FICHA DE IDENTIFICACIÓN DE TRABAJO DE INVESTIGACIÓN

Nivel de conocimiento de importancia de los aminoácidos esenciales

Título
Nombres y Apellidos Código de estudiantes
Autor/es Blanco Tancara Vania Vanessa 111289
Díaz Choque Luz María 113209
Fecha 19/10/2023

Carrera Bioquímica y Farmacia

Asignatura Metodología de la Investigación
Grupo D
Docente Julio Cesar Pardo Boyan
Periodo Académico II – 2023
Subsede La Paz – Bolivia
Copyright © (AGREGAR AÑO) por (NOMBRES). Todos los derechos reservados.
.
Introducción

Los aminoácidos esenciales son componentes fundamentales para el funcionamiento

adecuado de nuestro organismo. Son llamados "esenciales" porque el cuerpo no puede
producirlos por sí mismo y, por lo tanto, deben obtenerse a través de la alimentación. Estos
aminoácidos son importantes porque desempeñan un papel crucial en diversas funciones
biológicas, como la síntesis de proteínas, la reparación y el crecimiento de tejidos, la producción
de enzimas y hormonas, y el mantenimiento de un sistema inmunológico saludable.

Cada proteína está compuesta por una secuencia específica de aminoácidos, y la falta de uno o
más aminoácidos esenciales puede afectar negativamente la síntesis de proteínas y, en última
instancia, la salud en general.

Además de su papel en la síntesis de proteínas, los aminoácidos esenciales también

desempeñan funciones individuales importantes. Algunos ejemplos son:

Metabolismo y energía: Los aminoácidos esenciales participan en el metabolismo de los

nutrientes y en la producción de energía. Son necesarios para la descomposición de los
alimentos, la absorción de nutrientes y la producción de enzimas que facilitan las reacciones
químicas en el cuerpo.

Función cerebral: Algunos aminoácidos esenciales, como el triptófano, son precursores de

neurotransmisores clave en el cerebro, como la serotonina y la melatonina. Estos
neurotransmisores desempeñan un papel importante en la regulación del estado de ánimo, el
sueño y la función cognitiva.

Sistema inmunológico: Los aminoácidos esenciales son necesarios para el mantenimiento de

un sistema inmunológico saludable. Ayudan en la producción de anticuerpos y células
inmunitarias, lo que contribuye a la defensa del cuerpo contra infecciones y enfermedades.

Crecimiento y desarrollo: Los aminoácidos esenciales son especialmente importantes durante

la etapa de crecimiento y desarrollo, como la infancia, la adolescencia y el embarazo. Son
necesarios para la formación y reparación de tejidos, el desarrollo muscular y óseo, y el
crecimiento adecuado del organismo.

En resumen, los aminoácidos esenciales son vitales para el funcionamiento óptimo de nuestro
cuerpo. Su ingesta adecuada a través de una dieta equilibrada y variada es fundamental para
mantener una buena salud y prevenir deficiencias nutricionales.

El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo xix. En 1806, los químicos
franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto a partir de un
espárrago, que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata del primer aminoácido
descubierto.

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 El último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935, por
William Cumming Rose, quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los
mínimos requerimientos diarios de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo en los
seres humanos.

Al estudiar la importancia de los aminoácidos esenciales, se busca comprender cómo su

deficiencia puede afectar la salud y cómo su adecuada ingesta puede contribuir al bienestar.
Además, se investiga cómo los aminoácidos esenciales interactúan con otros nutrientes y cómo
su equilibrio puede influir en diferentes aspectos de la salud, como el sistema inmunológico, la
función cerebral y el metabolismo. Además, el estudio de la importancia de los aminoácidos
esenciales busca profundizar en el conocimiento de estos nutrientes esenciales para comprender
su impacto en la salud humana y promover una alimentación equilibrada que satisfaga las
necesidades de nuestro cuerpo.

Al comprender los aminoácidos y su metabolismo, podemos obtener información valiosa

sobre cómo se ensamblan y pliegan las proteínas, lo que a su vez determina su estructura y
función. Esto es fundamental para comprender cómo las proteínas realizan diversas tareas en el
cuerpo, como catalizar reacciones químicas, transportar moléculas y transmitir señales. Esto nos
proporciona conocimientos fundamentales sobre cómo funciona el organismo a nivel molecular
y cómo mantener una buena salud.

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 Justificación

La justificación para el estudio sobre el nivel de conocimiento de la importancia de los

aminoácidos esenciales se justifica por su papel fundamental en la salud y el bienestar humano.
Este estudio pretende mejorar el conocimiento en esta área, proporcionando datos relevantes que
permitan una mejor comprensión debido a que la falta de comprensión en este ámbito puede dar
lugar a elecciones alimenticias inadecuadas, deficiencias nutricionales y, problemas de salud. Al
mejorar el conocimiento en este tema, contribuimos a la prevención de enfermedades y la
promoción de estilos de vida saludable, y mejorando de la salud pública y su calidad de vida.

Planteamiento del problema

La falta de conciencia sobre la importancia de los aminoácidos esenciales en la dieta humana
ha generado deficiencias nutricionales significativas, lo que plantea interrogantes sobre la salud y
el bienestar. Este estudio busca abordar esta carencia informativa y examinar cómo la
comprensión adecuada de los aminoácidos esenciales puede influir positivamente en la
promoción de hábitos alimenticios saludables."

Pregunta de investigación

¿Cuál es el nivel de conocimiento actual sobre la importancia de los aminoácidos esenciales

en la dieta humana, y cómo este conocimiento impacta en las elecciones alimenticias y la salud
general de la población?"
Formulación del Problema

La falta de un conocimiento adecuado sobre la importancia de los aminoácidos esenciales en

la dieta humana plantea un problema significativo, ya que puede dar lugar a elecciones
alimenticias inadecuadas, deficiencias nutricionales y consecuentes impactos en la salud. Este
estudio busca abordar la brecha de información y comprender en profundidad el nivel de
conocimiento existente, con el fin de desarrollar estrategias educativas que mejoren la
comprensión pública y promuevan hábitos alimenticios más saludables."

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 Marco Teórico
LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos concepto orgánicos formadas por (C) Carbono, (H)
Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre, constituyendo la única fuente aprovechable de nitrógeno
para el ser humano que se combinan para formar proteínas las cuales son pilares fundamentales
de la vida, y una base importante para el crecimiento y desarrollo de órganos y tejidos. Cuando
las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban.

El organismo necesita aminoácidos como elementos de construcción y se sabe que un aporte

insuficiente de los mismos se asocia a dificultades en el crecimiento, especialmente del tejido
muscular, así como a trastornos de la salud.
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, es decir las proteínas están
formadas por cadenas de aminoácidos entrelazados entre sí. Básicamente contienen carbono,
hidrógeno y nitrógeno. Se han identificado 20 aminoácidos necesarios para el crecimiento y
metabolismo humanos. De estos 20 aminoácidos, 11 para los niños y 12 para los adultos se
consideran no esenciales, pues son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y
por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos. Los 8-9 restantes se denominan
aminoácidos esenciales, el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial
de nuestra alimentación cotidiana.
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central
alfa unido a: un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), un hidrógeno (H) y la
cadena lateral (R):

Figura 1 "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido

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Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Técnicamente
hablando, se les denomina a-aminoácidos, debido a que poseen un grupo amino (–NH2) primario
y un grupo carboxilo (–COOH) como sustituyentes en el mismo átomo de carbono, con
excepción de la prolina. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo
carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo
20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
Los aminoácidos varían sus propiedades físico-químicas considerablemente, tales como:
polaridad, acidez, basicidad, aromaticidad, tamaño, flexibilidad de su conformación, capacidad
para establecer enlaces entrecruzados, capacidad para formar enlaces de hidrógeno y reactividad
química. Estas diversas características, muchas de las cuales están interrelacionadas, son
responsables en gran parte del amplio abanico de propiedades que exhiben las proteínas.
Entre las propiedades de los aminoácidos están:

 Ácido-básicas
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias
anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los
aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Ópticas.
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les
confiere actividad óptica. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas
enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar
sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido
se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4
grupos distintos unidos al carbono alfa.

