Asignatura: Farmacologia

Estudiante: Nayeli Chinchilla Herrada

Paralelo: 100

¿Cuál es el
problema/p ¿Qué piensa mi ¿Qué
¿Qué piensas sobre ello?
regunta o compañero? compartiremos?
tópico?

El receptor de la insulina es Existen dos tipos Compartimos

una glicoproteina de receptores que la insulina es
transmembrana compleja que son: un componente
consistente en 4 Receptor de esencial en el
subunidades: insulina tipo 1 tratamiento de la
dos subunidades adel lado (IR-A): Se cetoacidosis
extracelular encuentra diabética. Su
dos subunidades b poseen principalmente acción sobre la
un dominio extracelular, un en el hígado, glucosa, los
dominio transmembrana y tejido adiposo y cuerpos
¿Cuáles son un dominio intracelular. músculo cetónicos y la
los Las 4 subunidades derivan de esquelético. Es el función celular
receptores un pro-receptor único receptor principal permite revertir
de la insulina codificado por un gen para la acción la enfermedad y
en la localizado en el cromosoma metabólica de la prevenir
cetoacidosis? 19. insulina. complicaciones
Las dos subunidades a están Receptor de graves.
unidas entre sí por un puente insulina tipo 2
disulfuro. Además, cada una (IR-B): Se
de las subunidades a está encuentra
unida a una subunidad b por principalmente
un puente disulfuro en el cerebro,
formando un placenta y células
heterotetrámero. sanguíneas. Su
Cuando se activa por la función principal
insulina, la parte intracelular es regular la
de una de las subunidades b proliferación y
actúa como tirosina-protein diferenciación
kinasa específica. celular.
Ambos tipos de subunidades son
glicoproteínas cuya parte de
carbohidrato juega un
importante papel, ya que la
eliminación de galactosa y ácido
siálico reduce su afinidad hacia la
insulina.
La insulina se une a la porción N-
terminal de la subunidad a y al
hacerlo ocasiona un cambio
conformacional de la
subunidadb, cambio que
estimula la actividad la actividad
kinasa del receptor.
La unión de la insulina a las
subunidades a del receptor
provoca un cambio
conformacional de las
subunidades beta, lo que induce
la autofosforilización en 6
residuos de tirosina. La
fosforilización de la subunidad
beta induce la fosforilización de
la proteínaIRS-1 (insulin receptor
substrate 1). Esta fosforilización
induce la unión covalente de la
IRS-1 con otras nuevas proteínas
específicas que tienen en común
un dominio-SH2. Esta proteínas
son: fosfatitidilinositol 3-kinasa
(PI3-kinasa)
fosfotirosina fosfatasa (SHPTP2)
GRB-2 (Proteína unida al receptor
del factor de crecimiento 2)
Otras proteínas SH2 (actúan
como lectores que "leen" las
modificaciones químicas
(fosforilación) en otras proteínas,
permitiendo la transmisión y
coordinación de señales dentro
de la célula).
A través de un mecanismo,
todavía no bien dilucidado, la PI3-
Kinasa activa una proteina de
membrana, la proteína
transportadora de la glucosa
[GLU] que toma la glucosa del
medio extracelular y la
transporta al interior de la célula.
La GRB-2 no tiene una actividad
enzimática intrínseca, pero une la
IRP-1 con la vía metabólica de la
Ras. La proteína Ras es una
importante proteína implicada en
el crecimiento y metabolismo de
las células que se mueve en
círculo entre su forma activa
unida al GTP y una forma inactiva
unida al GDP.
La insulina, al actuar sobre la
GRB-2 activa esta proteína, la
cual a su vez mediante un factor
de intercambio llamado SOS, une
la IRS-1 a la Ras (p21ras). La
activación de la p21ras resulta
finalmente en la activación de
una proteína kinasa mitógeno-
activada que es considerada
como un factor de transcripción.
La fosfotirosina fosfatasa
SHPTP2, una vez activada por la
fosforilización de la IRS-1,
mediante mecanismos todavía
no bien conocidos, induce la
fosforilización de proteínas
nucleares, lo que a su vez, induce
la síntesis de proteínas y lípidos.