BIOSINTESIS DE

PROTEINAS

UNIVERSIDAD DE EL SALVADOR
FACULTAD MULTIDISCIPLINARIA ORIENTAL
DEPARTAMENTO DE MEDICINA
SECCION BIOQUIMICA
CICLO II- 2023
DR. MARIO A. CASTRO MELGAR
En el RNAm están los codones que especifican
que aminoácidos van a unirse a la secuencia de
aminoácidos, para la síntesis de proteínas.
El aminoácido es incapaz de leer el mensaje
genético que tiene, asi que
necesita de un interprete:
RNAt o sea el RNA de Transferencia
que tiene las siguientes características:
-Son ácidos nucleicos pequeños
-Constituidos de 73-93 ribonucleótidos
-1 sola cadena polirribonucleotidica
-Sufre plegamientos
-Forma de trébol
-Apareamiento de bases
-Tiene bases nitrogenadas poco comunes
(hipoxantina)
-Tienen bases metiladas
 Brazoaceptor

96A-Aminoácido
775°C
74]C

(172
(2791)

469 BrazoTFIC
BrazoDHU •88
-07
66
656753676
®
13) 1900
13021 60516353 66

5021223242539

Estruturatridimensional

Anticodon deunRNA-transferente

Brazoanticodón
RNAm
El RNAt en uno de sus pétalos de trébol tiene una tripleta de
Bases, cuyas características son:
- Es complementaria al codón de cada aminoácido
ej. Si el codón en el mensajero es GTC
su anticodón es CAG
para que sean complementarios
por de este anticodón es que el RNAt se una al RNAm por
puentes de hidrogeno.
- El extremo 5’ esta fosforilado y generalmente termina en la
base nitrogenada GUANINA.
- El extremo 3’ hidroxilo, generalmente las bases terminales son
CITOCINA Y ADENINA.
o sea este extremo se caracteriza por tener 2 citocinas y 1
adenina al final. Aquí es el sitio de unión del aminoácido
correspondiente.
El CODON le dice al RNAt cual es el aminoácido con el que
debe unirse, la unión se hace a través del extremo 3’ en
algunos casos en 2’.
De tal manera que debe ocurrir una reacción:
-AA correspondiente+ ATP formando Aminoacil-AMP que
reacciona con RNAt para transferirle el grupo amino y se
el AminoAcil-RNAt+AMP; pero esta reacción energéticamente
desfavorable por lo tanto el PP que se ha formado debe ser
hidrolizado para que se desprenda energía, la reacción se
desplaza hacia la derecha por la energía liberada por la
hidrolisis del PP
 AMP+Enz
ATP PP O O
HOOC—HC—R Enz-Adenina-Ribosa-O-P-O-C-CH-R

H2N OH NH2 RNAt RNAaa

Enzima
AminoAcil AminoAcil
RNAt RNAt
Sintetasa

La reacción global: aa usado, ATP como Energía, RNAt y agua.