 Químicas.

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  Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc.
 Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
 Las que afectan al grupo R.

REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une
con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación
depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzimapiridoxal-fosfato. Las
reacciones que se desencadenan pueden ser:

 La transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un a-cetoácido.

 La descarboxilación

 La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las

proteínas de los eucariotas (animales , plantas , hongos…) los aminoácidos están
presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos
encontrar D-aminoácidos.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente

péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos
o la masa molecular total supera las 5.000 uma. Como dichos grupos funcionales poseen H en
sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la
célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra
ionizado. Los aminoácidos a pH ácido se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica
(con carga positiva), y a pH básico se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin
embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga
negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.
En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ión dipolar o
zwitterión.

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Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes:

1. Según las propiedades de su cadena lateral

 A.A. con cadena lateral catiónica (Básicos)

 A.A. con cadena lateral aniónica (Ácidos )

 A.A. con cadena lateral neutra polar

 A.A. con cadena lateral no polar

2. Según la naturaleza de su cadena lateral:

 Alifáticos

 Aromáticos

 Heterocíclicos

3. Según la vía de obtención:

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  Esenciales (los que necesitan ser ingeridos por el cuerpo)

 No esenciales (los que pueden ser sintetizados por el cuerpo)

Aunque es muy difícil marcar una línea de separación neta entre los aminoácidos esenciales y
los no esenciales, este carácter de indispensable para la vida del hombre y de algunos animales,
no resulta tan sobresaliente en la bioquímica vegetal, producto de que las plantas pueden formar
sus propios aminoácidos a partir de los nutrientes inorgánicos.

LOS AMINOACIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí
mismo. Esto implica que la única fuente de obtención de estos aminoácidos en los organismos
sea a través de la ingestión directa de alimentos en la dieta. Las rutas para la obtención de los
aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. No obstante, la ausencia de
uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene y por
lo tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido, limitando así el desarrollo del
organismo, de ahí que los llamados esenciales sean:

 Isoleucina (Ile)

 Leucina(Leu)

 Lisina(Lys)

 Metionina (Met)

 Fenilalanina (Phe)

 Treonina(Thr)

 Triptofano (Trp)

 Valina,(Val)

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  Histidina (en niños)(His)*

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y
son:

 Alanina (Ala)

 Arginina (Arg)

 Prolina (Pro)

 Glicina (Gly)

 Serina (Ser)

 Cisteína (Cys) **

 Asparagina (Asn)

 Glutamina (Gln)

 Tirosina (Tyr) **

 Ácido aspártico (Asp)

 Ácido glutámico (Glu)

Aminoácidos esenciales sólo para los niños.

Aminoácidos semiesenciales (Los necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades

específicas).

La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo

contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido. A las proteínas que
contienen todos los aminoácidos esenciales se las denomina completas y en general se
encuentran en alimentos tales como carnes, huevos, lácteos y derivados.

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Las proteínas de vegetales y cereales se denominan incompletas ya que no aportan al organismo
todos los aminoácidos esenciales. Este concepto es particularmente importante en individuos
vegetarianos.

ISOLEUCINA
Nombre IUPAC: Ácido 2-amino-3-metilpentanoico

Símbolo químico: Ile, I

Fórmula molecular: C6H13NO2

Fórmula estructural:

Es un aminoácido no polar presente en gran parte de las proteínas celulares de los organismos
vivos, además, forma parte del grupo de los aminoácidos de cadena ramificada BCAAs (del
inglés Branched Chain Amino Acids), junto con la leucina y la valina. Tiene funciones en el
establecimiento de la estructura terciaria de muchas proteínas y, además, participa en la
formación de diversos precursores metabólicos relacionados con el metabolismo energético
celular. Este aminoácido está presente en las proteínas en una proporción cercana al 6%, a
menudo “enterrada” en el centro de las mismas (gracias a sus cualidades hidrofóbicas).

Estructura

La isoleucina es un α-aminoácido que, como los demás aminoácidos, posee un átomo de carbono
central denominado carbono α (que es quiral), al cual se unen cuatro grupos diferentes: un átomo
de hidrógeno, un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral o
grupo R. El grupo R de la isoleucina consiste en un hidrocarburo ramificado sencillo de 4 átomos
de carbono (-CH3-CH2-CH(CH3)) en cuya cadena se encuentra también un átomo de carbono
quiral. Debido a esta característica, la isoleucina tiene cuatro formas posibles: dos de ellas son
los isómeros ópticos conocidos como L-isoleucina y D-isoleucina y las otras dos son
diastereoisómeros de la L-isoleucina. La forma predominante en las proteínas es la L-isoleucina.

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Estructura química del aminoácido Isoleucina(Ácido 2-amino-3-metilpentanoico)

(Fuente: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] vía

Wikimedia Commons)

Funciones

La isoleucina tiene múltiples funciones fisiológicas en los animales entre las que se incluyen la:

 Cicatrización de las heridas

 Desintoxicación de desechos nitrogenados

 Estimulación de las funciones inmunológicas y

 Promoción de la secreción de diferentes hormonas.

Es considerada como un aminoácido glucogénico, pues sirve de molécula precursora para la

síntesis de intermediarios del ciclo de ácidos cítricos (ciclo de Krebs) que posteriormente
contribuyen a la formación de glucosa en el hígado. Por esta razón se cree que la isoleucina
participa en la regulación de los niveles plasmáticos de glucosa, lo que tiene importantes
implicaciones desde el punto de vista energético corporal.

Diferentes investigaciones científicas han demostrado que la isoleucina es necesaria para la

síntesis de la hemoglobina, la proteína que se encarga de transportar el oxígeno en la sangre de
muchos animales. Además, este aminoácido activa la entrada de nutrientes hacia las células;
algunos estudios revelan que durante el ayuno prolongado es capaz de reemplazar a la glucosa
como fuente de energía y, además, es un aminoácido cetogénico. Los aminoácidos cetogénicos

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son aquellos cuyos esqueletos de carbono pueden ser almacenados como ácidos grasos o
carbohidratos, por lo que funcionan en la reserva de energía.

Biosíntesis

Los humanos y otros animales son incapaces de sintetizar isoleucina, pero esta es parte de las
proteínas celulares gracias a su adquisición a partir de los alimentos que consumimos a diario.
Las plantas, los hongos y la mayoría de los microorganismos son capaces de sintetizar este
aminoácido a partir de rutas un tanto complejas que, por lo general, están interconectadas con las
de otros aminoácidos también considerados esenciales para el hombre. Existen, por ejemplo, vías
para la producción de isoleucina, lisina, metionina y treonina a partir del aspartato.

