GENÉTICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR

Dogma Central de la Biología Molecular

“Traducción”
Integrantes:
Mejía Báez Alfredo
Reza Pacheco Irving Alan
Zepeda Alonso María Guadalupe
 Antecedentes
• Para descifrar el código genético, los investigadores necesitaban
averiguar cómo las secuencias de nucleótidos de una molécula de ADN
o ARN podían codificar la secuencia de aminoácidos de un polipéptido.
• La hipótesis del triplete
• A mediados de la década de 1950, el físico George Gamow profundizó
en estas ideas para deducir que el código genético probablemente
estaba compuesto de tripletes de nucleótidos.
 Antecedentes
• Nirenberg, Khorana y la identificación de codones
• En 1961 se comenzó a descifrar el código genético con el trabajo del
bioquímico estadounidense Marshall Nirenberg. Nirenberg y sus
colegas fueron capaces de identificar los tripletes específicos de
nucleótidos que correspondían a aminoácidos en particular.
 Antecedentes
• Su éxito se debió a dos innovaciones experimentales:
• Una manera de generar moléculas de ARNm artificial con secuencias
específicas y conocidas.
• Un sistema para traducir ARNm en polipéptidos fuera de la célula (un
sistema "libre de células"). El sistema de Nirenberg estaba compuesto
de citoplasma de células lisadas de E. coli, las cuales contienen todos
los materiales necesarios para la traducción.
 Antecedentes
• Otros investigadores, como el bioquímico Har Gobind Khoran, amplió
los experimentos de Nirenberg al sintetizar ARNm artificial con
secuencias más complejas. Por ejemplo, generó una secuencia de
UCUCUC…, donde el ARNm se tradujo en polipéptidos con un patrón
alternante entre Serina y Leucina.
 Antecedentes
• Estos y otros resultados confirmaron sin ambigüedad alguna que el
código genético estaba formado por tripletes, o codones.
• Hoy en día sabemos que el codón UCU codifica serina y que CUC
codifica leucina.
• En 1965, con ayuda del sistema libre de células y otras técnicas,
Nirenberg, Khorana y sus colegas ya habían descifrado completamente
el código genético.
 Introducción
• La síntesis de proteínas se lleva a cabo mediante dos procesos: la
transcripción y la traducción. En células eucarióticas, la
transcripción ocurre en el núcleo celular y la traducción en el
citoplasma debido a que ahí se localizan los ribosomas.

Ribosoma
 Traducción
• La traducción se realiza una vez que el ARNm sale del núcleo y
entra al citoplasma.
• La información transcrita en el ARNm se utiliza para especificar la
secuencia de aminoácidos de un polipéptido.
• La traducción es el proceso por medio del cual el ARNm se
traduce para formar una proteína.
• Una secuencia de tres bases
nitrogenadas consecutivas de
ARNm, llamada codón, especifica el
aminoácido que debe añadirse al
polipéptido.
• Como cada codón consiste en tres
nucleótidos, el código se describe
como un código de tripletes.
• Las correspondencias entre codones y
aminoácidos; señales de inicio y alto se
denominan conjuntamente código genético,
es decir, es el lenguaje del ARNm.
• El código genético es (casi) universal
• El código genetico es redundante.
No ambiguo.
• Con unas cuantas excepciones, todos los
seres vivos de la Tierra usan el mismo
código genético.
 Mecanismo Básico
El ribosoma
El ribosoma es una estructura con
varias subunidades que contiene ARNr,
ARNt y proteínas.
Los ribosomas proporcionan una
estructura en la que puede llevarse a
cabo la traducción. Además, catalizan la
reacción que une a los aminoácidos
para formar una nueva proteína.
 Mecanismo Básico
El ribosoma
Un ribosoma se compone de dos piezas
básicas: una subunidad grande y una
pequeña. Durante la traducción, estas
dos subunidades se ensamblan
alrededor de una molécula de ARNm y
forman un ribosoma completo.
Terminado el proceso estas piezas se
separan y se pueden volver a utilizar.
 Mecanismo Básico
El ribosoma
El ribosoma tiene tres zonas para los ARNt; el sitio A, el sitio P, y el sitio E. Los
ARNt avanzan a través de estos sitios (de A a P a E) conforme entregan los
aminoácidos durante traducción.
 Mecanismo Básico
El ARNt
Un ARN de transferencia (ARNt) es un
tipo especial de molécula de ARN. Su
función es hacer corresponder un codón
del ARNm con el aminoácido para el cual
codifica.
 Mecanismo Básico
El ARNt
Cada ARNt contiene un conjunto de tres
nucleótidos conocido como anticodón,
complementario al triplete del ARNm.
La molécula de ARNt también lleva un
aminoácido: concretamente, el que está
codificado por los codones a los cuales
se une el ARNt.
 Mecanismo Básico
Bamboleo
Algunos ARNt pueden aparear sus bases con más de un codón.
Se pueden formar pares de bases atípicos entre los nucleótidos que no son A-U
y G-C, en la tercera posición de un codón. Este fenómeno se conoce como
bamboleo.
 Mecanismo Básico
Bamboleo
La formación de pares por
bamboleo no sigue las reglas
normales, pero sí tiene sus
propias reglas.
Por ejemplo, una G en un
anticodón se puede aparear
con una C o U (pero no una A
o G) en la tercera posición del
codón.
 Codones
• El código está escrito con solo
cuatro letras (A, U, C, G), que son las
bases nitrogenadas del ARN y con
ellas transmite instrucciones para 20
aminoácidos distintos.
 Ejercicio
• Secuencia de nucleótidos en ARNm:
AUGUUCUUAGACAGUUAA
 Ejercicio
• Secuencia de nucleótidos en ARNm:
AUG UUC UUA GAC AGU UAA
• AUG: Codifica el codón de inicio.
• UUC: Codifica para el aminoácido fenilalanina.
• UUA: Codifica para el aminoácido leucina.
• GAC: Codifica para el aminoácido ácido
aspártico.
• AGU: Codifica para el aminoácido serina.
• UAA: Codifica un codón de parada.
 FASES DE LA TRADUCCIÓN
Fase cero, o de
Activación.
La enzima aminoacil-ARNt sintetasa cataliza
el enlace entre los ARNt específicos y los
aminoácidos que concuerdan con sus
anticodones.

