Apuntes Bloque 1 La Base Físico-Química de La Vida

-Biología 2º BACH-
I.- BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA
1. BIOELEMENTOS
Si estudiamos qué elementos químicos forman parte de la materia viva, encontraremos que está
constituida por unos setenta elementos, que son prácticamente la totalidad de los elementos existentes sobre la
Tierra con la excepción de los gases nobles. Estos elementos que se encuentran en la materia viva se llaman
BIOELEMENTOS o ELEMENTOS BIOGÉNICOS y podemos clasificarlos en dos grandes grupos:
 Bioelementos primarios (C, H, O, N, P y S). Los dos últimos en menor proporción.
Constituyen el 96,2 % (95 %) de la materia viva y que son indispensables para la formación de las
biomoléculas o principios inmediatos: glúcidos, lípidos, prótidos y ac. nucleicos.
 Bioelementos secundarios.
Todos los restantes (3,8 %). En este grupo podemos distinguir: los indispensables (Na, K, Cl, Ca,
Mg, Fe, Cu, Mn Si, B, F, I), que se encuentran en todos los seres vivos en pequeñas cantidades,
generalmente en forma iónica y los variables (Br, Zn, Co, Al, Pb), que son los que pueden faltar en
algunos organismos.
Cuando un bioelemento se encuentra en una proporción inferior al 0,001 % se denomina oligoelemento o
elemento vestigial. Su presencia es fundamental para el buen funcionamiento. Su ausencia suele provocar
enfermedades carenciales.
Dos son las razones que desde el punto de vista evolutivo explican porqué fueron estos bioelementos y no
otros los seleccionados para construir las moléculas orgánicas:
➢ Forman enlaces covalentes muy estables (al ser su masa atómica muy pequeña) pero al mismo tiempo
susceptibles de romperse con relativa facilidad dando lugar a otras moléculas.
➢ Además estos enlaces covalentes son polares en muchas ocasiones, lo que permite la disolución de
estas moléculas en agua, que es el medio donde se producen todas las reacciones de los seres vivos.
Sus cuatro valencias se disponen hacia los vértices de un hipotético tetraedro, lo que le permite
formar cuatro enlaces covalentes (simples, dobles o triples) con otros átomos y consigo mismo.
Debido a esta configuración tetraédrica de los enlaces del carbono, los diferentes tipos de moléculas
orgánicas tienen estructuras tridimensionales diferentes, lo cual es de capital importancia en la
función biológica que desempeñan. Estos enlaces confieren gran estabilidad a la molécula.
CARBONO (C)
Los átomos de carbono pueden unirse entre ellos mediante enlaces sencillos, dobles y triples,
formando cadenas hidrocarbonadas lineales, ramificadas e incluso cíclicas.
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Bioelementos y Biomoléculas
Junto con el carbono resulta indispensable para la formación de materia orgánica. El único electrón
HIDRÓGENO
que posee le permite formar enlaces con cualquiera de los otros bioelementos primarios (C-H, O-H,
(H)
N-H).
Es el bioelemento primario más electronegativo, lo que le hace idóneo para reacciones de oxidación
OXÍGENO (O) (quitar electrones a otros átomos) que liberan gran cantidad de energía necesaria para los procesos
vitales.
Presenta una gran facilidad para formar compuestos con hidrógeno (NH3) y con oxígeno (NO3-), lo
NITRÓGENO que le permite la liberación de energía. Forma parte de los grupos amino (NH 2) de los aminoácidos
(N) (proteínas) y de las bases nitrogenadas (ac. nucleicos). Es de destacar que a pesar de su gran
abundancia en la atmósfera (78 %) muy pocos organismos vivos son capaces de aprovecharlo
directamente (algunas bacterias y algas).
Se encuentra formando parte de dos aminoácidos (Met, Cys) presentes en casi todas las proteínas.
AZUFRE (S) También está presente en otras sustancias de interés biológico, como vitaminas del complejo B y el
Coenzima-A. Forma parte de los sulfatos, sales presentes en todos los seres vivos.
Forma parte de los nucleótidos, unidades básicas de los ácidos nucleicos, y de muchas coenzimas
(ATP, NAD+, NADP+, ...). También forma parte de los fosfolípidos, moléculas fundamentales en la
FÓSFORO (P)
constitución de las membranas celulares. En forma de fosfatos forma parte del esqueleto y dientes
de muchos seres vivos. Además es el principal tampón intracelular.
MAGNESIO
Forma parte de la molécula de clorofila. En forma precipitada forma parte de huesos y dientes, y en
(Mg)
forma iónica actúa como catalizador en gran cantidad de reacciones químicas.
En forma de carbonato cálcico (CaCO3) es el componente principal de estructuras esqueléticas de

muchos seres vivos. En forma iónica (Ca2+) interviene en gran cantidad de procesos fisiológicos:
CALCIO (Ca)
coagulación de la sangre, transmisión del impulso nervioso, contracción muscular o formación del huso
mitótico entre otros.
En forma iónica participa en la contracción muscular, en la coagulación sanguínea y en la transmisión
del impulso nervioso. Como carbonato cálcico (forma precipitada) forma estructuras esqueléticas.
Es necesario para sintetizar la hemoglobina de la sangre y la mioglobina, dos transportadores de

HIERRO (Fe)
oxígeno, y los citocromos, enzimas que intervienen en la respiración celular.
Es necesario para la síntesis de la hormona tiroidea, que interviene en el metabolismo energético de

YODO (I) la célula. Su déficit produce una enfermedad conocida como bocio. El I ayuda a que se sinteticen las
hormonas tiroideas.
Necesario para la síntesis de la vitamina B12 (cianocobalamina), que interviene en la maduración de los
COBALTO (Co)
glóbulos rojos (su carencia produce anemia). Puede ayudar a reducir los niveles de glucosa en sangre.
Responsables de la creación de los gradientes de membrana, que son imprescindibles para

la transmisión del impulso nervioso. Mantienen el equilibrio osmótico y neutralizan cargas
Na, K, Cl
de macromoléculas.
Cofactor de muchas enzimas. Se absorbe en el intestino delgado y tiene un efecto directo en el

Zn
crecimiento, el desarrollo neurológico y en el sistema inmune.
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2. BIOMOLÉCULAS .
Los bioelementos no están generalmente en forma libre dentro del organismo, sino que se agrupan en
moléculas más o menos grandes denominadas biomoléculas o principios inmediatos. Entre ellas podemos
distinguir:
Agua
Aniones: HPO42-, HCO3-,
Biomoléculas
Sales minerales SO42-
Inorgánicas
Cationes: Ca2+, Na+, NH4+
Gases: O2, CO2
Glúcidos o Azúcares
Lípidos
Biomoléculas Orgánicas
Proteínas
Ácidos nucleicos
***Los enlaces son las fuerzas de atracción que mantienen unidos a los átomos. En el caso de las
biomoléculas pueden ser fuertes (covalente) y débiles (no covalente). Tipos:
- Iónico: un grupo funcional ionizado presenta una carga positiva o negativa, por lo que es atraído por un
ión o grupo con carga opuesta.
- Covalente: son enlaces fuertes y muy estables. Mantienen unidos los átomos en las moléculas. Son el
resultado de compartir electrones entre átomos adyacentes.
- Enlaces débiles/intermoleculares: pueden ser de dos tipos:
-Enlaces de hidrógeno: se da en moléculas en las que el hidrógeno es atraído por átomos muy
electronegativos (O, N). Esto confiere polaridad a la molécula. Las cargas positivas y negativas que se
crean, se atraen, estableciéndose este tipo de enlaces:
-Fuerzas de Van der Waals: se producen por atracción electrostática entre los núcleos de una molécula
y los electrones de otra. Estas fuerzas son mayores cuantos más electrones tienen las moléculas.
***Grupos funcionales:
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2. EL AGUA
El agua es la sustancia química más abundante en la materia viva, ya que por término medio constituye un
75 % de la misma. No obstante, dicho porcentaje es variable de unos organismos a otros y también en relación
con la edad y clase de órganos que se considere (a mayor actividad metabólica, mayor proporción de agua):
ESPECIE % DE AGUA
Tejido
Niñez 78 % 40 %
Hombre 70 % óseo
Ancianidad 65 % Cerebro 85 %
Lombriz terrestre 83%
Maíz 86%
Trébol 93 %
Medusa 95 %
En la materia viva el agua se encuentra en tres formas:
➢ Como agua circulante, por ejemplo en la sangre, en la savia, etc.

➢ Como agua intersticial, entre las células.
➢ Como agua intracelular, en el citosol y en el interior de los orgánulos celulares.
Los dos primeros son 1/3 del total y el último los 2/3 del total.
Todos los organismos han sido diseñados alrededor de las propiedades del agua.
2.1 ESTRUCTURA Y PROPIEDADES
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Las propiedades del agua derivan, en última instancia, de su estructura molecular.
La carga neta de una molécula de agua es cero, pero el átomo de oxígeno atrae con más fuerza a los
electrones del enlace que el átomo de hidrógeno, pues es un átomo más electronegativo. Por tanto, el enlace O-H
está polarizado, apareciendo una densidad de carga negativa sobre el átomo de oxígeno y una densidad de carga
positiva en el hidrógeno, mostrándose la molécula como un dipolo permanente.
La estructura dipolar de la molécula de agua hace posible la formación de puentes de hidrógeno

intermoleculares responsables de la gran cohesión entre sus moléculas. Dichos enlaces tienen una vida media muy
corta (10-10/10-13 s), lo que significa que se están creando y destruyendo continuamente.
El carácter dipolar de la molécula de agua es responsable de la mayoría de sus propiedades:
1. A temperatura ambiente es líquida, al contrario de lo que cabría esperar si se considerara otras moléculas
de parecido peso molecular (SO2, CO2, NO2, etc.) que son gases.
2. Elevado calor específico. El calor específico se define como la cantidad de calor que hay que comunicar a 1
g de una sustancia para elevar su temperatura 1º C. En el caso del agua es muy elevado (1 cal), ya que gran
parte del calor absorbido se utiliza para romper los puentes de hidrógeno que mantienen juntas las moléculas
de agua. Por tanto, al comunicarle calor la temperatura se eleva muy poco y al liberar energía por
enfriamiento, la temperatura desciende más lentamente que en otros líquidos.
Esta propiedad hace del agua un buen amortiguador térmico de los organismos frente a los
cambios bruscos de temperatura (recordemos la elevado proporción en que ésta entra a formar
parte de los seres vivos), manteniendo la temperatura del organismo relativamente constante. De
esta forma, se evita la alteración de algunas moléculas, fundamentalmente proteínas, que son muy
sensibles a los cambios térmicos.
3. Elevado calor de vaporización. Cantidad de calor necesaria para evaporar a temperatura de ebullición 1 g
de una sustancia. También en el agua es elevado (540 cal/g), ya que los puentes de hidrógeno atraen las
moléculas de agua líquida entre sí y hacen difícil el escape de estas como vapor.
Esta propiedad permite a los cuerpos enfriarse mucho con una mínima pérdida de agua, fenómeno
que es ampliamente utilizado por mamíferos (sudoración) y reptiles y aves (transpiración por la
boca abierta), y puede ser importante en la refrigeración de hojas que transpiran.
4. Es un disolvente casi universal. Por tener moléculas dipolares, el agua es un gran medio disolvente de no
solo compuestos iónicos (sales minerales), sino también de compuestos covalentes polares (glúcidos). El
proceso de disolución se debe a que las moléculas de agua, al ser polares, se disponen alrededor de los grupos
polares del soluto, llegando en el caso de los compuestos iónicos a desdoblarlos en aniones y cationes, que
quedan rodeados por moléculas de agua.
Esta propiedad le permite desarrollar las siguientes funciones en los seres vivos:
▪ transporta en disolución o dispersión tanto nutrientes como productos de desecho (urea,
amoníaco) de las células.
▪ constituye el medio en el que tienen lugar las reacciones químicas del metabolismo celular.
5. Elevada fuerza de cohesión y adhesión. Los puentes de hidrógeno hacen que las moléculas se peguen entre
sí (cohesión) y también a otras moléculas (adhesión).
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Esta propiedad convierte al agua en un líquido que no se comprime fácilmente y por eso es un
excelente medio de soporte, idóneo para dar volumen a las células, en el esqueleto hidrostático
de la lombriz de tierra, la presión de turgencia de las plantas, el líquido amniótico (soporta y
protege el feto de los mamíferos),...
También explica que el agua tenga una elevada tensión superficial, es decir, que la superficie
opone gran resistencia a romperse. Esto permite que muchos organismos vivan asociados a la
película superficial (zapateros) y que la savia bruta ascienda por los tubos capilares
(capilaridad), fenómeno que depende tanto de la adhesión de las moléculas de agua a las paredes
del conducto como de la cohesión de las moléculas de agua entre sí.
Por último, las propiedades cohesivas y adhesivas del agua suponen que esta es viscosa
convirtiéndola en un útil lubricante de sistemas biológicos (líquido sinovial, líquido pleural,
mucus).
6. Densidad y propiedades de congelación. A medida que el agua se enfría hacia su punto de congelación, las
moléculas individuales se mueven más despacio, lo suficiente como para que cada una forme su máximo número
de puentes de hidrógeno (4); el resultado de esta ordenación es que el agua se expande según se congela
(aumenta su volumen), resultando que el hielo es menos denso que el agua líquida, y por tanto, flota sobre su
superficie.
Esta propiedad permite formar una capa superficial termoaislante que permite la vida bajo ella
en ríos, mares y lagos. Si el hielo fuera más denso que el agua, acabaría helándose toda el agua.
Propiedades físico-químicas del agua Funciones del agua en los seres vivos
- Elevada fuerza de cohesión entre moléculas. - Disolvente y transporte.
- Elevada tensión superficial. - Bioquímica (reactivo químico).
- Elevado calor específico. - Estructural.
- Elevado calor de vaporización. - Amortiguador mecánico.
- Densidad mayor en estado líquido que sólido. - Termoreguladora.
- Elevado poder disolvente.
- Bajo grado de ionización.
***Compuestos que se disuelven en el agua:

1. Compuestos iónicos: como las sales minerales, que se disuelven gracias a las atracciones electrostáticas que se
establecen entre los dipolos del agua y los iones de la sal. Ej : red cristalina del cloruro sódico.
https://www.edumedia-sciences.com/es/media/554-disolucion-del-nacl-en-el-agua
2. Moléculas polares: con grupos carbonilos, hidroxilos, carboxilos, etc, que se disuelven con facilidad,
estableciendo puentes de hidrógeno entre el agua y los grupos funcionales de las moléculas.
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3. Moléculas anfipáticas: se dispersan en el agua formando micelas o bicapas, donde los grupos polares quedan
en contacto con el agua y los apolares hacia el interior de la micela.
2.1.- DISOCIACIÓN DEL AGUA
El agua pura posee la capacidad de disociarse en iones, lo que hace que en realidad sea una mezcla de tres
especies: agua molecular (H2O), protones hidratados (H3O+) e iones oxidrilo (o hidroxilo) (OH-).
2 H2O  H3O+ + OH-

H3O+ se representa H+
En realidad esta disociación es muy débil en el agua pura, y así, el producto iónico del agua a 25º C es:
Producto iónico del agua: Kw = [H+]. [OH-] = 1,0 x 10-14
Este producto iónico es constante, lo cual significa que un incremento en la concentración de uno de los
iones supondría una disminución en la concentración del otro, para mantener constante el producto mencionado.
Como en el agua pura la concentración de hidrogeniones y de hidroxilos es la misma, eso significa que la
concentración de hidrogeniones es de 1,0 x 10-7.
Pero cuando el agua contiene cualquier sustancia disuelta, puede alterarse la concentración de
hidrogeniones, y entonces se utilizan los términos de acidez y alcalinidad. Una disolución acuosa es ácida cuando
la concentración de hidrogeniones es mayor de 1,0 x 10-7; es alcalina cuando la concentración de hidrogeniones es
menor de 1,0 x 10-7, y es neutra cuando la concentración de hidrogeniones es 1,0 x10-7.
Para simplificar los cálculos y las notaciones, Sorensen ideó expresar dichas concentraciones utilizando
logaritmos, y así definió el pH como el logaritmo cambiado de signo de la concentración de hidrogeniones. Según
esto:
Disolución ácida: pH < 7
Disolución neutra: pH = 7
Disolución alcalina o básica: pH > 7
En general, hay que decir que la vida se desarrolla a valores de pH próximos a la neutralidad.
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En los organismos es conveniente que el pH de sus fluidos no cambie bruscamente, pues eso podría
ocasionar el cambio de estructura de muchas biomoléculas o la finalización de muchas reacciones químicas. El pH
en los organismos debe permanecer entre 7-7,8, con algunas excepciones (estómago entre 1-2). Para ello, en las
soluciones acuosas de los seres vivos están presentes los llamados sistemas tampón o amortiguadores de pH.
Dichos sistemas se basan en las propiedades de los ácidos débiles, o sea, ácidos que no se disocian
totalmente, de manera que a un intervalo de pH determinado actúan como dadores o aceptores de hidrogeniones
sin que cambie apenas el pH del medio.
Entre los tampones más comunes en los seres vivos, podemos citar el tampón bicarbonato y el tampón
fosfato.
1. El tampón bicarbonato es común en los líquidos intercelulares (sangre). Mantiene el pH en valores próximos a
7,4 gracias al equilibrio entre el ión bicarbonato y el ácido carbónico, que a su vez se disocia en dióxido de
carbono y agua:
HCO3- + H+  H2CO3 (forma muy inestable)  C02 + H2O
Si aumenta la concentración de hidrogeniones en el medio por cualquier proceso químico, el equilibrio se desplaza
a la derecha, y se elimina al exterior del organismo el exceso de dióxido de carbono producido. Si por el
contrario disminuye la concentración de hidrogeniones del medio, el equilibrio se desplaza a la izquierda, para lo
cual se toma dióxido de carbono del medio exterior.
2. El tampón fosfato se encuentra en los líquidos intracelulares (citoplasma), y mantiene el pH en tomo a 6,86
debido al equilibrio entre los fosfatos monobásico y dibásico:
H2P04 - + H2O  HP04 -2 + H3O+