Degradación

A diferencia de otros aminoácidos, los aminoácidos de cadena ramificada (leucina, isoleucina y

valina) no son degradados en el hígado, sino que son oxidados como combustibles en el
músculo, el cerebro, los riñones y en el tejido adiposo.

Alimentos ricos en isoleucina

Este aminoácido es abundante en los tejidos musculares de los animales, por lo que las carnes de
origen animal como la de vaca, la de cerdo, la de pescado y otras similares como el cordero, el
pollo, el pavo, el venado, entre otras, son ricas en el mismo.

También se encuentra en los lácteos y sus derivados como el queso. Está en los huevos y también
en diferentes tipos de semillas y nueces, como parte esencial de las proteínas que las constituyen.

Es abundante en los granos de soya y en los guisantes, así como en los extractos de levaduras
empleados con diversos propósitos alimenticios.

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Los niveles plasmáticos de isoleucina para un ser humano adulto están entre 30 y 108 μmol/l,
para niños y jóvenes entre los 2 y los 18 años de edad está entre 22 y 107 μmol/l y para infantes
entre 0 y 2 años se encuentran aproximadamente entre 26 y 86 μmol/l.

Beneficios de su ingesta

La isoleucina, sin embargo, es empleada para contraatacar los efectos metabólicos de la

deficiencia vitamínica (pelagra) característica de los pacientes que tienen dietas ricas en sorgo y
maíz, que son alimentos con altos contenidos de leucina, que puede afectar el metabolismo del
triptófano y del ácido nicotínico en los humanos. Los efectos de la pelagra en ratas
experimentales, por ejemplo, implican retrasos en el crecimiento, que son superados con la
suplementación con isoleucina.

Trastornos por deficiencia

La deficiencia de isoleucina puede acarrear problemas en la visión, en la piel (como la

dermatitis) y en los intestinos (evidente como diarreas y otras manifestaciones
gastrointestinales). En vista de que es un aminoácido esencial para la formación y la síntesis de
la hemoglobina, así como para la regeneración de los eritrocitos (células sanguíneas), las
deficiencias severas en isoleucina pueden tener serias consecuencias fisiológicas, especialmente
relacionadas con anemias y otras enfermedades hematológicas. No obstante, la isoleucina
participa en la formación de la hemoglobina solo en los infantes, pues la proteína del ser humano
adulto no posee cantidades importantes de tal aminoácido; ello significa que la carencia de
isoleucina es más evidente durante los primeros estadios del desarrollo.

LEUCINA
Nombre IUPAC: Ácido 2-amino-4-metilpentanoico

Símbolo químico: Leu, L

Fórmula molecular: C6H13NO2

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Fórmula estructural:

La leucina fue clave durante el descubrimiento del sentido de la traducción de las proteínas, ya
que su estructura hidrofóbica le permitió al bioquímico Howard Dintzis marcar radiactivamente
el hidrógeno del carbono 3 y observar el sentido en el cual se incorporan los aminoácidos en la
síntesis peptídica de la hemoglobina. Las cremalleras de leucina se caracterizan por sus
interacciones hidrofóbicas con el ADN. Generalmente, las proteínas ricas en leucina o
constituidas por aminoácidos ramificados no son metabolizadas en el hígado, en su lugar, van
directamente a los músculos en donde son empleadas rápidamente para la síntesis de proteínas y
la obtención de energía.

La leucina es un aminoácido de cadena ramificada necesario para la biosíntesis de las proteínas y

los aminoácidos de la leche, que son sintetizados en las glándulas mamarias. Se pueden encontrar
grandes cantidades de este aminoácido en forma libre dentro de la leche materna. Es conocida
como el aminoácido esencial de cadena ramificada, este comparte la estructura típica con los
demás aminoácidos. Sin embargo, se distingue porque su cadena lateral o grupo R posee dos
carbonos unidos linealmente, y el último de ellos está unido a un átomo de hidrógeno y a dos
grupos metilo.

Pertenece al grupo de los aminoácidos polares sin carga, los sustituyentes o grupos R de estos
aminoácidos son de carácter hidrofóbico y no polares. Estos aminoácidos son los principales
responsables de las interacciones hidrofóbicas intra- e inter-proteicas y tienden a estabilizar la
estructura de las proteínas. Todos los aminoácidos, al poseer un carbono central que es quiral
(carbono α), es decir, que posee cuatro sustituyentes diferentes unidos, pueden encontrarse en
dos formas diferentes en la naturaleza; así, existen la D- y la L-leucina, esta última típica en las
estructuras proteicas.Ambas formas de cada aminoácido tienen propiedades diferentes, participan

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en rutas metabólicas distintas e incluso pueden modificar las características de las estructuras de
que son parte. Por ejemplo, la leucina en forma L-leucina tiene un sabor ligeramente amargo,
mientras que en su forma D-leucina es muy dulce.

La forma L de cualquier aminoácido es más fácil de metabolizar por el organismo de los

mamíferos. La L-leucina es fácilmente degradada y aprovechada para la construcción y la
protección de las proteínas.

Estructura

La leucina se compone de 6 átomos de carbono. El carbono central, común en todos los

aminoácidos, está unido a un grupo carboxilo (COOH), a un grupo amino (NH2), a un átomo de
hidrógeno (H) y a una cadena lateral o grupo R compuesta por 4 átomos de carbono.

Los átomos de carbono dentro de los aminoácidos pueden ser identificados con letras griegas. La
numeración comienza a partir del carbono del ácido carboxílico (COOH), mientras que la
anotación con el alfabeto griego comienza a partir del carbono central. La leucina tiene como
grupo sustituyente en su cadena R a un grupo isobutilo o 2-metilpropilo que se produce por la
pérdida de un átomo de hidrógeno, con la formación de un radical alquilo; estos grupos aparecen
como ramificaciones en la estructura del aminoácido.

Estructura química del aminoácido Leucina

(Fuene: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] vía

Wikimedia Commons)

Funciones

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La leucina es un aminoácido que puede servir como precursor cetogénico de otros compuestos
implicados en el ciclo del ácido cítrico. Este aminoácido representa una importante fuente para la
síntesis del acetil-CoA o del acetoacetil-CoA, que forman parte de las rutas de formación de los
cuerpos cetónicos en las células hepáticas.

Se sabe que la leucina es indispensable en las vías de señalización de la insulina, que participa en
el inicio de la síntesis de proteínas y que evita la pérdida de proteínas por degradación.

Habitualmente, las estructuras internas de las proteínas están compuestas por aminoácidos
hidrofóbicos como la leucina, la valina, la isoleucina y la metionina. Tales estructuras suelen ser
conservadas para enzimas comunes entre los organismos vivos, como en el caso del Citocromo
C.

La leucina puede activar rutas metabólicas en las células de las glándulas mamarias para
estimular la síntesis de lactosa, de lípidos y de proteínas que cumplen funciones como moléculas
señalizadoras en la regulación de la homeostasis energética de las crías en los mamíferos.

Los dominios ricos en leucina son parte imprescindible de unas proteínas específicas de unión a
ADN, que generalmente son dímeros estructurales en forma súper enrollada y que se conocen
como “proteínas con cremalleras de leucina”. Estas proteínas poseen como característica
distintiva un patrón regular de leucinas repetidas junto con otros aminoácidos hidrofóbicos que
se encargan de regular las uniones de los factores de transcripción al ADN y entre distintos
factores de transcripción. Las proteínas con cremallera de leucinas pueden formar homo- o
heterodímeros que les permiten enlazarse con regiones específicas de los factores de
transcripción para regular su emparejamiento y su interacción con las moléculas de ADN que
estos regulan.

