Enzimas → Proteínas con propiedades catalíticas → sustancia que se puede añadir a una reacción para

aumentar la velocidad de reacción sin ser consumida en el proceso.

Las enzimas hacen posible la vida, la vida no sería posible sin ellas ya que optimizan el gasto energético y
por ejemplo el sistema digestivo se da a partir de enzimas, las cuales hacen la obtención de energía → No se
tendría la energía disponible, no nos podríamos mover, pensar o actuar rápido.

Se ven implícitas en absolutamente todo, el hombre a medida que ha tratado de entender el funcionamiento
de todo lo que lo rodea, ha tratado de aprovecharlo: Biocatálisis (Laboratorio), obtención de detergentes,
combustibles, ensayos de laboratorio, detección de enfermedades, comidas, etc.

Cuando conocemos el funcionamiento de las enzimas, se intenta replicarlas o aislarlas para utilizarlas fuera
del organismo para poder obtener sus beneficios.

Funcionamiento de la obtención desde lo que comemos hasta lo que podemos procesar, si tenemos grasas,
carbohidratos o proteínas es necesario tener enzimas específicas para poder procesarlas, si no se procesa se
desperdicia y se pierde ese potencial que tienen estas macromoléculas para el organismo.

Todas las macromoléculas en el organismo cumplen una función → Cuando comemos algo lo primero que
hay son macronutrientes, de acá se obtiene por medio de un proceso toda la energía que se puede obtener
de ahí. Los micronutrientes cumplen un papel principal como no solo la formación de esas moléculas, si no
que se puedan descomponer y formar cofactores

Catalizadores biológicos → No hacen factibles las reacciones imposibles

Aceleradores → Sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad
Posibilitan la vida → Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas.

Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas:

- Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula
-Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas y necesidad de producción de
distintas sustancias

Características:
-Gran poder catalítico
-Alto grado de especificidad
-Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Temperatura y pH → Si un organismo se
sale de las temperaturas normales, el funcionamiento de las enzimas (que son proteínas) se van a
desnaturalizar, lo mismo con el pH si es muy acido o basico
-Su actividad puede regularse → Somos organismos perfectamente imperfectos, somos muy susceptibles al
daño, a que cualquier sistema se altere y genera de ahí en adelante funcionamientos erróneos. Si se tiene un
funcionamiento “normal” todo está regulado, pero hasta cierto punto, ya que si no se está consumiendo
energía pero tiene la misma actividad enzimática, ¿para que se está haciendo o en que se está
consumiendo? → Hay un funcionamiento en el momento que se requiere pero cuando ya no se requiere se
debe silenciar.

Importancia: Agricultura, Industria alimenticia, Medicina, etc

Características catalíticas:
E + S → ES → E + P = El que genera el cambio es el sustrato para obtener un producto
-Las enzimas aumentan la velocidad de reacción
-No se alteran en el proceso, no se modifica su actuación
-No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican la constante de
equilibrio de reacción, sino que aceleran su consecución

Algunas enzimas necesitan cofactores → Estos ayudarían a unir, que la reacción siga manteniendo su
velocidad de reacción

Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños → Fe, Mg, Mn, Zn, Co

Coenzimas: moléculas orgánicas pequeñas, como las vitaminas → Tiene una estructura más elaborada, son
dos enzimas como tal que juegan un rol para producir la reacción

Cuando sale el signo de + quiere decir

que ya hubo interacción entre el sitio activo y el
sustrato.

En este caso hay un proceso de

condensación ya que hay unión de los
dos sustratos.

La enzima queda disponible, si hay más

sustratos la enzima lo toma los nuevos y
cumple el mismo proceso
En las ligasas no sería hidrólisis si no que sería condensación ya que hay unión.

Mecanismos de catálisis enzimática → La enzimas aumentan la velocidad sin modificar el constante

equilibrio de la reacción

Condiciones para una reacción bioquímica:

-Los reactivos deben colisionar → Debe estar todo disponible: El sustrato y la enzima, si se necesita energía
o aguda debe de hablarlo.
- La colisión molecular tiene que ocurrir en una orientación adecuada → Si se necesita unir se debe unir.
- Debe de haber un equilibrio favorable, la energía libre de Gibbs debe ser negativa → Ya que no se va a
llevar a cabo un proceso que gaste más energía de lo que se obtiene.

Centro activo → Región de la enzima donde se une al sustrato y donde se realiza la catálisis.

- Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de aminoácidos de diferentes partes

de la molécula que producen un microambiente específico
- Es relativamente pequeño en comparación al volumen de toda la enzima
- Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones proveen de la
energía necesaria para reducir la energía de activación.
- Proporciona especificidad de la enzima
 En este modelo, el diseño del sitio activo es igual a la
forma del sustrato

Aquí el sitio activo o el sustrato se pueden modificar

para que puedan encajar

-Con las enzimas la energía que se puede obtener es mayor y la que se gasta es menor.

Se determina que no tenemos una enzima para procesar determinado alimento, por medio de una posible
intolerancia, ya que al no poder procesar este alimento el cuerpo intenta sacarlo del cuerpo de cualquier
forma.

