INFOME 4.

ACTIVIDAD DE LA ENZIMA CATALASA VERSUS

CATALIZADORES INORGÁNICOS DESCOMPONEDORES DEL PERÓXIDO DE
HIDROGENO.
Lina Saharay Garcia Condoy (2220950), Daniel Alejandro Muñoz Eraso (222095016),
Ever Duvan Jojoa Jojoa (222095004), Iván Eduardo Meneses Rodríguez (219108157).
Grupo 4.
Universidad de Nariño, Facultad de Ciencias Exactas Y Naturales, Departamento de
Química.
E-mail (linazaharygarciacondoy@gmail.com)
14 junio de 2023.
Introducción
Las enzimas son proteínas compuestas por aminoácidos unidos entre sí, mediante enlaces
covalentes y desempeñan un papel fundamental al catalizar diversas reacciones químicas en
los organismos. La capacidad catalítica de las enzimas radica en su capacidad para mantener
su estructura tridimensional, también conocida como plegamiento, dentro de esta estructura
tridimensional, se forman cavidades conocidas como "sitio activo", que presentan afinidad
por determinadas moléculas [1]. A diferencia de los catalizadores inorgánicos, las enzimas
pueden ser específicas, como es el caso de la catalasa, la cual es una enzima óxido-reductasa
que convierte el peróxido de hidrógeno (H2O2) en oxígeno y agua; la catalasa posee dos
funciones muy importantes: catalítica y peroxidativa, las cuales se pueden generalizar con la
siguiente ecuación:
H2O2 + H2R ---------> 2H2O + R
En la función catalítica, el donador es otra molécula de H2O2, esto solo se puede dar cuando
la enzima se encuentra en su forma tetramérica. Por otro lado, en la función peroxidativa, la
catalasa utiliza como donadores de H+al ácido fórmico, metanol, etanol, formaldehído y
fenol [2]. En el metabolismo celular, se generan diferentes especies de oxígeno reactivas,
conocidos como radicales libres, que son dañinos para la célula y se pueden encontrar como:
superóxido (O2-), hidroxilo (OH-), y peróxido de hidrógeno (H2O2), estos pueden reaccionar
con diferentes biomoléculas, alterando o impidiendo su capacidad biológica, por ende,
generando estrés oxidativo [3] Por lo que, la importancia de la catalasa radica en eliminar o
neutralizar los radicales libres, específicamente el peróxido de hidrógeno, que causa daños a
las moléculas, membranas celulares, ADN o tejidos de la célula.

Por otra parte, existen los catalizadores inorgánicos, los cuales son sustancias que cumplen
una función similar a la de las enzimas, ya que pueden aumentar la velocidad de una reacción,
pero sin llegar a ser producto de la misma, utilizan altas temperaturas para incrementar su
actividad y se recuperan al final del proceso químico, los catalizadores inorgánicos suelen
ser metales de transición como el platino y el níquel, o compuestos de metales de transición,
como el dióxido de manganeso. Estas sustancias pueden combinarse con los reactivos y
modificar la densidad electrónica en la unión química que se rompe durante la reacción, lo
que reduce la energía de activación y facilita la reacción [4] Entre los catalizadores
inorgánicos se encuentra el FeCl3 (cloruro de hierro III) y el FeSO4 (sulfato de hierro II), estos
compuestos pueden catalizar diferentes reacciones químicas, el FeCl3 cataliza reacciones de
alquilación y acilación de compuestos aromáticos, el FeSO4 cataliza la oxidación de alcoholes
y la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno, estos compuestos son
flexibles y pueden catalizar una gran variedad de reacciones químicas.
Resultados y discusión
A continuación, se presentan y discuten los resultados obtenidos durante la práctica.
Tabla1. Resultados del volumen de O2 Gaseoso, generado por los diferentes catalizadores
Tiempo FeSO4 FeCL3 hígado papa manzana
0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0
10 0,5 0,5 3,0 11,0 1,0
20 4,0 1,5 8,0 16,0 1,7
30 8,0 3,5 9,5 19,0 2,4
40 12,0 6,0 11,5 20,5 3,0
50 16,0 7,5 12,5 23,0 3,7
60 20,0 10,0 13,7 25,5 4,4
70 23,0 12,5 14,1 26,5 4,8
80 27,0 15,0 15,4 29,0 5,3
90 30,5 17,8 29,7 5,6
100 32,9 20,0 30,5 6,0
110 35,9 22,0 6,6
120 38,4 24,0 7,0
130 40,9 27,0 7,3
140 42,9 29,0 7,5
150 44,9 31,0 7,8
160 46,4 33,5 8,1
170 47,9 8,5
180 49,4 9,0
190
200