Biosíntesis

Todos los aminoácidos de cadena ramificada, incluyendo a la leucina, son sintetizados

principalmente en plantas y en bacterias. En las plantas en floración hay un aumento

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significativo de la producción de leucina, ya que es un importante precursor para todos los
compuestos responsables del aroma de las flores y los frutos.

Degradación

El principal papel de la leucina es actuar como señalizador que le indica a la célula que existen
aminoácidos y energía suficientes para comenzar la síntesis de las proteínas musculares.

La degradación de aminoácidos de cadena ramificada como la leucina comienza con una

transaminación. Este y los dos pasos enzimáticos subsecuentes son catalizados por las tres
mismas enzimas en el caso de la leucina, la isoleucina y la valina.

La leucina que se encuentra disponible en la sangre es aprovechada para la síntesis de proteínas

musculares/miofibrilares (MPS). Esta actúa como un factor activador de este proceso.

Alimentos ricos en Lisina

Las proteínas obtenidas a partir del suero lácteo se consideran de las más ricas en residuos de L-
leucina. No obstante, todos los alimentos con altos contenidos proteicos como el pescado, el
pollo, el huevo y las carnes rojas aportan grandes cantidades de leucina para el cuerpo.

El maíz en grano es deficiente en los aminoácidos lisina y triptófano, tiene estructuras terciarias
muy rígidas para la digestión y tiene poco valor desde el punto de vista nutricional, empero,
posee altos niveles de leucina e isoleucina.

Los frutos de las plantas leguminosas son ricos en casi todos los aminoácidos esenciales: lisina,
treonina, isoleucina, leucina, fenilalanina y valina, pero tienen escaso contenido de metionina y
cisteína.

La leucina es extraída, purificada y concentrada en comprimidos como suplementos alimenticios

para los atletas de alta competencia y es comercializada como fármaco. La fuente principal para
el aislamiento de este aminoácido corresponde a las harinas desgrasadas de soja.

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Beneficios de su ingesta

Los alimentos ricos en leucina ayudan a controlar la obesidad y otras enfermedades metabólicas.
Muchos nutricionistas señalan que los alimentos ricos en leucina y los suplementos alimenticios
basado en este aminoácido contribuyen en la regulación del apetito y la ansiedad en los adultos.

Todas las proteínas ricas en leucina estimulan la síntesis proteica muscular; se ha demostrado
que un aumento de la proporción de leucina ingerida respecto a los otros aminoácidos esenciales
puede revertir la atenuación de la síntesis proteica en la musculatura de los pacientes ancianos.

Incluso, personas con trastornos maculares graves que se encuentran paralizados pueden detener
la pérdida de masa y fuerza muscular con la correcta suplementación oral de leucina, además de
aplicar ejercicios sistémicos de resistencia muscular.

Trastornos por deficiencia

Las deficiencias o malformaciones del complejo enzimático α-cetoácido deshidrogenasa, que se

encarga de metabolizar la leucina, la valina y la isoleucina en los seres humanos, puede causar
trastornos mentales severos.

Hasta la fecha no se ha demostrado la existencia de efectos adversos en el consumo excesivo de

leucina. Sin embargo, se recomienda una dosis máxima de 550 mg/kg diarios, puesto que no se
han realizado estudios a largo plazo relacionados con la exposición excesiva de los tejidos a
dicho aminoácido.

LISINA
Nombre IUPAC: Ácido 2,6-diaminohexanoico

Símbolo químico: Lys, K

Fórmula molecular: C6H14N2O2

Fórmula estructural:

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La lisina es considerado como esencial, pues no posee rutas para su biosíntesis. Fue descubierta
por Drechsel en 1889 como producto de la hidrólisis (descomposición) del caseinógeno. Años
más tarde, Fischer, Siegfried y Hedin determinaron que también era parte de proteínas como la
gelatina, la albúmina de huevo, la conglutina, la fibrina y otras proteínas.

Algunos estudios han determinado que la ingesta de lisina favorece la producción y liberación de
las hormonas insulina y glucagón, lo que tiene efectos importantes sobre el metabolismo
energético del cuerpo. Su ocurrencia en las proteínas de distintos tipos de organismos vivos es
cercana al 6% y diversos autores consideran que la lisina es imprescindible para el crecimiento y
la reparación adecuada de los tejidos. Es un aminoácido cetogénico, lo que implica que su
metabolismo produce los esqueletos carbonados de los sustratos intermediarios para las rutas de
formación de moléculas como el acetil-CoA, con la posterior formación de cuerpos cetónicos en
el hígado.

Estructura

La lisina se clasifica dentro del grupo de los aminoácidos básicos, cuyas cadenas laterales poseen
grupos ionizables con cargas positivas. Su cadena lateral o grupo R posee un segundo grupo
amino primario unido al átomo de carbono en la posición ε de su cadena alifática, de allí su
nombre “ε-aminocaproico”. Tiene un átomo de carbono α, al cual se unen un átomo de
hidrógeno, un grupo amino, un grupo carboxilo y la cadena lateral R, caracterizada por la
fórmula molecular (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+). El grupo amino de la cadena lateral de la
lisina es altamente reactivo y, por lo general, participa en los centros activos de muchas proteínas
con actividad enzimática.

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Estructura química del aminoácido Lisina

(Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Funciones

La lisina, por ser un aminoácido esencial, cumple múltiples funciones como micronutriente,
especialmente en humanos y en otros animales, pero también es metabolito en diferentes
organismos como las bacterias, las levaduras, las plantas y las algas. Las características de su
cadena lateral, específicamente las del grupo ε-amino unido a la cadena hidrocarbonada que es
capaz de formar puentes de hidrógeno, le otorgan propiedades especiales que lo hacen partícipe
de las reacciones catalíticas en diversos tipos de enzimas. Es importantísima para el crecimiento
normal y la remodelación de los músculos. Además, es una molécula precursora para la
carnitina, un compuesto sintetizado en el hígado, el cerebro y los riñones que se encarga de
transportar los ácidos grasos hacia las mitocondrias para la producción de energía. Este
aminoácido también es necesario para la síntesis y formación del colágeno, una importante
proteína del sistema de tejidos conectivos en el cuerpo humano, por lo que contribuye al
mantenimiento de la estructura de la piel y de los huesos.

Tiene funciones experimentalmente reconocidas en:

 La protección de los intestinos frente a estímulos estresantes, contaminación con

patógenos bacterianos y virales, etc.
 Disminuir los síntomas de ansiedad crónica

 Favorecer el crecimiento de infantes que crecen bajo dietas de baja calidad

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Biosíntesis

En el mundo natural han evolucionado dos rutas diferentes para la biosíntesis de la lisina: una
que emplean las bacterias, las plantas y los hongos “inferiores” y otra utilizada por los
euglénidos y los hongos “superiores”.

El aspartato, en los organismos que presentan esta ruta no solo da lugar a lisina, sino que también
deriva en la producción de metionina y treonina.

Degradación

La sacaropina, uno de los intermediarios metabólicos principales en la degradación de la lisina,

tiene una tasa de recambio, en condiciones fisiológicas, sumamente alta, por lo que no se
acumula en fluidos o tejidos, lo que ha sido demostrado por las elevadas actividades halladas de
sacaropina deshidrogenasa. Sin embargo, la cantidad y actividad de las enzimas implicadas en el
metabolismo de la lisina depende, en gran medida, de diversos aspectos genéticos de cada
especie en particular, pues existen variaciones intrínsecas y mecanismos de control o regulación
específicos.

