Aminoácidos y

Proteínas
Emilio Ramírez Roca
 AMINOACIDOS

 Monómeros estructurales de péptidos y las proteínas.

 En los microorganismos, plantas y animales se encuentran
unos 300 aminoácidos.
 Solo 20 aas son codificados por el DNA para formar
proteínas (aas universales).
FORMULA GENERAL DE LOS
 Además existe la selenocisteina y α-AMINOACIDOS
pirrolisina (Arqueobacterias)

 Todos los aas que forman parte de

las proteínas son L- α-aas.

 También actúan como mensajeros

químicos, precursores e
intermediarios.
 NOMENCLATURA

1.- Nombre químico: IUPAC.

Alanina: Ac. 2-aminopropanoico

2.- Convención clave:

 Código de TRES letras:
Generalmente son las tres
primeras letras del nombre
del aas.
 Código de UNA letra,
propuesto por Margaret
Oakley Dayhoff (fundadora
de la bioinformática).
 Clasificación
1.- Según la naturaleza del Grupo R

ALIFÁTICOS
Gli, Ala, Pro, Val, Leu, Ile, Met, Cys
NO POLARES

AROMÁTICOS

Fen, Trp
POLARES SIN CARGA

aa Ser, Thr, Tir, Asn, Gln

Aas. Á CIDOS

Asp, Glu
POLARES CON CARGA
Aas. BÁSICOS

Lys, His, Arg

NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H CH 3 CH CH 3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

Gli CH 3 Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH 2 CH CH 3

HN
CH CH 3 CH 2

CH 3 CH 3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile Pro
 2.- Capacidad de síntesis por el organismo

a.- Aminoácidos Esenciales:

 Cuando NO pueden ser sintetizados por
el hombre ni los animales, deben ser
ingeridos con la dieta.
 Son diferentes en cada especie, en la
especie humana son diez.
b.- Aminoácidos no Esenciales:
 Son sintetizados por los seres vivos
incluidos el hombre.
 En el hombre son diez
 Apolares: Glicina, Alanina, Prolina.
 Polares: Serina, Cisteína, Glutamina, Asparragina,
Tirosina.
 Ácidos: Ac. Glutámico, Ac. Aspártico.
3. Aminoácidos modificados Postraduccionalmente en
Proteínas.
 4. Aminoácidos No Proteicos

Hay mas de un centenar sobre todo en plantas superiores,

cumplen diversas funciones en el organismo humano y
podemos dividir en tres grupos:
a) D-aminoácidos: D-Ala y D-Glu forman parte del péptido glucano
(pared celular bacterias).
La S-gramicidina péptido con actividad antibacteriana, contiene D-
Fen.

Peptidoglucano S-Gramicidina
b) α-aminoácidos: L-ornitina y L-citrulina, intermediarios en
la eliminación del N.

Homoserina
Homocisteina
Ornitina
Citrulina

La creatina, importante como

reserva de la energía
metabólica.
 Hormonas tiroideas

Feomelanina

Enfermedad del Parkinson Melanina

Eumelanina (negra)
 c) ω- aminoácidos: β - Alanina, GABA

GABA:
 Es el principal neurotransmisor inhibidor del SNC,
relacionados con diversas patologías: Ansiedad, problemas
del sueño, depresión, esquizofrenia.
 Actúa a través de los receptores GABAa y GABAb.
 El receptor GABAa es un canal iónico acoplado a ligando.
 El receptor GABAb se encuentra acoplado a proteínas G.