Si aumenta la concentración de hidrogeniones, el equilibrio se desplaza hacia la izquierda. Si disminuyes, se
desplaza hacia la derecha, es decir, se disocia más H2P04 - y se producen más hidrogeniones, que acidifican el
medio.
3. LAS SALES MINERALES
Los organismos disponen en su seno de muchas sales minerales, unas precipitadas (en huesos y caparazones) y
otras disueltas en el medio celular interno y externo.
Las sales minerales precipitadas tienen una función principalmente esquelética o de sostén, como el carbonato
cálcico, que forma el caparazón de gasterópodos y bivalvos, de corales, crustáceos y muchos protozoos,
impregna el caparazón de los crustáceos, endurece los huesos de los vertebrados, etc.; el fosfato cálcico
contribuye al endurecimiento de los huesos de los vertebrados; la sílice impregna y endurece muchas plantas,
como gramíneas y equisetos, y forma el caparazón de muchos microorganismos.
Las sales minerales disueltas contribuyen a la formación de las dispersiones del interior de los organismos.
Entre los iones más abundantes, podemos destacar:
-Aniones: sulfato (S042-), bicarbonato (HCO3 -), fosfatos (HP042-, H2PO4-), nitrato (NO3-), cloruro (Cl-).
-Cationes: Na+, K+, Ca 2+, Mg 2+
Algunos de estos iones tienen funciones específicas que ya han sido citadas; por ejemplo, bicarbonatos y
fosfatos actúan como amortiguadores de los cambios del pH, y de la acción de muchos cationes metálicos se
habló al enumerar los bioelementos. Por ejemplo, el Ca y el Na tienen funciones antagónicas en el músculo
cardíaco.
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Funciones principales:
a) Funciones de las sales precipitadas o sólidas:

-Sostén. El carbonato cálcico participa en la formación de los esqueletos de los moluscos, crustáceos, corales y
vertebrados. El fosfato cálcico endurece los huesos de los vertebrados. La sílice forma el caparazón de algunos
microorganismos, como las diatomeas, e impregna tallos de algunas plantas como las gramíneas.
b) Funciones de las sales en disolución:

-Actúan como sistemas tampón, controlando las variaciones del pH y manteniendo el equilibrio osmótico.
-Neutralizan las cargas de algunas macromoléculas y proporcionan estabilidad a los coloides.
-Mantienen la salinidad.
-Participan en un gran número de procesos fisiológicos, como la activación de enzimas, la transmisión del impulso
nervioso, la contracción muscular, la creación de potenciales de membrana, etc.
4.1.- PROPIEDADES DE LAS DISPERSIONES.
El medio celular está constituido por:

- Disoluciones: el soluto se disuelve completamente. Las partículas son tan pequeños (agua y pequeñas
moléculas orgánicas) que son incapaces de dispersar la luz y resultan invisibles al ojo humano y al
microscopio.
- Dispersiones: son grandes moléculas orgánicas y son capaces de dispersar la luz.
Los líquidos presentes en el interior de los organismos son dispersiones de diversas sustancias en el seno del
agua. Cuando las partículas dispersas son de tamaño superior a los 10 -7 cm se habla de dispersiones coloidales,
formadas principalmente por sustancias orgánicas, como las proteínas, los ácidos nucleicos y los polisacáridos.
Las dispersiones coloidales concentradas reciben el nombre de geles (el coloide ha perdido el agua, adquiere un
aspecto gelatinoso, que aumenta la resistencia al desplazamiento), y las diluidas se llaman soles.
Cuando las partículas dispersas son de tamaño inferior a 10-7 cm se habla de dispersiones moleculares o
disoluciones verdaderas. Están formadas por sales minerales o por sustancias orgánicas de moléculas pequeñas,
como los azúcares y los aminoácidos.
Las dispersiones coloidales tienen peculiaridades que las diferencian de las disoluciones verdaderas,
como el hecho de que las partículas disueltas pueden precipitar en una centrifugación, o la turbidez que presenta
la dispersión cuando se la mira al trasluz.
Las partículas dispersas pueden provocar tres fenómenos en relación con su movimiento en el seno del
agua: la difusión, la diálisis y la ósmosis.
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1. La DIFUSIÓN es el fenómeno por el cual las moléculas disueltas tienden a distribuirse uniformemente en el seno del
agua. Se debe a la agitación continua que presentan las moléculas en un fluido. La difusión puede ocurrir también a través de
una membrana si ésta es lo suficientemente permeable como para que la puedan atravesar las partículas del soluto. Así se
realizan los intercambios de gases y de algunos nutrientes entre la célula y su entorno.
2. La DIÁLISIS es la separación de dos solutos (generalmente, uno coloidal y el otro molecular) de una disolución a través
de una membrana cuya permeabilidad solamente permite el paso de las partículas más pequeñas. Por este procedimiento, en la
filtración renal se eliminan del plasma sanguíneo sales y sustancias orgánicas de pequeño tamaño molecular y se retienen
proteínas y otras macromoléculas. La hemodiálisis intenta sustituir la filtración renal en los individuos en los que ésta funciona
defectuosamente, aunque las membranas artificiales utilizadas carecen del poder de difusión selectiva de que gozan las
membranas celulares.
3. La ÓSMOSIS es el paso de agua a través de una membrana semipermeable desde una disolución menos concentrada
(hipotónica) a otra más concentrada (hipertónica).
A) FENÓMENOS OSMÓTICOS.
La cantidad de agua que atraviesa una membrana semipermeable depende de la concentración de

partículas disueltas a uno y otro lado, y no de su naturaleza. Por tanto, todas las sales minerales y sustancias
orgánicas contribuyen por igual a los fenómenos osmóticos.
La ósmosis puede generar una diferencia de contenido en agua a un lado y otro de la membrana, lo cual
puede provocar una presión sobre la misma que recibe el nombre de presión osmótica. Cuando dos soluciones se
hallan separadas por una membrana semipermeable, se denomina hipertónica a aquella que está más concentrada,
pues es la que generará más presión sobre la membrana; se denomina hipotónica a la solución más diluida, pues
generará menos presión sobre la membrana; si las dos soluciones tienen la misma concentración, se denominan
lsotónicas.
Las membranas celulares funcionan como si fueran semipermeables; por tanto, el fenómeno de la
ósmosis puede provocar intercambios de agua entre el interior y el exterior de la célula. El resultado de dichos
intercambios depende de la concentración de la solución acuosa presente en el medio externo:
1. Si el medio externo es hipertónico, el agua tenderá a salir de la célula, y ésta encogerá. En el caso
de las células vegetales se produce un despegamiento de la membrana plasmática respecto de la
pared celular, fenómeno que recibe el nombre de plasmólisis. En las células animales (ej. glóbulos
rojos) la célula se arrugará, produciéndose la muerte celular.
2. Si el medio externo es hipotónico, el agua tenderá a entrar en la célula, y ésta se hinchará,
fenómeno que recibe el nombre de turgencia (no estalla gracias a la pared celular). Las células
animales, que carecen de refuerzo de la pared celular, pueden llegar a reventar (lisis celular).
3. Si el medio externo es isotónico, el agua entra y sale de la célula en la misma cantidad.
Estos fenómenos osmóticos explican muchas propiedades de los seres vivos. Por ejemplo:
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a) Las raíces absorben agua cuando las soluciones del suelo son hipotónicas respecto del citoplasma
de las células de la planta. En caso contrario, el agua sale de la planta y ésta acaba secándose.
b) El crecimiento rápido de las plantas se debe en gran medida a la turgencia que provoca en sus
células la entrada del agua del suelo.
c) Los protozoos de agua dulce tienen una vacuola contráctil para bombear continuamente al
exterior el exceso de agua que absorben por ósmosis; en caso contrario, acababan reventando.
d) Las inyecciones intravenosas han de tener la misma concentración salina que el plasma sanguíneo,
pues si fueran más diluidas, podría provocarse la rotura de las células sanguíneas.
4. GLÚCIDOS (HIDRATOS DE CARBONO)
Los azúcares o glúcidos (glycos = dulce) son biomoléculas

orgánicas cuya fórmula empírica general es Cn(H2O)n, aunque algunos
pueden tener fórmulas ligeramente desviadas de ésta general.
Debido a ello, durante mucho tiempo se les han llamado hidratos de
carbono, denominación que puede inducir a confusión pues no son
tales.
Desde el punto de vista químico podemos definirlos como

aldehídos o cetonas polihidroxilados. Cada átomo de carbono está
unido a una función alcohol, excepto uno de ellos que es el portador
de la función aldehído o cetona.
5.1.- CLASIFICACIÓN.
Aunque se han propuesto diversas clasificaciones, nosotros vamos a tener en cuenta el que sus
moléculas sean o no hidrolizables, pudiéndose distinguir los siguientes grupos:
1. Monosacáridos u osas. Son los glúcidos más simples, presentando de tres a siete átomos de carbono. No
son hidrolizables (monómeros)
2. Ósidos. Unión de varios monosacáridos mediante enlace O-glucosídico. Pueden contener compuestos no
glucídicos. Son hidrolizables. Tipos:
2.1. Holósidos. Pueden ser oligosacáridos (de 2 a 10 átomos de carbono) o polisacáridos (más de 10
átomos de carbono. Dentro de los polisacáridos están los homopolisacáridos y los heteropolisacáridos.
2.2. Heterósidos. Formados por osas y otros compuestos de naturaleza variada: glucolípidos,
glucoproteínas…
Las funciones de los glúcidos las podemos agrupar en dos tipos:
- Estructurales: forman parte de distintas estructuras:

-Moleculares: ribosa y desoxirribosa de los ácidos nucleicos.
-Celulares: celulosa, hemicelulosa, pectina.
-Orgánicas: quitina, que forma parte del exoesqueleto de los artrópodos.
- Energéticas: como fuente de energía (glucosa) o como reserva de energía (almidón y glucógeno).
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- Función generadora de especificidad en la membrana plasmática: Gracias a las glucoproteínas y los

glucolípidos, las células de los diferentes tejidos se reconocen entre sí y, además, seleccionan las
moléculas que entran en la célula.
- Funciones especiales: Los glúcidos asociados a otras moléculas no glucídicas presentan funciones
antibiótica, como la estreptomicina; vitamínica, como la vitamina C; anticoagulante, como la heparina;
hormonal, como las hormonas hipofisiarias; e inmunitaria, como las inmunoglobulinas o los anticuerpos.
1. MONOSACÁRIDOS
Se trata de polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas de tres a siete átomos de carbono. Presentan las

siguientes propiedades:
1. Tienen sabor dulce.

2. Son sólidos, forman cristales blancos que por calor pueden caramelizar.
3. Son solubles en agua. Su solubilidad se debe a que los radicales hidroxilo y el grupo carbonilo son
polares y establecen puentes de hidrógeno con el agua.
4. Pueden reducir al Cu2+ merced a su grupo aldehído o cetona, propiedad que se utiliza para su
reconocimiento (prueba de Fehling). El grupo carbonilo puede oxidarse a ácido con facilidad por
disoluciones alcalinas de Ag o Cu.
5. Desvían el plano de polarización de la luz.
6. Cuando aparecen carbonos asimétricos, pueden dan lugar a distintos tipos de isomería.
¿En qué consiste la reacción de Fehling? Se usa para

identificar glúcidos. Se basa en el carácter reductor de los
monosacáridos y de la mayoría de los disacáridos (excepto la
sacarosa). Si el glúcido que se investiga es reductor, se
oxidará, dando lugar a que el sulfato de cobre II, que es de
color azul, se reduzca a óxido de cobre I, de color anaranjado.
El grupo carbonilo se oxida a ácido carbonílico.
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1.1. NOMENCLATURA.
En la nomenclatura de los monosacáridos se tiene en cuenta el grupo funcional (aldehído o cetona), el

número de carbonos y la terminación –osa, que es siempre la misma:
GRUPO Nº DE
TERMINACIÓN
FUNCIONAL CARBONOS
TRI-
ALDO- TETR-
PENT- -OSA
CETO- HEX-
HEPT-
H- C =O C - H2OH H- C =O H - C =O C - H2OH
| | | | |
H - C - OH C =O H- C - OH OH - C - H C =O
| | | | |
C - H2OH C - H2OH H- C - OH H - C - OH H- C - OH
| | |
GAL DHA C - H2OH C - H2OH C - H2OH
ERITROSA TREOSA ERITRULOSA
H - C =O C - H2OH H - C =O H - C =O C - H2OH
| | | | |
H - C - OH C =O H - C - OH H - C - OH C =O
| | | | |
H - C - OH H-C - OH OH - C - H OH - C - H OH - C - H
| | | | |
H - C - OH H-C - OH H - C - OH OH - C - H H - C - OH
| | | | |
H - C - OH H-C - OH H - C - OH H - C - OH H - C - OH
| | |
C - H2OH C - H2OH C - H2OH
RIBOSA RIBULOSA GLUCOSA GALACTOSA FRUCTOSA
H - C =O
|
H - C - H
|
H - C - OH
|
H - C - OH
|
H - C - OH
DESOXIRRIBOSA
-13-
1.2. ISOMERÍA.
La isomería es una característica que aparece en aquellas moléculas que tienen la misma fórmula empírica, pero
presentan características físicas o químicas que las hacen diferentes. A estas moléculas se les llama isómeros.
Excepto la DHA, todos los monosacáridos presentan carbonos asimétricos (unido a cuatro radicales químicos
diferentes) y esto hace que aparezcan varios tipos de isomería:
En los monosacáridos podemos encontrar tres tipos de isomería:
- Isomería de función: los isómeros se distinguen por tener distintos grupos funcionales. Las aldosas son
isómeros de las cetosas.
- Isomería espacial: los isómeros espaciales, o estereoisómeros, se producen cuando la molécula presenta
uno o más carbonos asimétricos. Los radicales unidos a estos carbonos pueden disponerse en el espacio
en distintas posiciones. Cuantos más carbonos asimétricos tenga la molécula, más tipos de isomería se
presentan.
El carbono asimétrico más alejado del grupo funcional sirve como referencia para nombrar la isomería de
una molécula. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra representado a su derecha en la
proyección lineal se dice que esa molécula es D. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra
representado a su izquierda en la proyección lineal se dice que esa molécula es L.
Los isómeros especulares, también llamados enantiómeros o enantiomorfos, son moléculas que tienen
los grupos –OH de todos los carbonos asimétricos en posición opuesta, reflejo de la otra molécula
isómera.
Se consideran epímeros a las moléculas isómeras que se diferencian en la posición de un único –OH en un
carbono asimétrico.
-14-
- Isomería óptica: cuando se hace incidir un plano de luz polarizada sobre una disolución de
monosacáridos que poseen carbonos asimétricos, el plano de luz se desvía. Si la desviación se produce
hacia la derecha se dice que el isómero es dextrógiro y se representa con el signo (+). Si la desviación es
hacia la izquierda, se dice que el isómero es levógiro y se representa con el signo (-).
El hecho de que los monosacáridos sean dextrógiros o levógiros es independiente de que pertenezcan a
la serie D o L. Por ejemplo, la D-glucosa es dextrógira (+52,7º), mientras que la D-fructosa es levógira
(-92,4º).
-15-
1.3. ESTRUCTURA.
Los aldehídos y cetonas de cinco o más carbonos, en disolución, reaccionan fácilmente con los grupos
alcohol para dar lugar a hemiacetales y hemicetales respectivamente. Esto es debido a que los enlaces entre
carbonos forman ángulos próximos a los 120º, permitiendo al carbono portador del grupo aldehído o cetona
enfrentarse al –OH del penúltimo carbono. Se forman así estructuras cíclicas denominadas furanósicas
(pentagonal) o piranósicas (hexagonal) por similitud con los anillos de furano y pirano respectivamente.
Enlace hemicacetal: se forma entre el grupo carbonilo de un aldehído y un grupo –OH
Enlace hemicetal: se forma entre el grupo carbonilo de una cetona y un grupo –OH
Al ciclarse un monosacárido aparece un nuevo carbono asimétrico (portador del grupo aldehído o cetona). Es el
carbono anomérico. Aparece así la posibilidad de dos nuevos estereoisómeros, que reciben el nombre de
anómeros (α o β según el –OH quede hacia arriba o hacia debajo de la estructura cíclica).
α: grupo –OH hacia abajo.

