje a la membrana y con proteínas como las tropomiosina mediando su interacción con la
miosina del movimiento muscular.
Los filamentos exhiben POLARIDAD, eso significa que un extremo es diferente del otro. Por
convención, el extremo de la subunidad terminal de actina que tiene la hendidura de unión al
 ATP expuesta a la solución que la rodea es designado extremo (-).
En el extremo opuesto, el extremo (+) la hendidura hace contacto con la subunidad de actina
vecina y no se encuentra expuesto. Un extremo del filamento, el extremo (+), se alarga entre
cinco y diez veces másrápidamente que el extremo opuesto (-). Esta polaridad puede estudiarse
utilizando el microscopio electrónico.
Estructuralmente, los haces difieren de los retículos principalmente en la organización de los
filamentos. En los haces, los filamentos están estrechamente empaquetados en disposiciones
paralelas. En un retículo, los filamentos se entrecruzan, a menudo en ángulos rectos, y están
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empaquetados en forma laxa.
En las células musculares, la ACTINA constituye aproximadamente el 10% en peso de toda la
proteína celular, aunque en las células no musculares, la actina constituye entre el 1-5% de la
proteína celular.

Imagen de microscopía electrónica de transmisión donde se observan los filamentos de actina en la zona periférica de la célula.
Tomado de: Atlas de histología vegetal y animal. https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/7-actina-c.php Atlas de

Los seres humanos tenemos 6 genes de actina, cada uno de estos funcionales codifica una
isoforma distinta de la proteína, las cuales pueden clasificarse en tres grupos: las actinas α, las
actinas β y las actinas γ. En los vertebrados hay cuatro isoformas de actina presentes en tipos
específicos de células musculares y dos isoformas en las células no musculares. Estas 6 isoformas
difieren en solo aproximadamente 25 de los 375 residuos de la proteína completa o muestran
una identidad de aproximadamente 93%. Aunque estas diferencias pueden parecer menores,
las tres isoformas de actina tienen funciones distintas: la actina α está asociada con estructuras
contráctiles, la actina y da cuenta de los filamentos en las fibras de tensión y la actina β está
enriquecida en toda la corteza celular y el borde conductor de las células móviles.
 Atlas

Los filamentos de actina y los de miosina II, forman el sarcómero de las células musculares. Tomado de: Atlas de histología vegetal y
animal. https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/7-actina-c.php

ENSAMBLAJE Y PROTEÍNAS MODULADORAS DE LA

ACTINA
El ensamblaje de la actina G en actina F se acompaña por la hidrólisis de ATP a ADP y Pi (fósforo
inorgánico); a pesar de esto y como se analizará luego, la hidrólisis de ATP afecta la cinética de
polimerización, pero no es necesaria para que ésta se realice. Se distinguen 3 estados: a)
Nucleación b) Elongación y c) Estado estacionario.

Ilustración 8. Polimerización y ensamblaje de actina G. (Biología Celular y Molecular. Lodish)

La primera fase de nucleación se caracteriza por un período de latencia en el que la actina

G se agrega para formar oligómeros cortos inestables.
Una vez que el oligómero alcanza cierta longitud (tres o cuatro subunidades), puede actuar como
una semilla estable o núcleo que, en la segunda fase, fase de elongación, se alarga con rapidez
para formar un filamento por el agregado de monómeros de actina en ambos extremos. A
medida que los filamentos de actina F crecen disminuye la concentración de monómeros de
actina G, hasta alcanzar el equilibrio con los filamentos.
En esta tercera fase, denominada estado estacionario, los monómeros de actina G se
intercambian con las subunidades de los extremos del filamento, pero no hay un cambio neto
de la masa total de filamentos.
Existen más de 100 diferentes proteínas moduladoras de la actina, que afectan a la velocidad de
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creación y destrucción de filamentos, a la velocidad de polimerización, así como a la disposición
tridimensional de los propios filamentos. Prácticamente no existen ni microfilamentos, ni
proteínas de actina en el citoplasma que no se encuentren unidos a alguna proteína moduladora.

Las PROTEÍNAS MODULADORAS se pueden clasificar en diferentes tipos:

AFECTAN A LA POLIMERIZACIÓN

Como la profilina que se une a las proteínas de actina libres y favorecen su unión a filamentos
preexistentes; la timosina, que inhiben su unión, evitando la polimerización espontánea.

PROFILINA: es una proteína citosólica de PM 15.000, cuya principal función es estimular el

ensamblaje de los filamentos de actina en la célula, actuando como un intercambiador de
nucleótidos. .Es la única proteína fijadora de actina que permite el intercambio de ATP por ADP.
Cuando la actina G forma complejos con otras proteínas, el ATP o ADP quedan atrapados en la
hendidura de fijación de ATP de la actina, pero como la profilina se fija a la actina en un sitio
opuesto a esta hendidura, puede volver a cargar monómeros de actina-ADP, reponiendo el pool
de ATP-actina.
Se propuso, además, que forma un complejo con la actina G que contribuye al agregado de
monómeros en el extremo (+) de un filamento de actina.