Entonces se forma el AminoAcilRNAt + AMP+Fosfato Inorgánico+agua
• Análisis de la reacción:
En primer lugar: Que los aminoácidos deben incorporarse y formar
proteínas, deben estar como AminoAcil RNAt, solo asi los aa
pueden ir formando proteínas.
Este aminoacil RNAt es la forma activa del aa o sea que los aa
deben estar activados.
Debe haber un RNAt por cada aa o sea cada RNAt llevando el
correspondiente aa.
Reacción catalizada por la enz. AMINOACIL-RNAt SINTETASA
con doble especificidad y es estricta.
Especifica para el aa como para el RNAt
La fidelidad en el trabajo de esta enzima es prácticamente la clave
para que no hayan errores en la sintesis de proteínas.
Si el aa fuera Valina seria Valil-RNAt, en el caso de la Lisina, seria
Lisil-RNAt. Pero la célula para lograr sintetizar proteína debe tener
los 20 aa como aminoacil RNAt.
El sitio de la S. de P. son los Ribosomas, que están libres en el citosol
y otros unidos al Retículo endoplasmico rugoso.
En Eucariotes, hay Ribosomas en las mitocondrias, allí se lleva a cabo
la S. de P.
Que son los Ribosomas?
Ribonucleoproteinas
Los Ribosomas en Procariotes son mas pequeños que en los
Eucariotes tienen un coeficiente de sedimentación 70s
2 subunidades: 50s la + grande
30s la + pequeña
Característica de la subunidad 50s:
+ 34 proteínas (1 de ellas es la PEPTIDILTRANSFERASA, cataliza la
formación del enlace peptico en la S. de P.
+ 2 RNA
+ C. de S. de 23s y otro de 5s
+ Sitio P (sitio peptidil) y el Sitio A (sitio aminoacil)
 Característica de la subunidad 30s:
+ 21 proteínas
+ 1 RNA con un C.de S. de 16s.
Cual es la importancia del RNA con 16s?
+ Al inicia la S. de P., el codon de inicio es AUG = Metionina
+ El mensaje se lee en dirección 5’-3’
+ En el extremo 5’ próximo al codon de inicio AUG hay una secuencia de
bases Puricas que son las bases para señalar el sitio del inicio de la
traducción
Y que ocurre?
+ Que el RNA 16s se aparea con esa secuencia de bases e iniciar
la S. de P.
Requisito previo a la S. de P.:
+ Las subunidades estén separadas
Los Ribosomas en Eucariotes:
+ Son mas grandes
+ 80s = 60s la sub unidad grande y 40s la pequeña
• La S. de P. se da en la dirección del grupo amino hacia el grupo
carboxilo, en esta dirección se van incorporándose los aa..
• Diferencia entre Proc. Y Eucar. Con respecto al codon de inicio AUG
para la Metionina
+ En Euc.: El aa. Que se incorpora es la Metionina y el codon de inicio
es AUG y es el codon en el que indica Metionina interna.
+ En Proc.: El codon siempre es AUG pero para el inicio de sintesis hay
un RNAt que se le pone una “ F “ ( tRNAf)
• Que significa?
+ Cuando se va ha iniciar el RNAt en Proc. Se le pone “f” y cuando se va
ha incorporar Metionina interna (en medio de la cadena) se le pone
RNAt una letra “m” (tRNAm).
• Porque en Proc. Hay 2 RNAt ?
+ Metionina y RNA en presencia de enzimas, se forma Metionil-tRNA
sufre una Formilacion por medio de N10 TetraHidroFolato (N10-THF)
y se obtiene FormilMetionil-tRNA. Esto es lo que inicia la S. de P.
Proceso de Sintesis de Proteínas
Los principiantes de la S. de P.:
1.- RNAm (que lleva el mensaje)
2.- Sub Unidades Ribosamales separadas
3.- Energía (en forma de GTP)
4.- En Proc. Es la FormilMetionil RNAt quien inicia la S. de P.
5.- Y todos los aa. En forma de AminoAcil RNAt
6.- Factores de inicio F1 + F2 + F3
Papel que desempeñan:
F3 = Favorece que las subunidades ribosamales estén separadas
para el inicio de la S. de P. Favorece la union de la
FormilMetionil RNAt a la subunidad 30s.
F1 = Reconocen las diferentes situaciones en el inicio del proceso de
F2 S.de P.
7.- 2 factores de Alargamiento Factor T y G (Translocasa)
8.- Factores de Terminación R1 Reconoce a UAA y a UAG
R2 Reconoce a UAA y a UGA
No son leídos por ningún RNAt
• Como se inicia la S. de P:
+ Ya se tiene al FormilMetionil unido a Lisil-tRNA.
• Que ha ocurrido ?
+ Que el RNAt que estaba en el sitio “P” ha quedado desocupado ya no
tiene nada que hacer. En este caso va a actuar el segundo factor que es
el de alargamiento que se llama Translocasa o Factor “G” y hay gasto de
energía en forma de GTP.
• Que es lo que hace la Translocasa?
Hace 3 movimientos:
1.- El Rnat libre lo saca del Ribosoma, lo quita del sitio “P” por que ya no
se ocupa y el sitio queda desocupado.
2.- Luego se corre el mensaje, hace un corrimiento , se lee el siguiente
codon. En el sitio “A”, entra el nuevo aminoacil RNAt para que luego
de leido lo pasa al sitio “P” que estaba desocupado
3.- En el sitio “P” se ensambla el segundo aminoácido, Por la
Peptidiltransferasa.
Esto se repite continuamente, hasta terminar de ensamblar todos los aa.