La anterior tabla describe los resultados obtenidos del desplazamiento de volumen de

oxígeno generado por la catálisis de los diferentes compuestos, por cada 10 segundos de
actividad, con los cuales se puede construir la curva de velocidad de reacción de los diferentes
catalizadores que tardan en descomponer el peróxido de hidrogeno (H2O2). Cada compuesto
presento cambios físicos y químicos en sus propiedades, durante la catálisis. A continuación,
se presentan las principales observaciones que mostraron los catalizadores al descomponer
el compuesto (H2O2).
Tabla2. observaciones de las reacciones catalizadas por enzimas y catalizadores inorgánicos.
Catalizador Observaciones
Se observó, que el compuesto presentó una actividad de reacción lenta,
durante toda la catálisis, el desprendimiento de burbujas fue medio, y se
observaron burbujas de mediano tamaño, se desplazaron en total 50
FeSO4 mililitros de agua en la bureta. Por otro lado, se observó un cambio de
tonalidad en el color, volviéndose un poco más oscuro de lo normal, se
apreció la liberación de calor al finalizar la reacción, el Erlenmeyer se
calentó, pero muy poco.
La reacción con este catalizador fue un poco más lenta en comparación
con el sulfato ferroso, se observó desprendimiento de burbujas más
pequeñas desplazándose en total 33,5 mililitros de agua en la bureta. Por
FeCl3
otra parte, se observo un cambio de color pasando de amarillo a un color
café intenso, finalmente se observó el desprendimiento de calor, pero fu
muy poco en comparación con los catalizadores biológicos.
La reacción fue demasiado rápida, se observó el desprendimiento de una
gran burbuja desplazando la mayoría del volumen, al final de todo se
desplazaron 19 mililitros de agua en la bureta. Por otro lado, el color del
Hígado
extracto del catalizador se mantuvo igual, se observó formación de
grandes burbujas en el recipiente que contenía el hígado, y se apreció del
desprendimiento de calor, desde el inicio hasta el final de la reacción.
Se observó que tuvo una catálisis inicial lenta, empezó a realizar su
actividad después de 30 segundos aproximadamente, su burbujeo
empezó a ser un poco más rápido después de este tiempo, desplazando
Manzana
aproximadamente 9 mililitros de agua, el extracto en el Erlenmeyer
quedó con burbujas de agua, al final el recipiente estaba caliente,
indicando que liberó energía, en forma de calor.
El extracto de papa mostró después de 20 segundos, una actividad ligera,
intermedia a la de la manzana y la del hígado, ya que el desprendimiento
de burbujas fue rápido desde que inicio la reacción, se consumieron
aproximadamente 38,3 mililitros de agua en la bureta, la papa en el
Papa
Erlenmeyer se llenó completamente de burbujas de agua ocupando la
mayoría del volumen de este recipiente, hubo desprendimiento de
energía e forma de calor, desde que inició la reacción, y el color de la
papa permaneció igual que al inicio de la catálisis.

Como se mencionó con todos los catalizadores, que se observó que hubo desprendimiento de
energía en forma de calor ya que en toda ocasión el recipiente aumento su temperatura, cabe
explicar que esto se debe a que todas estas reacciones son de naturaleza exergónica, o sea
que no requieren de energía extra o del entorno, para desarrollarse, estas reacciones surgen
de manera espontánea, y a medida que se va generando debido al rompimiento y formación
de nuevos enlaces, se aprecia la liberación de energía, en este caso se expresó aumentando la
temperatura del Erlenmeyer (desprendimiento de calor).
por otra parte, hablando ya de la eficiencia de la reacción de la enzima es correcto afirmar
que cuando a la muestra se le adiciona el cloruro férrico, esta inicia su proceso de reacción,
el compuesto se disocia por completo en sus iones elementales: iones cloruro (Cl-) e iones
férricos (Fe+3) formando un complejo de enlaces de coordinación con el peróxido de
hidrogeno, haciendo que se incremente la velocidad de reacción, logrando descomponer el
H2O2.
Mientras tanto, ocurre algo similar con el sulfato ferroso, este al entrar en contacto con la
muestra, se disocia en iones sulfato (SO4-2) e iones ferrosos (Fe+2), estos últimos también
generan un complejo con enlaces de coordinación al interactuar con el peróxido, esto ayuda
a activar la molécula haciendo que se incremente la velocidad de descomposición del H2O2.
Sin embargo, cuando se usa catalasa como catalizador biológico, esta sigue un
comportamiento diferente en comparación con los mecanismos de los anteriores
catalizadores inorgánicos. El comportamiento es el mismo, tanto para la manzana, la papa e
hígado, ya que los 3 poseen esta enzima, siguiendo su actividad de descomposición como se
muestra a continuación. [5]
Imagen 1. Mecanismo de reacción de la descomposición de H2O2 en presencia de la catalasa.