TIMOSINA: La timosina es una molécula pequeña (PM 5.000) que se une a actina G-ATP en un
complejo 1:1. La unión de timosina β4 bloquea el sitio de unión al ATP de la actina G y previene
así la polimerización. La Tβ4 actúa como un amortiguador para la actina monomérica según se
representa en la siguiente reacción:

Actina F
En un equilibrio simple:
a) un incremento de la concentración citosólica de Tβ4 implicaría un aumento de la
concentración de subunidades de actina secuestradas y el consecuente descenso de
actina F, dado que los filamentos de actina están en equilibrio con los monómeros de
actina.
b) La profilina puede desplazar de su unión a la timosina de su unión al monómero,

permitiendo a la célula contar con un pool de actina disponible para elongar los
extremos (+) de los filamentos, mientras que la timosina mantiene el resto de monómeros
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en reserva.

Ilustración 9. Alargamiento de Timosina y Profilina

FORMACIÓN DE HACES Y ESTRUCTURAS RETICULARES DE FILAMENTOS DE ACTINA:

Muchas proteínas de enlace cruzado con la actina pertenecen a la superfamilia de homología
con el dominio calponina5. Cada una de estas proteínas con dominios CH tiene un par de
dominios de unión a la actina cuya secuencia es homóloga a la calponina, una proteína muscular.

El ordenamiento de los sitios de unión a la actina en estas proteínas determina

que los filamentos se organicen en haces o retículos.

Cuando los sitios de unión se ordenan en tándem (parejas), como en la fimbrina o la alfa-
actinina, el filamento de actina fijado se empaqueta fuertemente y se alinea en forma de haces
en las adhesiones y extensiones celulares (Ver Ilustración 10).
Sin embargo, si los sitios de unión se encuentran separados, en los extremos de brazos flexibles,
como en el caso de la filamina, la espectrina y la distrofina, la unión cruzada puede formarse
entre filamentos organizados ortogonalmente y empaquetados en forma laxa (Ver imagen), la
gran red así formada ocupa el citoplasma y le da un aspecto de gel. Como estas proteínas
también se unen a proteínas de membrana, la red suele hallarse en la zona cortical adyacente a
la membrana plasmática. En las proteínas que forman redes de filamentos, la repetición de los
diferentes motivos determina el largo de los brazos y el espaciamiento y la orientación entre los
filamentos.

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Ilustración 10. Redes de filamina, fimbrina, alfa actinina con actina. (Albert. The Cell)

FIMBRINA: es una proteína que favorece la polimerización de la actina, en haces de

paralelos de filamentos no contráctiles. Se encuentra en las microvellosidades intestinales.
Estructuralmente es un monómero con dos sitios vecinos de unión de actina. ABD (Actin
Binding Proteins).

ALFA ACTININA: proteína reguladora de la polimerización de la actina. Presenta dos dominios

deunión a la actina con un espaciado más grande. Entrecruza filamentos de actina dando lugar
a la formación de redes. Se encuentra en grandes cantidades en las fibras de estrés en donde
es responsable de la laxitud de los filamentos de actina entrecruzados que forman estos haces
contráctiles.
También participa en la estructura que mantiene los extremos de las fibras de estrés en las
uniones focales de la membrana plasmática, en un tipo de unión de anclaje.

FORMINA: esta proteína además de facilitar la nucleación de nuevos filamentos de actina,

también favorece la polimerización de éstos mediante la atracción de actina-profilina a su
extremo (+). Además, también participa en la formación de haces cruzados de filamentos de
actina.
 13

Ilustración 11. Haces de filamentos de actina formando las denominadas fibras de

estrés durante el desplazamiento celular. (https://mmegias.webs.uvigo.es/)

FILAMINA: permite la agrupación de filamentos de actina a una estructura en forma de red.

Posee dos dominios de unión a la actina, por lo que puede unir dos filamentos de actina.
Cuando los une lo hace en ángulo recto, lo que facilita la formación de un gel altamente viscoso
y laxo.
Estudios recientes sugieren que la unión de ABD (Actin Binding Proteins) a actina es regulada
por Calcio/Calmodulina.
Genera una red relativamente holgada que sirve para el mantenimiento de la membrana
plasmática.

La filamina ha desaparecido de algunas células cancerosas de melanomas malignos, por lo

que estas células son incapaces de migrar y extenderse. La filamina B se encuentra
principalmente en células musculares y la filamina C se encuentra en músculo esquelético
y cardíaco en la edad adulta.
PROVOCAN L A ROTURA Y REMODELACIÓN D E L O S FILAMENTOS D E ACTINA:

Como la cofilina y la gelsolina.

5 Si desean consultar: Cuadro 19-1 pág. 783. Lodish Biología celular y molecular. 5º edición
COFILINA: es una proteína que desestabiliza los filamentos de actina. Puede unirse tanto a
la forma de filamentos como a las subunidades libres de actina. Se une a lo largo de todo
el filamento haciendo que se enrosque más estrechamente, debilitando los contactos
entre las subunidades de actina del filamento favoreciendo su rotura, así como también
facilita la pérdida de las subunidades del extremo negativo.