Que tenemos entonces?
+ Que esta por leerse el siguiente codon, el sitio “A” esta listo para que
llegue otro aa. Indicado por el codon, al llegar es leído y luego corrido,
se ensambla con los aminoácidos que ya estaban y luego asi se corre al
sitio “P” para que pueda salir. Y nuevamente el sitio “A” queda libre para
que entre otro aminoacilRNAt’
+ Este proceso se repite cuantas veces sea necesario hasta completar la
cadena, finalizando cuando aparezcan los codones de terminación,
estos no son leídos por ningun RNAt, estos codones son interpretados
por los factores de terminación, ocasionan cambios transformacional en
la Peptidiltransferas y esta su vez rompe el enlace Ester entre el péptido
y el RNAt para luego separarse todos los elementos que participaron en
la S. de P.
Quiere decir que la Peptidiltransferasa tiene doble función:
1.- Catalizar la formación del enlace peptídico.
2.- Catalizar la hidrólisis del enlace Ester entre el polipéptido formado y
el RNAt.
• Algunos aspectos importantes que mencionar:
+ Hay mensajeros cuyo mensaje es traducido por mas de un ribosoma.
+ El conjunto de ribosomas unidos a un mensajero se le llama
Poliribosoma o Polisomas (acelera el proceso de S. de P.)
+ En Proc. Hay un mensajero que lleva el mensaje para que sea
sintetizadas varias proteínas y se les llama Policistrones.
+ En Euc. Los mensajeros son Monocistrones o sea que llevan el
mensaje de una sola cadena peptidica.
• Las proteínas una vez sintetizadas, muchas de ellas para que puedan
llevar a cabo sus funciones, tiene que sufrir:
CAMBIOS POSTRADUCCIONALES:
1.- Reacciones de Hidrólisis:
La colágena Necesita de aa. Como Prolina y Lisina con hidrólisis se
convierte en Hidroxiprolina y Hidroxilisina
2.- Reacciones de Fosforilacion:
La caseína de la leche tiene calcio que se unen a grupos fosfatos.
3.- Carboxilaciones:
La Protrombina (factor de la coagulación) después de obtenida, se le
tienen que introducir en las unidades de Ac. Glutamico, grupos \
carboxilo y es favorecida por la Vit. “K”. Se necesita esta
carboxilacion para que se pueda unir el Calcio que importante en la
coagulación de la sangre.
4.- Unión de azucares:
Glucoproteinas (Amortiguan efectos de otros factores)
5.- Unión con grupos prostéticos:
Ej. La Hemoglobina
6.- Hidrólisis de pépticos:
La Insulina hormona sintetizada como proinsulina, tiene un dipéptido
adicional el cual debe ser removido para que se active.
7.- Formación de puentes de DiSulfuro:
La insulina tiene puentes de disulfuro, esta formada por dos cadenas,
y es para que pueda tener actividad.
Otras consideraciones:
+ Las proteínas que son propias de las células sintetizadoras, su sintesis
se lleva a cabo en los ribosomas libres, pero las proteínas que van a
ser enviada fuera de la célula, otros tejidos, son sintetizadas en los
ribosomas unidos al Retículo Endoplasmico Rugoso.
+ La S. de P. Es el proceso anabólico que mas energía le cuesta a la
célula.
+ Luego la proteína sintetizada es transportada al aparato de Golgi y allí
ser empaquetada en vesículas membranales.
+ Cuando a la célula llega una señal de que esa proteína se necesita,
entonces la vesícula se fusiona a la membrana de la célula y por un
proceso de Exocitosis es separada de la célula.
• Antibióticos como inhibidores de la S. de P.:
+ La inhibición de la S. de P. ha sido de gran utilidad para los
tratamientos de varias infecciones. Sabemos que los antibióticos se
usan para la infecciones, el mecanismo la inhibición de la S. de P.
Ej.: La Estreptomicina: Inh. La Iniciación, inh. La formación del complejo
de inicio 30s o sea inh. La unión de la Formilmetionil-RNAt.
todo esto sucede en Procariotes no en Eucariotes.
La Tetraciclina: Inh. La unión del AminoAcilRnat a la subunidad
ribosomal 50s.
Cloranfenicol: Inh. PeptidilTransferasa de la subunidad ribosomal
50s.
La Eritromicina: Inh. La Translocasa (factor “G”) esta saca al RNAt
vació, corre el mensajero y pasa el peptidil RNAt del sitio “A” al
sitio “P”.
La Cicloheximida: Inh. La Peptidiltranferasa de la subunidad 60s
(eucariotes).
La Puromicina: Provoca terminación de la cadena por actuar como
análogo de aa._RNAt (lo hace en Eucariotes como Procariotes)
• Resumen:
Existen Antibióticos que son armas químicas, los cuales pueden alterar
el proceso normal de la S. de P.
Estos pueden alterar la S. de P., ya sea:
a) Dando lectura equivocada del RNAm.
b) Alterando la función de aa.
c) Alterando la formación de los enlaces de aa.
d) Produciendo alteración a nivel de la translocación..
REGULACION DE LA BIOSINTESIS DE PROTEINAS