Alimentos ricos en lisina

La lisina es obtenida a partir de los alimentos consumidos con la dieta y un ser humano adulto
promedio necesita al menos 0.8 g de esta por día. Se encuentra en numerosas proteínas de origen
animal, especialmente en las carnes rojas como la de vaca, la de cordero y la de pollo. Está en
pescados como el atún y el salmón y en frutos del mar como las ostras, los langostinos y los
mejillones. También está presente en las proteínas constituyentes de los productos lácteos y sus
derivados.

En los alimentos de origen vegetal se encuentra en las papas, en los pimientos y en los puerros.
Está, igualmente, en los aguacates, los duraznos y las peras. En legumbres como los frijoles
arriñonados, los garbanzos y la soya; en las semillas de calabaza, en las nueces de macadamia y
en los anacardos (merey, marañón, etc).

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Beneficios de su ingesta

Este aminoácido es incluido en numerosos medicamentos de formulación nutracéutica. Se

emplea como anticonvulsivo y también se ha demostrado su efectividad en la inhibición de la
replicación del Herpes Simplex Virus de tipo 1 (HSV-1), debido a que este “compite” o
“bloquea” la arginina, otro aminoácido proteico, que es necesario para la multiplicación del
HSV-1.

Se ha determinado que la lisina también tiene efectos anti-ansiolíticos, pues ayuda a bloquear los
receptores que están implicados en las respuestas a diferentes estímulos estresantes, además de
participar en la disminución de los niveles del cortisol, la “hormona del estrés”.

Algunos estudios han señalado que puede ser útil para la inhibición del crecimiento de tumores
cancerígenos, para la salud de los ojos, para el control de la presión arterial, entre otros.

En la salud de los infantes

La ingesta experimental de L-lisina, añadida en la leche de infantes durante el período de

lactancia, ha demostrado ser beneficiosa para la ganancia de masa corporal y la inducción del
apetito en niños durante los primeros estadios del desarrollo postnatal. Sin embargo, el exceso de
L-lisina puede ocasionar excreciones urinarias exageradas de aminoácidos, tanto de
características neutras como básicos, lo que resulta en un desbalance corporal de los mismos.

Trastornos por deficiencia de lisina

La deficiencia de lisina pueden resultar en el desarrollo de cuadros ansiosos mediados por

serotonina, además de diarreas, también relacionadas con receptores de serotonina.

METIONINA
Nombre IUPAC: Ácido 2-amino-4-metiltiobutanoico

Símbolo químico: Met, M

Fórmula molecular: C5H11NO2S

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Fórmula estructural:

La metionina (Met, M) es un aminoácido clasificado dentro del grupo de los aminoácidos

hidrofóbicos o apolares. Este aminoácido contiene azufre (S) en su cadena lateral que puede
reaccionar con átomos metálicos o con grupos electrófilos.

Es un aminoácido esencial para los mamíferos y puede entrar en la ruta de la síntesis de cisteína,
aminoácido no esencial, mientras el cuerpo obtenga metionina a partir de la dieta. Las plantas y
las bacterias lo sintetizan a partir de la homocisteína, un derivado de la cisteína y de la
homoserina. Junto con la valina y la treonina, la metionina se considera un aminoácido
glucogénico, puesto que estos aminoácidos pueden convertirse en succinato y entrar al ciclo de
Krebs. Los aminoácidos glucogénicos son capaces de originar carbohidratos y, por ende,
glucosa. La metionina es fundamental para la síntesis de muchas proteínas, cumple con
funciones importantes en el metabolismo de las grasas, principalmente para el músculo
esquelético, y también participa como antioxidante.

Existen numerosos trastornos relacionados con el metabolismo de la metionina y del azufre que
se asocian a patologías con distinto grado de implicaciones para la salud. Algunos inducen a la
acumulación de homocisteína, lo que se acompaña de trombosis, alteraciones del sistema
nervioso central (SNC), grave retraso mental y del sistema esquelético. Otras, como la falta de la
adenosiltransferasa, que es la primera enzima que actúa en la degradación de la metionina, trae
como consecuencia la acumulación de metionina, una patología relativamente benigna que se
controla restringiendo los alimentos ricos en metionina de la dieta. Este es un excelente
antioxidante y una fuente de azufre para nuestro cuerpo.

Los requerimientos diarios de metionina para los lactantes son de 45 mg/día, en niños es de 800
mg/día y en adultos se encuentra entre 350 y 1.100 mg/día.

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Está en la queratina, que es una proteína de la piel, uñas y pelo, y también es importante para la
síntesis de colágeno y creatina. Por lo tanto, la metionina al ser la fuente de azufre se relaciona
con todas las funciones del azufre o de las sustancias orgánicas que lo contienen.

Estructura

Tiene un carbono α unido a un grupo amino (—NH2), a un grupo carboxilo (—COOH), a un

átomo de hidrógeno y a una cadena lateral (—R) que contiene azufre y que está constituida de la
siguiente forma: —CH2—CH2—S—CH3.

Todos los aminoácidos, con excepción de la glicina, pueden existir como enantiómeros en forma
L o D, por lo que puede existir L-metionina y D-metionina. Sin embargo, solo la L-metionina se
encuentra en la estructura de las proteínas celulares.

Estructura química del aminoácido Metionina

(Fuente: Hbf878 [CC0] vía Wikimedia Commons)

Funciones

Se usa como relajante natural para dormir por sus propiedades antidepresivas y ansiolíticas; y es
muy importante para el buen estado de las uñas, la piel y el cabello. Previene algunas
enfermedades hepáticas y cardíacas; evita la acumulación de grasas en las arterias. Favorece el
uso de grasas como energía e interviene en el transporte y la utilización de las mismas, sobre
todo en el músculo esquelético, por lo que es muy importante para el ejercicio muscular. Reduce
los niveles de histamina. Es un antioxidante natural, pues ayuda a reducir los radicales libres.
Recientemente se ha probado eficientemente el uso de la metionina para mejorar el crecimiento
de las plantas de soya.

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Degradación

La metionina, la isoleucina y la valina se catabolizan a succinil-CoA. Las tres quintas partes de

los carbonos de la metionina forman succinil-CoA, los carbonos de los carboxilos forman CO2 y
el grupo metilo de la metionina se elimina como tal. Parte de la cadena carbonada de la
metionina termina formando un sustrato gluconeogénico, el succinil-CoA, que entonces podrá
integrarse a la síntesis de glucosa; es por esta razón que la metionina se considera un aminoácido
glucogénico.

Alimentos ricos en metionina

Existen muchos alimentos ricos en metionina como : la clara de huevo; derivados lácteos como
el queso madurado, el queso crema y el yogurt; El pescado, especialmente los llamados
pescados azules como el atún o el pez espada; El cangrejo, la langosta y el camarón son fuentes
importantes de metionina; Las carnes de cerdo, de vaca y de pollo; Las nueces y otros frutos
secos son ricos en metionina y representan sustitutos proteicos para los vegetarianos y veganos;
Las semillas de sésamo, de calabaza y el pistacho. También se encuentra en los frijoles blancos y
negros, en la soya, en el maíz y en vegetales de hojas verdes como las hojas de nabo, la espinaca
y las acelgas. El brócoli, calabacín y la calabaza son ricos en metionina.