Como se puede observar, el peróxido de hidrogeno entra en el sitio activo de la enzima,

formado por una histidina (75 His), un cofactor hemo, que está unido a una tirosina (Tyr 358),
cuando ingresa la primera molécula de peróxido, esta empieza su descomposición
rompiéndose y liberando un átomo de hidrogeno, que es donado a la histidina del sitio activo,
por otro lado, el oxígeno toma el par de electrones libres del grupo hemo para unirse a él
formando un doble enlace. Posteriormente, hay un nuevo rompimiento de la molécula
restante de H2O2, entre los dos átomos de oxígeno enlazados entre sí, y formándose en el
medio un grupo hidroxilo, que procede a tomar el hidrogeno que posteriormente había sido
donado a la histidina, dando origen a la primera molécula de agua, el sitio activo, ahora tiene
dos rutas, si hay una alta concentración del peróxido de hidrógeno, se presentara un
procedimiento similar teniendo en cuenta que entra una nueva molécula de H2O2, la cual se
rompe, cediendo un hidrogeno a la histidina, y enlazando el resto al grupo hemo, pero ahora
la segunda ruptura, será por parte de los oxígenos de esta molécula, que se rompen formando
un doble enlace entre ellos, y liberándose al medio, y el hidrogeno que queda libre se une con
el hidrogeno que se había donado a la histidina; por otro lado el grupo hemo libera el oxigeno
con el que había formado doble enlace en la primera reacción, y se pega a los dos átomos de
hidrogeno libres, para formar la segunda molécula de agua, mientras que si el medio es de
baja concentración de H2O2, este toma otra ruta, donde la molécula de agua inicial, se rompe
formando un radical OH. que se libera, y un hidrogeno que se une con el oxígeno del grupo
hemo, rompiendo el doble enlace que formaba con este, para dar origen a otro radical
hidroxilo que también es liberado al medio de la reacción.
Finalmente, cabe resaltar que se puede resumir todo en una reacción que es general para la
descomposición del peróxido de hidrogeno.

Ecuación 1. Reacción general de la descomposición del peróxido de hidrogeno en

presencia de un catalizador
𝟐𝑯𝟐 𝑶𝟐 + 𝑪𝑨𝑻𝑨𝑳𝑰𝒁𝑨𝑫𝑶𝑹 → 𝟐𝑯𝟐 𝑶 + 𝑶𝟐

Donde el catalizador puede ser cualquiera de los que se trabajó durante la práctica, el fin
siempre será obtener por separado dos moles de agua y un mol de oxígeno diatómico a partir
de dos moles de peróxido de hidrogeno.
Por otro lado, Tomando como referencia los valores registrados en la tabla numero 1, se
precedió a construir graficas de tiempo de reacción vs volumen de agua desplazado en la
bureta, para poder hallar la velocidad de cada catalizador en descomponer el peróxido de
hidrogeno.
 Imagen 2. Gráfica de tiempo de reacción vs volumen de O2 generado durante la descomposición del H2O2.

70,0
Tiempo vs Volumen de O2

60,0

50,0
y = 0,2953x + 0,8263
R² = 0,9808
40,0

y = 0,2072x + 13,745 y = 0,2218x - 2,4

30,0
R² = 0,9552 R² = 0,9946

20,0
y = 0,1822x + 2,4578
R² = 0,9017 y = 0,0469x + 1,0284
10,0 R² = 0,9723

0,0 FeSO4 FeCL3 hígado papa

0 50 100 150 200 250
manzana Lineal (FeSO4) Lineal (FeSO4) Lineal (FeSO4)
-10,0
Lineal (FeCL3) Lineal (hígado) Lineal (hígado) Lineal (papa)
Lineal (papa) Lineal (papa) Lineal (manzana)

En esta gráfica se puede analizar el comportamiento de la velocidad de los diferentes

catalizadores usados durante la práctica, en el eje de las y, se encuentra la variable tiempo
que está medida en segundos, y en el eje de las x está la variable volumen de O2 medida en
mililitros.