β: grupo –OH hacia arriba.
-16-
DIFERENTES CONFORMACIONES DE LAS HEXOSAS:
Las estructuras lineales y cíclicas, en las que muchos enlaces forman ángulos de 90º entre sí, son una
simplificación de la realidad. Sabemos que el átomo de carbono se comporta como si ocupara el centro de un
tetraedro y establece sus cuatro enlaces dirigidos hacia sus cuatro vértices. Debido a ello, la glucosa, por
ejemplo, puede adoptar dos conformaciones en el espacio: la conformación de nave o la conformación de silla.
-17-
La principal diferencia entre las conformaciones y las formas anoméricas es que las primeras son
interconvertibles sin necesidad de romper ningún enlace, mientras que las segundas sólo pueden interconvertirse
si se rompe un enlace covalente.
La conformación tridimensional específica de las moléculas de monosacáridos determina las propiedades y la
función biológica de algunos polisacáridos.
1.4. DERIVADOS DE LOS MONOSACÁRIDOS DE INTERES BIOLÓGICO.
1. Desoxiazúcares. Resultan de la sustitución de un grupo alcohol (-OH) por un hidrógeno. Entre ellos
destaca la 2-D-desoxirribosa, que forma parte de la molécula de ADN.
2. Heterósidos. Resultan de la unión de un monosacárido, o de un pequeño oligosacárido, con una

molécula o grupo de moléculas no glucídicas de una masa molecular baja. Los más importantes son
los antocianósidos, responsables del color de las flores; los tanósidos de los árboles, que tienen
propiedades astringentes y curtientes; y algunos antibióticos como la estreptomicina.
3. Glucolípidos. Están constituidos por monosacáridos u oligosacáridos unidos a lípidos. Los más
conocidos son los cerebrósidos y los gangliósidos. Generalmente se encuentran en la membrana
celular y actúan como receptores específicos de membrana.
4. Peptidoglucanos. Son los constituyentes de la pared bacteriana. Están formados por cadenas de
N-acetil-glucosamina y de ácido N-acetil-murámico. Las cadenas se mantienen unidas entre sí por
cortas cadenas de aminoácidos.
5. Proteoglucanos. Son moléculas formadas por una gran fracción de polisacáridos
(aproximadamente el 80% de la molécula) y una pequeña fracción proteica (aproximadamente el
20%). Los más importantes son:
- El ácido hialurónico y los sulfatos de condroitina. Forman la matriz extracelular de los tejidos
conjuntivo, cartilaginoso y óseo. El ácido hialurónico, además, abunda en el líquido sinovial de las
articulaciones y en el humor vítreo del ojo.
-18-
- La heparina. Se encuentra en la sustancia intercelular, sobre todo a nivel del hígado y del
pulmón. Impide la coagulación de la sangre bloqueando el paso de protrombina a trombina. También
está presente en la saliva de los animales hematófagos (mosquitos, sanguijuelas…). En medicina se
utiliza para evitar la trombosis.
6. Glucoproteínas. Son moléculas formadas por una pequeña fracción glucídica (generalmente el 5%
y como máximo el 40%) y una gran fracción proteica, que se unen mediante enlaces covalentes. Los
más importantes son las mucinas de secreción, como las salivales; las glucoproteínas de la
sangre, como la protrombina y las inmunoglobulinas; y las glucoproteínas de la membrana
plasmática. Estas últimas están constituidas por una parte proteica y un oligosacárido que es muy
variable y que actúa como receptor específico de membrana, seleccionando las moléculas que
entran en la célula.
2. DISACÁRIDOS
Son azúcares hidrolizables constituidos por la unión de dos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico
con desprendimiento de una molécula de agua. El enlace O-glucosídico puede ser de dos tipos:
1. Monocarbonílico (Canomérico (...osil) + Calcohólico (...osa))
2. Dicarbonílico (Canomérico (...osil) + Canomérico(...osido)
En el enlace monocarbonílico, como el carbono anomérico de la 2ª osa queda libre, se mantiene el poder reductor.
En el enlace dicarbonílico intervienen los dos carbonos anoméricos y, por tanto, se pierde el poder reductor.
-19-
Las propiedades de los disacáridos son análogas a las de los monosacáridos, con la excepción de aquellos que se
forman mediante enlace dicarbonílico, que pierden el poder reductor (no son capaces de reducir al licor de
Fehling). La mayoría son dulces, color blanco y solubles en agua.
Los principales disacáridos de interés biológico son:
Es el azúcar de mesa. Comercialmente se obtiene

de la remolacha (15%) y de la caña de azúcar
(20%), aunque también está presente en muchas
frutas (dátiles, higos) y en el néctar de muchas
SACAROSA.
flores. Resulta de la unión de α-D-glucosa y β-D-

fructosa mediante enlace α(1→2). Dentro de la
célula tiene una función energética.
La sacarosa es dextrógira, pero si se hidroliza, la
mezcla de la D-glucosa y la D-fructosa resultante
es levógira y se denomina azúcar invertido. Es lo
que le pasa a la miel debido a las enzimas
sacarasas que hay en la saliva de las abejas.
-20-
Es el azúcar de la leche de los mamíferos, en

donde se utiliza como reserva energética.
Resulta de la unión de β-D-galactosa y α-D-
glucosa mediante enlace β(1→4).
La lactosa se encuentra libre en la leche de los
LACTOSA.
mamíferos y se hidroliza mediante la enzima

lactasa, que en muchas personas después de la
lactancia deja de producirse y provoca una
intolerancia a este disacárido. Cuando esto
ocurre, la lactosa se acumula en el tubo digestivo,
provocando la entrada de agua por ósmosis y
produciendo síntomas como la diarrea y los
vómitos.
Es el azúcar de malta (cebada germinada). La

cebada germinada artificialmente se emplea para
MALTOSA.
fabricar cerveza y tostada se emplea como

sustitutivo del café (malta). Industrialmente la
maltosa se obtiene a partir de la hidrólisis del
almidón y glucógeno (polisacáridos). Está formada
por la unión de dos moléculas de α-D-glucosa
mediante enlace α(1→4).
ISOMALTOSA
No existe libre en la naturaleza, sino que aparece

cuando se descomponen los polisacáridos almidón
(amilopectina) y glucógeno. Resulta de la unión de
.
dos moléculas de α-D-glucosa mediante enlace

α(1→6).
CELOBIOSA.
Tampoco existe libre en la naturaleza, sino que

aparece durante la descomposición del
polisacárido celulosa. Está formada por la unión
de dos moléculas de β-D-glucosa mediante
enlace β(1→4).
3. POLISACÁRIDOS
Están constituidos por la unión de muchos monosacáridos mediante enlaces O-glicosídicos, dando lugar
a moléculas de gran longitud y masa molecular relativa. El número de monosacáridos de cada molécula es
variable, oscilando entre unos pocos cientos y varios miles.
Las propiedades son casi opuestas a las de mono y disacáridos:
1. No tienen sabor dulce.

2. No son cristalizables.
3. Son insolubles en agua (celulosa) o forman dispersiones coloidales.
4. Han perdido el carácter reductor.
5. Macromoléculas de elevado Pm.
Podemos distinguir dos grandes grupos de polisacáridos:
-21-
1. Homopolisacáridos. Aquellos de cuya hidrólisis solo resulta un tipo de monosacárido. Los más
importantes son: almidón, glucógeno, celulosa y quitina.
2. Heteropolisacáridos. De su hidrólisis resulta más de un tipo de monosacárido. Los más
importantes son:
- Pectina. Se encuentra en la pared de las células vegetales. Tiene una gran capacidad gelificante,
lo que se aprovecha para hacer mermeladas.
- Agar. Se encuentra en las algas rojas. Es muy hidrófilo y se utiliza para preparar medios de
cultivo y en la elaboración industrial de alimentos.
- Goma arábiga. Es una sustancia segregada por las plantas con poder cicatrizante en éstas. Se
utiliza para fabricar pegamento.
HOMOPOLISACÁRIDOS.
Según su función podemos distinguir entre:

a) Homopolisacáridos con función energética.
b) Homopolisacáridos con función estructural.
ALMIDÓN
Es el polisacárido de reserva
propio de los vegetales. En realidad es una
mezcla de dos polisacáridos: α-amilosa
y α-amilopectina.
La α –amilosa es un polímero de la
D-glucosa en uniones α(14). La molécula es
lineal y presenta forma helicoidal, con seis
moléculas / vuelta de hélice. Puede
reconocerse al teñirse de azul por el Yodo.
La α-amilopectina se diferencia de
la anterior en que es una molécula
ramificada, con puntos de ramificación cada
25-30 residuos de glucosa (enlace α(16)),
se tiñe de rojo por el yodo y tiene mayor
masa molecular relativa (a veces más de 106
moléculas de glucosa).
El almidón se acumula en el interior de los plastos en forma de gránulos densos, evitando la enorme presión
osmótica que supondría la presencia de millones de moléculas disueltas en el medio al mismo tiempo que
constituyen una gran reserva energética que ocupa poco volumen.
Los depósitos de almidón se encuentran en las semillas y en los tubérculos (patata), de los que las plantas pueden
obtener energía mediante su hidrólisis. En esta intervienen dos enzimas:
1. amilasas (α o β), presentes en la saliva, jugo pancreático, semillas... que hidrolizan enlaces α(1→4).
2. α -1,6-glucosidasa, que hidroliza enlaces α(1→6).
GLUCÓGENO
Es el polisacárido de reserva alimenticia en células animales. Se encuentra abundantemente en el hígado (10%) y

en los músculos (2%). Tiene una estructura idéntica a la amilopectina, pero con puntos de ramificación cada 8-10
residuos de glucosa; al igual que ella se colorea de rojo por el yodo.
-22-
CELULOSA
Se trata de un polisacárido estructural

que constituye el principal componente de la
pared de las células vegetales, en las que
desarrolla dos funciones muy importantes:
1. Constituye una estructura rígida

que permite a los vegetales
prescindir de esqueleto. Esta
estructura forma una especie de
estuche en el que la célula queda
encerrada, incluso después de su
muerte. Las fibras vegetales:
algodón (100%), lino, cáñamo,
esparto... y el tronco de los árboles
(leño o madera con un 50%) son
muy ricos en celulosa.
2. Al ser una estructura rígida limita
la turgencia osmótica.
La celulosa tiene una estructura lineal constituida

por unas 15,000 moléculas de glucosa unidas
mediante enlace glicosídico β(1→4), por lo que
podemos considerar que es un polímero de la
celobiosa. Varias cadenas lineales de celulosa se
unen mediante puentes de hidrógeno para constituir una microfibrilla, que a su vez constituyen fibrillas y fibras
de celulosa que pueden impregnarse de varias sustancias de naturaleza no glucídica (suberina, lignina o sales
minerales) que la endurecen o la impermeabilizan.
La peculiaridad del enlace B hace a la celulosa inatacable por las enzimas digestivas humanas; por ello este
polisacárido no tiene interés alimentario para el hombre. Algunos invertebrados excepcionales como el pececillo
de plata (Lepisma saccharina) y el molusco taladrador de la madera (Teredo navalis) son capaces de segregar
celulasas que sí hidrolizan dicho enlace. Además, los insectos xilófagos (termitas) y los herbívoros rumiantes
(vaca, cabra, oveja, camello) aprovechan la celulosa gracias a microorganismos simbióticos del tracto digestivo
que producen celulasas.
QUITINA
Es un polisacárido estructural presente en el exoesqueleto

de los Artrópodos (en algunos como los crustáceos
impregnado de CaCO3 que le confiere gran dureza) y en la
pared celular de muchos hongos. Estructuralmente es un
polímero de la N-acetil-D-glucosamina en uniones β(1→4) que
forma fibras que se disponen de un modo parecido a la
celulosa.
-23-
5. LÍPIDOS
Conjunto de compuestos orgánicos formados principalmente por C, H y O y en ocasiones por P, N y S. Poseen

características químicas diversas pero propiedades físicas comunes: son poco o nada solubles en agua, siendo
solubles en disolventes orgánicos (éter, alcohol, benceno, cloroformo, acetona,...) y además son muy poco densos.
Las funciones biológicas de los lípidos son también diversas:
- Almacenamiento energético (grasas y aceites)
- Estructurales, formando parte de las membranas biológicas (fosfolípidos, glucolípidos y colesterol)
- Reguladoras (hormonas sexuales, vitaminas A, D, E,...).
CLASIFICACIÓN
La clasificación de los lípidos presenta dificultades dada su heterogeneidad química. La clasificación más
frecuente se hace atendiendo a la composición y a las funciones que desempeñan:
ÁCIDOS GRASOS. Están formados por una larga cadena alifática o hidrocarbonada con un grupo carboxilo
(-COOH) en uno de sus extremos. Son compuestos anfipáticos (bipolares), siendo la cadena alifática hidrófoba y
el grupo carboxilo hidrófilo. Los ácidos grasos participan en la síntesis de otros lípidos y constituyen una fuente
de energía para la célula.
ACILGLICÉRIDOS. Son ésteres de glicerina con uno, dos o tres moléculas de ácidos grasos. Son los lípidos más
abundantes en la naturaleza y constituyen elementos de reserva y protección en animales y vegetales. Destacan
por su importancia los triacilglicéridos (grasas y aceites).
CÉRIDOS O CERAS. Son ésteres de monoalcoholes de cadena larga con ácidos grasos también de cadena larga.
Son moléculas completamente insolubles en agua, lo que explica sus funciones protectoras y de revestimiento
(piel, pelo, plumas, epidermis de las hojas, etc.).
LÍPIDOS DE MEMBRANA.
Se incluyen aquí los principales lípidos (si exceptuamos a los ácidos grasos y al colesterol) que forman las
membranas celulares. Podemos distinguir dos grupos:
FOSFOLÍPIDOS. Se denominan a sí por contener un grupo fosfato en su estructura. Están compuestos por un
alcohol, ácidos grasos, ácido fosfórico y en ocasiones otros compuestos polares. Dentro de ellos podemos
distinguir dos grupos:
➢ Glicerofosfátidos. Constituyen la mayor parte de los lípidos de membrana. Son moléculas

anfipáticas que van a ensamblarse de forma específica, constituyendo una bicapa lipídica en las
membranas biológicas.
➢ Esfingofosfátidos. Al igual que los anteriores forman parte de las membranas celulares de las
células animales y vegetales. También son anfipáticas.
GLUCOLÍPIDOS. Estos compuestos abundan en el tejido nervioso, y presentan un azúcar en su estructura.
ESTEROIDES. Son lípidos complejos derivados del esterano. Entre ellos destacan los esteroles y dentro de
estos el colesterol, constituyente importante de las membranas celulares (a las que confiere fluidez) además de
ser el precursor de gran número de moléculas (hormonas sexuales, hormonas adrenocorticales, ácidos biliares y
vitamina D entre otras).
TERPENOS O ISOPRENOIDES. Unión de varias unidades de isopreno. Dentro de ellos destacan las vitaminas
A, E y K, pigmentos como carotenos y xantofilas y aceites esenciales aromáticos (mentol, geraniol,...).
PROSTAGLANDINAS. Derivan de la ciclación de ácidos grasos poliinsaturados de 20 átomos de carbono
-24-
1. ÁCIDOS GRASOS
Los ácidos grasos son los componentes característicos de muchos lípidos y rara vez se encuentran libres en las
células. Químicamente son ácidos carboxílicos de cadena larga que suelen tener un número par de átomos de
carbono, generalmente entre 12 y 24. El hecho de que la mayoría de los ácidos grasos tenga un número par de
átomos de carbono no es casual, sino que se debe al proceso de su biosíntesis, que se realiza mediante la adición
de unidades sucesivas de dos carbonos. En los animales y en las plantas superiores, los ácidos grasos más
abundantes son los que tienen 16 y 18 átomos de carbono.
Monoinsaturados: palmitoleico, oleico.

