FACULTAD DE DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE

CIENCIAS DE LA SALUD MEDICINA HUMANA

ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA

BIOQUÍMICA I (CF-381)

Mg. Tania MENDOZA ALMEIDA

 Amicoácidos
Destino
Origen
Síntesis de proteínas

Absorción Intestinal

Fondo metabólico Producción de

Síntesis de aa (hígado) Común o “pool de aa.” energía

Degradación de proteínas
Síntesis de compuestos
tisulares
Nitrogenados no
proteicos
Precursores de la
biosíntesis de
aminoácidos no
esenciales
Biosíntesis de
aminoácidos
no esenciales
 Digestión de Proteínas

Proteínas Enzimas Absorción AA

Hidrolíticas Aminoácidos Intestinal
(dieta) (sangre)

Sin modificación
AA
Transformación (tejidos)

Degradación
 Acciones de las Enzimas proteolíticas

H2N COOH

Endopeptidasa= rompe uniones peptídicos dentro de la cadena de la proteína

Exopeptidasas= rompe uniones peptídicos en los extremos de la cadena de la

proteína
 Aminopeptidasa= rompe uniones peptídicos hacia el grupo amino de la
cadena de la proteína
 carboxipeptidasa_= rompe uniones peptídicos hacia el grupo carboxilo de la
cadena de la proteína
 Digestión de Proteínas
I) En el estómago
• Es una endopeptidasa.
Células Parietales • Hidroliza uniones
HCl
peptídicas.
• Actua sobre grupos aminos
de aas. aromaticos
Gastrina (triptofano, fenilalanina,
tirosina).
Células Principales Pepsinógeno

Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa.

Proenzima pH 1,5-2,5 Enzima activa

-NH2 NH2 -NH2

 Digestión de Proteínas
II) En el duodeno
Tripsinógeno • Tripsina (endopeptidasa) :
grupos carbonilo de lisina y
arginina
Enteroquinasa
• Quimotripsina (endopeptidasa):
grupos carboxilo de
INACTIVOS Tripsina ACTIVOS fenilalanina, tirosina,
triptofano

Quimotripsinógeno T Quimotripsina • Las carboxipeptidasas

Procarboxipeptidasas A y B
Proelastasa
R (exopeptidasas): eliminan
I restos carboxilos terminales.
P Carboxipeptidasas A y B
S
• Las aminopeptidasas
I
(exopeptidasas): eliminan
N Elastasa restos amino terminales.
A
Principales enzimas
proteolíticas del tubo
digestivo
 Absorción de AA en el borde en cepillo
A:Lumen  Enterocito (membrana apical)
Sistemas de transporte:
a) Para aminoácidos:
 aas neutros (Alifáticos y aromáticos
sin carga), aas básicos y cistina,
aas acídos e Iminoácidos
Dependientes de Na+ e independientes
de Na+
b) Para dipeptidos y tripéptidos
 Dependientes de H+
B: Enterocito  Sangre (membrana basolateral)
 Difusión facilitada

Sistema de trasporte de di y tripéptidos, utiliza

fuerza protón motriz.
Son expresados en intestino y riñón y su
capacidad es máxima al nacimiento.
 El PEPT 1 es un transportador de baja
afinidad /alta capacidad.
 PEPT 2 es un transportador de alta
afinidad/baja capacidad
 Distribución de los aminoácidos en el período postprandial

Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no

Glutamina y Asparagina proteicos, etc.
Gluconeogénesis
Obtención de Energía

La mayor parte de
los aminoácidos Los aminoácidos deben degradarse

Aminoácidos de 1º) Pérdida del Grupo Amino

cadena ramificada 2º) Degradación de la
cadena carbonada
 Recambio Proteico
Puede ocurrir por varias causas:
a) Ha cumplido su ciclo vital.
b) Ha sufrido un efecto deletéreo que
provoca la destrucción de la misma.
c) En algunos casos la célula usa proteínas
para cumplir funciones energéticas, Ejm.
Enfermedades.