UNIVERSIDAD DE EL SALVADOR
FACULTAD MULTIDISCIPLINARIA ORIENTAL
DEPARTAMENTO DE MEDICINA
SECCION BIOQUIMICA
CICLO II - 2023
DR. MARIO ARTURO CASTRO MELGAR
• Todos los procesos son regulados.
• La sintesis de proteínas tiene alto gasto de energía.
• Para todo es necesario la ayuda de enzimas
• Hay enzimas en concentración constante:
CONSTITUTIVAS.
• Hay enzimas en concentración variable:
INDUCIBLES, que pueden estar en concentración alta o
baja y eso condiciona a que la velocidad de sintesis y este
relacionada en base a necesidades metabólicas.
• Si no se necesitan estará inhibida su sintesis.
• Las enzimas claves o reguladoras de la vía glucolitica están
al inicio de la vía.
Enzimas Constitutivas:
Constituyen la maquinaria enzimatica de las células
Con concentración constante
Ej. La HEXOCINASA que fosforila a la glucosa en su 1a reacción
A nivel muscular.

Enzimas Inducibles:
Ej. La GLUCOCINASA se eleva cuando hay mayor cantidad de
glucosa en las células hepáticas. Y estimula su sintesis la hormona
Insulina.

Estas enzimas el organismo las sintetiza por:

a) Economía
b) Regular.
Regulación y Sintesis de Proteínas en Procariotes:

MODELO DEL OPERON

Jacob y Monov en 1972 postularon e modelo del operon para explicar la sintesis de
Proteínas en procariotes.

