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Degradación Biosíntesis
Proteínas
Aminoácidos No esenciales
α - cetoácidos Amoníaco Constituyentes nitrogenados no
Proteicos: purinas, pirimidinas
porfirinas, ácidos biliares
α - cetoácidos Amoníaco
Glucosa
Oxidación
Urea
Cuerpos
Acetil CoA
cetónicos Excreción
renal
Digestión y
absorción de
proteínas
A diferencia de
los hidratos de
carbono y lípidos
una parte
significativa de la
digestión de
proteínas tiene
lugar en el
estómago.
TRANSPORTE
MEDIADO ACTIVO
Digestión de Proteínas
I) En el estómago
Células
Parietales HCl
GASTRINA
Células Pepsinógeno
Principales
Pepsinógeno H Cl
Pepsina + resto de 42 Aa.
Proenzima pH 1,5-2,5 Enzima activa
-NH2 NH 2 -NH 2
¿Como actúa la pepsina?
• ES UNA ENDOPEPTIDASA
Histamina
LUMEN H+ Acetilcolina
Gastrina
K+
CITOPLASMA
SECRECION PANCREATICA
Secretina pH
H +
HCO3 -
Pancreozimina o
Aminoácidos Enzimas
Colecistoquinina
Digestión de Proteínas
II) En Duodeno
Tripsinógeno
Enteroquinasa
Quimotripsinógeno T Quimotripsina
R
I
Procarboxipeptidasas A y B P Carboxipeptidasas A y B
S
I
N
Proelastasa A Elastasa
¿QUE TIPO DE ENLACES PEPTIDICOS
HIDROLIZAN?
Complejos multienzimáticos.
• Proteasomas
Degradan proteínas de vida media
corta.
• CALPAÍNAS Proteasas citosólicas activadas por Ca++
Los aminoácidos deben degradarse
• Reacciones de Transaminación
Transaminasas
Fosfato de piridoxal
(Vitamina B6)
- -
CO O ( C H 2) 2 - C O O H CO O (C H 2)2 - C O O H
H 3C - C H + H O O C - C G PT H 3C - C H + H O O C - CH
N H 2 O A LT O N H 2
L -a la n in a -c e to g lu ta r a to p iru v a to L -g lu ta m a to
CO O H CO O H
CO O H CO O H CH ( C H 2) 2
2
G O T
CH (C H 2)2 - H O O C - C
2 O O C - CH +
- A ST
O O C - C H + H O O C - C O N H 2
N H 2
O
L -a sp a rta to -c e to g lu ta r a to o x a la c e ta to L -g lu ta m a to
GPT
Alanina Cetoglutarato
Piruvato Glutamato
GOT
Aspartato Cetoglutarato
Oxalacetato Glutamato
Desaminación Oxidativa
mato nasa
ta ge
Glu hidro
Des
NADH
NADP+
L-glutamato que contiene los grupos aminos
provenientes de las reacciones anteriormente
descriptas ingresa a la mitocondria a través
de transportadores y puede eliminar el grupo
amino proveniente del aminoácido inicial a
través de una reacción de desaminación
oxidativa, que se considera como la principal
vía de salida del amoníaco. + GDH
Glutamato + H2O + NAD(P) -Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+
REGULACION DE LA GLUTAMATO
DESHIDROGENASA
• Regulación alostérica
( + ) ADP Y GDP
( - ) ATP Y GTP
• Cuando se acumula ATP y GTP en la mitocondria, como consecuencia de una actividad elevada del ciclo
de Krebs, se inhibe la desaminación del glutamato para no incorporar más -cetoglutarato al ciclo.
• Por el contrario, cuando aumentan los niveles de ADP y GDP se activa la enzima y de esa forma se
produce NADH que es utilizado para la síntesis de ATP e ingresa el α-cetoglutarato al Ciclo de Krebs.
TRANSAMINACION DESAMINACION
OXIDATIVA
Catalasa
Fosfato de Piridoxal
L-Serina Piruvato + NH4+
• Treonina deshidratasa
Fosfato de Piridoxal
L-Treonina - cetobutirato + NH4+
Origen del amoníaco
[-cetoglutarato]
[ATP]
Glutamina Glutamina
Ciclo de la Glucosa
Alanina
Glucosa Glucosa
REACCION DE LA GLUTAMINA
SINTETASA
ATP ADP + Pi
+ NH4+
Glutamina sintetasa
Glutamato Glutamina
REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
GLUTAMINA SINTETASA
(+) Desadenilación GS
INACTIVA
REACCION DE LA GLUTAMINASA
+ H2O + NH4+
Glutaminasa
Glutamina
Glutamato
Enzima Mitocondrial
Muy activa en hígado y riñón
ELIMINACION DEL AMONIACO
Urea
• UREOTELICOS: Animales terrestres
En el hombre:
Urea compuesto no tóxico y muy soluble.
A nivel renal parte del amoníaco se excreta como ión amonio siendo muy importante
este mecanismo para el mantenimiento del equilibrio ácido-base.
• Además del amoníaco formado en los tejidos, una cantidad
considerable es producida por las bacterias intestinales a partir
de las proteínas de la dieta .
El carbamilfosfato
es utilizado en la
síntesis de las bases
pirimidínicas que
intervienen en la
formación de los
nucleótidos
pirimidínicos
REGULACION DEL CICLO DE LA UREA
EN TOTAL: 3 ATP
PROPIEDADES DE LA UREA
• Difusible
• Soluble
• Atóxica