Poliinsaturados: linoleico, linolénico, araquidónico. Son los llamados ácidos grasos esenciales, que son
necesarios para ciertas funciones que el organismo no puede sintetizar, por lo que deben obtenerse por medio
de la dieta. Si estos se suministran, el organismo humano puede sintetizar el resto de los ácidos grasos que
necesita. Se encuentran sobre todo en el pescado azul, las semillas y frutos secos. A partir de estos se forman
las prostaglandinas, un grupo de moléculas con gran actividad biológica.
Las cadenas de los ácidos grasos pueden ser

saturadas (no tienen dobles enlaces) o insaturadas
(con uno o más dobles enlaces). La presencia de
insaturaciones provoca una torcedura en la cadena
hidrocarbonada que dificulta la formación de
enlaces de Van der Waals. Los ácidos grasos que
presentan insaturaciones tienen puntos de fusión
más bajos, por ello son líquidos a temperatura
ambiente.
-25-
La estructura y propiedades de los ácidos grasos dependen del tipo y la posición de los enlaces que poseen y de
la longitud de la cadena hidrocarbonada.
➢ Presentan una clara bipolaridad: la cadena alifática es hidrófoba, mostrando tendencia a establecer
enlaces de Van der Waals con otras cadenas semejantes. Por el contrario el grupo carboxilo es hidrófilo
y puede unirse a otros grupos similares por
medio de puentes de hidrógeno. Estas
características justifican dos importantes
propiedades de los ácidos grasos:
➢ En medio acuoso la cabeza polar tendrá

afinidad por el agua mientras que la cola
hidrocarbonada evitará el agua, lo que da
lugar a la formación de capas superficiales
de ácidos grasos sobre el agua y de micelas
en el interior.
➢ El punto de fusión asciende cuando aumenta

el número de átomos de carbono que posee la
molécula, debido al incremento que se
produce en el número de enlaces de Van der
Waals que se forman y, por tanto, en la energía que debe suministrarse para romperlos. Por su parte,
la orientación variable de las cadenas insaturadas dificulta la formación de estos enlaces y como
consecuencia el punto de fusión desciende. Este hecho explica que entre los animales homeotermos
(temperatura constante) predominen los compuestos que derivan de los ácidos grasos saturados
mientras que en aquellos en los que la temperatura es variable, abunden los ácidos grasos
insaturados.
2. ACILGLICÉRIDOS:
Son ésteres de glicerina con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos. Son los lípidos más abundantes. Tienen
funciones de reserva y protección en plantas y animales. Vamos a centrarnos en los triacilglicéridos:
TRIACILGLICÉRIDOS
También se denominan triacilgliceroles o

grasas neutras. Son ésteres de glicerina con tres
moléculas de ácidos grasos. Son apolares (no
tienen ningún grupo –OH libre). Si estos son
iguales se denominan triacilglicéridos simples y se
nombran según el ácido graso que contienen
(triestearina, trioleina, tripalmitina, etc.) Cuando
los ácidos grasos son diferentes reciben el
nombre de triacilglicéridos mixtos. Las grasas
naturales son mezclas de simples y mixtos.
A temperatura ambiente, los

triacilglicéridos pueden ser sólidos como los
sebos,mantecas y tocinos de los animales, o
líquidos como los aceites vegetales (semillas de
girasol, aceitunas…), estos últimos son más ricos
en ácidos grasos insaturados que las grasas
animales.
-26-
Debido a que los grupos polares del glicerol (hidroxilos) y de los ácidos grasos (carboxilos) están unidos
mediante enlaces éster, los triacilglicéridos son moléculas apolares y prácticamente insolubles en agua.
Los triacilglicéridos pueden sufrir una hidrólisis que puede ser de dos tipos:
1. Hidrólisis química. Se lleva a cabo en la industria mediante tratamiento con álcalis (NaOH o KOH)
sobre las grasas. Esta hidrólisis da glicerol y las sales sódicas o potásicas de los ácidos grasos,
-27-
conocidas con el nombre de jabones. Debido a ello este proceso se conoce con el nombre de
saponificación (del latín “saponis” = jabón).
2. Hidrólisis enzimática. Se realiza en los seres vivos mediante las enzimas lipasas, dando lugar a
glicerol y tres ácidos grasos. Este proceso se realiza en el tracto digestivo de los animales para
digerir las grasas ingeridas en la alimentación.
Los triacilglicéridos desempeñan las siguientes funciones en los seres vivos:

➢ Son depósitos de energía metabólica muy concentrada, proporcionando más del doble de energía que
la misma cantidad de azúcares o proteínas (9,4 Kcal/g frente a 4,1 Kcal/g). Si utilizásemos azúcares
como elemento de reserva, nuestro peso aumentaría considerablemente dificultando nuestra
movilidad. Los vegetales que no tienen este problema almacenan energía mayoritariamente en forma
de azúcares.
➢ Proporcionan aislamiento térmico y físico. En algunos animales de sangre caliente, las grasas
depositadas debajo de la piel les sirven de aislante contra las temperaturas muy bajas. Las grasas
depositadas alrededor de los órganos delicados de los animales (corazón, riñones, etc.) actúan como
protección frente a los traumatismos.
3. CERAS
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga (palmítico o esteárico) con alcoholes también de
cadena larga (16 a 30 átomos de carbono).
En general son sólidas (puntos de fusión entre 60/100º C) y totalmente insolubles en agua, lo que
explica sus funciones protectoras y de revestimiento:
➢ Las plumas, el pelo y la piel están cubiertos por una capa de cera que los mantiene flexibles,
lubricados e impermeables.
➢ La cubierta cerosa de las hojas y los frutos de las plantas impide la pérdida de agua y los protege
contra los parásitos.
➢ Los panales de las abejas están confeccionados a base de ceras.
-28-
4. FOSFOLÍPIDOS
Son los lípidos más importantes de las membranas biológicas y se presentan ampliamente distribuidos en los
seres vivos. Contienen un ácido fosfórico, un compuesto polar (aminoalcohol) y ácido graso. Dentro de ellos
podemos distinguir dos grupos:
A.- GLICEROFOSFÁTIDOS O FOSFOGLICÉRIDOS O FOSFOACILGLICÉRIDOS
La mayor parte de los lípidos de las

membranas biológicas pertenecen a este
tipo. Su estructura es muy parecida a la
de los triacilglicéridos, aunque en este
caso uno de los grupos alcohol de la
glicerina está esterificado por una
molécula de ácido fosfórico (H3PO4); a
este compuesto se le denomina ácido
fosfatídico. El grupo fosfato de los
glicerofosfátidos puede estar
esterificado por un compuesto polar
como una base nitrogenada
(etanolamina, colina) un aminoácido
(serina), etc., dando lugar por ejemplo a
la foafatidiletanolamina (cefalina),
fosfatidilcolina (lecitina),
fosfatidilserina, fosfatidilinositol, etc.
Son moléculas de naturaleza anfipática, con una cabeza polar o hidrófila (ácido fosfatídico + base
nitrogenada) y una cola apolar o hidrófoba (cadenas de los ácidos grasos). Esta bipolaridad hace que en medio
acuoso los glicerofosfátidos formen espontáneamente bicapas lipídicas que tienden a cerrarse sobre sí mismas
formando vesículas, enfrentando sus extremos apolares y quedando en contacto con el agua sus extremos
polares.
Ejemplo de la fosfatidilcolina (lecitina). La lecitina de soja es un reconstituyente del sistema nervioso. Se

extrae de la grasa de la legumbre de soja.
ÁCIDO FOSFATÍDICO
La función que desempeñan los glicerofosfátidos en los seres vivos es estructural, ya que la bicapa
lipídica es la estructura básica de todas las membranas biológicas.
-29-
B.- ESFINGOFOSFÁTIDOS
Forman parte de las membranas celulares animales y vegetales. Al igual que en los fosfolípidos cabe resaltar su
carácter polar.
La base estructural que los forma es un compuesto llamado ceramida (esfingosina + ácido graso). Cuando esta
ceramida se une con una molécula de ácido fosfórico y una base nitrogenada tenemos un esfingofosfátido. En la
esfingomielina, que forma parte de las vainas de mielina segregadas por las células de Schwann, la base
nitrogenada es la colina.
5. GLUCOLÍPIDOS
-30-
Son lípidos que resultan de la unión de una ceramida (esfingosina + ácido graso) y un glúcido mediante
enlace O-glucosídico. La parte glucídica queda orientada hacia el exterior de la membrana plasmática y es un
componente fundamental del glucocálix, donde actúa en el reconocimiento celular y como receptor antigénico. Se
encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas citoplasmáticas de todas las células,
especialmente de las neuronas del cerebro. Los glucolípidos pueden dividirse en dos grandes grupos:
➢ Cerebrósidos. En ellos el azúcar es una hexosa (glucosa o galactosa). Son especialmente abundantes
en las células del sistema nervioso y en las vainas mielínicas de las fibras nerviosas.
➢ Gangliósidos. El azúcar es un oligosacárido complejo (ramificado). Abundan en la superficie externa

de las membranas celulares de las células nerviosas.
6. ESTEROIDES
Son derivados del hidrocarburo tetracíclico saturado esterano o ciclopentano perhidrofenantreno. Los
esteroides se diferencian entre sí en los sustituyentes e insaturaciones en los anillos del esterano.
-31-
Entre los esteroides cabe destacar los esteroles (grupo –OH en C3),
y dentro de estos el colesterol, que además tiene una cadena
hidrocarbonada (8 carbonos) en el C17. El colesterol es un
componente muy importante en las membranas celulares, a las que
confiere fluidez. Es esencial para el crecimiento de las células de
organismos superiores. Asimismo es el precursor de gran número de
moléculas, entre las que destacan:
Femeninas, como la estrona, el estradiol, que se forman en los ovarios y que participan en la
Hormonas regulación del ciclo ovárico y en la aparición de los caracteres sexuales secundarios.
sexuales Masculinas, como la testosterona, que se forma en los testículos y que es responsable de la
aparición de los caracteres sexuales secundarios masculinos
Hormonas Como la aldosterona que interviene en el mantenimiento del equilibrio iónico y del volumen de
adrenocorticales líquido extracelular aumentando la reabsorción renal de Na, Cl y bicarbonato y el cortisol
(glándulas (metabolismo de glúcidos), que provoca la formación de glucosa y glucógeno a partir de
suprarrenales) proteínas y grasas.
Principales componentes de la bilis, cuya función es emulsionar las grasas en el intestino,

Ácidos biliares.
facilitando la degradación de estas por la lipasa pancreática, lo que permitirá su posterior
absorción.
Vitamina D o Regula el metabolismo del P y Ca en los vertebrados. Su carencia provoca el raquitismo (al
colicalciferol o impedir la correcta mineralización de los huesos) y osteomalacia en adultos. Se encuentra en
antirraquítica el atún, salmón y caballa (pescados grasos), champiñones. También en el queso y en la yema de
huevo, pero en pequeñas cantidades.
-32-
COLESTEROL: forma parte de las membranas celulares de los animales, en las que regula su fluidez. Es una
molécula anfipática, con una región hidrófila pequeña, representada por el grupo hidroxilo, y una región
hidrófoba, que es el resto de la molécula. Es una molécula voluminosa y rígida que se sitúa entre los fosfolípidos
de la bicapa que constituye la membrana y reduce su movilidad, por lo que disminuye la fluidez de ésta.
En el plasma sanguíneo se encuentra formando lipoproteínas. Se puede ingerir en la dieta (colesterol exógeno),
pero también se sintetiza en el hígado (colesterol endógeno) a partir del escualeno. Es el precursor de otros
esteroides.
El colesterol se considera el principal causante de las enfermedades cardiovasculares. Este hecho guarda
relación directa con un elevado consumo de grasas de origen animal (carnes rojas, embutidos, leche, huevos, etc)
que caracteriza la dieta de las sociedades con un alto nivel de desarrollo.
El colesterol circula por la sangre unido a ciertas proteínas plasmáticas. Las lipoproteínas así constituidas son de
varias clases. Una de ellas, la LDL, tiene tendencia a depositarse en la cara interna de la pared de los vsos
sanguíneos, pudiendo llegar a provocar su obstrucción y originar enfermedades como la aterosclerosis,
trombosis, arteriosclerosis, etc. Por el contrario, otras lipoproteínas (HDL) se encargan de retirar el colesterol
sanguíneo y conducirlo al hígado, donde puede ser eliminado por vía biliar. Esto es lo que se conoce como
colesterol malo y colesterol bueno, aunque en realidad lo único que varía son las proteínas asociadas a él. El
consumo de grasas saturadas favorece la formación de lipoproteínas LDL. Por el contrario, las grasas
insaturadas, sobre todo las poliinsaturadas, tienen un efecto beneficioso sobre el descenso de los niveles en
sangre de colesterol, ya que favorecen la formación de HDL. De este modo, las dietas ricas en grasas saturadas
son menos recomendables que aquellas en las que abundan las insaturadas (aceites vegetales y derivados,
pescado azul…). Parece ser que existen otros factores que incrementan los niveles de HDL en sangre, entre los
cuales figuran la práctica habitual de ejercicio físico.
7. ISOPRENOIDES o TERPENOS
Son polímeros del hidrocarburo isopreno (2-metil.1,3-butadieno). Estos lípidos pueden ser moléculas lineales o
cíclicas, y algunos presentan estructuras de ambos tipos. En este tipo de moléculas aparecen enlaces conjugados
que pueden ser excitados por la luz o la temperatura. Al cambiar su posición emiten una señal. Por ello, estas
moléculas están relacionadas con la percepción de estímulos lumínicos o químicos. Entre los isoprenoides más
importantes están las vitaminas liposolubles A, E y K.
Según el número de isoprenos que constituyen el polímero podemos distinguir:
➢ Monoterpenos (2 isoprenos). Poseen olores y sabores característicos y son componentes de los

aceites esenciales de muchas plantas. Entre ellos está el geraniol (geranio), limoneno (limón), mentol
(menta), pineno (pino), alcanfor (alcanforero), etc.
➢ Diterpenos (4 isoprenos). Entre estos destaca el fitol, que es un componente de la molécula de

clorofila. También las vitaminas A, E y K.
➢ Triterpenos (6 isoprenos), como el escualeno, precursor en la biosíntesis del colesterol.
➢ Tetraterpenos (8 isoprenos). Los más importantes son las xantofilas y carotenos que son pigmentos
amarillos y anaranjados respectivamente que absorben energía luminosa de distinta longitud de onda
a la de la clorofila. El B-caroteno es el precursor de la vitamina A.
➢ Politerpenos (miles de unidades de isopreno). Entre ellos destaca el caucho, jugo lechoso que se
obtiene de diversas plantas cauchíferas (Hevea brasiliensis) y que se emplea en la fabricación de
neumáticos (75%), en las industrias del calzado (tacones y suelas), juguetera y de confección
(prendas impermeables) y el látex
-33-
8. PROSTAGLANDINAS
Fueron descubiertas en 1930 por el sueco Euler en secreciones prostáticas, de ahí su nombre. Hoy en día se
sabe que son producidas por casi todos los tejidos, independientemente del sexo. Derivan de la ciclación de
ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos, como el araquidónico. Regulan actividades metabólicas en las
células donde se producen, por lo que tienen acción local.
Las funciones generalmente están relacionadas con procesos inflamatorios con dolor, fiebre, edemas y
enrojecimiento.
- Estimulan la contracción de la musculatura lisa y la producción de mucus en las paredes del estómago y
del intestino.
- Intervienen en la coagulación sanguínea.
- Activan la respuesta inflamatoria, causante de fiebre, dolor, rubor y edema.
- Algunas funcionan como vasodilatadores, regulando la presión sanguínea.
- Su producción se inhibe con la presencia del ácido acetilsalicílico. La aspirina es un antiagregante
plaquetario, reduce la temperatura corporal y la inflamación y disminuye el mucus gástrico, que son
acciones opuestas a las de las prostaglandinas. Por ello la aspirina inhibe la síntesis de prostaglandinas.
6. PROTEÍNAS
Las proteínas (del griego “proteios” = primario) son los componentes moleculares más abundantes (50 % del peso
seco) de los seres vivos después del agua, además de intervenir en gran cantidad de procesos biológicos
(estructurales, enzimáticos, defensivos, transporte, movimiento,...). Desde el punto de vista químico son
polímeros lineales de unas unidades básicas denominadas aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
AMINOÁCIDOS.
Son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo H

(-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un átomo de carbono α, al que también se unen |
un –H y una cadena lateral –R, de mayor o menor complejidad, que difiere de unos NH2 - C - COOH
aminoácidos a otros. |
R
Entre las propiedades más destacadas de los aminoácidos podemos citar:
➢ Sólidos cristalinos.
➢ Punto de fusión elevado.
➢ Solubles en agua.
➢ Isomería.
➢ Tienen un comportamiento químico anfótero.
➢ Actividad óptica
De estas cinco propiedades, merecen un comentario especial las dos últimas:
1. ISOMERÍA. (ESTEROISOMERÍA)
Con la excepción de la glicina, el carbono α, de todos los aminoácidos proteicos es asimétrico, y la

presencia de carbonos asimétricos proporciona a los aminoácidos actividad óptica, pudiendo aparecer formas
dextrógiras (+) y levógiras (-).
-34-
Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el L-aminoácido D-aminoácido

espacio, de forma que el grupo -COOH quede hacia arriba, el
grupo –NH2 queda situado hacia la derecha, mientras que, si se COOH COOH
| |
encuentra hacia la izquierda, poseerá una configuración L
NH2 - C - H H - C - NH2
(recordemos que la disposición L o D, al igual que ocurría en los
| |
glúcidos, es independiente de la actividad óptica). R R
En la naturaleza, todos los aminoácidos proteicos pertenecen a la serie L. Esto se debe a que las
proteínas se forman por acción de enzimas que sólo insertan L-aminoácidos en la cadena proteica.
2. ACTIVIDAD ÓPTICA.
Por la presencia del carbono asimétrico. Si desvían el plano de polarización hacia la derecha son dextrógiros(+) y
si lo hacen hacia la izquierda son levógiros (-).
3. COMPORTAMIENTO QUÍMICO (ANFÓTERO).
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse
dependiendo del pH, como un ácido (el grupo –COOH libera protones al medio quedando como –COO-), como una
base (los grupos –NH2 captan protones quedando como –NH3+) o como un ácido y una base a la vez.
+ H 0 H - H
| | |
NH3+ - C - COOH  NH3+ - C - COO-  NH2 - C - COO-
| | |
R R R
Aquel valor de pH para

el cual la carga neta de
un aminoácido es 0 se
denomina punto
isoeléctrico (pI); si en
estas condiciones
sometemos a un
aminoácido a la acción
de un campo eléctrico,
este no emigraría hacia
ningún polo. Es
característico para
cada aminoácido (Gly =
5,97, Ala = 6,02, Leu =
5,98).
-35-
4. CLASIFICACIÓN.
Según la naturaleza de la cadena lateral R podemos distinguir cuatro grupos de aminoácidos:

➢ Aminoácidos con grupo R no polar. Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Prolina
(Pro), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Triptófano (Trp).
➢ Aminoácidos con R polar sin carga a pH 7. Glicina (Gly), Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina
(Cys), Tirosina (Tyr), Asparagina (Asn) y Glutamina (Gln).
➢ Aminoácidos ácidos, con carga - a pH 7. Ácido aspártico (Asp) y Ácido glutámico (Glu).
➢ Aminoácidos básicos, con carga + a pH 7. Lisina (Lys), Arginina (Arg) e Histidina (His).
Aminoácidos esenciales: los organismos humanos no son capaces de sintetizarlos y deben ser ingeridos en la
dieta. En el hombre son 8: val, leu, ileu, trp, phe, met, thr y lys.
Los organismos autótrofos sí son capaces de sintetizar todos los aminoácidos proteicos.
-36-
EL ENLACE PEPTÍDICO.
El enlace peptídico es un enlace de tipo amida secundaria o amídico (-CO-NH-) que se forma entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la liberación de una molécula de agua. El
término oligopéptido se emplea para designar a moléculas formadas por menos de diez aminoácidos (dipéptido,
tripéptido, tetrapéptido,...), mientras que se utiliza el de polipéptido si el número de aminoácidos es superior a
diez; se reserva el término proteína para los casos en que los péptidos tienen más de cincuenta aminoácidos.
Las proteínas son polipéptidos que tienen una masa molecular de 5000 u.m.a. Frecuentemente, las
proteínas están constituidas por más de una cadena polipeptídica.
El enlace peptídico C-N presenta un carácter parcial de doble enlace debido a la estabilización por
resonancia que se produce. Este hecho confiere rigidez al enlace (los átomos se encuentran en el mismo plano) y
no permite movimientos de rotación entre estos átomos, lo que limita las posibilidades de plegamiento de la
cadena y, por tanto, las configuraciones posibles. No obstante, los enlaces N-Cα, y C-Ccarbonílico de las mismas
cadenas sí poseen libertad de rotación, lo que permite multitud de posibles conformaciones.
El oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del amino se sitúan en lados opuestos del enlace, es decir,
presentan configuración trans.
-37-
El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas, enzimas hidrolíticos presentes en
los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.
La variabilidad de las proteínas observada de unos seres vivos a otros se debe al número y a la
disposición que pueden adoptar los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. A modo de ejemplo, con
estos 20 aminoácidos se podrían formar 203 = 8,000 tripéptidos diferentes.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. La
estructura de las proteínas es la configuración o conformación que adopta dicha cadena en el espacio al
establecerse enlaces e interacciones entre los radicales de las cadenas y con el medio. A pesar de las
teóricamente múltiples posibilidades de plegamiento que poseen, la mayoría de las proteínas se pliegan
adoptando una única conformación. Tal conformación responde a cuatro niveles de plegamiento, cada uno de los
cuales se construye a partir del nivel anterior. A estos niveles se les denomina, respectivamente, estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria. Representa el primer nivel de

plegamiento y responde a la configuración espacial
más estable que adopta una cadena polipeptídica en
función del número, la secuencia y la naturaleza de
los aminoácidos que la componen. En la cadena
polipeptídica se suceden consecutivamente tres
tipos de enlaces: N-Cα, , Cα-Ccarbonílico y Ccarbonílico -N
(este último es el enlace peptídico). Los dos
primeros poseen libertad de rotación (la molécula
puede girar según el eje del enlace), lo que puede ➢ 3,6 aminoácidos/ vuelta
dar lugar a multitud de conformaciones posibles. En ➢ P.H. intracatenarios
cambio, no se pueden efectuar torsiones en el ➢
(1,5,9,13).
Radicales hacia exterior
enlace peptídico.
La estructura secundaria Es la disposición de la

secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el
espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces adquieren una
disposición espacial estable llamada estructura
secundaria. Mediante estudios de difamación de rayos X
se ha determinado que la estructura primaria de los
péptidos se pliega según dos estructuras secundarias
posibles, denominadas α-hélice y β-laminar u hoja plegada,
respectivamente.
• La ordenación α-hélice sería comparable a la hélice que

describe un muelle. La hélice formada se estabiliza gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre espiras
consecutivas. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan situadas hacia el exterior de la hélice. Es típica
de las α –queratinas (piel, cabello, uñas, plumas)
-38-
• La ordenación β-laminar o de hoja plegada sería

comparable al fuelle de un acordeón. La cadena
polipeptídica describe longitudinalmente un zig-zag.
De modo que tramos de cadenas que discurren en el
mismo sentido (paralelas), o en sentido contrario
(antiparalelas), se enfrentan estableciendo enlaces
de hidrógeno entre ellas que estabilizan esta
ordenación. Las cadenas laterales de los aminoácidos
se encuentran situadas por encima y por debajo del
plano en zig-zag de la lámina plegada. Esta ordenación
forma grandes regiones en la mayoría de las
proteínas globulares, constituyendo una especie de
trama laminar sobre la que se construye la proteína.
Estructura terciaria. Es la configuración espacial definitiva que adopta la estructura secundaria de la proteína.
Es debida a las interacciones que se establecen entre diversos puntos de la cadena polipeptídica:
➢ Puentes de hidrógeno entre residuos de aminoácidos polares con el H2O y con otros grupos polares.
➢ Fuerzas de Van der Waals entre los restos apolares de aminoácidos.
➢ Interacciones iónicas que generan atracciones o repulsiones entre restos de aminoácidos con cargas
distintas o iguales.
➢ Puentes disulfuro, enlaces covalentes que se establecen entre restos de cisteina (-SH).
➢ Interacciones hidrofóbicas de restos (R) de aminoácidos hidrófobos que tenderán a alejarse del
H2O forzando cambios en la estructura.
Existen dos tipos de estructura terciaria:
-Conformación globular: la estructura

secundaria se pliega y adopta una forma
compacta más o menos esférica. Las
proteínas globulares son solubles y
desempeñan funciones dinámicas. Ej., la
mioglobina.
-Conformación fibrosa: la estructura
secundaria no se pliega y la proteína tiene
forma alargada. Son insolubles y realizan
funciones estructurales. Ej., la fibroína de la
seda o colágeno.
-39-
Estructura cuaternaria. Muchas proteínas de

gran tamaño están formadas por la asociación de
varias cadenas polipeptídicas iguales, semejantes
o distintas. Estas subunidades o protómeros se
pueden ensamblar para formar proteínas
complejas. Esta estructura se mantiene gracias a
la existencia de múltiples interacciones débiles
entre cadenas laterales de aminoácidos
pertenecientes a distintas cadenas. Ej: la
hemoglobina (2 α + 2β). La existencia de
proteínas con más de una subunidad proporciona
una serie de ventajas:
➢ Reduce la cantidad de información

genética.
➢ Los enlaces débiles permiten el ensamblaje o la disgregación, pudiendo mantener una proteína activa
o inactiva sin necesidad de tener que volverla a sintetizar (la síntesis de proteínas consume gran
parte de los recursos energéticos de la célula).
➢ Durante el ensamblaje se pueden desechar las unidades defectuosas.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
Las propiedades de las proteínas están estrechamente relacionadas con su estructura. Asimismo, la diferencia
de propiedades entre las distintas proteínas pueden deberse a las diferencias en su estructura:
Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua mientras que las globulares generalmente son
solubles en medios acuosos, ya que las cargas positivas o negativas de sus restos interaccionan con los dipolos de
las moléculas de agua. La solubilidad depende del tamaño y forma de la molécula, de la disposición de los restos o
cadenas laterales, del contenido en electrolitos y del pH del medio. En disolución, las proteínas forman
soluciones coloidales muy viscosas. Dispersiones coloidales.
Desnaturalización. La conformación de las proteínas puede alterarse por acción

del calor o pH extremos, lo que provoca la rotura de los enlaces débiles (puentes
de H y otros enlaces débiles) que mantienen las estructuras secundaria y
terciaria originales. Se dice entonces que la proteína se desnaturaliza. Las
proteínas, inicialmente globulares, adoptan una forma lineal y fibrosa. Si la
desnaturalización es breve y suave, la proteína puede recuperar de nuevo la
conformación original al restablecer las condiciones iniciales. Por el contrario, si
el cambio es drástico y persistente, la desnaturalización se hace irreversible, las
largas moléculas fibrosas se entrecruzan y amontonan y la proteína se coagula
haciéndose insoluble. Cuando esto sucede en una disolución coloidal de proteínas
ésta pasa del estado de sol (líquido) al estado de gel (semisólido), como ocurre a
la clara del huevo cuando se cuece.
Especificidad. No existen dos organismos que tengan exactamente las mismas proteínas y las diferencias entre
éstas son mayores cuanto menor es el parentesco evolutivo. Así, el conjunto de proteínas de un individuo
constituye un mosaico específico y exclusivo de ese individuo que lo diferencia de los demás y que tiene, entre
otras consecuencias, los problemas de rechazo en el trasplante de órganos. Por otra parte cada proteína
desempeña una función específica. La función de una proteína depende de su estructura tridimensional; una
proteína no puede desempeñar su función si no tiene la forma adecuada para hacerlo o no puede unirse de forma
complementaria a otras moléculas sobre las que debe actuar.
-40-
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en la célula. Desempeñan un papel clave en
casi la totalidad de los procesos biológicos. La importancia de las proteínas estriba en la enorme cantidad de
funciones que desempeñan, de ahí su gran diversidad, y en la calidad de tales funciones. Entre éstas podemos
citar:
FUNCIONES ENZIMÁTICAS O CATALÍTICAS
Las enzimas son proteínas fabricadas por la propia célula para regular su metabolismo; aumentan la
velocidad de las reacciones sin alterarse en el transcurso de éstas. Un ejemplo de enzima es la sacarasa, que
actúa hidrolizando la sacarosa y descomponiéndola en glucosa más fructosa.
FUNCIONES HORMONALES
Algunas hormonas son también de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (metabolismo de la
glucosa). Las hormonas, a diferencia de las enzimas, son fabricadas por células glandulares y transportadas por
la sangre para actuar sobre otras células del organismo.
FUNCIONES DEFENSIVAS E INMUNOLÓGICAS
Muchas proteínas desempeñan funciones protectoras en el organismo, como ocurre con las mucinas
(función bactericida), que son proteínas mucosas de la pared de los aparatos digestivo y respiratorio. Sin
embargo, los anticuerpos son las proteínas (inmunoglobulinas o anticuerpos) de defensa más importantes de la
sangre. Éstos se forman como respuesta a la presencia de sustancias extrañas al organismo, los antígenos, a los
que aglutinan o precipitan. Ej., la trombina y el fibrinógeno, que participan en procesos de coagulación sanguínea.
FUNCIONES DE TRANSPORTE
Entre muchos ejemplos posibles destaca la hemoglobina, que transporta el oxígeno por la sangre de los
vertebrados, y la mioglobina, que realiza la misma función en los músculos. La hemocianina es el pigmento
-41-
respiratorio de los crustáceos y los moluscos. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
mitocondrial.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la linfa y la sangre desde el intestino hasta el hígado, los músculos y las
membranas celulares.
FUNCIONES ESTRUCTURALES
Algunas glicoproteínas forman parte de las membranas celulares y desempeñan funciones muy
importantes, como transportar sustancias y actuar como receptoras de hormonas y de neurotransmisores. El
colágeno es una proteína fibrosa que se encuentra en la sustancia intercelular de los tejidos conjuntivo,
cartilaginoso y óseo, formando, además, los tendones. La queratina es un elemento constituyente de las uñas,
pelos, escamas de los reptiles, plumas de las aves, etc. La elastina (paredes de los órganos), la actina del
citoesqueleto y las histonas (constituyen los cromosomas).
FUNCIONES HOMEOSTÁTICAS
Las proteínas intracelulares y del medio interno participan en el mantenimiento del equilibrio osmótico.
Además, dado su carácter anfótero pueden actuar como tampones y ayudan a mantener constante el pH.
FUNCIONES CONTRÁCTILES
La actina y la miosina, que son filamentos proteicos, son constituyentes de las miofibrillas musculares y
responsables de la contracción muscular.
FUNCIONES DE RESERVA
Almacenan aminoácidos, que serán utilizados como nutrientes durante el desarrollo embrionario. Aunque
no sea una función específica, también pueden realizarla proteínas, como la ovoalbúmina de la clara de huevo o la
caseína de la leche.
6.1. LAS ENZIMAS
En el laboratorio existen dos formas de acelerar una reacción química:

➢ Aumentar la temperatura
➢ Añadir un catalizador, sustancia que aumenta la velocidad de la reacción.
En los seres vivos, un aumento de temperatura podría provocar la muerte, por lo que se opta
por el concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas que desempeñan esta
función son las enzimas. Las enzimas son, con la excepción de las ribozimas, proteínas globulares que
catalizan las reacciones químicas en los seres vivos y que tienen una serie de propiedades:
➢ No se alteran durante la reacción.

➢ No afectan al equilibrio de una reacción, sino que simplemente favorecen que la misma
cantidad de producto se obtenga en menos tiempo.
➢ Son específicas al actuar sobre un único sustrato.
-42-
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Según su estructura, podemos diferenciar dos tipos de enzimas:
1. Enzimas exclusivamente proteicas, formadas por una o más cadenas polipeptídicas.

2. Holoenzimas, compuestas de una parte proteica (apoenzima) + cofactor, que puede estar
formado por un elemento metálico o una molécula orgánica compleja; si esta última se
halla unida por enlaces covalentes a la fracción proteica se le denomina grupo
prostético; si el enlace no es covalente, recibe el nombre de coenzima.
Enzimas proteicas
Apoenzima (parte proteica)

Elemento metálico (Fe,
Holoenzimas
Mg, Zn...)
Coenzima (enlace
Cofactor
no covalente)
Molécula orgánica compleja
Grupo
prostético
(enlace
covalente)
C.- ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En toda reacción química se

produce una transformación de unas
sustancias iniciales, denominadas
reactivos o sustratos (S), en unas
sustancias finales o productos (P). Esta
transformación requiere un paso
intermedio en el cual el reactivo se active,
de forma que sus enlaces se debiliten y se
favorezca su ruptura, este paso
intermedio recibe el nombre de complejo
activado y requiere un aporte de energía
(generalmente en forma de calor) que se
conoce como energía de activación. Las
enzimas, como catalizadores que son,
actúan disminuyendo esa energía de
activación.
-43-
En cualquiera de las reacciones catalizadas, la enzima [E] y el sustrato [S] forman un

complejo enzima-sustrato [E-S] que, tras la acción enzimática, da lugar al producto final [P] y a la
enzima [E] que puede volver a reutilizarse.
La unión enzima-sustrato se debe a fuerzas intermoleculares débiles, lo que posibilita que

esta unión se pueda romper con facilidad tras la acción enzimática. Dicha unión tiene lugar en una
zona específica de la enzima denominada centro activo, que generalmente constituye una pequeña
parte de la molécula de la enzima. Posee una estructura tridimensional en forma de hueco,
generalmente hidrófobo, donde actúan las cadenas laterales de los aminoácidos con poder catalítico.
Estas cadenas pueden pertenecer a aminoácidos que estén muy separados en la secuencia que forma
la estructura primaria. Por ejemplo, en una enzima formada por 100 restos de aminoácidos, puede
darse el caso de que los que poseen poder catalítico pueden ocupar las posiciones 5, 23, 56, 57 y 98,
situándose en el centro activo gracias al plegamiento de la cadena polipeptídica.
Existen dos teorías para explicar la unión del enzima al sustrato:
1. La hipótesis de la llave-cerradura (Fischer) sugería que el centro activo y el sustrato eran exactamente
complementarios.
2. La hipótesis del ajuste inducido (Koshland), que en la actualidad es la más aceptada, sugiere que el centro
activo y el sustrato sólo son totalmente complementarios tras la unión del sustrato.
-44-
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad de una enzima depende de cierto número de factores, entre los que s encuentran
la temperatura, el pH, la concentración de sustrato, los activadores, los inhibidores, etc.
Temperatura
Si a una reacción enzimática se suministra energía en forma de calor, ésta es transformada

en energía cinética al ser captada por las moléculas aumentando su movilidad y, por tanto, el número
de encuentros intermoleculares entre la enzima [E] y el sustrato [S].
Si la temperatura es excesiva la enzima se desnaturaliza, de forma que puede perder su

centro activo, lo que paralizaría la actividad enzimática.
Las enzimas presentan una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima
y que representa el punto de equilibrio entre el incremento de velocidad por colisión y la pérdida de
actividad por desnaturalización. Para las enzimas humanas esta temperatura óptima está próxima a
los 37º. Para la mayoría de las plantas es inferior.
pH
Todas las enzimas tienen dos valores límite de pH entre los cuales son efectivas. Traspasados
estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar. Entre estos dos límites existe un pH
óptimo con el cual la enzima posee una máxima eficacia; este depende de su lugar de acción, por
ejemplo, las enzimas del estómago (donde está presente el HCl) tienen un pH óptimo próximo a 2,
mientras que las enzimas intestinales lo tienen en torno a 7,5.
-45-
Concentración de sustrato
En una reacción enzimática, al incrementar la concentración de sustrato, para una

concentración de enzima constante, se produce una aumento de la velocidad de reacción. Esto es
debido a que al abundar más las moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de encuentro entre el
sustrato y la enzima.
Si la concentración del sustrato es excesiva, la velocidad de reacción no aumentará, debido a

que se produce una saturación de las enzimas, que se hallan todas en forma de complejo E-S. Este
hecho llevó a Michaelis y Menten a formular la ecuación siguiente:
[S]
V = Vmax . -------------
[S] + Km
En la ecuación de Michaelis-Menten se pone de manifiesto que la velocidad de reacción (V)