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Ilustración 12. ADF/cofilina y profilina. ADF

(actindepolymerizing factor)

Favorece la despolimerización de los filamentos más antiguos (unidos a ADP) asegurando

un rápido recambio de todos los filamentos de actina ADF (Actin Depolymerizing Factor)
factor que despolimeriza la actina.

GELSOLINA: superfamilia de proteínas fragmentadoras de filamentos de actina. La

actividad fragmentadora se activa por un incremento de los niveles de Ca2+ citoplasmático.
Presentan subdominios que se unen a dos lugares distintos de la subunidad de actina. La
ruptura del filamento la produce cuando genera un pequeño orificio entre dos
subunidades vecinas del filamento de actina, debida a una fluctuación térmica, donde la
gelsolina introduce su subdominio por ese orificio.
 Ilustración 12. Fragmentación de filamentos. (Google)

MEDIAN EN LA INTERACCIÓN DE LOS FILAMENTOS DE ACTINA CON OTRAS PROTEÍNAS

RELACIONADAS: 15
Como es el caso de la tropomiosina, que media la interacción entre actina y miosina.
PROTEÍNAS DE ANCLAJE:
Permiten la unión de los filamentos de actina a estructuras celulares como las membranas
o a otroscomponentes del citoesqueleto. Por ejemplo: alfa actinina.

LAS PROTEÍNAS QUE RECUBREN LA ACTINA ESTABILIZAN LA ACTINA F:

Otro grupo de proteínas pueden recubrir los extremos de los filamentos de actina pero, a
diferencia de las proteínas seccionadoras, son incapaces de romper los filamentos para crear
nuevos extremos. Una de estas proteínas, Cap Z, se fija a los extremos (+) de los filamentos

independientemente del Ca+2 e impide el agregado o la pérdida de subunidades de actina desde

el extremo (+).

El recubrimiento por esta proteína es inhibido por PIP26, lo que sugiere que su actividad es
regulada por las mismas vías de señales que controlan la cofilina y la profilina. La tropomodulina,
no relacionada en secuencia con Cap Z, cubre los extremos (-) de los filamentos de actina.
Su capacidad de recubrimiento es estimulada por la presencia de tropomiosina, lo cual sugiere
que las dos proteínas actúan como un complejo para estabilizar un filamento.
Un filamento de actina recubierto en ambos extremos es efectivamente estable, por lo que no
presenta agregado ni pérdida de subunidades. Estos filamentos de actina recubiertos son
necesarios en sitios donde la organización del citoesqueleto es invariable; por ejemplo, el
sarcómerodel músculo o la membrana del eritrocito.
 16

Ilustración 13. Cap Z y tropomodulina en el sarcómero. Lodish

LAS PROTEÍNAS ARP2/3 ENSAMBLAN FILAMENTOS RAMIFICADOS:

Una familia de proteínas relacionadas con actina (Arp = Actin Related Proteins= proteínas
relacionadas conla actina) que presentan una semejanza de secuencia con la actina ·del 50%, ha
sido identificada en muchos organismos eucariontes.
Un grupo de Arp, un complejo de siete proteínas llamado Arp2/3, estimula el ensamblaje de
actina. La activación intramolecular de la proteína de la familia WASp expone el dominio W para
unir actina y el dominio A se une al complejo Arp2/3. La ramificación está estimulada por la
familia de proteínas WASp bajo el control de GTPasas Rho. Las proteínas de enlace cruzado de
actina estabilizan el retículo ramificado, mientras que las proteínas seccionadoras, como la
cofilina, desensamblan las estructuras ramificadas.
El complejo Arp2/3 fue aislado de extractos celulares sobre la base de su capacidad para unir
profilina; se une a 70° de un lado del filamento de actina para nuclear un filamento hijo. La
combinación de los filamentos madre e hijo crea un retículo ramificado en el cual Arp2/3 se
ubica en el punto de ramificación. Como resultado, los nuevos extremos de filamentos se
elongan y proveen la fuerza para empujar la membrana hacia adelante.
 WASp
inactivo
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Ilustración 14. Nucleación de la actina por el complejo Arp2/3 y

WCA de la familia WASp.

También hay drogas que afectan a la polimerización de los filamentos de actina, como, por
ejemplo, las CITOCALASINAS impiden la polimerización y las FALOIDINAS que impiden la
despolimerización.

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACCIÓN DE ESTAS PROTEÍNAS MODULADORAS.

Como la variación en la:
• concentración de calcio
• presencia de lípidos o la mayor o menor expresión génica de sus ARN mensajeros.

6El fosfatidilinositol 4,5-bifosfato es uno de los componentes fosfolipídicos de la membrana celular donde es un sustrato
para un número importante de proteínas de señalización.
 RESUMEN
Ilustración 15. Biología Molecular. Albert 5º Edición

ALFA-ACTININA FILAMINA ESPECTRINA ERM

Bibliografía
● Lodish et al (2016) Microfilamentos y filamentos intermedios. En Biología celular y Molecular. Buenos Aires.
Editorial Médica Panamericana S.A.

• Paniagua, R. (2017) 4ta edición. McGraw-Hill. “Biología celular y molecular”. Capítulo 6: Citoesqueleto