OPERON:Conjunto de genes estructurales con su sitio Operador o sitio regulador,

Cuya actividad esta regulada por un gen Regulador.
El modelo del operon establece la regulación a nivel de Transcripción.
Este modelo se explica según trabajos de investigación en el
Laboratorio:
1 tubo de ensayo con Glucosa y E.Coli:
Para que la E. Coli utilicé la glucosa como fuente de carbono y
energía (glucosa----Piruvato----AcetilCoA---Ciclo de Krebs----
------Cadena Respiratoria-----Fosforilacion Oxidativa y asi obteniendo
energía en forma de ATP y los intermediarios para la sintesis de las
moléculas que ella necesita.
Posteriormente se le agrego AZUL DE METILENO (para evidenciar
los equivalentes de reducción que se están desprendiendo y que son
aceptados por el A. de M.. A través de las flavo proteínas a nivel de la
Cadena Respiratoria.
Si la E. Coli tiene todas las enzimas en esta vía y son constitutivas,
rápidamente se iba a suceder este proceso en el tubo, esa evidencia
es a través de la decoloración del A. de M.
b) Otro tubo:
Sacarosa hidrolizada, para que pueda ser utilizada por la Sacarasa
dándonos Glucosa y Fructosa, entrando perfectamente a la vía
glucolitica.
Entonces la Sacarasa como enzima constitutiva.

c) Otro tubo:
Se puso Latosa con E. Coli, siendo la enzima Beta-Galactocinasa (por
ser bacteria) la que convertirá a la Lactosa en Galactosa y Glucosa.
Si Fuera Eucariote la enzima seria Lactasa.
La Beta-Galactocinasa no es una enzima constitutiva para E. Coli, sino
Inducible, para obtener los productos primero que sintetizar la
Beta-Galactocinasa y así degradar la lactosa y que sus productos entren
a la vía, se necesita un tiempo para que suceda eso, siendo el tiempo
que tarda en el laboratorio para que el A. de M. se decolore.
Regulación del operón LAC en E. coli. Si no hay lactosa el represor está en su forma activa, y los genes
estructurales no se transcribe, con lo que la célula no tendrá los enzimas para metabolizarla.

Operón LA
C
Regulado
r Operado Gen Gen y Gen
r x a

ARN
m
Si no hay lactosa los
Genes no se
transcriben

Represor activo
• Inducción:
• En que situación estaba la célula cuando se le agrego Lactosa?
• La S. de Beta-Galactocinasa estaba Reprimida.
• Que hizo entonces la E. Coli?
• Inducir la S. de B-Galactocinasa.
• Como?
• El gen regulador se transcribe en su mensajero, este traducido en una
proteína = Proteína Represora (este seria el producto).
• Cuando la célula tiene una enzima reprimida (su síntesis), esta enzima
represora le sintetiza ACTINA, al sintetizarse se coloca en el Operador
en el DNA contiguo al sitio Promotor (sitio de inicio de la Transcripción).
• El sitio Promotor es reconocido por un factor llamado Sigma de la
RNA Polimerasa (enzima que cataliza la transcripción).
Este factor sigma reconoce el sitio de inicio de la Transcripción
(sitio Promotor) aunque reconoce no puede transcribir los genes
estructurales.
• El gen Regulador había sintetizado (en el tubo de ensayo) la proteína
represora y este estaba en el sitio operador, impidiendo que la
RNA-Pasa iniciara la Transcripción de los genes estructurales, por lo
que el producto de los genes estructurales son las proteínas que
desarrollan una actividad especifica en la célula.
• En Procariotes, hay varios genes estructurales, es Policistrionica y es
de tres:
a) Galactocinasa
b) Permeasa
c) Transacetilasa
Sintetizándose simultáneamente.
• En 1 tubo pusimos E. Coli + lactosa, para producir Galactosa y Glucosa
y así entrar a la vía Glucolitica.
• La lactosa en el medio es una proteína represora que tiene 2 sitios
alostericos:
a) Para unirse con el Operador
b) Para que se una al Inductor
• Ella esta unida en su sitio alostérico al Operador.
• Cuando llega el inductor (la lactosa) se pega a su sitio alostérico, le
ocasiona un cambio conformacional a la proteína y al hacerlo la grieta
del sitio operador, ya no existe bloqueo para la RNA-Pasa y ya el
proceso de transcripción se puede llevar a cabo.
• Los genes estructurales se transcriben al mensajero, el cual es
policistrionico, el mensajero da lugar a la transcripción de la
Galactocinasa, Permeasa y Transacetilasa.
• La Galactocinasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de la Lactosa.
• La Permeasa es la que favorece el ingreso de la Lactosa del medio a su
interior (de la célula)
• La Transacetilasa no se le conoce la acción.
• El Producto de los genes estructurales=proteínas con función especifica
• El producto de los genes reguladores= proteínas represoras.
• El Operador no es un gen, pero es un segmento de DNA que sirve de
control. Por que no se obtienen productos funcionales.
Regulación del operón LAC en E. coli. Si hay lactosa, esta se une al represor y lo inactiva. El operador, al
estar libre, desencadena la transcripción de los genes estructurales, con lo que se sintetizarán las enzimas
necesarias para metabolizar la lactosa. Cuando haya desaparecido
Operón LA la lactosa el represor volverá a su estado
activo y dejarán de transcribirse los genes x, y y a. C
Operón LA
C
Regulado
r Operado Gen Gen y Gen
r x a