El producto de esta reacción es una

molécula de aminoacil-ARNt. Hay un aporte
energético por hidrolisis de ATP.
Fase de activación
Aminoacil ARNt sintetasa

Aminoácido + ARNt → aminoacil-ARNt

ATP →AMP + 2Pi
 FASES DE LA TRADUCCIÓN
1.- Iniciación
• La traducción inicia cuando una molécula de ARNm se une a la subunidad menor del
ribosoma.
• El ribosoma se coloca en posición al codón de inicio (AUG) para atraer al anticodón que es la
parte del ARNt que liga al aminoácido metionina. Posteriormente se produce la unión de la
subunidad mayor del ribosoma, este proceso requiere un gasto de energía en forma de GTP.
 FASES DE LA TRADUCCIÓN
Después de colocada la metionina en el sitio P, los ARNt subsecuentes se unen
por la parte A del ribosoma, la parte Aminoacil.
El sitio P, Peptidil, es el lugar donde se coloca el péptido en formación.
El sitio E, de Exit, es el lugar de salida de los ARNt despojados de su
aminoácido.
 FASES DE LA TRADUCCIÓN

2.- Elongación Crecimiento de la cadena polipeptídica.

El ribosoma une los aminoácidos mediante
la eliminación de una molécula de agua
(deshidratación), formándose el enlace
peptídico.
Además, el ribosoma rompe el enlace
entre el aminoácido y su ARNt. El ARNt se
aleja flotando para permitir que el ribosoma
ligue otro ARNt.
 FASES DE LA TRADUCCIÓN

2.- Elongación Translocación Ribosomal.

Ocurre un desplazamiento del ribosoma un

triplete hacia adelante, donde el ARNt
posicionado en el sitio A, se mueve al P, y
P al E, liberando el ARNt. Dejando un
espacio en el sitio A para que se una un
nuevo aminoácido.
 FASES DE LA TRADUCCIÓN
Terminación
La cadena polipeptídica continúa creciendo hasta que el ribosoma llega a un
codón de interrupción o alto (UAA o UAG o UGA) en la molécula de ARNm. En
esos codones en vez de unirse un aminoacil ARNt se une un factor de
terminación (Release Factor, R.F.) en el sitio A.
 FASES DE LA TRADUCCIÓN
Terminación
El cual produce una hidrolisis (la cual tiene un gasto de energía
en forma de GTP) en donde se libera la cadena polipeptídica
recién formada, el ribosoma se separa en sus dos
subunidades, se libera a la molécula ARNm y se libera el factor
de terminación, terminando así el proceso de traducción.
Modificaciones post-traduccionales

• La modificación postraduccional de una proteína es un cambio químico

ocurrido en esta después de su síntesis por los ribosomas. Es uno de los
pasos finales de la síntesis de proteínas y, por lo tanto, de la expresión
génica. Muchas proteínas no podrían ejercer sus funciones si no sufrieran
estos cambios.
Modificaciones post-traduccionales

• Se trata de protopéptidos que necesitarán sufrir modificaciones para poder

activarse como agentes biológicos. Esta activación es la modificación
postraduccional y amplía las posibles funciones de la proteína al unirle otro
grupo químico funcional (como acetato, fosfato, varios lípidos y glúcidos), o
provocando cambios estructurales (por ejemplo la formación de puentes
disulfuro).
Modificaciones que añaden grupos funcionales
• Acilación. Adición de un grupo acilo.