Toda proteína tiene una VIDA MEDIA luego es

destruida por enzimas proteolíticas.
Por ejemplo:
 Proteínas de membranas tiene una vida
media de meses.
 Proteínas que cumplen funciones de
regulación ó señalización tienen una vida
media corta, de minutos u horas.
 Fuentes exógenas Fuentes endógenas
(aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)
Proteínas de la dieta Proteínas tisulares

Digestión y absorción Degradación

AMINOACIDOS
Metabolismo de
aminoácidos
Transaminación y/o Desaminación
Degradación Biosíntesis

• Proteínas
α - cetoácidos • Aminoácidos No esenciales
• Constituyentes nitrogenados
Amoníaco no Proteicos: purinas,
pirimidinas, ácidos biliares y
porfirinas
,
 Metabolismo de aminoácidos

α - cetoácidos Glucosa Amoníaco

Oxidación Urea

Cuerpos
Acetil CoA Excreción
cetónicos
renal

Ciclo de Krebs
En los organismos, el 90% de las necesidades
energéticas son cubiertas por los carbohidratos y las
grasas.
CO2 + H2O – ATP El 10% al 15% restante es proporcionado por la
oxidación de los aminoácidos.
 Perdida del grupo amino

1.- Reacciones de Transaminación

Transferencia de un grupo amino desde un α - aminoácido dador a un α-cetoácido aceptor.

Catalizadas por las AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS. Son enzimas ubicuas,
presentes tanto en el citosol como en las mitocondrias de las células de todos los seres vivos
Aminotransferasas o transaminasas
•Infarto de Miocardio 
Glutámico Oxalacetico
Transaminasa (GOT) o
Aspartato aminotransferasa
(AST). Aumentada en
afecciones cardíacas y
hepáticas (principalmente
hepatitis con necrosis)
•Afecciones Hepáticas 
GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa) Glutámico Pirúvico
Transaminasa (GPT) o
Alanina aminotransferasa
(ALT). Aumenta en
alteraciones hepáticas:
colestasis, hepatitis tóxicas o
virales.
•Todos los aminoácidos
(excepto lisina y treonina)
participan en reacciones de
transaminación con los α-
cetoácidos.
GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa)
2. Desaminación Oxidativa

El glutamato que contiene un grupo

amino ingresa a la mitocondria y
elimina el grupo amino a través de una
reacción de desaminación oxidativa, se
considera como la principal vía de
salida del amoníaco.

Glutamato + H2O + NAD(P) a-Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+

 Es el mecanismo general de desaminación de los aminoácidos,
Transdesaminación resultante del acoplamiento de las dos enzimas: transaminasa y
glutámico deshidrogenasa

Transaminación + Desaminación Oxidativa

Aminoácido a-cetoglutarato NADH + H+ + NH4+

GDH
a-cetoácido Glutamato NAD+

Elimacion del grupo amino

 3.- Reacciones de desaminación no Transporte de los grupos
oxidativa aminos de los aminoácidos

El amoníaco producido
• Serina deshidratasa permanentemente en los tejidos, es
transportado hacia el hígado bajo la
forma de un compuesto, no tóxico, la
L-Serina Fosfato de Piridoxal
Piruvato + NH4+ GLUTAMINA, que atraviesa con
facilidad las membranas celulares por
ser una molécula neutra.
• Treonina deshidratasa

L-Treonina Fosfato de Piridoxal

a- cetobutirato + NH4+
 Reacción de la glutamina sintetasa

La reacción es catalizada
por una enzima ATP ADP + Pi
mitocondrial, muy
abundante en tejido renal,
+ NH4+
denominada GLUTAMINA
SINTETASA la cual Glutamina sintetasa
requiere energía en forma
de ATP.
Glutamato Glutamina
Transporte y destino del
amoníaco
Muchas gracias