Tabla 3. Resultados de la Velocidad y coeficiente de determinación de las enzimas y catalizadores usados.

Velocidad (mL Coeficiente de determinación
catalizador O2/segundo) (R2 )
FeSO4 0,2953 0,9808
FeCl3 0,2218 0,9946
Extracto de hígado 0,1822 0,9017
Extracto de papa 0,2072 0,9552
Extracto de manzana 0,0469 0,9723

De la imagen 2, el significado físico de la pendiente corresponde a la velocidad de catálisis

de la dismutación del H2O2 en H2O y O2, la pendiente en un modelo lineal, es representada
por la letra m en la ecuación y=mx+b indicando la cantidad en que se incrementa o disminuye
el valor de la variable (y), en este caso el volumen de O2 formado por la catalasa, cuando la
X aumenta una unidad (para el caso de la catalasa es el tiempo en segundos), mientras que si
m es 0,5 esto indica que por cada segundo, la enzima produce 0,5 mL O2.
La pendiente (velocidad), puede variar dependiendo de la fuente que aporta el catalizador
para acelerar la reacción. Las velocidades de descomposición con ayuda de la catalasa,
aportada por diferentes fuentes no son iguales debido a diferentes factores, como la
concentración de la enzima ya que según la literatura el hígado tiene la concentración más
elevada de esta enzima debido a la serie de funciones fisiológicas que cumple en el organismo
humano como la de desintoxicar, por otra parte, la papa tiene una mayor concentración de la
enzima que la manzana ya que la papa tiene necesidades biológicas más importantes porque
al ser una planta tuberosa, necesita mayor concentración de catalasa para proteger sus células
del estrés oxidativo a causa de la degradación del peróxido, entre otras cosas. Por lo tanto, se
infiere que al tener una mayor concentración de catalasa en sus tejidos iban a tener una
actividad de reacción más eficiente.
En cuanto se refiere a los catalizadores inorgánicos estos tuvieron una actividad más baja en
comparación con la enzima, ya que esta última tiene características que la definen como muy
eficiente, dichas características como la especificidad de la enzima, la cual cuenta con un
sitio activo que está bien definido y se acopla muy bien cuando entra en contacto con el
sustrato, orientándolos de manera optima facilitando así las interacciones químicas que son
necesarias para llevar a cabo la reacción, por lo general, los catalizadores inorgánicos como
los usados en la práctica, carecen de especificidad lo que genera una disminución en su
eficacia como catalizador, otra característica importante es la forma y estructura de la
molécula, ya que las enzimas cuentan con una estructura tridimensional que según la
literatura, ayuda a estabilizar los estados de transición de las reacciones químicas
favoreciendo la velocidad de la reacción, característica que carecen moléculas más simples
como la de un compuesto inorgánico, generando nuevamente que se vea afectada su
velocidad como catalizadores. Entre otras cosas, las enzimas siempre llevarán la delantera en
los procesos que requieran de su intervención para agilizar una reacción.
Se logró percibir el desplazamiento de agua en la bureta, esto es por una razón muy sencilla,
que incluye uno de los productos causa de la descomposición del H2O2, como lo expresa la
reacción de la ecuación numero 1 el peróxido de hidrogeno, se descompone en agua y
oxígeno gaseoso que son liberados al medio, se sabe que el montaje que se usó para llevar a
cabo estas reacciones, constaba entre todas sus partes, de una manguera que estaba conectada
directamente al Erlenmeyer donde ocurría la reacción y a una bureta llena de agua, resulta
que cuando los catalizadores descomponían el peróxido, este liberaba el oxigeno que era
conducido hacia la manguera conectada a la bureta, cuando las burbujas de O2 ascendían, el
nivel del agua disminuía, ya que el gas se iba acumulando en la parte superior de la bureta,
lo que ocasionaba que el agua tenga que ceder su espacio, desplazándose hacia abajo, hasta
que se haya completado toda la reacción.
Conclusiones
Se concluye que los catalizadores biológicos, son más efectivos que los catalizadores
inorgánicos ya que estos últimos mostraron una actividad lenta en la descomposición del
peróxido de hidrogeno ya que carecen de características como buena especificidad, o una
estructura compleja, generando que la eficiencia de la reacción sea más baja.
También se concluye, que la presencia de la enzima catalasa es muy importante en el
organismo, debido a que ayuda a prevenir el estrés oxidativo para las células evitando la
formación de radicales hidroxilo y radicales oxígeno, que alteran la estructura o disposición
de oras moléculas como el ADN, fosfolípidos, etc.
Cuestionario.
1. ¿Qué ventajas y qué desventajas presentan las enzimas en comparación con los
catalizadores inorgánicos?