• Fosforilación. Adición de un grupo fosfato.

• Metilación. Adición de un grupo metilo.

• Hidroxilación. Adición de un grupo hidroxilo.

• Glicosilación. Adición de un glúcido.

• Glicación. Modificación no enzimática de los grupos amino de las proteínas por la acción de azúcares reductores.

• Lipoilación. Adición de un grupo lipoato.

• Prenilación. Adición de moléculas hidrofóbicas.

• Nitrosilación. Adición de un grupo nitroxilo.

• Nitración. Adición de un grupo nitro.

Modificaciones que enlazan proteínas

• Sumoilación. Adición de la proteína miniatura (small ubiquitin-related modifier)

a proteínas diana.
• Ubicuitinación. Adición de la proteína ubicuitina a proteínas diana.
 Peptido Señal
Las células tienen varios sistemas de envío, algo así como versiones
moleculares del servicio postal, para asegurarse que las proteínas lleguen a
sus destinos correctos. En estos sistemas se utilizan etiquetas moleculares
(frecuentemente, secuencias de aminoácidos) para enviar las proteínas hacia
el lugar específico de "entrega".
Las proteínas se transportan al RE durante la traducción si tienen una
secuencia de aminoácidos llamada péptido señal. En general, las proteínas
destinadas a organelos del sistema endomembranoso (como el RE, el
aparato de Golgi o los lisosomas) o al exterior de la célula deben entrar al RE
en esta etapa.
Las proteínas que no tienen un péptido señal
permanecen en el citosol por el resto de la
traducción. Si tampoco tienen otras "etiquetas
de destinatario", estas residirán en el citosol
permanentemente. Sin embargo, si tienen las
etiquetas adecuadas, pueden enviarse a
mitocondrias, cloroplastos, peroxisomas o el
núcleo después de la traducción.
• El péptido señal que envía una
proteína hacia el retículo
endoplásmico durante la
traducción es una serie
de aminoácidos hidrofóbicos
que suele encontrarse cerca
del inicio (el extremo amino) de
la proteína.
• Cuando esta secuencia sale del
ribosoma, un complejo proteico
llamado partícula de
reconocimiento de señal
(SRP) la reconoce y lleva del
ribosoma hacia el RE. Ahí el
ribosoma facilita la entrada de
la cadena de aminoácidos hacia
el lumen (interior) del RE
conforme se produce.
Transporte a través del
sistema
endomembranoso
En el RE, las proteínas se pliegan en sus
formas correctas y también pueden añadírseles
grupos azúcar. La mayoría de las proteínas
luego se transportan al aparato de Golgi en
vesículas de membrana. Sin embargo, algunas
proteínas deben permanecer en el RE y hacer
ahí su trabajo. Estas proteínas tienen etiquetas
de aminoácidos que garantizan que vuelvan al
RE si "escapan" hacia el Golgi.
• En el aparato de Golgi, las proteínas pueden
experimentar más modificaciones (como la adición de
grupos azúcar) antes de dirigirse a sus destinos
definitivos. Estos destinos incluyen los lisosomas, la
membrana plasmática y el exterior de la célula. Algunas
proteínas necesitan hacer su trabajo dentro del aparato
de Golgi (son "residentes del Golgi") y para
almacenarlas o traerlas de vuelta se utiliza una variedad
de señales moleculares, como etiquetas
de aminoácidos o características estructurales .
Si no tienen ninguna etiqueta específica, las proteínas se envían del
Golgi a la superficie de la célula, donde se secretan al exterior celular
(si se disuelven libremente) o se suministran a la membrana
plasmática (si son solubles en la membrana).
Las proteínas son enviadas a otros destinos si contienen las etiquetas
moleculares adecuadas. Por ejemplo, las proteínas destinadas a los
lisosomas tienen una etiqueta molecular formada por un azúcar con
un grupo fosfato unido. En el aparato de Golgi, las proteínas con esta
etiqueta se clasifican en vesículas según su destino, los lisosomas en
este caso.