Bioelementos y

fundamentos
de bioquímica
Referencias:
• “Bioinorganic Chemistry - Inorganic Elements in the Chemistry of Life: An Introduction and Guide”
Wolfgang Kaim, Brigitte Schwederski, Axel Klein. Second Edition. Wiley. ISSN: 1939-5175
• “Bioinorganic Chemistry A Short Course” Rossette M. Roat-Malone. Second Edition.
Wiley-Interscience. 2007. ISBN 978-0-471-76113-6
• “Lehninger Principios de Bioquímica” David L. Nelson, Michael M. Cox, Quinta Edición, Ediciones
Omega, 2009.
• “Química Orgánica” John McMurry, Séptima Edición, Cengage Learning 2008.
Bioelementos
Además de energía, la vida requiere del intercambio continuo de algunos elementos
(bioelementos). La aparición de estos elementos en los organismos depende de
condiciones externas e internas de los mismos. Se le considera elementos esenciales si la
total ausencia de los mismos causan un daño severo e irreversible en el organismo.

Bioelementos primarios
son los elementos
indispensables para formar
las biomoléculas

Bioelementos secundarios
se encuentran en menor
proporción en todos los
seres vivos, en forma iónica,
en proporción de 3 %. Se
clasifican en dos grupos: los
indispensables
(oligoelementos) y los
variables
La composición elemental
del cuerpo humano es:

Con respecto al cuerpo

humano, los elementos
traza se refieren a los
que involucran un
requerimiento diario de
menos de 25 mg y
algunos de ellos, como
el B, As y Sn, no han sido
definidos con exactitud
en cuanto cantidad,
carácter esencial y
función dentro del
organismo.
No solamente hay deficiencias por la ausencia de los elementos esenciales, también hay
efectos tóxicos cuando hay exceso de las mismas.
El envenenamiento causado por exceso, puede ser
tratado empleado “terapia quelante” la cual
involucra la complejación y excreción de metales
tóxicos utilizando ligantes quelantes polidentados.
Considerando que hay varios iones metálicos
esenciales presentes en el organismo, se deben
desarrollar ligantes selectivos. Los ligantes mas
adecuados ofrecerán selectividad de acuerdo al
tamaño del ion y tomando en cuenta sus átomos
donadores (ácidos y bases blandos y duros).
Metales en sistemas biológicos
Aspectos generales

Los metales en los sistemas biológicos presentan muy diversas funciones, por ejemplo:

• Los metales del grupo 1 y 2 operan como elementos estructurales o en el

mantenimiento de carga y balance osmótico

• Los metales de transición que presentan un solo estado de oxidación como el

Zn(II), funcionan como elementos estructurales en la enzima superóxido dismutasa
y en los dedos de Zn o como desencadenantes de actividad proteica.

• Los metales de transición que presentan varios estados de oxidación sirven como
acarreadores de electrones, por ejemplo, los iones de hierro en la proteína de
citocromo, en los clusters de hierro-azufre de la enzima nitrogenasa o en los iones
de cobre en el citocromo c oxidasa. También, sirven como facilitadores del
transporte de oxígeno, por ejemplo, en los iones de hierro de la hemoglobina o en
los iones de cobre en la hemocianina.
éteres carboxilato

hidroxilo
 éteres
hidroxilo
carboxilato
fosfatos

2-
O
óxidos
Imidazol
Tiolatos

Alcoxidos porfirina fenolatos

(desencadenar)
Fundamentos de bioquímica
 La Bioquímica es el estudio de la vida a nivel molecular.

La bioquímica abarca una gran cantidad de conceptos. En un nivel introductorio,

uno se familiariza con los aminoácidos y como éstos se combinan (polimerizan) para
generar péptidos y proteínas. Las proteínas se pliegan en figuras tridimensionales y se
convierten en enzimas las cuales, son los catalizadores de las reacciones bioquímicas
o bien, materiales estructurales en los músculos y tendones. También se habla de
moléculas acarreadoras de oxígeno, entre otros conceptos.

Por lo menos una tercera parte de las proteínas y enzimas contienen metales y
son conocidas como metaloproteinas y metaloenzimas (el resto de este curso de
química bioinorgánica se enfocará en dicho tema).

Otra gran área de la bioquímica es el estudio de la polimerización de nucleótidos

para producir ácido ribonucleico (ARN) y ácido desoxirribonucleico (ADN).

Estos y otros conocimientos son requeridos si se quiere entender y replicar la

actividad catalítica de las metaloenzimas o bien, diseñar compuestos que sean
capaces de detectar, diagnosticar y tratar enfermedades.
Las biomoléculas son las moléculas que están presentes en los seres vivos, por ejemplo:
✔ Carbohidratos (azúcares)
✔ Aminoácidos
✔ Péptidos
✔ Proteínas
✔ Lípidos
✔ Ácidos nucleicos (nucleótidos)
Aminoácidos, péptidos y proteínas
Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y se hallan en todas las
células y en todas las partes de las células. Son los árbitros de las funciones moleculares y
son los instrumentos moleculares mediantes los que se expresa la información genética.

Todas las proteínas, están construidas a partir del mismo conjunto de 20 aminoácidos,
unidos de forma covalente en secuencias lineales características. Así, se puede considerar
a este grupo de 20 aminoácidos como el alfabeto en el que esta escrito el lenguaje de la
estructura proteica. Las proteínas se presentan en una gran variedad de tamaño, desde
péptidos relativamente pequeños a polímeros enormes del orden de millones de
aminoácidos.
 Aminoácidos
Contienen un grupo amino básico y un grupo carboxilo ácido.

