INFORME DE BIOQUÍMICA

CATÁLISIS ENZIMÁTICA E INORGÁNICA

PRESENTADO POR:

Argel Muños Juan Pablo

Cárdenas Sánchez María Mónica

Doria Hernández María Andrea

Espitia Navarro Angélica Lucía

López Herrera Yeison Jose

PROFESOR: Javier Martínez

LABORATORIO DE BIOQUIMICA

DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA

FACULTAD DE CIENCIAS BÁSICAS

UNVERSIDAD DE CÓRDOBA

MONTERÍA- CÓRDOBA

2020
 1. OBJETIVOS

Objetivo General

 Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico

como el bióxido magnesio (MnO2) al descomponer en peróxido de hidrogeno (H2O2)
a temperatura ambiente.

Objetivos Específicos

 Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y

comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
 Observar la acción de un inhibidor sobre la actividad catalítica de una enzima.

2. TEORÍA RELACIONADA

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas.

Las Enzimas, son compuestos orgánicos de naturaleza proteica que actúan como catalizadores de las
reacciones químicas en el organismo; son catalizadores orgánicos de origen biológico y estructura
compleja. Un Catalizador es un compuesto que aumenta la velocidad de la reacción química,
modifican la velocidad, acelerando el paso de los sustratos a productos. Los catalizadores se
caracterizan por que ellos una vez realizada la reacción química no se modifican, mantienen sus
características, ellos además cumplen con la característica de ser específico. Ellos aceleran la
velocidad de la reacción pero no intervienen directamente en la reacción es decir no es consumido
en la reacción y queda libre para catalizar una nueva reacción química. Reacción química. Son
cambios en la conformación de las moléculas, donde existe unión de moléculas que están separadas,
división de una molécula grande en varias moléculas pequeñas es decir se hacen diferentes
combinaciones, hay modificación de la estructura y la distribución espacial de los átomos que
conforman esa molécula. Los catalizadores favorecen esos cambios en la estructura molecular y por
lo tanto, favorecen la velocidad en la cual los sustratos (moléculas originales) se van a convertir en
los productos. Las reacciones ocurren con una velocidad determinada bien sea con la presencia de
catalizadores o con ausencia de ellos.

Las enzimas presentan una serie de características:

•Influyen solo en la velocidad de la reacción sin alterar el estado de equilibrio.

•Actúan en pequeñas cantidades.

•Forman un complejo reversible con el sustrato.

•No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.

•Muestran especificidad por el sustrato.

Por otro lado el peróxido de hidrogeno se descompone en agua y oxígeno en presencia de

un catalizador. En este experimento, se compara la capacidad de la enzima catalasa y del
catalizador inorgánico para descomponer el peróxido de hidrogeno.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de
activación de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción.
Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni
modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso.
Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general,
alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
(1)

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio química. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicos. Por otro lado las enzimas pueden
ser afectadas por moléculas, los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o
impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que
incrementan dicha actividad. Así mismo, gran cantidad de enzimas requieren de
cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras.
Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la
propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y

productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos
procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, distinción de jeans o
producción de biocombustibles.

Teniendo en cuenta lo dicho queda claro que las enzimas son moléculas de proteínas que
tienen la capacidad de facilitar ya a acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en
los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción.
A diferencia de los catalizadores químicos, las enzimas actúan en condiciones muy suaves,
a temperaturas por debajo de los 70°C, a un PH alrededor de 7 y a una presión de una
atmosfera. Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar
tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero dela 4-
oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos. Las
actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual
viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos. (2)

COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO

Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son unidos,
es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes
de magnitud el ajuste de un equilibrio de reacción químico, que en un proceso sin ellas
podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Las enzimas
dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero
para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad
de interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su
conformación espacial en el lugar de unión .Para que la enzima modifique el ligando
(sustrato a partir de este momento) este debe ³encajar´ en el lugar de unión de la enzima.
Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato. (3)
 3. MATERIALES Y REACTIVOS

MATERIALES REACTIVOS
6 tubos de ensayo Peróxido de Hidrógeno (H2O2) al
3%

2 pipetas de 5 y 10 ml Bióxido de Manganeso (MnO2)

Beaker de 400ml Cianuro de Sodio (NaCN)

Pinza para tubos de ensayo

Probeta de 100ml
Espátula
Gradilla
Hielo
Papas como fuente de catalasa

Sangre como fuente de catalasa

Gasa
Cuchilla
Calentador
Gotero
Agua destilada
4. METODOLOGÍA

1. Prueba con H2O2 al 3%

10%
10%
3. Baño de hielo

10%
10%
 5. RESULTADOS
• PRUEBA CON H2O2 AL 3%

Figura 1.