depende de la concentración de sustrato [S], de la velocidad máxima (V max) que se puede alcanzar con
una determinada concentración de enzima y de la denominada constante de Michaelis-Menten, KM,
que depende de la afinidad que hay entre la enzima y el sustrato. La constante KM es igual a la
concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción corresponde a la mitad de la velocidad
máxima.
-46-
Inhibidores
Los inhibidores (I) son sustancias que disminuyen la
actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden
completamente la actuación de la misma. La inhibición puede ser
de dos tipos: irreversible y reversible.
1. La inhibición irreversible tiene lugar cuando la unión
enzima-inhibidor [E-I] es covalente alterándose de forma
permanente el centro activo de la enzima y por tanto
inutilizándola, p. ej. , el cianuro (CN-) se une
irreversiblemente al centro activo del enzima citocromo
oxidasa.
2. La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza

el centro activo, sino que sólo se impide temporalmente su
funcionamiento. Existen dos formas: competitiva y no
competitiva.
➢ Los inhibidores competitivos tienen una estructura

similar al sustrato y compiten con él por su unión al
centro activo del enzima. Si se fija el inhibidor la
enzima no puede actuar, como haría con el sustrato.
Esta inhibición se puede eliminar por un aumento en
la concentración de sustrato.
➢ La inhibición no competitiva se produce cuando el inhibidor se une a un lugar de la enzima distinto al
centro activo, al que sin embargo distorsiona impidiendo el acceso del sustrato al centro activo. Esta
inhibición no se puede revertir aumentando la concentración de sustrato.
Activadores
Algunas enzimas necesitan activadores para completar la relación estructural entre el centro activo y el
sustrato, p. ej. , se requieren iones cloruro (Cl-) para la actividad de la amilasa salival (ptialina).
LAS VITAMINAS
Las vitaminas son compuestos orgánicos que, a pesar de que sólo se presentan en pequeñisimas cantidades, son
imprescindibles para la vida. Los animales, en general, no somos capaces de sintetizarlas o lo hacemos en
cantidades insuficientes, por lo que debemos de obtenerlas a partir de los alimentos, a veces como provitaminas
que posteriormente se transforman en vitaminas.
El nombre de vitamina hace referencia a que son moléculas vitales y a que la primera que se aisló (B1) poseía un
grupo amino (actualmente sabemos que no todas poseen grupos amino). Las vitaminas son coenzimas o
componentes de coenzimas (molécula orgánica que se unía mediante interacciones débiles a las enzimas y sin las
cuales estas no podían funcionar) que se regeneran cuando finaliza la reacción en la que intervienen.
La carencia extrema de vitaminas, denominada avitaminosis, provoca la aparición de enfermedades muy graves,
incluso mortales, como la pelagra o el escorbuto. Se habla de hipovitaminosis si la carencia es parcial y de
hipervitaminosis si existe un exceso de una vitamina.
La clasificación de las vitaminas, debido a la gran variedad en su composición química, se hace atendiendo a su
solubilidad en hidrosolubles (complejo B, C) y liposolubles (A, D, E y K). Esta clasificación nos da una idea del tipo
de alimentos en los que se encuentran y de la dificultad que puede crear la acumulación de las liposolubles al no
poder excretarse por la orina frente a las hidrosolubles, cuyo acumulo no produce toxicidad aparente.
-47-
7. ÁCIDOS NUCLEICOS
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS:
Los ácidos nucleicos son polímeros formados por la unión de unidades básicas denominadas nucleótidos unidos
mediante enlaces fosfodiéster. Son las biomoléculas responsables de las funciones de los seres vivos, ya que
contienen los mensajes y las instrucciones para llevar a cabo todos los procesos vitales.
Al hidrolizar por completo los ácidos nucleicos obtenemos bases nitrogenadas, aldopentosas y ácido fosfórico. La
hidrólisis parcial produce también nucleósidos, formados por la unión de una base y una pentosa.
Las BASES NITROGENADAS pueden ser de dos tipos:
➢ Bases púricas: derivadas de la purina. Son dos, adenina y guanina.

➢ Bases pirimidínicas: derivadas de la pirimidina. Son tres: citosina, timina (ADN) y uracilo (ARN).
Las PENTOSAS que aparecen en los ácidos nucleicos son:
➢ Ribosa (B-D-ribofuranosa). En el ARN

➢ Desoxirribosa (B-D-desoxirribofuranosa). En el ADN
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NUCLEÓSIDOS.
Se forman mediante la unión de una ribosa o desoxirribosa con una base nitrogenada, mediante un enlace N-
glicosídico entre el C 1' de la pentosa y el N 1 de la base nitrogenada (si ésta es pirimidínica) o el N 9 (si es
púrica).
Los nucleósidos se nombran añadiendo la terminación -osina al nombre de la base púrica, o la terminación -idina
para el caso de las bases pirimidínicas.
NUCLEÓTIDOS.
Resultan de la unión de un nucleósido

y una molécula de ácido fosfórico a
través del grupo -OH del C 5 de la
pentosa, mediante un enlace
fosfodiéster (enlace entre cualquier
OH de la pentosa, generalmente 5´o
3´, cib el ácido fosfórico). Se dice
que son ésteres fosfóricos de los
nucleósidos.
Los nucleótidos se nombran quitando

la " a " final del nombre del
nucleósido y añadiendo el término 5'-
monofosfato. Además de actuar
como monómeros de los ácidos
nucleicos, los nucleótidos llevan a
cabo otras funciones importantes en
la célula:
- Son portadores de la energía química, como por ejemplo el ATP o el GTP.

- Son componentes de cofactores enzimáticos, como en el caso del CoA, en el que parecen actuar como
asidero de fijación que ayuda a tirar del sustrato para colocarlo en el centro activo del enzima.
- Son intermediarios de la comunicación celular, como los AMPc o adenilciclasas, que actúan en el interior
de la célula, provocando en ella cambios adaptativos.
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Además de actuar como monómeros de los ácidos nucleicos, los nucleótidos llevan a cabo otras funciones
importantes en la célula:
- Son portadores de la energía química, como por ejemplo el ATP, GTP….
- Son componentes de cofactores enzimáticos, como el coenzima A, en el que parecen actuar como asidero de
fijación que ayuda a tirar del sustrato para colocarlo en el centro activo del enzima.
- Son intermediarios de la comunicación celular, como los AMP cíclicos, que actúan en el interior de la célula
provocando en ella cambios adaptativos.
A) SUSTANCIAS QUE INTERVIENEN EN LAS REACCIONES EN LAS QUE HAY

TRANSFERENCIA DE ENERGÍA:
Estas moléculas actúan captando energía en aquellos procesos químicos en los que se produce y cediéndola en los
que se necesita. En general, se trata de nucleótidos o derivados de nucleótidos. Así, por ejemplo:
- ATP (adenosín 5´trifosfato): adenina, ribosa y 3 fosfatos.
- ADP (adenosín 5´difosfato): adenina, ribosa y 2 fosfatos.
La hidrólisis del enlace entre los dos últimos fosfatos en el ATP según la reacción:
Esta reacción genera 7 Kcal/mol. El proceso inverso es capaz de almacenar las mismas 7 Kcal/mol. De esta forma
la energía es transportada de aquellos procesos donde se produce a aquellos en los que se necesita.
B) COENZIMAS QUE INTERVIENEN EN LAS REACCIONES EN LAS QUE HAY

TRANSFERENCIA DE ELECTRONES:
Estas moléculas, en su estado oxidado, captan electrones de aquellas sustancias que se oxidan, reduciéndose, y
los ceden a aquellas sustancias que se reducen, oxidándose. De esta forma, los electrones son transportados de
unas moléculas a otras. Entre ellos están:
- NAD+ / NADH (Nicotinamín adenín dinucleótido, en forma oxidada y reducida respectivamente). Se trata de
un dinucleótido formado por nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina.
- NADP+ / NADPH (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato, en forma oxidada y reducida respectivamente). Es
similar al anterior, pero con un grupo fosfato más.
- FAD / FADH2 (Flavín adenín dinucleótido, en forma oxidada y reducida respectivamente). Similar al NAD, pero
con contenido en riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B2) en lugar de nicotinamida.
C)COENZIMAS QUE INTERVIENEN COMO TRANSPORTADORES DE GRUPOS ACILO (R-CO-):
- Coenzima A: coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el ácido pantoténico (otra de las
vitaminas del complejo B2).
Todo el genoma humano está formado por 3. 109 pares de nucleótidos (2,36 m).
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ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)

El ADN está formado, excepto en algunos virus, por dos cadenas de nucleótidos enrolladas entre sí formando
una doble hélice. Cada cadena es un polímero de desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina,
sintetizado desde el extremo 5´hacia el extremo 3´.
Su tamaño molecular es muy elevado. Por ejemplo, las 23 moléculas de ADN de una célula reproductora humana
contienen 3.200 millones de pares de nucleótidos. Su función es contener la información genética.
1) Clasificación de las moléculas de ADN:
Según se trate de células eucariotas, bacterias, arqueobacterias o virus, el ADN se puede encontrar en
distintos lugares de la célula y presentar diferentes estructuras:
- Células eucariotas: puede encontrarse como:
- ADN nuclear: es linear y está enrollado sobre unas proteínas llamadas histonas, formando los
nucleosomas. El conjunto forma la fibra de cromatina. Además también contiene una pequeña cantidad de
proteínas no histónicas.
ADN mitocondrial y cloroplástico: se encuentra en dichos orgánulos y es parecido al ADN bacteriano.
- ADN bacteriano: es circular y no está asociado a histonas, aunque sí a proteínas no histónicas y a ARN. Da
lugar a una condensación denominada nucleoide, que no se encuentra delimitada por una membrana nuclear.
- ADN de arqueobacterias: es circular y está asociado a histonas formando nucleosomas. Esas histonas son
diferentes a las de las células eucariotas.
- ADN de virus: puede ser lineal o circular, monocatenario o bicatenario y tiene proteínas básicas asociado a
él.
2) Niveles estructurales del ADN:
Se distinguen tres niveles estructurales:
A) Estructura primaria: es la secuencia de nucleótidos de una sola cadena o hebra. En dicha cadena se puede
distinguir un eje de fosfopolidesoxirribosas del que sobresale una secuencia de bases nitrogenadas.
El número de hebras de ADN diferentes que se pueden formar combinando los cuatro nucleótidos es muy
elevado. Por ejemplo, si los 3,2. 109 nucleótidos de un gameto humano formaran una sola cadena, se podrían hacer
43200000000 ADNs diferentes. Este elevado número de combinaciones posibles permite entender que a través de
esa secuencia de nucleótidos es posible almacenar la información genética.
B) Estructura secundaria: es la disposición en el espacio de las dos cadenas de polinucleótidos que forman la
doble hélice, en la que las bases nitrogenadas se encuentran enfrentadas entre sí.
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A comienzos de la década de los 50 ya se conocía la composición del ADN. Los trabajos de CHARGAFF y
colaboradores habían permitido llegar a las siguientes conclusiones:
➢ La proporción relativa de las cuatro bases presenta una gran variabilidad entre las especies. Sin
embargo, estas proporciones son similares entre individuos de la misma especie.
➢ La cantidad de adenina es igual a la de timina y la de guanina a la de citosina (principio de

equivalencia de las bases). Como consecuencia, la cantidad de PURINAS = PIRIMIDINAS.
En esta época, WILKINS et al. utilizaron métodos de difracción de rayos X para determinar la
estructura física del ADN. De estos estudios se dedujeron algunas de las propiedades que debía cumplir la
estructura del ADN:
➢ La molécula debe ser larga y delgada, con un diámetro

constante de 2 nm.
➢ Debe poseer una estructura repetitiva, con dos tipos de

repeticiones, una cada 0,34 nm (distancia entre pares de
nucleótidos) y otra cada 3,4 nm (longitud de la vuelta). (10
pares de nucleótidos por vuelta).
➢ Su estructura debe ser helicoidal.
Con todos estos datos, WATSON y CRICK propusieron en 1.953 un modelo de estructura del ADN que cumplía
los siguientes requisitos:
1.La doble hélice está formada por dos cadenas helicoidales de polinucleótidos enrolladas a lo largo de un eje
imaginario común. Las cadenas se disponen en sentidos opuestos; una va en sentido 3' 5' y la otra en sentido
5' 3'. Por tanto, son antiparalelas y complementarias. La doble hélice tiene un diámetro de 2 nm y un
enrrollamiento dextrógiro (en sentido de las agujas del reloj) y plectonémico (las dos cadenas no pueden
separarse sin desenrollarse).
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2.Las bases nitrogenadas se sitúan en el interior de la doble hélice, mientras que la pentosa y el ácido fosfórico
forman un esqueleto interno, siendo los planos de las bases perpendiculares al eje de la doble hélice.
3.Las dos cadenas están unidas por puentes de hidrógeno, formados entre los pares A-T y G-C
(complementariedad de bases).
La estabilidad de la doble hélice se debe a los enlaces de hidrógeno que se establecen entre las bases
nitrogenadas complementarias (dos entre A y T; tres entre C y G) y también debido a las fuerzas de Van der
Waals que se dan entre los grupos hidrófobos de dichas bases.
En estado natural la doble hélice es muy estable, pero si se calienta una dispersión de fibras de ADN, cuando la
temperatura llega a unos 100ºC, se rompen los enlaces de hidrógeno y se separan las dos hebras, se produce la
desnaturalización del ADN. Si posteriormente se mantiene el ADN desnaturalizado a 65ºC las dos hebras
vuelven a unirse, es la renaturalización del ADN. Gracias a esta técnica se pueden hibridar cadenas de ADN de
diferentes orígenes para conocer el grado de parentesco entre los individuos.
C) Estructura terciaria: ADN superenrollado que surge por la torsión de la doble hélice sobre sí misma. Esta
estructura proporciona dos ventajas:
- Reduce la longitud del ADN.
- Facilita su duplicación. Las tensiones generadas por los superenrollamientos se compensan, ya que para duplicar
el ADN es necesario girarlo en sentido contrario a las agujas del reloj, de forma que la molécula se relaje.
D) La estructura terciaria se condensa aún más para poder entrar dentro del núcleo celular en varios niveles de
empaquetamiento. Según el tipo de moléculas que sirven de soporte en el empaquetamiento se distinguen tres
tipos:
-ADN asociado a histonas formando nucleosomas: se encuentra en el núcleo de las células eucariotas
(excepto los espermatozoides) y en las arqueobacterias.
-ADN asociado a protaminas: son proteínas más básicas que las histonas, con lo que permiten un
empaquetamiento mayor. Se encuentra en los espermatozoides.
-ADN asociado a otro tipo de proteínas: el ADN bacteriano se encuentra asociado a proteínas
parecidas a las histonas, pero sin formar nucleosomas. También puede asociarse con ARN y con proteínas no
histónicas. En los virus se han observado asociaciones con proteínas básicas propias o con histonas de la célula
parasitada.
En estos niveles de empaquetamiento podemos encontrar un primer nivel o fibra de cromatina de 100 Å,
conocido como “collar de perlas”, un segundo nivel o fibra de cromatina de 300 Å, llamado solenoide, un tercer
nivel o “dominios en forma de bucle” y niveles superiores de empaquetamiento.
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ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN)
El ácido ribonucleico (ARN) es una macromolécula formada por la unión de ribonucleótidos de A, G, C y U

mediante enlaces fosfodiéster en dirección 5´----3´. Además, en el ARN aparecen otras bases, principalmente
metiladas (metilguanina, metilcitosina, etc.).
El ARN se encuentra tanto en las células procariotas como en las eucariotas, así como en muchos tipos de virus.
La mayoría de los ARN son monocatenarios (excepto en los reovirus, son bicatenarios); no obstante, poseen
zonas con estructuras de doble hélice, que forman lazos o bucles y que resultan del apareamiento de bases
complementarias de una misma cadena. En estas zonas puede producirse un apareamiento anormal de bases (G-
U). Los ARN monocatenarios aparecen, entre otros, en el virus del mosaico del tabaco (TMV), el virus de la gripe
y el de la polio.
Se ha descubierto la existencia de ARN con función biocatalizadora, lo que sugiere que, en el origen de la vida,
los ARN pudieran ser las primeras moléculas capaces de autoduplicarse. Se cree que delegaron esta información
de contener la información biológica al ADN, puesto que su cadena es más estable, y la función enzimática a las
proteínas. Así, el ARN mantuvo la información de transmitir la información contenida en el ADN para la síntesis
de proteínas, que es su función actual.
A) Tipos de ARN:
Los genes determinan qué tipos de proteínas elaborarán las células. Este proceso se inicia con la síntesis del
ARN, que copia las instrucciones de un ADN molde (transcripción) y concluye con la formación de la proteína a
partir del ARN transcrito (traducción). Los distintos ARN van a participar en este proceso de expresión de
genes, y entre ellos podemos distinguir:
A.- ARN MENSAJERO (ARNm)
El ARNm es monocatenario y lineal. Constituye entre 3-5% del total. Se sintetiza enzimáticamente en el núcleo
de la célula, siendo su secuencia de bases complementaria de un fragmento de una de las hebras de ADN. Actúa
como intermediario en el traslado
de la información genética del ADN
desde el núcleo hasta el citoplasma.
ARNm en eucariotas: Se forma a