ARN
m
Transcripción

Represo
r Traducción

Represo
irnactiv
o

Lactos
a Enzimas para
metabolizar la
lactosa
Represión
Se explica a partir de un estado de Inducción
El gen regulador es transcrito, luego es traducido y se obtiene el
represor, en este caso el represor se obtiene inactivo, de tal manera
que puede adaptarse al operador, con la conformación que tiene
(inactiva). De tal manera que la RNA Polimerasa con su factor Sigma
va a remover perfectamente el sitio promotor, transcribiendo los
genes estructurales a su mensajero y este a las proteínas.
Para el ejemplo el Triptofano, cuando hay mucho el aminoácido
actúa como bloqueador de la proteína que estaba inactiva y luego
activa y le cambia la configuración para que esta se pueda adaptar al
sitio operador y no permita la transcripción
Regulación del operón de la vía del triptófano E. coli. Si no hay triptófano el represor está en su forma
inactiva. Los genes estructurales de la vía del triptófano se transcribe y se traducen, con lo que se sintetiza el
triptófano necesario para la célula.

Operónreprimible

Regulado
r Operado Gen a Gen b Gen c
r

ARN
m

enzimas
Represo
rinactiv
o

Vía metabólica del triptófano

triptófano
Regulación del operón de la vía del triptófago en E. coli. Cuando hay demasiado triptófano, este se une
al represor y lo activa. El represor se une al operador, inactivándolo. Los genes a, b y c no se transcriben ni
se traducen, con lo que la vía de síntesis del triptófano se paraliza. Lo que asegura que no se sintetice una
cantidad excesiva de triptófano.
Operónreprimible

Regulado
r Operado Gen a Gen b Gen c
r

ARN
m

enzimas

Represo
irnactiv
o
Vía metabólica del triptófano

Represo
a
r ctiv
o
triptófano
• La inducción es producida por Lactosa (sustrato).
• La represión es producida por Triptofano, que es un producto de la vía
metabólica de las enzimas que se sintetizan siendo entonces un
proceso anabólico.
• L Represión se estimula en casos de Anabolismo y la Inducción por
Catabolismo.
• La Inducción en Procariotes es producida por Sustrato y en Eucariotes
es producida por Sustrato y Hormonas.
• La Inducción y Represión en Eucariotes es regulada por una 100 mil
genes y en Procariotes por unos 300 mil genes.
• El Cortisol Induce la síntesis de 4 enzimas claves e importantes de la
vía de la gluconeogenesis, por que aumenta los niveles de glucosa en
sangre (ojo====al darlo como medicamento hay que vigilar los niveles
de glucosa en sangre) puede producir Diabetes.
• Por Sustrato, si llega Triptofano al hígado, se induce la síntesis de la
enzima Triptofano Oxigenasa.
• Si llega Tiroxina, esta induce la síntesis de la enzima Tiroxina
Transaminasa.
• La Insulina reprime la síntesis de las 4 enzimas claves para la
Gluconeogenesis, por que esta hormona hipoglicemiaente, es contraria
al Cortisol.
• De modo que en Eucariotes la Insulina reprime y el Cortisol induce.
• El nivel de regulación en Eucariotes no solo es a nivel de Transcripción,
sino que por regulación de los 3 niveles:
a) Transcripción o Biosíntesis del RNA. (la mas importante)
b) Maduración del mensajero o sea en el procesamiento del
heterogéneo nuclear hacia el mensajero maduro.
c) Traducción.
Bioquímica del
cancer
Dra Caceres 2023
 Introducción