En la figura 1. Se observaron los tubos luego de haber agregado el peróxido de hidrogeno

a cada uno. Donde se nota claramente que en el tubo 3 (MnO2) la reacción fue más rápida
y hay mayor desprendimiento de burbujas. Con menor, le sigue el tubo 2 que contiene
extracto de papa que presento un burbujeo leve y una capa espumosa; por último el que
presenta menor acción catalítica es el tubo 1 (sangre). El tubo 1 presentaba un color rojo
característico de la sangre que no se mantuvo durante toda la reacción; el tubo 2 pasó de
presentar un color café a tener una capa inferior incolora y burbujeo leve; el tubo 3
presentaba una coloración piel al inicio y al final estaba un color blanquecino con una fase
espumosa en la parte superior del mismo.

• BAÑO DE MARIA (EBULLICIÓN)

Al someterse cada una de las muestras (sangre, papa, MnO2) a un baño de María hasta e
bullir se obtuvo:

Figura 2. Muestras luego de someterse a calor

Tabla 1. Resultados baño a temperatura ambiente.

MUESTRA OBSERVACIONES
Formación de grumos se desnaturalizó,
Sangre
presentando burbujas pero no emergió.
Papa No presentó ningún cambio.
MnO2 Presencia de burbujas, emergió.

• BAÑO DE HIELO

Figura 4.
Figura 3.

Primeramente se volvió a tomar otros tubos de ensayo a cual se depositaron las mismas
muestras y se les adiciono H2O2 al 3%, lo cual iba a provocar el desprendimiento de
oxigeno similar a lo ocurrido anteriormente a temperatura ambiente, posterior a esto se
sometieron los tubos a un Beaker con hielo (figura 3) y se dejaron reposar por varios
minutos para observar si afectaba o no la actividad catalítica que se observa en forma de
burbujas. Siendo así se pudo constatar que a bajas temperaturas el burbujeo tanto en la
sangre como en el extracto de papa (figura 4) disminuyo notoriamente hasta un punto
donde no emergía más burbujas se puede decir que quedo constante. En cambio que el
tubo con MnO2 siguió presentando una leve reacción burbujeante con carácter
exotérmico, es decir, liberación de energía en forma de calor.

• PRUEBA CON NaCN

Al adicionar a cada una de las muestras NaCN se obtuvieron los siguientes resultados:
Figura 5.

Tabla 2. Muestras más NaCN

MUESTRA OBSERVACIONES
Presencia de un color café oscuro, presento
Sangre
burbujas.
Presencia de un color amarillo, no hubo
Papa
burbujas.
Presento un color gris, poca cantidad de
MnO2
burbujas, no emergió.

6. ANÁLISIS DE RESULTADOS

• Como se sabe nuestro organismo y en general de todos los seres vivos tienen
en sus células biocatalizadores que participan en diferentes reacciones químicas
estas se conocen como enzimas. Las enzimas no son más que proteínas que
catalizan, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan
notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino
que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace
posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH. Por
otra parte se tiene al peróxido de hidrogeno (H2O2) es un compuesto químico
polar conocido por ser una agente con poder oxidante el cual es muy inestable y
se descompone lentamente en oxígeno y agua con liberación de gran cantidad de
calor.
Su velocidad de descomposición puede aumentar mucho en presencia de catalizadores.
Por esto se mide la actividad enzimas como la catalasa presente en animales y vegetales,
en este caso en la sangre humana y en el extracto de papa. Este último se observa el
desprendimiento de oxigeno (burbujas) aunque en menor cantidad que la sangre pero se
debe a que al triturar la papa se dañan muchas células las que aun puedan presentar la
enzima esta de una reaccionara como catalizador y provocara este parámetro químico y
físico. La sangre al encontrarse en estado líquido y al ser diluida es mucho más fácil que
actué la catalasa con el H2O2 para provocar la reacción, que además de desprender calor,
presenta un creciente superior a los demás ensayos, así que se puede deducir que en esas
células es donde se encuentra mayor actividad enzimática. Por otra parte el óxido de
manganeso también va actuar como un catalizador pero no biológico si no inorgánico, este
mismo logra que el Mn del compuesto provoque la reacción pero esta se da a unas
condiciones específicas en este caso a temperatura ambiente, se da un desprendimiento
tanto de burbujas, como de calor leve, poco notorio.
La existencia de catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como
desinfectante cuando se echa sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas son
anaerobias (no pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce
cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.