Beneficios de su ingesta

La metionina protege al hígado y a las arterias contra la acumulación de grasas. Su ingesta es

beneficiosa para la protección del organismo contra afecciones como el hígado graso y la
aterosclerosis. Se ha demostrado ser eficiente para el tratamiento de algunos casos severos de
mieloneuropatias inducidas por óxido nítrico y anemias macrocíticas que no responden al
tratamiento con vitamina B12.

Trastornos por deficiencia

Existen algunas patologías relacionadas con el metabolismo de la metionina, que tienen que ver
con su absorción intestinal, lo que trae como consecuencia la acumulación de ciertos metabolitos

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o el déficit franco del aminoácido. En el caso de los trastornos metabólicos de la metionina los
más comunes son las llamadas homocistinurias que son de tipo I, II, III y IV. Las
homocistinurias son defectos hereditarios del metabolismo de la metionina y se presentan con
una frecuencia en 1 de cada 160.000 recién nacidos. En esta patología se excretan diariamente
unos 300 mg de homocistina junto con S-adenosil metionina, lo que se acompaña de un
incremento en la metionina plasmática.

La reducción de la ingesta de metionina y el aumento de cisteína en la dieta en etapas tempranas

de la vida evita los cambios patológicos inducidos por dichas enfermedades y permite un
desarrollo normal. En el caso del déficit por malabsorción de metionina, los efectos más
importantes se relacionan con fallas en la mielinización de las fibras nerviosas del sistema
nervioso central (SNC) que pueden asociarse a cierto grado de retraso mental.

FENILALANINA
Nombre IUPAC: Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico

Símbolo químico: Phe, F

Fórmula molecular: C9H11NO2

Fórmula estructural:

En su cadena lateral, este aminoácido posee un compuesto aromático no polar que lo caracteriza.
El dipéptido L-fenilalanina-L-aspartil es conocido como aspartame o “NutraSweet”, que es un
edulcorante producido de forma sintética y ampliamente utilizado en los restaurantes y
cafeterías, típicamente para endulzar bebidas como el café, el té, la limonada y otras bebidas.

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La forma L-fenilalanina tiene un aroma y un sabor dulces, mientras que la D-fenilalanina es
ligeramente amarga y es usualmente inodora.

Estructura

La fenilalanina comparte con todos los aminoácidos el grupo carboxilo (-COOH), el grupo
amino (-NH2), y el átomo de hidrógeno (-H) que están unidos a un átomo de carbono central
conocido como carbono α. Además, por supuesto, posee una cadena lateral o grupo R
característico. La fenilalanina es uno de los tres aminoácidos que poseen anillos aromáticos o
bencénicos como sustituyentes en las cadenas laterales. Estos compuestos no son polares y, por
tanto, son altamente hidrofóbicos. El grupo aromático, benzoico o areno de la fenilalanina tiene
la estructura típica del benceno: el anillo cíclico está estructurado por 6 átomos de carbono que
tienen resonancia entre ellos debido a la presencia de tres dobles enlaces y de tres enlaces
simples en su interior.

Estructura química del aminoácido Fenilalanina

(Fuente: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] vía

Wikimedia Commons)

Es importante comentar que la distinción entre las formas D-fenilalanina y L-fenilalanina es

clave para entender el metabolismo de este aminoácido en el cuerpo de los vertebrados. La forma
L-fenilalanina es metabolizada y aprovechada para la construcción de las proteínas celulares,
mientras que la D-fenilalanina se ha encontrado en el torrente sanguíneo como un agente
protector contra las especies reactivas de oxígeno (ROS).

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Funciones

La fenilalanina es la estructura básica para formar muchas de las moléculas que mantienen la
homeostasis neuronal, entre las que se encuentran péptidos como la vasopresina, la
melanotropina y la encefalina. Además, este aminoácido está implicado directamente en la
síntesis de la hormona adrenocorticotrópica (ACTH).

Al igual que gran parte de los aminoácidos proteicos, la fenilalanina forma parte del grupo de los
aminoácidos cetogénicos y glucogénicos, ya que provee el esqueleto carbonado de
intermediarios del ciclo de Krebs, necesario para el metabolismo energético celular y corporal.
Cuando se encuentra en exceso, la fenilalanina es transformada en tirosina y posteriormente en
fumarato, un intermediario del ciclo de Krebs.

Biosíntesis

La enzima arogenato deshidratasa cataliza una reacción de tres pasos, en la que transforma el
anillo aromático del arogenato al anillo bencénico característico de la fenilalanina. Esta enzima
cataliza una transaminación, una deshidratación y una descarboxilación para depurar el anillo
aromático del arogenato y obtener un anillo sin sustituyentes.

Degradación

El hígado es el principal órgano para la degradación o el catabolismo de la fenilalanina. En los

hepatocitos existe una enzima conocida como fenilalanina hidroxilasa, capaz de transformar la
fenilalanina en tirosina. La fenilalanina puede ser oxidada en las células cerebrales por medio de
la enzima tirosina hidroxilasa, que se encarga de catalizar la conversión de la fenilalanina en
dopacromo en presencia de ácido L-ascórbico.

Alimentos ricos en fenilalanina

Todos los alimentos ricos en proteínas poseen un contenido de fenilalanina de entre 400 y 700
mg por la porción de alimento ingerida. Los alimentos como el aceite de bacalao, el atún fresco,

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las langostas, las ostras y otros bivalvos, contienen más de 1.000 mg por porción de alimento
ingerida. Las carnes bovinas y porcinas también poseen altos niveles de fenilalanina. Sin
embargo, no son tan altos como las concentraciones presentes en los animales marinos. Por
ejemplo, el tocino, la carne de res, el hígado, el pollo y los lácteos tienen entre 700 y 900 mg de
fenilalanina por ración de alimento. Los frutos secos como el maní y las nueces de distintos tipos
son otros alimentos que poseen una buena cantidad de fenilalanina. Los granos como la soya, los
garbanzos y demás legumbres pueden proporcionar entre 500 y 700 mg de fenilalanina por
porción. Como fuente alterna se puede metabolizar la fenilalanina a partir del aspartame en las
bebidas gaseosas, la goma de mascar, las gelatinas y algunos dulces o postres donde este
dipéptido es utilizado como edulcorante.

Beneficios de su ingesta

El consumo de este aminoácido en exceso es recetado para las personas que presentan trastornos
depresivos, dolores articulares y enfermedades en la piel, ya que su consumo incrementa la
síntesis de proteínas y biomoléculas transmisoras como la epinefrina, norepinefrina y la
dopamina. Algunos estudios sugieren que la fenilalanina consumida en exceso no produce
mejoras significativas en ninguno de estos trastornos, pero su conversión en tirosina, que
también es empleada para la síntesis de moléculas de señalización, puede explicar los efectos
positivos sobre señalización celular en el sistema nervioso.

Trastornos por deficiencia

Los niveles de fenilalanina en la sangre son importantes para mantener el correcto

funcionamiento del cerebro, ya que la fenilalanina, la tirosina y el triptófano son los sustratos
para el ensamblaje de diferentes neurotransmisores.