β -Alanina
GABA
γ - Aminobutirato
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO

pK2
-NH2 + H+ -NH3+
BASE
 Punto isoeléctrico
Punto isoeléctrico: Valor de pH en el cuál la
carga neta del aminoácido es cero.
• A pH ácido: prevalece la especie con carga +

• A pH básico: prevalece la especie con carga –

• Hay un valor de pH para el cuál la carga de la

especie es cero. (zwitterión)

pI = pK1 + pK2 para un aa neutro

2
 pI DE LA TIROSINA

pI = (2.2 + 9.1)/2 = 5.7

 Valores de pKa de AA
AA pK1 pK2 pKR
Gly 2.4 9.8
Cys 1.8 10.8 8.3
Tyr 2.2 9.1 10.9
Asp 2.0 10.0 3.9
Glu 2.2 9.7 4.3
His 1.8 9.2 6.0
Lys 2.2 9.2 10.8
Arg 1.8 9.0 12.5
 ELECTROFORESIS

La electroforesis es una técnica para la separación de

moléculas según la movilidad de éstas en un campo
eléctrico.
 Propiedades químicas

Enlace Peptídico Puentes Disulfuro

Cisteína Cisteína

Cistina
 OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS

 Reacción con ácido nítrico: identificación de

aa aromáticos.
 Reacción con ninhidrina: compuestos
coloreados
 Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-
dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenil
derivados de color amarillo a rojo.
 Aminoácidos: Errores metabólicos

Se conocen mas de 70 enfermedades de este tipo.

Son enfermedades raras, la incidencia es de 1/10000 para
cisteinura, homocisteinuria y alcaptonuria.
Son errores congénitos del metabolismo que incluyen
defectos en las enzimas que interrumpen vías fisiológicas.
Siguen tres vías:
 Exceso de precursores tóxicos
 Exceso de metabolitos tóxicos
 Deficiencia de metabolitos esenciales
Estos errores congénitos provocan aminoacidurias.
Se debe a una reducción en su reabsorción a nivel renal.
 Aminoácidos: Errores metabólicos

1. Hiperfenilalaninemias:
 Se manifiestan por defectos en la conversión de
fenilalanina a tirosina, debidos a la deficiencia de la
enzima fenilalanina hidroxilasa.
 La fenilcetonuria es la mas frecuente e importante.
 Se caracteriza por aumento de Fen y sus metabolitos en
sangre y orina.
 Retraso mental.
Aminoácidos: Errores metabólicos
 Aminoácidos: Errores metabólicos

2. Homocisteinuria:
 Se caracterizan por aumento de homocisteína y metionina
en fluidos corporales y disminuye la cisteína y cistina.
 Se produce por la disminución de la actividad de la β -
cistationina sintetasa, que convierte la metionina en cisteína.
 Caracteriza por luxación del cristalino, retraso mental,
osteoporosis, trombosis vasculares son frecuentes.
 Aminoácidos: Errores metabólicos

3. Alcaptonuria:
 Trastorno raro del catabolismo de la tirosina, se produce por
acumulación del Ac. Homogentisico, por deficiencia de la Enzima
oxidasa del acido Homogentisico.
 Homogentisico circula en grandes cantidades en la sangre y se
elimina por el riñón.
 Se caracteriza por:
 Orina de color Oscuro.
 Cambio de coloración de escleróticas y pabellones auriculares
 Aminoácidos: Errores metabólicos

4. Cistinosis:
 Se produce por un defecto en el transporte de cistina fuera del
lisosoma.
 Se caracteriza por la acumulación de cistina libre intralisosomica y
aparición de cristales en la cornea, conjuntiva, medula ósea,
ganglios linfáticos, leucocitos y vísceras.
 Aminoácidos: Errores metabólicos

5. Síndrome de Hartrup:
 Se produce por una defectuosa absorción intestinal y
reabsorción renal de aas neutros especialmente del
Triptófano.
 También de: Ala, Tre, Gln, Val, Leu, Ile, Fen, y Cit.
 Fenómeno origina una aminoaciduria renal.
 Pacientes manifiestan erupciones escamosas de color
rojizo.
 Manifestaciones neurológicas: Cefalea, falta de
concentración, debilidad en miembros y ataxia.
 PEPTIDOS
Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons
( <50 aa)
 Dipéptido: 2 aa
 Tripéptido: 3 aa
 Tetrapéptido: 4 aa
 Pentapéptido: 5 aa

