Enlace Peptídico

Propiedades

desde los iones más pequeños hasta las moléculas más complejas como los carbohidratos. .Proteínas  Las proteínas parecen haber sido diseñadas para interactuar con todo el resto de los componentes biológicos. las grasas y otras proteínas. los ácidos nucleicos.

Proteínas  Las proteínas participan en un número extraordinario de procesos biológicos: catalizando las reacciones orgánicas. actuando como generadores. controlando el flujo de material a través de las membranas biológicas. dando rigidez estructural a las estructuras celulares y tisulares. . regulando la concentración de los metabolitos. originan y regulan los movimientos. sensores e interruptores de señales. y controlan los mecanismos de información genética.

Naturaleza planar del enlace peptídico Muchas de las propiedades y características que tienen las proteínas. dependen estríctamente de las propiedades y características del Enlace Peptídico. que une los aminoácidos unos a otros para formar las proteínas .

resulta en la formación de un grupo funcional del tipo amida que recibe el nombre de enlace peptídico .La unión de dos aminoácidos. con la pérdida de una molécula de agua.

La Cadena Polipeptídica Los aminoácidos en las proteínas y en los polipéptidos están unidos unos a otros por uniones peptídicas Extremo aminoterminal ENLACES PEPTÍDICOS Extremo carboxiterminal .

Enlace Peptídico Diagrama que muestra la geometría general. . los ángulos y la longitud de los enlaces que participan en la estructura de un enlace peptídico. Las dimensiones de los ángulos están dadas en grados.

.

El tipo (C) de enlace es un híbrido de las formas A y B.Formas de resonancia del enlace peptídico. lo cual le da al enlace peptídico su carácter de doble enlace parcial .

Estos enlaces planares pueden girar. .Naturaleza planar del enlace peptídico El carácter de doble enlace parcial que posee el enlace peptídico previene la libre rotación alrededor del enlace C-N manteniéndolo en el mismo plano en que están los átomos de H y O. alrededor del Cα que comparten. sin embargo.

respectivamente. Estos son Φ (phi). . Ángulos de torsión del enlace peptídico La planaridad del enlace peptídico restringe al ángulo ω a un valor de 180° en casi todos los tipos de enlace entre aminoácidos.Ángulos de Torsion  La figura incluida muestra los tres principales ángulos de torsión de un polipéptido. el cual se produce usualmente cuando la prolina forma parte del enlace. los valores típicos son -60° y -50°. Ψ (psi). Todos los aminoácidos tienen ángulos phi and psi con valores negativos. y ω (omega). En pocos casos el ángulo ω = 0° para formar un enlace peptídico de tipo cis.

. Favorable desde el punto de vista estérico Conformación Cis. Se halla. en el caso de la prolina.Conformation Trans. estéricamente desfavorable. la más común. aunque con poca frecuencia.

.Restricciones estéricas del enlace peptídico. La naturaleza planar del enlace peptídico restringe las posibilidades de conformación que pueden adquirir las proteínas. Este hecho se deriva de los ángulos (encima o abajo del plano del enlace peptídico) de los dos enlaces con los carbones-α de los aminoácidos que lo forman. Estos ángulos phi (φ) y psi (ψ) pueden ser utilizados para predecir y definir algunas de las estructuras proteícas de nivel superior.

.α.La estructura de la proteína se define por la rotación alrededor del enlace peptídico Plano del grupo Amida Plano del grupo Amida Cadena Lateral La rotación se permite unicamente en ambos lados de los carbonos. Los ángulos de rotación se definen como φ (phi) y ψ (psi). Ambos son +180° como se puede ver en la fiigura.

Ángulos en una cadena peptídica completamente extendida Extremo carboxi Extremo amino .

Algunos ángulos φ y ψ no son permitidos porque causan impedimento estérico .

los enlaces peptídicos son casi invariablemente de forma trans como se muestra en la figura siguiente. por lo tanto. solo puede adquirir dos formas geométricas distintas: cis y trans. La Rotación en el enlace peptídico solo se permite sobre los enlaces del carbono α. Pauling llegó a la conclusión de que este tipo de enlaces se comportaba como un enlace doble. A partir de esta conclusión debe aceptarse que el enlace peptídico es un enlace rígido e incapaz de rotar libremente. Y. . obedeciendo fundamentalmente a la contribución de la forma de segunda resonancia de la amida.Enlace Peptídico      Midiendo cuidadosamente la longitud del enlace peptídico. En las proteínas.

Enlace Peptídico Longitud del enlace sencillo C-N Longitud del enlace C-N en el enlace peptídico = 1.32 Å. Longitud del enlace dobleC=N Estas determinaciones sugirieron a Pauling que el enlace peptídico debe considerarse más como un enlace doble que como un enlace C-N sencillo. .

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