La fenilcetonuria, una enfermedad hereditaria poco común en las mujeres, afecta la hidroxilación
hepática de la fenilalanina y hace que los niveles plasmáticos de ese aminoácido sean excesivos,
por lo que se induce una apoptosis neuronal y afecta el desarrollo normal del cerebro. Si una
mujer con fenilcetonuria queda embarazada, el feto puede presentar lo que se conoce como el

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“síndrome fetal de hiperfenilalaninemia materna”. Este se debe a que el feto presenta elevadas
concentraciones de fenilalanina en la sangre (casi el doble de los estándares), cuyo origen está
relacionado con la ausencia de la fenilalanina hidroxilasa hepática del feto, que no se desarrolla
sino hasta las 26 semanas de gestación. El síndrome fetal por hiperfenilalaninemia materna,
produce microcefalia fetal, abortos recurrentes, cardiopatías e incluso malformaciones renales.

TREONINA
Nombre IUPAC: Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico

Símbolo químico: Thr, T

Fórmula molecular: C4H9NO3

Fórmula estructural:

La treonina es componente esencial de proteínas como el esmalte dental, la elastina y el colágeno

y también tiene importantes funciones en el sistema nervioso. Es empleada como suplemento
alimenticio y como “mitigador” de los estados fisiológicos de ansiedad y depresión. Pertenece al
grupo de los aminoácidos polares que poseen un grupo R o cadena lateral carente de cargas
positivas o negativas (aminoácidos polares no cargados). Es uno de los cinco aminoácidos que
tiene funciones tanto glucogénicas como cetogénicas.

Este aminoácido tiene un peso molecular aproximado de 119 g/mol; como muchos de los
aminoácidos sin carga, tiene un punto isoeléctrico alrededor de 5.87 y su frecuencia en las
estructuras proteicas es cercana al 6%.

Estructura

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Estructura del aminoácido Treonina

(Fuente: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] vía

Wikimedia Commons)

Los α-aminoácidos como la treonina poseen una estructura general, es decir, que es común para
todos. Esta se distingue por la presencia de un átomo de carbono conocido como el “carbono α”,
que es quiral y al cual se unen cuatro tipos de moléculas o sustituyentes diferentes. Este carbono
comparte uno de sus enlaces con un átomo de hidrógeno, otro con el grupo R, que es
característico para cada aminoácido, y los otros dos están ocupados por los grupos amino (NH2)
y carboxilo (COOH), que son comunes para todos los aminoácidos. El grupo R de la treonina
posee un grupo hidroxilo que le permite formar puentes de hidrógeno con otras moléculas en
medios acuosos. Su identidad puede definirse como un grupo alcohólico (un etanol, de dos
átomos de carbono), que ha perdido uno de sus hidrógenos para unirse al átomo de carbono α (-
CHOH-CH3). Este grupo -OH puede servir como “puente” o sitio de unión para gran variedad de
moléculas (a este pueden unirse, por ejemplo, cadenas oligosacáridas durante la formación de las
glicoproteínas) por lo que es uno de los responsables de la formación de los derivados
modificados de la treonina.

Funciones

La treonina cumple otras funciones tanto en el sistema nervioso como en el hígado, donde
participa en el metabolismo de las grasas y previene su acumulación en este órgano. También es
empleada para el tratamiento de algunos desórdenes intestinales y digestivos y se ha demostrado
su utilidad en la atenuación de condiciones patológicas como la ansiedad y la depresión.

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La L-treonina, asimismo, es uno de los aminoácidos requeridos para mantener el estado
pluripotente de las células madre embrionarias de ratón, hecho que aparentemente está
relacionado con el metabolismo de la S-adenosil-metionina y con los eventos de metilación de
las histonas, que están implicados directamente en la expresión de los genes.

En la industria

Una propiedad común para muchos aminoácidos es su capacidad de reaccionar con otros grupos
químicos como aldehídos o cetonas para la formación de los “sabores” característicos de muchos
compuestos. La treonina está presente en muchos fármacos de origen natural y también en
muchas formulaciones de suplementos alimenticios que son recetadas a pacientes con
malnutrición o que tienen dietas pobres en este aminoácido.

Biosíntesis

Las plantas, los hongos y las bacterias sintetizan treonina a partir de rutas similares que pueden
presentar algunas discrepancias entre sí. No obstante, la mayor parte de estos organismos parten
del aspartato como precursor, no sólo para la treonina, sino también para la metionina y de la
lisina

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 Diseño Metodológico
Esta investigación de evaluación del Nivel de Conocimiento de los Aminoácidos Esenciales,
se realizara en una población tanto femenina como masculina, con la edad aproximada de 15 a
65 años.
Este diseño metodológico proporcionará información detallada sobre el nivel de conocimiento
actual y permitirá realizar análisis estadísticos significativos para comprender mejor las
relaciones entre las variables de interés
En este presente trabajo investigativo se usaron los siguientes tipos de investigación:

Explicativa: Es la investigación cuya finalidad es investigar si los individuos conocen sobre

la importancia de los aminoácidos esenciales.

Descriptiva: El presente trabajo es descriptivo ya que se realizará un informe detallado sobre

el tema de estudio buscando para así tener un informe sobre el objetivo estudiado.

Bibliográfica: Por medio de la investigación bibliográfica se puede obtener información

fidedigna para llegar al análisis sobre el tema.

Documental: Es una técnica que consiste en la selección y recopilación de información por

medio dela lectura y critica de documentos y materiales bibliográficos, de bibliotecas, centros
de documentación e información.

Cuantitativa: Se hizo estadísticas según las encuestas.

Analítico: tiene como objetivo analizar sobre los datos que obtendremos.

Este estudio no es experimental, principalmente es cuantitativo, transversal y analítico como

también se realizara con el método de encuesta presencial y en línea para garantizar la
participación de una amplia variedad de individuos y se realizara un análisis descriptivo para
evaluar el nivel general de conocimiento.

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 Planteamiento de las Variables

La comprensión de los aminoácidos esenciales es vital para abordar la síntesis proteica y su

impacto en la salud humana. Este estudio busca evaluar el nivel de conocimiento de esta
importancia y su relación con diversos factores.

ENCUESTA SOBRE CONOCIMIENTO DE LA IMPORTANCIA DE LOS AMINOÁCIDOS

ESENCIALES (recolección de datos)
Responda o encierre en un círculo la respuesta según su criterio.
1. Nombre (opcional)
…………………………………………………………………………………………………….
2. - Edad: ………………………..
- Género:………………………
3. ¿Conoce sobre los aminoácidos esenciales?
Sí No
4. ¿Qué son los aminoácidos esenciales?
- opción a: bloques de construcción de carbohidratos.
- opción b: componentes esenciales para la síntesis de proteínas.
- opción c: vitaminas críticas para la salud ósea.
5. ¿Cuántos aminoácidos esenciales existen?
- opción a: 5 - opción b: 9 - opción c: 12
6. ¿Usted cree que afecta su dieta al suministro de aminoácidos esenciales?
- Sí No. Explique brevemente:…………………………………………………….
7. Conoce las fuentes alimenticias ricas en aminoácidos esenciales enumere al menos tres:
- Sí No. Explique brevemente:…………………………………………………….
8. Usted cree que los aminoácidos esenciales contribuyen a la salud muscular describa brevemente cómo.
Sí No. Explique brevemente:…………………………………………………
9. ¿Cree que hay alguna conexión entre el conocimiento de los aminoácidos esenciales y la salud metabólica?
Sí No. Explique brevemente:…………………………………………………….
10. ¿ha recibido educación formal sobre nutrición o aminoácidos esenciales?
Sí No. Describa brevemente la fuente del educador : ……………………………

Agradecemos sinceramente su participación. Sus respuestas contribuirán significativamente a nuestra investigación.