• La actividad catalítica es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de

una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada
catalizador y las que desactivan la catálisis son denominados inhibidores. Al
someter la sangre a calor esta sufre cambios es su estructura, ya que posee una
enzima que actúa como catalizador en presencia de calor se desnaturaliza, lo cual
hace que al interactuar con el peróxido de hidrogeno no haya gran actividad
enzimática lo cual se evidencia con el número de burbujas y también por los
grumos que se forman (figura 2a).
Para el caso del MnO2 al someterse a calor se evidencia que toma una coloración
grisosa, (figura 2 c) luego de dejarse enfriar y agregar el peróxido de hidrogeno se
observa que este forma burbujas de aproximadamente 0.5 cm lo que hace
referencia a que el MnO2 al tener dos moléculas de oxígeno y el peróxido de
hidrogeno también tiene oxigeno este va a interactuar formando burbujas y se
demuestra mediante la siguiente ecuación:

2H2O2 + 2MnO2 →2Mn+ 2H2O + 3O2

Hubo una desnaturalización de la catalasa, Ya que la catalasa químicamente es una proteína,
podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá
también la función y como consecuencia su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el
agua oxigenada y no se observará ningún tipo de reacción. En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir
de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta
anularse.
• Cabe resaltar que las burbujas que se producen en este tipo de reacciones
enzimáticas son básicamente oxígeno que se desprende de la reacción entre las
moléculas de peróxido de hidrógeno y la enzima catalasa en este caso el MnO2 o
la sangre.
En el caso de la papa se tiene que esta contiene una enzima llamada amilasa que
al someterse a calor esta se descompone debido a la desnaturalización de la
molécula proteica, de la cual están conformadas las enzimas lo cual hace que al
agregarle el peróxido de hidrogeno no se presente ningún tipo de actividad
enzimática, presentando así un color blancuzco como se evidencia en la figura 2
(b).
La actividad enzimática se presentó en mayor cantidad en el MnO2, seguido de la
sangre y por último la papa que no mostró ninguna reacción.
 • Algo similar ocurre al someter los ensayos a un baño de hielo, la acción de la
enzima catalasa disminuye y en un tiempo determinado puede que se detenga; esto
se debe como se dijo la enzima para alcanzar su mayor acción de catálisis debe
contar con una temperatura optima, a bajas temperaturas este mecanismo se ve
afectado, tanto las enzimas como las mismas células animales y vegetales que no
son capaces de regular la temperatura y se puede inhibir la actividad catalítica o
en su defecto causar la muerte de las células por congelación. Sin embargo aunque
el Óxido de manganeso (MnO2) necesite de temperaturas relativamente altas para
alcanzar una gran actividad, este sigue liberando burbujas aunque aún en menor
cantidad y también la liberación de energía calórica (exotérmica) característica
de esta reacción química.
La enzima a llevarse a una temperatura de 0ºC no se desnaturaliza, pero si baja la velocidad de
reacción de la catálisis.

• El cianuro de sodio o cianuro sódico (NaCN) es la sal sódica del ácido cianhídrico
(HCN). Se trata de un compuesto sólido e incoloro que hidroliza fácilmente en
presencia de agua y dióxido de carbono para dar carbonato sódico y ácido
cianhídrico presenta la siguiente reacción:
2 NaCN + H2O + CO2 -> Na2CO3 + 2 HCN
Al tener una muestra como la sangre y agregarle NaCN mas el peróxido de
hidrogeno al combinarse estos, este actúa como un inhibidor competitivo de la
reacción por tanto, la reacción no se da en gran intensidad formándose así un color
café oscuro como se muestra en la figura 9.
Para el caso del MnO2 se observa que este no emergió es decir presento poca
actividad enzimática debido a que hay una gran cantidad de óxido (peróxido de
hidrogeno mas MnO2) lo cual hace que el cianuro de sodio por ser una base no
actué por la gran cantidad de óxido formando así una coloración gris y la poca
cantidad de burbujas formadas se debe gracias a la presencia de oxígeno. Lo cual
se demuestra por la siguiente ecuación:
2 NaCN + MnO2+ H2O2 -> Na2CO3 + 2 HO2
Para el caso de la papa no se presentó ningún cambio, es decir no hubo actividad enzimática.
El orden creciente con el que se presentó la actividad enzimática es primero la muestra de
sangre, seguido del MnO2 y por último la papa.
La reacción que representa todo lo ocurrido en la práctica es la siguiente:

Catalasa
H2O2 H2O + O2
MnO2
H2O2 H2O + O2

Al combinarse el peróxido de hidrogeno con el cianuro sódico, este actúa como un inhibidor
competitivo de la reacción por tanto, la reacción no se da en gran intensidad en comparación a la
prueba número uno, pero esta después de llevarse a 37ºC durante 5 minutos aumenta su velocidad de
reacción debido a que se ha alcanzado una mejor temperatura de activación de la enzima catalasa.
 7. CUESTIONARIO

1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos de la

enzima conversora de la angiotensina.

R/ El primer inhibidores de la enzima conversora de la angiotensina (IECA) usado fue el

teprotide, que casi de inmediato fue suplantado por el captopril. Inicialmente la doga fue
destinada al tratamiento de la hipertensión arterial (HTA), mostrando singular eficacia
(Opie, 1999); poco tiempo después se comprobó que además mostraba importantes efectos
beneficiosos en el manejo de la insuficiencia cardiaca (IC). Luego del teprotide y el
captopril han ido apareciendo nuevas formas químicas de IECA, que actualmente ocupan
un lugar preeminente en el tratamiento de la HTA y la IC. De esta manera, se considera
que los IECA son de gran valor por ejemplo en la aterosclerosis y en patología vascular,
ya que estos a su vez producen dos efectos principales: Impiden los efectos hormonales
que produce la Angiotensina II como vasoconstricción, facilitación simpática,
estimulación de secreción de aldosterona y de vasopresina, retención de sodio y agua,
efectos mitogénicos y profibróticos; de igual manera evitan la lisis de la bradikinina (BK)
que realiza la enzima Convertidora de la Angiotensina (ECA). De esta forma, en la HTA
los beneficios de los IECA son mediados por la BK: la administración experimental en
pacientes hipertensos de icatibant (HOE 140), inhibidor selectivo del receptor B2 de BK,
por lo que provoca una significativa atenuación del efecto hipotensor del captopril.
Los inhibidores (ECA) como es el caso del captropil, el enalopril y sus derivados tienen
una estructura similar a la del BPP5a o péptido potenciador de la bradiquinina. Se ha
recubierto que la secuencia tripartida de triptófano- alanina – prolina formada por tres
aminoácidos que aparece en el péptido antes mencionado, es uno de los componentes
activos en las propiedades de estas moléculas. De esta manera, estos inhibidores cumplen
un papel fundamental puesto que el cuerpo tiene la capacidad de eliminar con mucha
rapidez el BPP5a y el tripeptido, pero se han llevado a cabo numerosas modificaciones en
la molécula para prolongar la duración del efecto, entre ella se ha cambiado la secuencia
del triptófano- alanina-prolina por una secuencia similar pero más estable de fenilalanina
– alanina- prolina. Por lo que la aportación de una estructura análoga al acido succínico o
al ácido glutámico proporciono más estabilidad y reforzó las propiedades inhibidoras en
la enzima de conversión de la angiotensina.

2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de seguridad
para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante el combate, ¿Qué tipo de
enzimas son fabricadas por ciertos órganos que tienen un comportamiento similar al de las
granadas? De ejemplos.

R/ si se tiene en cuenta las transformaciones que experimentan los alimentos en el sistema

digestivo es posible encontrarse con enzimas que tengan un comportamiento similar a las
de las granadas como es el caso de las llamadas enzimas digestivas, estas a su vez son
imprescindibles tanto para la digestión de los macro nutrientes como para la absorción de
las vitaminas liposolubles. Ya que por ejemplo, estas enzimas durante el pasaje por el
estómago no se degradan y conservan su función. Además estas enzimas son activas en
un margen amplio de pH (2-8), de este modo están activas en la trayectoria más larga del
tracto gastrointestinal.

La zimógeno (o proenzima) es un precursor enzimático inactivo. Un zimógeno requiere

un cambio bioquímico (como una reacción de hidrólisis que revele el sitio activo, o que
 cambie la configuración para revelar el sitio activo) para convertirse en un enzima activo.
El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la
enzima precursora se parte para activarla. La cadena aminoácida que se libera por la
activación se llama el péptido de activación.