Un mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas, que lo modifican de diferente forma. Mientras
que una enzima sólo reacciona ante un sustrato en específico.

Tipos de catálisis:
- Catálisis ácido-base: Reacciones por transformación intermediarios cargados inestables por captación o
cesión de H+ → Permite que la reacción sea mas rapida o lenta

A un pH fisiológico H+ y OH bajas → Baja velocidad

Cuando se tiene una enzima donante o aceptores de H+ → Aumentan la velocidad

-Catálisis covalente: Se forman enlaces covalentes transitorios E-S para facilitar la formación del producto.
Ej: Transaminaciones

A-B+X → A-X + B → A+X:+B X: Núcleo nucleofílico de la enzima

Se establece un enlace entre la enzima y uno de los sustratos para generar la separación

-Catálisis por iones metálicos: Participan de diferente forma en la catálisis

- Fijando y orientando adecuadamente al sustrato para que reaccione
- Estabilizando estados de transición de compuestos cargados. → En el momento en el que se genera la
ruptura o unión
- Intervienen en reacciones redox cambiando su propio estado de oxidación
Energia de activacion
Es la mínima energía que necesitamos para cumplir con una actividad.
Este aporte de energía inicial, que posteriormente se compensa conforme progresa la reacción, se llama
energía de activación y se abrevia EA.

En general, el estado de transición de una

reacción siempre tiene un nivel de energía
mayor que los reactivos o productos, de forma
que EA siempre tiene un valor positivo,
independientemente de si la reacción es
endergónica o exergónica en su totalidad.

Fundamentos de las gráficas de cinética enzimática

Se necesita un sustrato, enzima, sitio activo, etc. Pero para poder entender todo esto en un modelo, es
necesario saber cómo transcurre ese funcionamiento, esto se conoce como cinética enzimática. → Esto hace
referencia desde que inicia, como se inicia hasta como termina. → Todo lo que puedan sobre los efectos de
una enzima en la velocidad de reacción, no sólo qué tan rápida puede ser cuando trabaja a todo lo que da.

¿Cómo determinar la velocidad de reacción?

Velocidad de reacción inicial, justo en el momento en que se combina el sustrato y la enzima, y esta cataliza
la reacción tan rápido como puede a esa concentración particular de sustrato. Porque la velocidad de
reacción disminuirá a cero conforme se use el sustrato.

De este modo, se mide la cantidad de producto sintetizado por unidad de tiempo al inicio de la reacción,
cuando la concentración de producto aumenta en forma lineal. Este valor, la cantidad de producto sintetizado
por unidad de tiempo al inicio de la reacción, se llama velocidad inicial o V0, para esa concentración.

-La meseta se genera por que la enzima está

saturada
-Esta velocidad máxima de reacción es
característica de una enzima en particular a una
concentración dada y se conoce como velocidad
máxima o Vmax,. La Vmax, es el valor de Y (valor
inicial de velocidad de reacción) en el cual se
estabiliza.
-La concentración de sustrato que da una
velocidad que está a la mitad de la Vmax se
llama Km y es una medida útil sobre la rapidez con
que aumenta la velocidad de reacción respecto a la
concentración del sustrato.
En laboratorio cuando se va a medir cualquier cosa, normalmente se busca generar una curva de calibración,
la cual es una concentración establecida de la enzima con concentraciones de sustratos establecidos, así se
sabe a qué velocidad va. Cuando se quiere evaluar otras variables, se deja lo mismo, se coloca en pH ácido o
básico, temperaturas altas o bajas, y mirar cómo se comporta. Con unas variables determinadas y
establecidas, se toma ya a los sujetos de estudio y se mira de acuerdo a los resultados si está normal o no.

Distribución de las enzimas en los espacios extra e intracelular. → Nos permite identificar si algo esta
pasando.
-Hay enzimas 100% citoplasmáticas, es decir, que se encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama
uniloculadas → Ej: GPT (glutámico piruvato transaminasa) o LDH (láctico deshidrogenasa)
- En la célula las pueden encontrar en el líquido celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a determinadas
organelas → Ej: Adheridas a mitocondrias.
- Otras enzimas están en cierto porcentaje en las organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir son
binoculadas → Ej: GOT (glutámico piruvato transaminasa) que esta 60% en el citoplasma y 40% en la
mitocondria. MDH (malato deshidrogenasa) 50% en citoplasma y 50% en mitocondria

Fundamentos clínicos de la enzimología

-Enzimas plasmóespecíficas: Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos y vertidas a la sangre
activamente, que es su lugar de acción, donde se encuentra su sustrato y su coenzima.
-Enzimas secretadas o exocistoenzimas: Son enzimas secretadas por glándulas o tejidos muy especializados,
su lugar de acción está alejado, es el caso de las enzimas digestivas segregadas por el páncreas y que van al
duodeno a ejercer su acción. → Ej: amilasa, tripsina, lipasa.
-Enzimas celulares o endocitoenzimas: Son todas las enzimas que tienen su lugar de acción dentro de la
misma célula que las sintetiza, no tienen acción en el plasma por falta de sustrato y de coenzima