Ventajas
Condiciones de reacción suaves: Las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren a
temperaturas bajo los 100ºC, presión atmosférica y pH cercano a la neutralidad. En contraste,
las reacciones con catalizadores inorgánicos requieren temperaturas altas, presión elevada y
pH extremos, esto también reduce el consumo de energía.
Gran especificidad de reacción: Las enzimas tienen mayor especificidad que las reacciones
con catalizadores inorgánicos, respecto de los sustratos y sus productos. En las reacciones
enzimáticas no hay productos secundarios.
Capacidad de regulación: La actividad catalítica de muchas enzimas varía en respuesta a
sustancias diferentes del sustrato [6]
Son fácilmente accesibles: Las enzimas son moléculas de proteína que se encuentran en
todas las células vivas, por esta razón, se encuentran en los tejidos y órganos de los seres
vivos, lo que las hace accesibles para su uso y aplicación. Además, se pueden producir en
laboratorios a través de diversos métodos, lo que facilita su clonación y expresión de genes,
para obtener enzimas purificadas y en grandes cantidades.
No alteran el medio ambiente: Cuando las enzimas son liberadas al medio ambiente,
tienden a descomponerse y convertirse en residuos inofensivos más rápidamente, en
comparación con los catalizadores inorgánicos, que son compuestos químicos sintéticos y
son más tóxicos, ya que pueden contener metales pesados u otros compuestos que pueden
resultar dañinos para los seres vivos y el medio ambiente [7]

Desventajas
Las enzimas tienen mayor actividad a temperaturas y pH específicos. Si se exponen a
temperaturas muy altas o muy bajas, o si el pH del entorno cambia, las enzimas pueden
desnaturalizarse y perder su actividad. Los catalizadores inorgánicos, en cambio, son más
resistentes a los cambios de temperatura y pH [8]
Las desventajas de las enzimas catalíticas incluyen a menudo tiempos de almacenamiento
limitados, difícil recuperación y contaminación del producto.
Las enzimas pueden desnaturalizarse, perder su eficiencia o degradarse con el tiempo, por lo
que requieren condiciones de almacenamiento específicas y limitadas en comparación con
los catalizadores inorgánicos, que suelen ser más duraderos [9]

Por otra parte, la especificidad de las enzimas puede ser tanto una ventaja como una
desventaja, esto se debe a que, puede producir un producto específico, acelerar la reacción y
regular las vías metabólicas al interactuar solo con un sustrato determinado, además, les
permite activarse o inhibirse selectivamente. Pero, se limita su capacidad porque no puede
trabajar con diferentes sustratos, lo que impide su aplicación en ciertas reacciones y procesos.

2. ¿Cuáles son las condiciones óptimas de pH, temperatura, concentración de sustrato,

cofactores, para una eficiente catálisis de la catalasa?