Ejemplos de zimógenos:

Tripsinógeno, Quimotripsinógeno, Pepsinogen. La mayor parte de las proteínas del sistema de

coagulación Algunas de las proteínas de los sitema complementos: Procaspasas Proelastasa
Prolipasa

3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos digestivos del estómago de los
adultos y en cambio es importante en el estómago infantil?

R/ la lipasa gástrica se produce en la mucosa gástrica y se ha observado que su

actividad se encuentra elevada desde la semana 25 de gestación permaneciendo
constante hasta la semana 34 fecha para la cual aumenta un 40% respecto al nivel
previo y disminuye una vez más moderadamente antes del parto a término. En los
implantes gástricos de fetos, se advierte la expresión de lipasa entre las 10 y las 13
semanas de gestación y se establece a las 15 semanas la distribución propia del adulto,
es decir, sobre todo en el cuerpo gástrico y solo huellas de actividad en el antro. A
diferencia de lo que se observa con la pepsina, para esta fecha parece estar
perfectamente desarrollado el mecanismo secretor de la lipasa.

Para el caso de la lipasa gástrica esta es para la disgregación y digestión de las grasas,
es decir que de alguna u otra forma tiene la capacidad de descomponer cadenas cortas
de triglicéridos.
En niños y en adultos, la digestión de las grasas se produce de forma eficaz y casi
completa en el intestino delgado, el estómago interviene en el proceso de digestión de
las grasas debido a su acción agitadora, que ayuda a crear emulsiones. Las grasas que
entran en el intestino se mezclan con la bilis y posteriormente se emulsionan. De este
modo, se considera que por el hecho de la lipasa ser la enzima que degrada la grasa
para obtener nutrientes, en la etapa de vida para el niño es lo más primordial la cual lo
lleva a la adaptación de una nueva forma de nutrición. Mientras, que en el adulto no
tiene importancia porque su actividad se destruye con el pH gástrico bajo.

4. ¿Cuál es la importancia médica de las enzimas? De por lo menos un ejemplo concreto

R/ Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones

químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores, ya que
son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que
cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que
cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras
que se puedan encontrar en el medio de reacción. De esta manera, las enzimas llevan
a cabo funciones definitivas relacionadas con la salud y la enfermedad, de tal forma
que en la salud, todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se
conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser
 perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a
la cirrosis hepática puede deteriorar de manera notable la propiedad de las células para
producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea.
La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no toxica es seguida
por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático.

5. Defina que son: Zimógenos, Isozimas, Inhibidores competitivos.

R/ Zimógenos: los Zimógenos o proenzimas son precursores inactivos de las enzimas

aunque cabe resaltar que no debe confundirse con el concepto de enzimas inactivas, ya
que una enzima inactiva es una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes
factores, como factores físicos, químicos o aun metabólicos. Un zimógeno es una
molécula que necesita ser activada para convertirse en una enzima activa, por lo que es
más exacto decir que los zimógenos son precursores de enzimas, que decir que son
enzimas inactivas. Las enzimas digestivas, algunos factores de la coagulación y otras
proteínas son sintetizados como zimógenos. Un buen ejemplo de lo que ocurre cuando
algunos zimógenos son activados “antes de tiempo”, en el interior de las células,
se ve en la pancreatitis aguda, en la cual
la activación prematura de algunas de las enzimas pancreáticas como tripsina, fosfolipasa A2 y
elastasa, producen la autodigestion del tejido pancreático.

Isozimas: son proteínas con diferentes estructuras, pero que catalizan la misma reacción
con frecuencia, las enzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptídicas y
usualmente difieren en los mecanismos de regulación y en las características cinéticas.
Desde el punto de vista fisiológico la presencia de izoenzimas permite que de alguna u
otra se encuentren enzimas similares con diferentes características de acuerdo a los
requerimientos específicos del tejido o a determinadas condiciones metabólicas.

Inhibidores: los inhibidores son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su

actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o
corregir un desequilibrio metabólico. Aunque cabe resaltar, que no todas las moléculas
que se une a enzimas son inhibidores; ya que los activadores se unen a las enzimas e
incrementan su actividad. De igual manera, la unión de un inhibidor puede impedir la
entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y de esta forma impedir que la enzima
catalice su reacción correspondiente.
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse al
sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite" con el
sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en
un momento dado.

6. ¿Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?

