Está en la página 1de 5

CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS SEGÚN LA NOMENCLATURA

INTERNACIONAL
Desde mucho tiempo atrás se nombraban los enzimas haciendo terminar en asa el
nombre del sustrato sobre el cual actuaba, almidón amilasa, lípidos lipasa, proteína
proteinasa, aunque también existen algunas con nombre especial, ptialina, pepsina,
tripsina hasta que el sistema de nomenclatura de la unión internacional de bioquímica
puso orden al respecto al darles nombre y clasificarlas según su reacción y mecanismo
de acción.
Cada enzima tiene un numero clave, comisión de enzimas (E.C) seguida de cuatro
números separados por números, consta de los siguientes:
PRIMER DIGITO: clase
SEGUNDO DIGITO: sub clase
TERCER DIGITO: sub- sub clase, subclase
CUARTO DIGITO: posición de la enzima en la anterior.
Ejemplo E.C.2.7.1.1. (2, Transferasas), 7 (transfiere fosfato), 1 (un alcohol como
aceptar de fosfatos), 1 (hexocinasa), transfiere fosfato del ATP al grupo hidroxilo del
carbono 6 de la glucosa. Deoxirribonucleasa 3.1.4.5(páncreas).
A veces existen 2 dígitos en la subclase la peroxidasa es 1.11.1.7. otras en la sub- clase
la tripsina es 3.4.21.4, carboxipeptidasa A 3.4.12.2, algunos con dos dígitos en el tercer
y cuarto dígito, la elastasa pancreática 3.4.21.11.
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas, se clasifican en seis grupos:
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o
reducción del sustrato. Son enzimas propias de la cadena respiratoria. Son las
deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.
Transferasas: Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a otro.
Hidrolasas: Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por
introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una molécula de
agua.
Liasas: Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O, con pérdida
de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles.
Isomerasas: Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las que el
sustrato se transforma en otra molécula isómera.
Ligasas o sintetasas: Unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada
por la desfosforilación de una molécula de ATP.
MODELOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Los modelos de acción enzimática son:
1.- Modelo llave-cerradura
2.- Modelo encaje inducido
El primer modelo sugerido para explicar la interacción enzima-sustrato fue propuesto
por el químico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura, la enzima y su
sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan
exactamente una en la otra, por lo que este modelo ha sido denominado como
modelo de la «llave-cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie de
cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha
cerradura. Una llave sólo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin
embargo, este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar
la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.
Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho más flexible que una
cerradura. La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un
cambio en la geometría del centro activo, mediante la distorsión de las superficies
moleculares. Este modelo llamado encaje inducido impondría cierta tensión a las
moléculas reaccionantes, facilitando aún más la reacción. Daniel Koshland sugirió una
modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante
flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la
interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que
compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima
llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el
sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo
continúa dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en
el cual queda determinada la forma y la carga final.
INHIBICIÓN COMPETITIVA Y CUÁL ES SU DIFERENCIA CON LA
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA.
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el
acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en
estructura al sustrato verdadero; a diferencia en la inhibición no competitiva, el
inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la
unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se
puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque
es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de
inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a
otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio
alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria o la forma
tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se
reduce.
EJEMPLOS DE ENZIMAS USADAS PARA EL DIAGNÓSTICO CLÍNICO
Los estudios de enzimas sirven para el diagnóstico clínico de diversas enfermedades ya
que el valor de la enzima tiende a aumentar o disminuir ante alguna enfermedad, aquí
presentamos algunos ejemplos:
• Fosfatasa ácida
• CPK
• Fosfatasa alcalina
• LDH
• TGO
• Transaminasa
• TGP
• Transferasa
• GGT
• Aldolasa
• Amilasa
• ACP
• Lipasa
EXPLIQUE EL MECANISMO CATALÍTICO DE LA ALFA AMILASA
El mecanismo catalítico generalmente aceptado de la familia alfa amilasa es la de
doble desplazamiento con retención de la configuración alfa.
El mecanismo consiste en dos residuos catalíticos en el sitio activo, un ácido glutámico
como catalizador acido/básico y un aspartato como el nucleótido. Se trata de 5 pasos:
1. Despues de que el sustrato se ha unido en el sitio activo, el acido glutamico en
la forma de acido dona un protón al oxígeno del enlace glicosídico, es decir, el
oxigeno entre dos moleculas de glucosa en los subsitios -1 y +1 y el aspartato
nucleofilico ataca el c1 de la glucosa.en subsitio -1.
2. Se forma un estado de transmision de iones como oxocarbonium seguido por la
formación de un covalente intermedio.
3. La molécula protonada de glucosa en subsitio +1 deja el sitio activo mientras
que una molécula de agua o de una molécula de glucosa se mueva en el sitio
activo y ataca el enlace covalente entre la molécula de glucosa en el subsitio -1
y el aspartato.
4. Estado de transición de iones como oxocarbonium
5. El glutamato como catalizador básico acepta un hidrogeno, un agua de entrada
o la reciente entrada de una molécula de glucosa en subsitio +1 reemplaza la
unión oxocarbonium entre la molécula de glucosa en subsitio -1 y la formación
del aspartato a un nuevo grupo hidroxilo en la posición c1 de la glucosa en
subsitio -1 (hidrolasas) o un nuevo enlace glucosídico entre la glucosa en
subsitio -1 y +1.
EXPLIQUE CÓMO AFECTA LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA EL PH.
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio,
estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un
pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es
el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de
pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden
afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como
ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres
vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

CONSIDERANDO EL ISOELECTRO ENFOQUE, EXPLIQUE LA


EXISTENCIA DE AL MENOS 6 ISOFORMAS DE ALFA AMILASA.
El isoelectro enfoque también permite identificar las diferentes formas moleculares de
la alfa amilasa con este método, las distintas formas moleculares de la alfa amilasa se
separan según su punto isoeléctrico.
La identificación de las bandas correspondientes se realiza con el mismo
procedimiento descrito para la separación electroforéticas. La resolución de las bandas
es excelente, pero se requiere un equipo adecuado y una preparación de geles
cuidadosa. Por lo que resulta poco práctico por la rutina del laboratorio. La
introducción de sistemas automáticas mejora notablemente la práctica y rapidez del
método, aunque continúa siendo más sutil para la investigación que para la práctica de
rutina.

También podría gustarte