partir de un pre-ARNm, también
llamado transcrito primario o ARN
heterógeno nuclear. Este tiene una
serie de segmentos con
información (exones), separados
entre sí por otros segmentos sin
información (intrones). En el
proceso de maduración se eliminan
los intrones y se unen los exones
para formar el ARNm maduro. Este
proceso tiene lugar en el núcleo.
Entre la síntesis y la degradación
del ARNm sólo transcurren unos
minutos. El ARNm eucariótico es
monocistrónico, es decir, sólo
contiene información para una sola
cadena polipeptídica.
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En el extremo 5´hay una guanina trifosfato invertida y metilada (capucha o cap), que constituye la señal de
inicio en la síntesis de proteínas. A continuación aparece un segmento sin información, seguido de un exón que
empieza con la secuencia AUG.
En el extremo 3´hay una cola poli-A, que son unos 150-200 nucleótidos de A, que forma parte del proceso de la
expresión génica.
ARNm procariótico: no presenta intrones, ni capucha ni cola poli-A. Además, puede ser policistrónico (puede
contener información para dos o más cadenas polipeptídicas.
B.- ARN TRANSFERENTE (ARNt)
Forma el 15% del total del ARN. Tiene entre 70-80 nucleótidos y se encuentra en el citoplasma en forma de
molécula dispersa. Su función es transportar los aminoácidos específicos hasta los ribosomas, donde, según la
secuencia especificada, se sintetizan las proteínas. Existen unos 50 tipos de ARN. Presenta segmentos de doble
hélice. Cada aminoácido se une a un ARNt específico.
Presenta una estructura tridimensional en forma de L, donde aparecen zonas con estructura secundaria en doble
hélice (debido a la complementariedad de bases de ciertos segmentos de ambas cadenas) y otras con estructura
monocatenaria en forma de asas o bucles.
El ARNt , además de A, U, C y G, tiene bases nitrogenadas modificas, como la dihidrouridina o la ribotimidina.
En el extremo 5´se localiza un ribonucleótido de G y en el extremo 3´, que es donde se enlaza el aminoácido, se
encuentra siempre el triplete 5´…CCA…3´.
En el brazo anticodón hay un triplete de nucleótidos (anticodón) complementario al triplete del ARNm (codón).
C.- ARN RIBOSOMICO (ARNr)
Es el ARN que forma parte de los ribosomas (60-70%) de su peso. Forma el 80% del ARN total y se encuentra
asociado a proteínas.
Presentan segmentos monocatenarios y en doble hélice, debido a la presencia de tramos con secuencias
complementarias. También presenta algunas bases metiladas.
Los ribosomas son estructuras complejas y muy especializadas, que se caracterizan por la velocidad de
sedimentación de sus componentes. Los ribosomas de las células procarióticas poseen un coeficiente de
sedimentación de 70 S; Pueden disociarse en una subunidad grande de 50 S y otra pequeña de 30 S. Los
ribosomas del citoplasma de las células eucarióticas son algo mayores (80 S), y pueden disociarse en una
subunidad grande (60 S) y una pequeña (40 S). En ambos casos, el ARN está asociado a gran cantidad de
proteínas.
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D.- ARN HETEROGENEO NUCLEAR (ARNhn)
Está localizado en el nucleolo. Presenta gran variedad de tamaños; de ahí su nombre. Está constituido por los
transcritos primarios correspondientes los ARNm, ARNr, ARNt y algunos otros ARN con función catalítica que
tienen por misión la maduración de los ARNm (cortan y empalman segmentos de estos).
Se origina a partir de segmentos de ADN y es el precursor de la síntesis de los ribosomas.
E.- OTROS TIPOS DE ARN
- ARN pequeño nuclear (ARNpn): es muy pequeño y se encuentra en el núcleo de las células eucariotas. Se une
a proteínas del núcleo formando las ribonucleoproteínas nucleares, que eliminan los intrones en el proceso de
maduración de ARNm.
- ARN de interferencia (ARNi): Es de pequeño tamaño y bicatenario. Es utilizado por enzimas para reconocer
determinados ARNm gracias a la complementariedad de bases y, posteriormente degradarlos, impidiendo así que
estos ARNm originen proteínas. Constituyen un mecanismo de autocontrol de las células.
B) Funciones generales del ARN:
- Transmisión de la información genética desde el ADN a los ribosomas. Las enzimas ARN polimerasas
sintetizan, por complementariedad de bases con una secuencia de ADN, un ARNm, proceso denominado
transcripción. Esta secuencia de ADN contiene información sobre una proteína. Después ese ARNm llegará hasta
los ribosomas.
- Maduración del ARNm. El ARNpn asociado a proteínas actúa eliminando los intrones del pre-ARNm, originando
así el ARNm eucariótico maduro.
- Conversión de la secuencia de ribonucleótidos del ARNm en una secuencia de aminoácidos. Este proceso se
denomina traducción y lo realizan los ribosomas. En él intervienen, además del ARNm, el ARNr y los ARNt que
transportan los aminoácidos hasta los ribosomas.
- Almacenamiento de la información genética. Algunos virus carecen de ADN (por ejemplo, el virus de la gripe o
el SARS-CoV-2 o coronavirus) y, por tanto, guardan su información biológica en forma de ARN.
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ACTIVIDADES NIVEL MOLECULAR
BIOELEMENTOS, AGUA Y SALES MINERALES

1. La solución de KNOP es una solución nutritiva usada en los cultivos de plantas. Su composición por litro de
agua es la siguiente:
kH2PO4 0,25 g
Ca(NO3)2 1,00 g
MgS04 0,50 g
FeS04 0,l0 mg
Indicar cuáles de dichas sales aportan a la planta bioelementos primarios, cuáles bioelementos secundarios
y cuáles oligoelementos.
2. Observa la siguiente tabla de contenido en agua (porcentaje en masa) en diferentes órganos del ser
humano, y trata de razonar el sentido biológico de dicha distribución:
cerebro 85%
sangre 79%
músculos 75%
hígado 70%
cartílagos 55%
huesos 22%
dientes 10%
3. Indica qué ventajas puede tener para la distribución de la vida en el planeta el hecho de que el hielo tenga
menor densidad que el agua líquida.
4. Pon ejemplos de partes del organismo humano donde el pH tenga valores alejados de la neutralidad.
5. ¿Qué ventajas tiene para la vida la disociación espontánea de las moléculas de agua?
6. ¿Cómo se relaciona la propiedad del agua de ser un buen regulador térmico, con su estructura molecular?
7. ¿Cuál es la principal misión de las sales precipitadas presentes en los organismos? Pon ejemplos.
8. Señala algunas funciones específicas de los siguientes iones: HCO3-, Cl-, Ca+2, Na+, K+, Cu+2, Zn+2.
9. Indica las semejanzas y diferencias entre los fenómenos de difusión, diálisis y ósmosis.
10. Explica la utilidad de las vacuolas pulsátiles de los protozoos de agua dulce.
EL AGUA
11. Explica porqué la formación de puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua da como resultado una
elevada capacidad calorífica del agua.
12. ¿Podrías dar una explicación de por qué el agua, a pesar de ser un gran disolvente, no disuelva a los
hidrocarburos (p. Ej.: gasolinas, gasóleos, etc.)?
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13. El oxígeno y el azufre tienen las mismas propiedades químicas, ya que ambos elementos cuentan con seis
electrones en la capa más externa. Por eso ambos elementos forman compuestos con dos átomos de
hidrógeno, el agua (H2O) y el ácido sulfhídrico (H2S). A pesar de que el azufre es un elemento más grande
y más pesado que el oxígeno, el H2S es un gas, mientras que el H2O es un líquido a temperatura ambiente.
Trata de explicar este curioso caso.
14. Calcula el pH de dos disoluciones en las que [H+] son respectivamente 1,4 . 10-8 y 4 . 10-6.
15. ¿Qué pasaría si el medio interno de los organismos no fuera una disolución tampón? ¿Cómo actúa el tampón
bicarbonato frente a una subida y a una bajada de pH?
16. Los procesos digestivos en el estómago humano ocurren a un pH alrededor de 2. Cuando el alimento
ingerido alcanza el duodeno, el páncreas libera bicarbonato sódico (NaHCO3). ¿Qué efecto se espera de
este compuesto sobre el pH de la masa alimenticia parcialmente digerida?
17. Ósmosis:
a) Concepto.
b) ¿A qué denominamos soluciones isotónicas, hipertónicas e hipotónicas?
c) ¿Qué ocurriría si introdujésemos hematíes (glóbulos rojos) en una solución hipertónica? ¿Y en una
hipotónica? Razonar la respuesta.
18. Las células de un alga marina tienen una concentración salina:

a) Mayor que la de las algas de agua dulce.
b) Menor que la de las algas de agua dulce.
c) Igual que las de las algas de agua dulce.
d) Mayor, menor o igual que la de las algas de agua dulce, según la especie de que se trate.
19. ¿Por qué la ósmosis permite la absorción de agua en las plantas y por qué el agua de mar no sacia la sed?
20. ¿Qué ocurriría si una planta que habita en una zona con pocas sales minerales se transplanta a un lugar muy
próximo a una playa? ¿Y si el cambio fuera al revés?
21. ¿Por qué una forma de conservar los alimentos es cubrirlos de sal, como se hace con el bacalao, las anchoas,
el jamón, etc.?
22. ¿Por qué las hojas de lechuga se ponen turgentes cuando se dejan en agua y luego al aliñar la ensalada se
arrugan?
23. ¿Qué ocurriría si se inyectara agua destilada directamente en la sangre?
GLÚCIDOS
24. Teniendo en cuenta las fórmulas de la D-glucosa, D-arabinosa y D-galactosa, escribe las fórmulas de la L-
glucosa, L-arabinosa y L-galactosa e indica alguna propiedad física en la que diferirán los isómeros D y L de
dichos azúcares.
25. A partir de las proyecciones de Fischer de la D-ribosa, D-galactosa y D-fructosa, escribe las proyecciones
de Haworth de la -D-ribofuranosa, -D-galactopiranosa y -D-fructoturanosa.
26. A la vista de las fórmulas estructurales de los monosacáridos, escribe la estructura de dos disacáridos
cualesquiera con poder reductor y de dos disacáridos sin poder reductor.
27. La miel contiene una mezcla equimolecular de glucosa y de fructosa. Esta mezcla de azúcares es el
resultado de un proceso conocido como inversión de la sacarosa. La sacarosa es el azúcar más abundante en
el néctar de las flores; por su actividad óptica es dextrógiro. En la saliva de las abejas existe una enzima
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llamada invertasa o sacarasa, que desdobla la sacarosa en sus dos monosacáridos componentes; la glucosa
es también dextrógira, pero la fructosa es levógira, y su acción de giro del plano de polarización de la luz
es mayor que el de la glucosa, por lo que el efecto resultante de la mezcla molecular es una actividad
levógira; de ahí el nombre de "inversión con que se conoce la hidrólisis de la sacarosa. Teniendo en cuenta
esta información, responde a las siguientes cuestiones:
a) ¿Qué diferencia, en cuanto a la composición química hay entre la miel y una solución de sacarosa?
b) La sacarosa no es un azúcar reductor, ¿Y la miel?
c) ¿Con qué procedimiento físico resolverías la duda de si un producto azucarado es miel o es una solución
de glucosa?
28. Casi todos los recién nacidos y los niños son capaces de digerir la lactosa. Por el contrario, existen grupos
de población en los que la mayoría de los adultos no pueden digerir el azúcar de la leche. Estas poblaciones
se dan en culturas en las que los adultos no suelen consumir leche, como es el caso de los tailandeses, entre
los cuales, el 97% de los adultos no digieren la lactosa. La incapacidad de digerir la lactosa se debe a una
insuficiencia de producción de la enzima lactasa por parte del organismo. El efecto de esta deficiencia es
que, cuando se ingiere leche, la lactosa se acumula en el intestino delgado, pues no hay ningún mecanismo
para la absorción de disacáridos por parte de las paredes intestinales. La acumulación de lactosa provoca la
entrada de líquidos en el intestino delgado, lo cual produce una diarrea acuosa, además de otros síntomas
clínicos, como distensión abdominal, náuseas y calambres.
a) ¿Cuáles son los productos resultantes de la acción de la lactasa sobre la lactosa?
b) ¿Qué tipo de enlace químico rompe la lactasa?
c) ¿Qué fenómeno físico provoca la entrada de líquido en el intestino cuando en éste se acumula la
lactosa?
29. Si tanto el almidón como la celulosa son polímeros de la glucosa, ¿qué detalle estructural es el responsable
de que el primer polisacárido sea fácilmente digerible y el segundo no?
30. ¿Por qué a la quitina se le llama también acetoaminocelulosa?
LÍPIDOS
31. Explica por qué el punto de fusión de los ácidos grasos depende de la longitud y grado de insaturación de
sus cadenas hidrocarbonadas?
32. Escribe la reacción de saponificación a partir de la triestearina.
33. ¿Cuál es el estado físico de la tripalmitína y de la trioleína a temperatura ambiente? Razónalo.
34. Clasifica los diferentes tipos de lípidos en saponificables e insaponificables.
35. Representa la estructura del ácido palmítico y del ácido oleico y señala las diferencias entre ellos.
36. Escribe la fórmula de un lípido cuya hidrólisis de lugar a: glicerol, ácido oleico, ácido esteárico, ácido
fosfórico y colina.
37. Señala las semejanzas y diferencias entre los triacilglicéridos, los glicerofosfátidos y los
esfingofosfátidos. Señala también las semejanzas y diferencias entre los cerebrósidos y los gangliósidos.
38. ¿Por que los glicerofosfátidos y los esfingofosfátidos forman espontáneamente bicapas en un medio
acuoso? ¿Qué forma adoptan dichas bicapas? ¿Qué ocurre si se abre un orificio en una bicapa lipídica?
Razónalo.
39. Razona la importancia del colesterol en los seres vivos. ¿Por qué es importante regular su concentración en
la sangre?
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40. Ordena de acuerdo con su polaridad a los siguientes tipos de lípidos: glicerofosfátidos, triacilglicéridos,
ácidos grasos, ceras, esfingofosfátidos, colesterol.
41. Importancia biológica de los esteroides e isoprenoides.
42. ¿Qué significan los términos: hidrofílico, hidrofóbico y anfipático?
43. ¿A qué puede ser debido que haya numerosas clasificaciones de los lípidos?
PROTEÍNAS
44. La solubilidad de las proteínas varía con el pH y con la fuerza iónica. ¿A qué se deben estas variaciones?
45. ¿Qué diferencia existe entre desnaturalización y cambio conformacional de una proteína? ¿Por qué se
desnaturalizan las proteínas al aumentar la temperatura? ¿Y a valores extremos de pH? ¿Conoces algún
otro modo de desnaturalizar proteínas?
46. Contestar, razonando la respuesta, si son verdaderas o falsas las siguientes frases:
a) El que exista libertad de giro alrededor de los enlaces C()-C y N-C() de una cadena polipeptídica
significa que un residuo puede girar 360 con respecto al anterior y al siguiente.
b) En una proteína globular es de esperar que un residuo de triptófano se encuentre situado en el
interior.
c) Los grupos -C=O y -NH de los enlaces peptídicos pueden contribuir, formando enlaces de hidrógeno, a
la adquisición de la estructura secundaria, pero nunca intervienen en la estabilización de la estructura
terciaria.
d) Cuando se desnaturaliza una proteína, se rompen siempre los enlaces peptídicos.
e) En la estabilización de la estructura cuaternaria no intervienen nunca enlaces covalentes.
47. Una proteína tiene 100 aminoácidos, entre los que hay 5 lisinas, 3 argininas, 1 histidína, 2 aspárticos y 3
glutámicos. No contiene tirosina ni cisteína. ¿Qué carga tendrá a extremos ácidos de pH? ¿Y a valores
básicos extremos? ¿Es de esperar que el punto isoeléctrico sea ácido o básico?
48. Distinguir claramente las siguientes parejas de conceptos referentes a proteínas:

a) Estructura secundaria-estructura terciaria.
b) Interacción hidrofóbica-puente salino.
c) Proteínas estructurales-proteínas de reserva.
ENZIMAS
49. Indicar, justificando la respuesta, si son verdaderas o falsas las siguientes frases:
a) Las enzimas aceleran las reacciones químicas pero no modifican el estado de equilibrio si la reacción es
reversible.
b) Todas las enzimas requieren un coenzima para actuar.
c) La energía de activación es la que se desprende cuando el sustrato pasa a producto.
d) Si la concentración de sustrato es la mitad de la Km, la velocidad es 1/3 de la Vmax
e) Muchas enzimas presentan una curva de actividad frente al pH acampanada. Esto se debe a que la
enzima se desnaturaliza en cuanto al pH se aleja del pH óptimo.
f) Todas las enzimas tienen una temperatura óptima de 370C.
g) Si en una reacción enzimática [S] » Km es de esperar que un nuevo incremento de [S] ya no produzca
incremento apreciable en la velocidad de la reacción.
h) Se dice que una reacción enzimática se encuentra en estado estacionario cuando se ha alcanzado el
equilibrio entre sustrato y producto.
i) Para describir una reacción enzimática, normalmente se escribe: E+S  ES  E+P,lo que justifica que
-61-
todas las enzimas utilizan un único sustrato.
50. ¿Qué se entiende por centro activo de una enzima? ¿Qué función o funciones desempeña?
51. Supóngase que un determinado sustrato, 5, puede reaccionar de dos formas, para dar el producto P o el
producto Q. La enzima que cataliza la primera reacción tiene una Km de 2M, mientras que para la que
convierte 5 en Q tiene una Km de 12 mM. La velocidad máxima es la misma en ambos casos. Si se pone [S] 4
mM en presencia de las dos enzimas, ¿qué se obtendrá preferentemente, P o Q?
52. ¿Qué se entiende por especificidad de las enzimas?
53. ¿Por qué es necesario que exista la regulación enzimática en un organismo?
54. En los libros de texto, el estudio de las vitaminas suele incluirse con frecuencia al tratar de enzimas. ¿Por
qué?
ÁCIDOS NUCLEICOS
55. ¿Cuántos tipos distintos de nucleósidos pueden encontrarse en la célula?
56. ¿Cuál es la diferencia química que existe entre los nucleótidos y los nucleósidos? ¿Existen tantos tipos de
nucleótidos como de nucleósidos? ¿Por qué?
57. ¿Qué otras funciones pueden desempeñar los nucleótidos, además de formar parte de los ácidos nucleicos?
Pon ejemplos de nucleótidos y sus derivados con esas otras funciones biológicas.
58. Indica qué diferencias encontrarías en la composición química de un polirribonucleótido y de un