Extremo N-terminal:
Extremo C-terminal:
comienzo de la cadena
fin de la cadena
El ángulo phi (f) es la rotación en torno al enlace Ca-N
El ángulo psi (y) es la rotación en torno al enlace C-Ca
 PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

 Nonapéptido
 Sus acciones mas importantes son a nivel de la mama
y el útero.
 Esta relacionado con la función reproductiva.
 Su actividad esta relacionado con su receptor, por lo que
su activación produce aumento de la concentración de
Ca+2 intracelular.
 Conocida también como la molécula del “amor” o la
molécula “afrodisiaca”.
Vasopresina:
 Nonapéptido producido por el hipotálamo.
 Efecto antidiurético estimulando la reabsorción del agua.
 Su deficiencia provoca la Diabetes Insípida.
 Glutation:
Tripéptido, mayor antioxidante endógeno. Protege a las
células de las EROs.

Una molécula de peróxido de hidrogeno se reduce en dos moléculas de

agua, mientras que dos moléculas de Glutatión (GSH) se oxidan en una
reacción catalizada por la selenoenzima Glutatión peroxidasa. El Glutatión
oxidado (GSGG) puede ser reducido por la enzima Glutatión reductasa, una
enzima dependiente de flavina adenina dinucleotido(FAD):
Insulina:
Regula el metabolismo
de carbohidratos y
lípidos.

Su deficiencia provoca
la diabetes mellitus.
 Angiotensina II: Octapeptido, poderoso vasoconstrictor.

Somatostatina: 14 aas, inhibe producción de hormona de

crecimiento en hipófisis, producida por el hipotálamo.
Endorfinas: Analgésicos endógenos.
 PROTEINAS
 Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.

 Su actividad biológica depende en gran medida

de la disposición espacial de sus cadenas
polipeptídicas.

 La forma de las proteínas depende de su

organización tridimensional:
Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
  SIMPLES
Por su naturaleza química  CONJUGADAS

 FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE
Por la forma que adopta  GLOBULAR
LAS PROTEINAS

 ENZIMAS
 PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
 CONTRÁCTILES Y

Por su función Biológica MÓTILES

 DE DEFENSA

 REGULADORAS

 NUTRIENTES

 HORMONAS
 PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
 PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
 SOLUBILIDAD:
 Forman dispersiones en agua
 Efecto del pH: hace variar la carga.
 Efecto de las sales:
 Baja [ ]: aumenta la solubilidad
 Alta [ ]: disminuye la solubilidad
 Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.
 ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
Las proteínas tienen 4 niveles estructurales:
 Estructura Primaria
 Estructura Secundaria
 Estructura Terciaria
 Estructura Cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
• La identidad, la secuencia y la cantidad de aminoácidos
en la cadena polipeptídica.
• La variación en un solo aa hace que cambie su función
biológica.
• Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Corresponde a la disposición espacial de la proteína.

 Se producen enlaces puentes de H entre los grupos
funcionales.
 Existen dos tipos de estructuras secundarias: α – hélice
y ß – plegada.
 HÉLICE ALFA

 HOJA PLEGADA BETA

 AL AZAR.
HELICE ALFA

 Se mantiene unida debido a

la gran cantidad de puentes
de H que se producen.
 Los grupos mas voluminosos
quedan orientados hacia la
periferia de la hélice,
logrando disminuir en gran
forma el efecto estérico.
 Las proteínas que forman el
pelo tienen una estructura α –
hélice.
 HOJA PLEGADA BETA
 Su estabilidad se debe a la
asociación de varias
moléculas con la misma
disposición espacial.
 Entre estas moléculas se
establecen puentes de H ,
formando así una lámina
plegada.
 Los grupos R de los aa se
disponen por encima o por
debajo del plano de la lámina.
 Las proteínas que forman la
piel adoptan la forma de
lámina plegada ß.
 ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
Son combinaciones de estructura secundaria que se
observan en ciertas proteínas.

