UNIVERSIDAD DE NARIÑO,

FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS Y NATURALES, PROGRAMA DE BIOLOGÍA

XIOMARA ESCOBAR 221095065
JUAN PABLO ESPAÑA 221095030
CIELO HURTADO 221095018
LISBETH VILLARREAL 221095061

PRÁCTICA No 5. ENZIMAS VS CATALIZADORES INORGÁNICOS

INTRODUCCIÓN

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos y gracias a ellas
podemos acelerar la velocidad de las reacciones bioquímicas por un factor de 107 o más,
estas no se consumen en el proceso, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza
inorgánica, las reacciones que catalizan son muy específicas pues sólo interaccionan con
determinados sustratos, y facilitan el curso de limitadas reacciones. [1] No hacen factibles
las reacciones imposibles sino que impulsan las que ocurren espontáneamente. La acción
catalítica de una enzima se puede ver afectada por factores como pH, temperatura,
radiación, concentración de la enzima, presencia de inhibidores, etc; en cambio los
catalizadores inorgánicos no son afectados por cambios en algunos factores anteriormente
mencionados, por lo tanto, pueden catalizar las reacciones sin ningún problema [2] ya que
éstos son más flexibles a la horade describir un sitio activo.[3]

METODOLOGÍA

1. Se realizaron cinco montajes para cada reacción simultáneamente, se conectó el balón

aforado (con su respectivo contenido) a una bureta invertida (sumergida en agua y llena
hasta 50 ml) por medio de una manguera. como se muestra en la siguiente imagen;

montaje 1: Se pesaron 0.2 g de FeSO4 de hierro y se le adicionaron 2 mL de H2O2.

foto
montaje 2. Se pesaron 0.002 g de MnO2 y se adicionaron 2 mL de H2O2.
foto
montaje 3. Se pesaron 0.01g de FeCl3 y se adicionaron 2 mL de H2O2.
foto
montaje 4. Se pesaron 4 g de ralladura de papa y se le adicionaron 2 mL de H2O2.
foto
montaje 5. Se tomaron 4 mL de solución de sangre 1% y a está se le adiciono 2 mL de
H2O2..
foto
2.Se registro el volumen de O2 desplazado en el eudiómetro (en ml) cada 10 segundos,
desde tiempo 0 segundos hasta 300 segundos

RESULTADOS

Manzana 4 g

t(s) mL

0 0

60 2

120 6

180 8.5

240 11.5

300 13.8

360 19.5

420 20.7

450 21.5

480 22.4

510 23.2

540 23.7

570 24.5

600 25
 Papa 2 g

t(s) mL

0 0

30 4

60 8.5

90 13

120 16.6

150 19.7

180 23

210 25.3

240 27.5

270 29.7

300 31.8

330 33

360 34.7

Sangre 2 mL
t(s) mL

0 0

30 1.4

60 3

90 4.7

120 6.5

150 7.8

180 9

210 10.4

240 11.3

270 12.1

300 13.1

330 13.9

360 14.6

Hígado 0.5 mL

t(s) mL

0 0
 30 1.4

60 2.6

90 4.6

120 4.9

150 6.1

180 6.9

210 7.6

240 9.2

270 10.1

300 10.8

330 11.7

360 12.7

DISCUSIÓN
El peróxido de hidrógeno es muy tóxico para las células, pero puede ser catabolizado en
agua y oxígeno por la enzima catalasa presente en la manzana, papa, sangre e hígado.
En la reacción con la manzana no se presenció cambio en la coloración y hubo poca
generación de burbujas, observando la fórmula presente en figura N° 1 nos damos cuenta
que la pendiente, es decir la velocidad de reacción es de 0.0412. Con la papa, tampoco
hubo cambio de coloración pero si se presenció mayor cantidad de burbujas, en la figura N°
2 la velocidad de reacción es de 0.0443. La sangre generó muchas más burbujas en el
balón y no se presentó cambio de coloración, de igual manera en la figura N° 3 se evidencia
que la velocidad es de 0.044. Finalmente con el hígado se generaron muchas burbujas
debido a la gran capacidad de la catalasa de degradar el H2O2; en la figura N° 4
evidenciamos la velocidad de 0.096. Realizando una comparación entre las velocidades
denotamos que la catalasa de manzana, papa y sangre tienen velocidades de reacción
bastante similares y que el hígado presenta una velocidad bastante alta con respecto a las
otras, por lo tanto, éste último es el más efectivo para degradar el H2O2. Cabe resaltar que
aquellas reacciones fueron exotérmicas pero en muy poca medida ya que no se presenció
gran liberación de calor.
En los catalizadores inorgánicos se observó que sus velocidades de reacción fueron rápidas
en relación al tiempo y volumen. En el caso del FeCl3 y el MnO2 aproximadamente por
cada 5 segundos que pasaban la cantidad del volumen que disminuía estaba entre 2-3 mL y
en el caso del FeSO4 entre 1-4 mL, que comparándolos con los resultados de las enzimas,
donde se tomaron tiempos de 30 s por su velocidad de reacción lenta, éstos reaccionaron
más rápido por lo que se tuvo que tomar tiempos de solo 5 segundos para observar su
velocidad de reacción

CONCLUSIONES
La catalasa de manzana, papa y sangre tienen velocidades de reacción bastante similares.
Los catalizadores inorgánicos fueron más eficientes para catalizar el H2O2 hasta convertirlo
en H2O+O2.
Las reacciones con los catalizadores inorgánicos liberaron mucho más calor que las
reacciones con catalasa. También al tener una concentración mayor en comparación con los
catalizadores orgánicos, éstos adquirieron una velocidad de reacción mayor.
Las enzimas estan en desventaja con los catalizadores inorgánicos en cuanto a su
funcionalidad óptima, ya que el funcionamiento adecuado de estas está ligado a varios
factores como pH, temperatura etc, por el contrario los catalizadores inorgánicos son
completamente independientes de dichos factores aunque si tienen un límite de reacciones
que pueden llegar a realizar.

BIBLIOGRAFÍA

Seguir S. Enzimas [Internet]. Slideshare.net. [citado el 20 de septiembre de

2022]. Disponible en: https://es.slideshare.net/scss/enzimas-1988988

2. Carmona CP. Práctica de-el-laboratorio [Internet]. Slideshare.net.

[citado el 20 de septiembre de 2022]. Disponible en:
https://es.slideshare.net/carlosp09/practica-deellaboratorio

3. Informe de bioquímica. Studocu.com. [citado el 20 de

septiembre de 2022]. Disponible en:
https://www.studocu.com/co/document/universidad-de-sucr
e/matematicas/informe-de-bioquimica-guia-de-laboratorio-re
suelta/6314037