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DEFINICIONES TEMA 8

1. Complejo multienzimático

Conjunto de enzimas que se encuentran asociadas y que catalizan una secuencia coordinada
de reacciones metabólicas.

2. Enzima multifuncional

Una enzima que presenta varios sitios catalíticos distintos en una misma cadena polipeptídica.

3. Actividad específica

La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg


prot) o por mililitro de disolución (U/ml).

4. Ecuación de Michaelis-Menten

Expresión matemática que se adecua a la actividad catalítica de muchas enzimas y que


relaciona la concentración de sustrato y la velocidad inicial de la enzima por medio de una
hipérbola cuadrada.

5. Ecuación de Lineweaver-Burk

La ecuación de Lineweaver-Burk se usa para determinar los valores de Km y V max. En la gráfica,


el punto donde la línea intersecta al eje Y es el valor inverso de V max, mientras que el punto
donde la línea corta al eje X representa el valor inverso de Km.

6. Km

La constante de Michaelis (Km) nos indica la concentración de sustrato a la cual la velocidad de


reacción es la mitad de la velocidad máxima. La Km también indica la afinidad que posee la
enzima por el sustrato, siendo ésta mayor, cuanto menor es la Km.

7. S0,5

Define la [S] a la que la velocidad de reacción = ½ Vmáx (similar a Km para enzimas con
cinéticas sigmoidales) ó la [S] a la que la cual log [V/(Vm-V)] = 0

8. Ki

Se define como la constante de inhibición que no depende de la concentración del enzima (E)
o del sustrato (S) y se calcula de la representación secundaria.

9. M0,5

[M] con la que se consigue ½ de la activación o inhibición máxima de la enzima.

10. Índice de Hill (nH)

El coeficiente de Hill indica cuántas de las zonas de unión de sustrato de una enzima afectan a
la afinidad de la unión del sustrato en el resto de las zonas de unión. El coeficiente de Hill
puede tomar valores mayores o menores que 1:

 n < 1: indica cooperatividad negativa.

 n > 1: indica cooperatividad positiva.


11. Grupo prostético

Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las


heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína.

12. Centro activo

Región específica de una enzima donde interacciona o se une al sustrato, formándose un


complejo enzima-sustrato.

13. Enzima alostérica

Aquella cuya actividad se modifica por la unión de uno o más compuestos, incluido el sustrato,
a un sitio topológicamente distinto del centro catalítico.

14. Cooperatividad enzimática

Cuando un sustrato se une a una subunidad enzimática, el resto de las subunidades son
estimuladas y se activan.

DEFINICIONES TEMA 9
DEFINICIONES:

1. Carga energética celular

Valor que indica el estado energético de una célula. Su valor oscila entre 0 (todo AMP)
y 1 (todo ATP).

2. Equivalente de ATP

DEFINICIONES TEMA 11
DEFINICIONES:

1. Reacciones anapleróticas

Las reacciones anapleróticas son aquellas que proporcionan intermediarios (carbono) del ciclo
de Krebs.

2. Ruta anfibólica

Una ruta metabólica que involucra tanto catabolismo como anabolismo, como el ciclo de
Krebs.

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