polidesoxirribonucleótido.
59. Dibuja un esquema de una molécula de tRNA, señala el brazo del anticodón y el brazo aceptor, e indica cuál
de los dos tiene composición fija y cuál la tiene variable.
60. Qué característica en la composición química diferencia al tRNA de los demás tipos de RNA, y qué
característica estructural diferencia al mRNA de los demás tipos.
61. Al analizar químicamente una molécula de DNA se observa que el 20 % de sus bases nitrogenadas lo
constituye la adenina. Calcular el porcentaje en que se encuentran las otras bases nitrogenadas.
62. ¿Qué significa que las dos cadenas de una molécula de DNA son antiparalelas? ¿Piensas que eso influye en
la estabilidad de la molécula?
63. ¿Por qué es más fácil separar las dos hebras de una molécula de DNA que separar los nucleótidos de cada
una de las hebras? ¿Cuál de los dos procesos tiene lugar en el fenómeno de la desnaturalización del DNA?
64. ¿Qué funciones desempeñan las histonas? ¿Qué ventajas puede tener para la célula el empaquetado del
DNA característico de la cromatina?
65.Un investigador está trabajando en el gen SUC2 de la levadura Saccharomyces cerevisiae, que codifica la
enzima invertasa, y ha determinado su secuencia. Desgraciadamente. ha perdido los datos correspondien-
tes a los nucleótidos centrales, y sólo conserva los dos extremos de la secuencia obtenida, según se indica
a continuación:
TTACACTAACGTATATGATGCTTTTGCAAGCTTTCCTT... (1672 nucleótidos)- ... AAAAGCCATTCTAAAGCC
a) ¿Puedes ayudar al investigador y dar algún dato sobre la secuencia de la invertasa?
-62-
66. ¿Tiene un ser humano el mismo código genético que una bacteria? ¿Y el mismo genoma?
67. ¿Qué quiere decir que una RNA polimerasa es procesiva? ¿Piensas que serán también procesivas las endo-
nucleasas de restricción?
68. Se ha preparado el Cys-tRNACys, donde tRNACys representa un tRNA específico de cisteina. Por reducción,
es posible convertir el residuo de Cys en uno de Ala, con lo que puede llegar a obtenerse Ala-tRNACys. Si se
emplea este compuesto en un sistema de biosíntesis de proteínas in vitro, ¿dónde se incorporará la alanina,
en los lugares en que estén sus codones o en el que estén los codones de la cisteina?
69. ¿Qué se entiende por procesamiento del ARN?
70. ¿En qué se diferencian y en qué se parecen los mecanismos de la replicación y de la traducción?
71. ¿Qué diferencias existen entre la transcripción en eucariotas y en procariotas?
EXÁMENES SELECTIVIDAD
1. Características [1,0] y propiedades del enlace peptídico [0,5].
2. Nombre y describa los mecanismos celulares por los que pueden penetrar en una célula: Na+ [0,3], O2 [0,3]
y una bacteria [0,4].
3. El dibujo muestra la forma común de representar esquemáticamente a un tipo de biomoléculas.
1 2
a).- Indique de qué biomoléculas se trata [0,2] y cuál es la naturaleza química de los componentes señalados
con los números 1 y 2 [0,8].
b).- Las biomoléculas en cuestión son uno de los principales componentes de una importante estructura
celular. Indique cuál es [0,2] y justifique cómo y por qué se organizan en ella las biomoléculas de que estamos
hablando [0,8].
4. Defina qué es un monosacárido y un polisacárido [0,5]. Haga una clasificación de polisacáridos [0,5].
Establezca un paralelismo entre polisacáridos del reino animal y vegetal en cuanto a su composición y función
[0,5].
5. Indique la composición química [0,5] y las funciones de los fosfolípidos [1].
6. Describa las funciones más relevantes de los nucleótidos. Cite un ejemplo de nucleótido que participe en
cada una de ellas [1,5].
7. A la vista de los esquemas responda razonadamente a las siguientes preguntas:
-63-
1 2
a).- Los esquemas 1 y 2 representan dos formas distintas de transporte a través de la membrana:
Identifíquelas y descríbalas [1].
b).- Describa la composición química de la membrana plasmática [1].
8. En relación con los ácidos nucleicos, indique: ¿Cuáles son los componentes de un nucleótido? [0,25]. ¿Cuáles
son las bases nitrogenadas derivadas de la purina? [0,25] ¿y de la pirimidina? [0,25]. ¿Qué bases
nitrogenadas entran a formar parte en la composición del RNA y del DNA? [0,25]. ¿Qué tipo de enlaces
soportan la estructura de los ácidos nucleicos? [0,5].
9. Cuando cogemos trozos de hojas de lechuga, los cubrimos con un paño húmedo y los guardamos en un
frigorífico a 4ºC, permanecen turgentes durante mucho tiempo. Sin embargo, cuando aliñamos, con aceite, sal
y vinagre, los trozos de lechuga para hacer una ensalada rápidamente pierden la turgencia y se arrugan, aún
cuando la guardemos en el frigorífico a 4ºC. Explique razonadamente por qué las hojas de lechuga pierden su
turgencia al aliñarlas y la mantienen en ausencia del aliñado [1].
10. Para la fabricación de jabones se utilizan todo tipo de grasas vegetales y animales. Sin embargo, el jabón
se emplea para eliminar las manchas de grasa tanto de la piel como de los tejidos. Explíquelo razonadamente
[1].
11. En relación con las proteínas, indique: ¿Cómo se define la estructura primaria de una proteína?, ¿qué tipo
de enlace la caracteriza?, y ¿qué grupos químicos participan en el enlace? [0,6]. Qué se entiende por
desnaturalización de una proteína? [0,5]. ¿Qué orgánulos están implicados en la síntesis y empaquetamiento
de las proteínas? [0,4].
12. Defina bioelemento y biomolécula [0,4]. Cite cuatro ejemplos de bioelementos y cuatro de biomoléculas [0,8]
e indique la importancia biológica de cada uno de los ejemplos [0,8].
13. Describa la estructura de la molécula del agua [0,4]. Enumere cuatro propiedades físico-químicas del agua y
relaciónelas con sus funciones biológicas [1,6].
14. Defina qué son los monosacáridos [0,5] y explique dos de sus funciones [0,6]. Realice una clasificación de los
mismos indicando el criterio utilizado [0,5]. Represente la fórmula desarrollada de la glucosa [0,4].
15. Describa qué es un triacilglicérido y un fosfolípido [0,8]. Explique dos propiedades [0,8] y una función [0,4]
de cada uno de ellos.
16. Defina qué son los esteroides [0,4] y cite tres ejemplos [0,6]. Describa dos de las funciones biológicas
fundamentales de los esteroides [1].
17. Al añadir un ácido a una disolución de cloruro sódico se produce un gran descenso en el valor del pH. Sin
embargo, si se añade la misma cantidad de ácido al plasma sanguíneo apenas cambia el pH. Proponga una
explicación para este hecho [1].
-64-
18. El contenido salino interno de los glóbulos rojos presentes en la sangre es del 0,9%. ¿Qué le pasaría a un
organismo, si se le inyectara en la sangre una solución salina que hiciera que la concentración final de sales en
sangre fuese del 2,2%? [0,5] ¿Y si la concentración final fuese del 0,01%? [0,5]. Razone las respuestas.
19. En el Mar Muerto existe una elevada salinidad. Explique razonadamente por qué el número de especies en el
Mar Muerto es menor que en otros mares [1].
20. En relación con la imagen adjunta, responda las

siguientes cuestiones:
a).- Identifique la sustancia representada [0,2] y
explique los criterios utilizados para identificarla
[0,3]. ¿Qué tipo de enlace se establece entre ambas
moléculas? [0,2]. Explique una consecuencia
biológica de la existencia de estos enlaces [0,3].
b).- Indique cinco funciones que realiza esta
sustancia en los seres vivos [1].
21. ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas? [0,2]. Escriba su fórmula general [0,2]. Atendiendo
a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichas unidades estructurales [0,6]. Enumere cinco funciones de
las proteínas y ponga un ejemplo de cada una de ellas [1].
22. Defina la estructura primaria de las proteínas, indique qué tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos
químicos que participan en el mismo [0,9]. Explique qué se entiende por desnaturalización de una proteína [0,5] y
nombre los orgánulos que están implicados en su síntesis y empaquetamiento [0,6].
23. Nombre [0,5] y describa los tipos de estructura secundaria en las proteínas [1,5].
24. Describa las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas indicando los enlaces y las fuerzas que las
estabilizan [2].
25. Describa la composición química de un nucleótido [0,5] y represente su estructura general [0,5]. Explique
dos de sus funciones [1].
26. Describa la fórmula general de los nucleótidos indicando cómo se unen sus componentes [1]. Cite las
diferencias básicas de composición química entre los nucleótidos del ARN y del ADN [1].
27. Defina: enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y energía de activación [2].
28. Explique razonadamente cómo afectan la temperatura, el pH y la concentración del sustrato a la actividad de
las enzimas [1,5]. Describa dos tipos de inhibición enzimática [0,5].
29. Defina qué es una enzima [0,4]. Explique la influencia del pH [0,8] y de la temperatura [0,8] sobre la
actividad enzimática.
30. ¿Conserva su poder nutritivo una proteína desnaturalizada? Razone la respuesta [1].
31. Una determinada molécula de ADN de cadena doble presenta un 30% de adenina. ¿Cuáles serán los
porcentajes de timina, guanina y citosina? [0,25] ¿Cuál será el porcentaje conjunto de bases púricas? [0,25]
¿Cuál será el porcentaje conjunto de las bases pirimidínicas? [0,25]. Indique qué valor tomará la relación bases
púricas/bases pirimidínicas en dicha molécula [0,25]. Razone las respuestas.
32. El material genético de los virus de ADN está formado por una sola cadena de nucleótidos o por dos. Si el
análisis cuantitativo del ADN de un virus demuestra que tiene un 40% de G y un 30% de A, ¿puede afirmarse que
se trata de un ADN monocatenario? Razone la respuesta [1].
-65-
33. a) Complete la tabla que aparece a

continuación que corresponde a las cadenas
complementarias de un fragmento de ADN.
Utilice las letras: P para el ácido fosfórico, D
para la pentosa (2' desoxirribosa), A para
adenina, C para citosina, G para guanina y T para
timina. Indique, en cada caso, el número de
puentes de hidrógeno que se establecen entre las dos bases nitrogenadas [0,5].
b) Al analizar las proporciones de bases nitrogenadas de un fragmento monocatenario de ADN humano los
resultados fueron los siguientes: 27% de A, 35% de G, 25% de C y 13% de T. Indique cuáles serán las
proporciones de bases de la cadena complementaria [0,5].
34. En una reacción química en la que la sustancia A se transforma en la sustancia B, se liberan 10 kilocalorías
por mol de sustrato. ¿Cuánta energía se liberaría por mol de sustrato si la reacción estuviese catalizada por una
enzima? [1]. Razone la respuesta.
35. Al investigar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática se obtuvo la
siguiente tabla:
36. A la vista de la imagen, responda las siguientes cuestiones:

a).- ¿Qué tipo de monómeros están implicados en la reacción? [0,2] ¿Cuáles son sus componentes? [0,2]. Indique
el nombre de las posibles bases que puedan formar parte de ellos [0,2]. Describa dos funciones de estos
monómeros [0,4].
b).- ¿Qué nombre recibe el enlace que se produce entre los monómeros? [0,2]. Indique los grupos químicos que
intervienen en su formación [0,2]. ¿Qué nombre reciben las moléculas biológicas formadas por gran cantidad de
monómeros unidos por enlaces de este tipo? [0,2] ¿Qué enzima interviene en la reacción de polimerización?
[0,2]. Indique en qué lugares de la célula se realiza este proceso [0,2].
37. En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a).- ¿Qué tipo de biomolécula representa? [0,25].
Indique el nombre de las moléculas incluidas en los recuadros 1 y 2 [0,25] e identifique los enlaces señalizados
con puntos [0,25]. Identifique el enlace señalado con la flecha [0,25].
b).- Cite los procesos fundamentales para la vida
relacionados con esta molécula [0,2] y explique el significado biológico de cada uno [0,8].
-66-
38. En relación con la figura adjunta, responda las siguientes cuestiones:

a).- Nombre el tipo de molécula de que se trata [0,25]. Cómo se denominan sus monómeros [0,2] y cuál es su
composición [0,3]. Considerando la molécula en sentido longitudinal, las notaciones 3' y 5' se sitúan en posiciones
opuestas. Explique el significado de este hecho [0,25].
b).- ¿Cómo se denomina el proceso por el cual esta molécula se duplica? [0,2]. Explíquelo brevemente [0,8].
-67-

Apuntes Bloque 1 La Base Físico-Química de La Vida

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-Biología 2º BACH-

I.- BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA

 Bioelementos primarios (C, H, O, N, P y S). Los dos últimos en menor proporción.

En forma de carbonato cálcico (CaCO3) es el componente principal de estructuras esqueléticas de

Es necesario para sintetizar la hemoglobina de la sangre y la mioglobina, dos transportadores de

Es necesario para la síntesis de la hormona tiroidea, que interviene en el metabolismo energético de

Responsables de la creación de los gradientes de membrana, que son imprescindibles para

Cofactor de muchas enzimas. Se absorbe en el intestino delgado y tiene un efecto directo en el

Lombriz terrestre 83%

En la materia viva el agua se encuentra en tres formas:

➢ Como agua circulante, por ejemplo en la sangre, en la savia, etc.

2.1 ESTRUCTURA Y PROPIEDADES

Las propiedades del agua derivan, en última instancia, de su estructura molecular.

La estructura dipolar de la molécula de agua hace posible la formación de puentes de hidrógeno

El carácter dipolar de la molécula de agua es responsable de la mayoría de sus propiedades:

***Compuestos que se disuelven en el agua:

2.1.- DISOCIACIÓN DEL AGUA

2 H2O  H3O+ + OH-

Producto iónico del agua: Kw = [H+]. [OH-] = 1,0 x 10-14

HCO3- + H+  H2CO3 (forma muy inestable)  C02 + H2O

H2P04 - + H2O  HP04 -2 + H3O+

3. LAS SALES MINERALES

a) Funciones de las sales precipitadas o sólidas:

b) Funciones de las sales en disolución:

4.1.- PROPIEDADES DE LAS DISPERSIONES.

El medio celular está constituido por:

La cantidad de agua que atraviesa una membrana semipermeable depende de la concentración de

4. GLÚCIDOS (HIDRATOS DE CARBONO)

Los azúcares o glúcidos (glycos = dulce) son biomoléculas

Desde el punto de vista químico podemos definirlos como

Las funciones de los glúcidos las podemos agrupar en dos tipos:

- Estructurales: forman parte de distintas estructuras:

- Función generadora de especificidad en la membrana plasmática: Gracias a las glucoproteínas y los

Se trata de polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas de tres a siete átomos de carbono. Presentan las

1. Tienen sabor dulce.

¿En qué consiste la reacción de Fehling? Se usa para

En la nomenclatura de los monosacáridos se tiene en cuenta el grupo funcional (aldehído o cetona), el

ERITROSA TREOSA ERITRULOSA

RIBOSA RIBULOSA GLUCOSA GALACTOSA FRUCTOSA

En los monosacáridos podemos encontrar tres tipos de isomería:

Enlace hemicacetal: se forma entre el grupo carbonilo de un aldehído y un grupo –OH

α: grupo –OH hacia abajo.

DIFERENTES CONFORMACIONES DE LAS HEXOSAS:

1.4. DERIVADOS DE LOS MONOSACÁRIDOS DE INTERES BIOLÓGICO.

2. Heterósidos. Resultan de la unión de un monosacárido, o de un pequeño oligosacárido, con una

1. Monocarbonílico (Canomérico (...osil) + Calcohólico (...osa))

2. Dicarbonílico (Canomérico (...osil) + Canomérico(...osido)

Los principales disacáridos de interés biológico son:

Es el azúcar de mesa. Comercialmente se obtiene

flores. Resulta de la unión de α-D-glucosa y β-D-

Es el azúcar de la leche de los mamíferos, en

mamíferos y se hidroliza mediante la enzima

Es el azúcar de malta (cebada germinada). La

fabricar cerveza y tostada se emplea como

No existe libre en la naturaleza, sino que aparece

dos moléculas de α-D-glucosa mediante enlace

Tampoco existe libre en la naturaleza, sino que

Las propiedades son casi opuestas a las de mono y disacáridos:

1. No tienen sabor dulce.

Podemos distinguir dos grandes grupos de polisacáridos:

Según su función podemos distinguir entre:

Es el polisacárido de reserva alimenticia en células animales. Se encuentra abundantemente en el hígado (10%) y

Se trata de un polisacárido estructural