R/ los inhibidores de corrosión inorgánica se caracterizan porque son sales que

forman una película en el interior del conducto, neutralizando las sales disueltas en
el agua e impidiendo su incrustación. Además otra característica a destacar es que
dichos inhibidores en su gran mayoría son tóxicos. Mientras que los inhibidores de
corrosión orgánicos son compuestos de los ácidos carboxílicos, que combinados con
 sales orgánicas inhiben la migración iónica no permitiendo que se traslade al metal
más débil, por tanto, retrasando efectivamente la corrosión sin perjudicar las
propiedades caloportadoras del fluido.
Se usan inhibidores orgánicos e inorgánicos y algunas veces mezclas,
consiguiéndose un efecto sinergètico; por ejemplo una mezcla de tiourea y sulfato de
aluminio inhibe la acción de los ácidos: nítricos, sulfúrico y clorhídrico sobre el
hierro.

7. ¿Qué función cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones catalizadas por enzimas?

R/ las vitaminas hidrosolubles se caracterizan porque son de naturaleza polar y por

tanto logran ser solubles en agua. En el caso de los organismos se convierten en
cofactores de enzimas (grupos prostéticos o coenzimas) del metabolismo. Por ejemplo
como coenzimas actúan en las reacciones enzimáticas como dadoras o receptores de
dichos grupos químicos; pueden intervenir en las reacciones de óxido reducción o
intervienen en reacciones de transferencia de grupos químicos.

8. Explique ¿cómo se da el proceso de regulación de la actividad enzimática en el organismo?

R/ teniendo en cuenta de que la activación de pro enzima es un método más rápido

para incrementar la actividad enzimática, aunque cabe anotar que como mecanismo
regulador tiene la desventaja de no ser un proceso reversible. Generalmente la pro
enzima se sintetizan en abundancia, se almacenan en gránulos secretorios y se activan
covalentemente luego de que han sido liberadas de su sitio de almacenamiento.
Entre algunos ejemplos de pro enzimas importantes se encuentra el pepsinògeno,
tripsinògeno y quimiotripsinògeno que a su vez, dan origen a enzimas proteolíticas
digestivas de manera similar, muchas de las proteínas involucradas en la cascada de
la coagulación se sintetizan como pro enzima. Otras proteínas importantes como las
hormonas peptídicas, también se derivan por modificaciones covalentes de sus
precursores.
Otro de los mecanismos para regular la actividad enzimática consiste en secuestrar las
enzimas en compartimientos en donde el acceso a sus sustratos es limitado, un ejemplo
claro de este tipo de mecanismo es cuando la proteólisis de proteínas celulares y de
los glicolipidos por las enzimas responsables de su degradación pueden ser
controladas secuestrando a estas enzimas dentro de los lisosomas. Entonces también
se deduce que la actividad catalítica de las enzimas es muchísimo mayor que los
catalizadores inorgánicos.
Se puede afirmar con base, que sin la catálisis enzimática no sería posible la vida. Es
suficiente decir que el proceso base de la actividad vital, la asimilación del CO2 por la
clorofila de las plantas es un proceso fotoquímico y catalítico. La transformación por
las células, de albúminas, grasas carbohidratos así como la síntesis de otras moléculas
son catalíticas. La formación de las cadenas de RNA, que es la base del código
genético depende de la presencia de ciertas enzimas

8. CONCLUSIONES

La acción enzimática está sometida a la influencia de factores físicos como son, el calor,
las radiaciones o de factores químicos como cambios en el pH y en la concentración de la
enzima, sustrato y la presencia de inhibidores, por el contrario los catalizadores
inorgánicos no son afectados por factores físicos, por lo tanto, pueden catalizar una
determinada reacción pese a cambios de temperatura.

 Durante la práctica se logró realizar comparaciones entre la acción catalítica de la

enzima catalasa con el catalizador inorgánico ( MnO2) debido a que estos difieren
en la influencia o no de factores físicos y químicos respectivamente
 De la misma manera se observó el efecto de la temperatura tanto para la enzima
como para el catalizador inorgánico, en el cual se evidencio que para la enzima en
presencia de calor no hubo actividad enzimática debido a que esta se
desnaturaliza, mientras, que para el MnO2 si se presenta aunque en poca cantidad.
Por el contrario en bajas temperaturas la actividad catalítica no se evidencia en el
MnO2 Pero si para la enzima.
 Consecutivamente se evidenció la acción de un inhibidor como es el NaCN sobre
la actividad catalítica, el cual es una sustancia que disminuye la velocidad de la
reacción que es catalizada por la enzima.

9. BIBLIOGRAFÍA

1. Suárez C y Ruilope L M: Diagnóstico de la hiperten - sión arterial esencial. En: Alcázar de

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