La catalasa utiliza un cofactor llamado grupo prostético hemo, que es un ion de hierro (Fe2+)
este es fundamental para la catálisis de la enzima, el grupo hemo se une al sitio activo de la
catalasa y participa en la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y
oxígeno.
Para la catalasa un pH óptimo se encuentra entre 6,8 y 7,5 y temperatura entre 30 a 50 °C y
un KM de 442 mM con H2O2 como sustrato [10]
3. ¿Por qué es importante la enzima catalasa en tejidos vegetales y animales?
Este gen codifica la catalasa, una enzima antioxidante clave en la defensa del cuerpo contra
el estrés oxidativo. La catalasa es una enzima hemo que está presente en el peroxisoma de
casi todas las células aeróbicas. La catalasa convierte el peróxido de hidrógeno de la especie
reactiva del oxígeno en agua y oxígeno y, por lo tanto, mitiga los efectos tóxicos del peróxido
de hidrógeno.[11]
La catalasa es una enzima antioxidante presente en la mayoría de los organismos aerobios,
incluyendo animales. Su función es proteger las células del daño oxidativo que puede ocurrir
cuando las células u otras moléculas del cuerpo entran en contacto con compuestos
oxidativos. La enzima catalasa es responsable de la neutralización del peróxido de hidrógeno,
manteniendo así un nivel óptimo de la molécula en la célula, lo que también es fundamental
para los procesos de señalización celular.[12]
4. describa la clasificación de la catalasa según la clase principal, subclase, Subsubclase
y numero serial, teniendo en cuenta el número EC.
Oxidorreductasa que cataliza la conversión de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Está
presente en muchas células animales. La deficiencia de esta enzima da por resultado la
ACATALASIA. EC 1.11.1.6.
1. Clase (oxido reductasa): Enzima que cataliza la transferencia de electrones desde
una molécula dadora, el agente reductor a otra aceptora, el agente oxidante.
1.11 Subclase (Actúa sobre un peróxido como aceptor): El peróxido de hidrógeno
es un compuesto oxidativo que puede ser dañino para las células en grandes
cantidades, por lo que la catalasa ayuda a mantener un nivel óptimo de esta
molécula en la célula.
1.11.1 Subsubclase (Peroxidasa): Las peroxidasas son enzimas que catalizan la
oxidación de una gran variedad de sustratos orgánicos e inorgánicos
empleando para ello peróxido de hidrógeno u otras sustancias
relacionadas.
1.11.1.6 número serial (Catalasa): La catalasa es una enzima que cataliza
la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en agua y oxígeno.
[13]

5. Describa el mecanismo de los catalizadores inorgánicos en la descomposición del

peróxido de hidrogeno.
El peróxido de hidrogeno es un compuesto químico que tiene bastantes aplicaciones,
principalmente se usa como blanqueador y antiséptico en forma diluida.
El peróxido de hidrógenos es termodinámicamente inestable, ya que se encuentra por encima
de la línea que une las especies con estados de oxidación 0 y –2 en los que se descompone el
peróxido de hidrogeno. Este proceso se conoce como desproporción.
Estos catalizadores pueden ser metales y sus óxidos que pueden cumplir la función de
catalizadores naturales, en donde los reactivos se unen a los sitios activos en la superficie del
metal mediante absorción. Los catalizadores aceleran la reacción al disminuir la energía de
activación o al cambiar el mecanismo reacción. Los catalizadores aceleran una reacción al
disminuir la energía de activación o al cambiar el mecanismo de reacción, estos catalizadores
no afectan al estado de equilibrio químico, pero hacen que este se alcance con mayor rapidez.
Estas sustancias pueden combinarse con los reactivos y modificar la densidad electrónica en
la unión química que se rompe durante la reacción. De esta manera se reduce la energía de
activación y descomposición del agua oxigenada, el catalizador debilita la unión entre los
átomos de oxígeno que se separan durante el proceso.
El FeCl3 actúa como catalizador: El cloruro de hierro (III) actúa como un catalizador de la
reacción que tiene lugar en la transformación del, H₂O₂(aq) en los dos productos principales,
agua y oxígeno.
 Ecuación 3. Reacción de oxidación del peróxido de hidrogeno

Un catalizador proporciona la mejor ruta o el camino más fácil para comenzar o iniciar la
reacción o la transformación química que conduce a la aceleración de las reacciones. [14]

Referencias
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Revista cubana de investigaciones biomédicas, 15(2), 0–0.
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https://www.tdx.cat/bitstream/handle/10803/10510/correa.pdf?sequence=1
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[6] DURCPE & RCCQ (s/f). Las enzimas diferentes de los catalizadores químicos en los
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[7] BIOTECNOLOGÍA ENZIMÁTICA Y BIOTRANSFORMACIONES DE INTERÉS
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(Acanthocereus pitajaya). Revista colombiana de química, 35(1), 91–100.
http://www.scielo.org.co/scielo.php?pid=S0120-28042006000100009&script=sci_arttext
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https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.11.1.6

[14] Universidad de Alicante. (2022). Descomposición catalítica del peróxido de hidrogeno.

Departamento de química inorgánica. Revisado 12 junio de 2023 de:
https://dqino.ua.es/es/laboratorio-virtual/descomposicion-catalitica-del-peroxido-de-
hidrogeno.html