El cáncer es una enfermedad compleja

caracterizada por la proliferación
descontrolada de células. Comprender los
mecanismos moleculares subyacentes es
crucial para el desarrollo de terapias
efectivas. En países desarrollados: se han hecho
muchos estudios acerca del Cáncer y se ha
determinado que 1 de cada 5 personas morirán de
cáncer.
 Genética del Cáncer

Las mutaciones genéticas son fundamentales

en el desarrollo del cáncer. Alteraciones en
oncogenes y genes supresores desencadenan
la transformación maligna de las células.
Las células cancerosas presentan las siguientes características:
1.- Poseen descontrol total en el crecimiento
característica mas importante.
Anatomía: No siguen ninguna regla; ni control.
Inmortalidad: La célula no muere en el periodo de tiempo
determinado.
Anaplasicas: No tienen una forma y tamaño especifico.
2.- Invasividad de los tejidos locales, característica tanto de las células
malignas como benignas.
3.- Presentan dispersión o metástasis.
 Metabolismo Tumoral

El metabolismo de las células cancerosas

difiere del de las células normales. La
activación de la glucólisis y la dependencia
de la glutamina son características
distintivas.

Clasificación:
Leucemias: Origen de medula ósea.
Linfomas: Nódulos linfáticos y Bazo.
Producen incremento en la línea
leucocitaria
 Microambiente Tumoral

El microambiente que rodea al

tumor desempeña un papel crucial
en su crecimiento y diseminación. La
angiogénesis y la interacción con
células inmunes son aspectos
destacados.
 Señalización Celular

Las vías de señalización anómalas

contribuyen al desarrollo del cáncer.La
sobreexpresión de receptores de
crecimiento y la activación de vías de
supervivencia son relevantes. Imagen
que representa la cascada de
señalización intracelular.
 Evasión Inmune

El cáncer tiene la capacidad de evadir la

respuesta inmune. La inhibición de la
presentación antigénica y la expresión de
ligandos inhibidores son estrategias
empleadas.
ETAPAS DE LA CARCINOGENESIS
+ Proceso de Iniciación: Modificación perdurable
del DNA
por agente iniciador (irreversible).
+ Proceso de Promoción: Etapa mas lenta
provocada por
agente promotor.
 Terapias Dirigidas
Las terapias dirigidas buscan bloquear
específicamente las vías de señalización
aberrantes en las células cancerosas. La
identificación de dianas moleculares es
crucial para su desarrollo.
 Quimioterapia
La quimioterapia sigue siendo un pilar
en el tratamiento del cáncer. Su objetivo
es eliminar las células cancerosas, pero
también afecta a las células sanas.
 Radioterapia
La radioterapia utiliza radiación ionizante
para destruir células cancerosas. Es
esencial para el tratamiento localizado y
puede ser complementaria a la cirugía.
 Inmunoterapia

La inmunoterapia potencia la respuesta

inmune contra el cáncer. La inhibición de
puntos de control inmunológico y la
terapia celular adoptiva son enfoques
innovadores.
 Cirugía Oncológica

La cirugía es fundamental para

extirpar tumores sólidos. La resección
completa con márgenes libres es
crucial para el pronóstico.
 Prevención y Detección

La prevención primaria y la detección

temprana son esenciales en la lucha
contra el cáncer.La educación sobre
estilos de vida y los métodos de
detección son estrategias clave.
Investigación y Desarrollo
Como se lleva a cabo la
transformación, la activación de un
Prooncogen en Oncogen:
Por diferentes mecanismos:
+ Por la insercion de un Promotor
+ Por la insercion de un
Amplificador
+ Amplificación de genes
+ Translocación cromosomica o
por mutación puntual