Este estudio contribuirá a comprender la relación entre el conocimiento de los aminoácidos

esenciales y su impacto en la salud, proporcionando información valiosa para intervenciones
educativas y políticas de salud pública.
Planteamiento de Hipótesis

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 - Existe una relación positiva significativa entre el nivel de educación nutricional y el
conocimiento de la importancia de los aminoácidos esenciales.
- Individuos con un mayor conocimiento de aminoácidos esenciales tienen hábitos
alimenticios más saludables en términos de inclusión de fuentes ricas en estos aminoácidos.
- Individuos con un mayor conocimiento de aminoácidos esenciales presentan un mejor
estado de salud metabólica en comparación con aquellos con menor conocimiento..

Planteamiento de Objetivos Generales

Objetivo General

- Evaluar el nivel de conocimiento y percepción general actual sobre los aminoácidos

esenciales y las prácticas alimenticias en la población objetivo.

Objetivos específicos

- Identificar las fuentes alimenticias clave de aminoácidos esenciales reconocidas por

la población objetivo.
- Identificar posibles malentendidos o conceptos erróneos, respecto a los beneficios y
efectos de los aminoácidos esenciales en la dieta.
- investigar las consecuencias de una deficiencia de aminoácidos esenciales

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 Método Estadístico
1. Análisis Descriptivo:
- Utiliza estadísticas descriptivas (medias, desviaciones estándar) para resumir el nivel de
conocimiento, la educación nutricional, los hábitos alimenticios y los indicadores de salud
metabólica en tu muestra.
2. *Pruebas de Correlación:*
- Emplea pruebas de correlación (por ejemplo, Pearson o Spearman) para evaluar las
asociaciones entre el conocimiento de aminoácidos esenciales y variables como la educación
nutricional, los hábitos alimenticios y la salud metabólica.
3. *Análisis de Varianza (ANOVA):*
- Realiza un ANOVA para comparar el conocimiento de aminoácidos esenciales entre
diferentes niveles de educación nutricional, identificando posibles diferencias significativas.
4. *Regresión Múltiple:*
- Utiliza análisis de regresión múltiple para examinar la influencia conjunta de variables
como la educación nutricional y hábitos alimenticios en el conocimiento de aminoácidos
esenciales.
5. *Pruebas de Comparación de Grupos:*
- Emplea pruebas específicas, como la prueba t de Student o U de Mann-Whitney, para
comparar el conocimiento de aminoácidos esenciales entre grupos específicos, por ejemplo,
aquellos con y sin hábitos alimenticios saludables.
6. *Análisis de Covarianza (ANCOVA):*
- Si es necesario controlar ciertas variables, considera realizar un ANCOVA para ajustar el
conocimiento de aminoácidos esenciales en función de otras variables relevantes.
7. *Pruebas de Significación Estadística:*
- Establece niveles de significancia (por ejemplo, p < 0.05) y utiliza pruebas estadísticas
adecuadas para determinar si las diferencias observadas son estadísticamente significativas.
Asegúrate de realizar análisis estadísticos que se alineen con la naturaleza de tus datos y la
estructura de tus variables. Documenta detalladamente tus métodos y resultados según las pautas
del formato APA para presentar hallazgos de manera clara y precisa.

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 Capítulo 5. Resultados
Recolección, Consolidación y Presentación de Datos

En la encuesta en la cual realizamos estas son las respuestas más concurrentes que
obtuvimos
Estas son las respuestas más frecuentes que obtuvimos a través de las encuestas realizaras
ahora les vamos a mostrar el porcentaje que teníamos sobre cada pregunta.
TABLA N°1
18-25 8
25-35 15
36-45 12
46-55 3
55+ 2
Total 40

FIGURA Nª 1

La edad es un factor muy importante. En la recopilación de datos vemos que

personas de entre sus 25 a 35 años son las que cuidan más de su salud y saben mas
sobre el tema.

TABLA Nª 2 –INDIVIDUOS CON CONOCIMIENTO SOBRE LOS AMINOACIDOS ESCENCIALES

SI 23
NO 17

Total 40

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 FIGURA Nª 2

Incluyendo a personas de diversas edades puede ser un factor importante en la

evaluación.
Es muy importante saber este dato que nos muestra que más del 50% de la
población encuestada conoce sobre este tema por lo cual esas personas cuidan muy
bien de su salud

TABLA Nª 3 EFACTA SU DIETA AL SUMINISTRO DE AMINOACIDOS ESCENCIALES

SI 40
NO 0
Tota 40
l

FIGURA Nª3
Muchas personas creen q si por lo cual esto es debido a que los aminoácidos
esenciales es una fuente muy importante para nuestra salud tanto mental como física
por lo cual ayuda bastante

TABLA N°4 ¿CONOCE LAS FUENTES ALIMENTICIAS RICAS EN AMINOÁCIDOS ESENCIALES?

Página 40 de 42
 SI 8
NO 32
Total 40

FIGURA Nª4

Observamos con los datos recolectados que se conoce muy pocas fuentes, por lo
cual es muy importante poder informar esta información a las personas.

TABLA Nª 4. ¿HA RECIBIDO EDUCACIÓN FORMAL SOBRE NUTRICIÓN O AMINOÁCIDOS ESENCIALES?

SI 6
NO 34
Total 40

FIGURA Nª4

Muy pocas personas tienen conocimiento de este tema más que todo personas de
cierta edad y de tras no tienen conocimiento.

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 TABLA N°5 ¿CREE QUE LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES CONTRIBUYEN A LA SALUD MUSCULAR?

SI 14
NO 26
Total 40

FIHURA Nª5

Con los datos recolectados, después de poder brindar una explicación del tema a
algunas personas estas respondieron afirmativamente

Este estudio tiene como objetivo principal identificar las fuentes alimenticias clave de
aminoácidos esenciales reconocidas por la población objetivo, explorar posibles malentendidos o
conceptos erróneos sobre los beneficios y efectos de los aminoácidos esenciales en la dieta, así
como investigar las consecuencias percibidas y conocidas de una deficiencia de aminoácidos
esenciales.

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 Conclusiones
Los resultados indican que el nivel de conocimiento sobre la importancia de los
aminoácidos esenciales en la población objetivo es moderado. Se observa también que en la
actualidad las personas cuidan mucho su alimentación y un factor que influye es debido a que en
la actualidad las personas prefieren verse bien y mayormente ser delgadas o por su salud mental,
por lo cual prestan mayor atención a su alimentación y la percepción general de la importancia
de estos aminoácidos que nos ayudan a tener mejor físico y salud.
Sin embargo, se identificaron también lagunas de conocimiento en una proporción
considerable de la población, subrayando la necesidad de intervenciones educativas específicas.
La disparidad observada puede atribuirse a factores diversos, incluyendo la educación previa
sobre nutrición, la exposición a información relacionada con la salud, y la conciencia individual
de las necesidades nutricionales.

La discusión detallada ha resaltado la importancia de abordar estas lagunas en el

conocimiento para mejorar la alfabetización nutricional de la población objetivo. Estrategias
educativas accesibles y adaptadas a diferentes niveles de comprensión se presentan como
esenciales para cerrar la brecha identificada
Este estudio contribuye a la base de conocimientos existente al proporcionar una
instantánea de la comprensión actual de la población sobre aminoácidos esenciales. Se espera
que estos hallazgos orienten futuras investigaciones y la implementación de programas
educativos que promuevan una alimentación más informada y saludable.

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