Un grupo carboxilo se desprotona y existe como el anión carboxilato a un pH fisiológico de

7.3, mientras que un grupo amino se protona y existe como el catión amonio. Por esta
razón, los aminoácidos existen en disolución acuosa principalmente en la forma de un ion
dipolar, o zwitterion (del alemán zwitter, que significa “híbrido”).
Péptidos
Los aminoácidos (residuos) pueden asociarse entre sí formando enlaces amida
(también llamado enlace peptídico) entre el -NH2 de un aminoácido y el -CO2H de
otro.

Las cadenas (polímeros) de menos de 50 aminoácidos se denominan péptidos,

mientras que el término proteína se utiliza para cadenas mas grandes.

La secuencia repetitiva de –N-CH-CO- que forman una cadena se le llama esqueleto de la

proteína.
 La insulina humana es un péptido que se compone de dos cadenas que suman un
total de 51 aminoácidos unidos por puentes disulfuro. Su estructura fue determinada
por Frederick Sanger, quién en 1958 recibió el Premio Nobel de Química por su trabajo.
 Proteínas
Las proteínas se clasifican usualmente como fibrosas o globulares, de acuerdo con su
forma tridimensional. Las proteínas fibrosas, como el colágeno en los tendones y el tejido
conectivo y la miosina en el tejido muscular, consisten en cadenas de polipéptidos
arregladas lado a lado en filamentos largos. Debido a que estas proteínas son resistentes e
insolubles en agua, se utilizan en la naturaleza para formar materiales estructurales.

Las proteínas globulares usualmente se enrollan en formas compactas casi esféricas;

por lo general, estas proteínas son solubles en agua y se mueven dentro de las células. La
mayor parte de las aproximadamente 3 000 enzimas que se han caracterizado hasta la
fecha son proteínas globulares.
 Las proteínas son tan grandes que la palabra estructura toma un significado más
amplio que el que tiene cuando se refiere a los compuestos orgánicos más simples. De
hecho, los químicos hablan de cuatro niveles diferentes de estructuras cuando describen
a las proteínas:

❚ La estructura primaria de una proteína simplemente es la secuencia de aminoácidos.

❚ La estructura secundaria de una proteína describe cómo los segmentos del esqueleto
del péptido se orientan en un patrón regular.

❚ La estructura terciaria describe cómo toda la molécula de proteína se enrolla en una

forma tridimensional global.

❚ La estructura cuaternaria describe cómo las moléculas de proteínas diferentes se

integran para producir estructuras agregadas grandes.
La estructura primaria de una proteína simplemente es la secuencia de aminoácidos
 Las estructuras secundarias más comunes son la hélice α y la
lámina β-plegada. Una hélice α es un enrollamiento a la derecha del
esqueleto de la proteína, muy parecido al enrollamiento de un cordón
telefónico.
La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno entre grupos
amida N-H y grupos C=O a cuatro residuos de distancia, con una
distancia N-H····O de 2.8 Å. La hélice α es una estructura secundaria
extremadamente común, y casi todas las proteínas globulares contienen
varios segmentos helicoidales.
 Una lámina β-plegada difiere de una hélice α en que se extiende la cadena de
péptido en vez enrollarse y los puentes de hidrógeno ocurren entre los residuos de las
cadenas adyacentes.

Las cadenas vecinas pueden correr en la misma dirección (paralela) o en direcciones

opuestas (antiparalela), aunque el arreglo antiparalelo es más común.
 La estructura terciaria de una proteína es la distribución tridimensional de todos los
átomos que constituyen la proteína.

Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las propiedades biológicas de

estas, puesto que la disposición en el espacio de los diferentes grupos funcionales de la
proteína, condiciona su capacidad de interacción con otros grupos

Estructura terciaria de la Representación esquemática en

mioglobina representada en azul y diagrama de cintas de la Triosa
el grupo hemo en anaranjado. fosfato isomerasa
 La estructura terciaria de las proteínas está afianzada por cuatro clases de interacciones:
enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales,
interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, y el efecto hidrófobo (exclusión de las
moléculas de agua evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan
empaquetados en el interior de la estructura)

https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure
La estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión de enlaces débiles de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico.
Enzimas
Una enzima, usualmente una proteína grande, es una sustancia que actúa como
catalizador para una reacción biológica. Las enzimas usualmente son específicas en su
acción. Catalizarán una sola reacción de un único compuesto, llamado sustrato de la
enzima. Con excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico, todas las
enzimas son proteínas.
 Además de su parte proteínica, la mayor parte de las enzimas también contienen
una pequeña parte no proteínica llamada cofactor. Un cofactor puede ser un ion
inorgánico, como Zn2+, o una molécula orgánica o metalorgánica compleja, llamada
coenzima. Las enzimas que requieren iones metálicos como cofactores se llaman
metaloenzimas.
Algunos iones inorgánicos que actúan como
cofactores enzimáticos
 A partir de estos bloques estructurales (20 aminoácidos) los organismos pueden
fabricar productos diversos tales como enzimas, hormonas, anticuerpos,
transportadores, fibras musculares, la proteína del cristalino del ojo, plumas, telarañas,
cuernos, proteínas de leche, antibióticos, venenos, entre muchas otros.

Prácticamente todas la reacciones celulares están catalizadas por enzimas.

Ejercicios
1. Los siguientes dibujos muestran una porción de proteína:
a) Indica a qué tipo de estructura corresponde
b) Señala en ambos los enlaces peptídicos, los enlaces que estabilizan esta estructura y
entre qué grupos funcionales se forman estos enlaces.