Hélice-giro-Hélice

GIROS BETA
HOJA BETA
GIRO BETA

HELICE ALFA
 Dominios
Región de la cadena polipeptídica que puede plegarse
de manera estable e independiente se asocia a una
función particular.
Son unidades estructurales independientes.
Por lo general, contiene de 100-150 aas.

Meandro  Unidades  Barril  Llave griega

 ESTRUCTURA TERCIARIA

 Es la distribución espacial de la cadena polipeptídica.

 Es un proceso que sucede en etapas y en forma
cooperativa.
 Las principales fuerzas estabilizadoras son las
interacciones hidrofóbicas.
 Tiene importancia para la actividad biológica o función
de la proteína.

1. Puentes disulfuro
2. Atracciones electrostáticas
3. Puentes de hidrógeno
4. Interacciones hidrofóbicas
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Plegamiento de proteínas
Una proteína para ser plenamente funcional ha de plegarse correctamente en
una forma tridimensional única.
No es un proceso al azar
La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su estructura
tridimensional nativa o natural
Proceso favorecido energéticamente en condiciones fisiológicas (G<0)
Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo, mediante interacciones
que se forman o rompen de manera concertada
 Plegamiento de proteínas
In vivo, el plegado ocurre a veces con ayuda de otras proteínas denominadas
chaperones moleculares:
Ayudan a plegarse

Impiden que se plieguen o asocien prematuramente

Bloquean plegamiento hasta que se alcance la localización correcta Dos tipos:

Proteínas de choque térmico Hsp70

Chaperoninas
 Defectos del plegamiento
Defectos del plegamiento constituyen la base molecular de algunas
enfermedades:
Fibrosis quística:
Proteína membrana, canal de cloruro.
Anemia falciforme
Mutación puntual ( valina en lugar de ac glutamico en poscion 6)
Enfermedad de las vacas locas (encefalopatia espongiforme bovina)
Síndrome de Creutzfeldt-Jakob (Humanos)
Proteína prion (PrP)

PRPc: 40% helices α PRPsc: 30% hélices 

3 % laminas β 43% láminas 
ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Surge de la
asociación de varias
cadenas con
estructuras terciarias.
 Intervienen las
mismas interacciones
que en la estructura
terciaria.
 Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la
proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de
importancia biológica”
 Agentes:
Físicos: Químicos
 Calor - Solventes orgánicos
 Radiaciones - Sol. de urea conc.
 Grandes presiones - Sales
 Mioglobina

 Es una proteína conjugada

(hemoproteína) formada
por:
 Fracción proteica: globina
 Fracción no proteica (grupo
prostético)
 Porción orgánica: grupo HEM
 Porción inorgánica: átomo de
Fe+2.

 Función: transporte de O2
en el músculo
 Hemoglobina
 Es una proteína conjugada al igual que la
mioglobina.
 Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta (adulto)
 2 cadenas alfa y 2 cadenas gamma (feto)
 Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
 Formas:
 Oxihemoglobina
 Carboxihemoglobina
 Metahemoglobina: Fe+3
 PROTEINAS DEL PLASMA
 ALBUMINA: transporta ac. grasos.
 FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la
coagulación.
 GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g
 IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E,
Ig G, Ig D.
 Inmunoglobulinas

Estructuralmente, las
inmunoglobulinas son
glicoproteínas formadas
básicamente por cuatro cadenas
polipeptídicas.
 2 PESADAS o cadenas H
(Heavy: pesado), con un peso
molecular de entre 55 a 77
kDa.
 2 LIGERAS o cadenas L
(Light: Ligera) con un peso
molecular de entre 23 a 26
kDa.
 ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y OTRAS
BIOMOLÉCULAS

 Con carbohidratos: proteoglicanos

o los peptidoglicanos.
Con lípidos: lipoproteínas
del plasma sanguíneo y las
membranas biológicas.
Con ácidos nucleicos: como los ribosomas,
nucleosomas o virus.

Con proteínas: Como la a y b-tubulina

forman unos dímeros huecos,
llamados microtubulos forman parte
del citoesqueleto, centriolo y de los
cilios y flagelos.