 La bioquímica es el estudio de la química en los procesos vitales, en estos procesos actúan las

macromoléculas (proteínas y ácidos grasos) y los metabolitos (glucosa) que son moléculas
pequeñas que se sintetizan en dichos procesos.

Los enlaces covalentes y no covalentes son importantes para la estructura y estabilidad de las moléculas
biológicas

 Enlace covalente: son los enlaces mas fuertes, consisten en un par de electrones que se
comparten entre átomos adyacentes (C-C) ocurre entre los no metales por su baja
electronegatividad

Estructura resonante: es aquella en la que sus enlaces pueden estar en cualquier posición, es decir, una
misma molécula puede representarte de formas diferentes según la posición de sus enlaces (distribución
alternativa de los enlaces) (entre más representaciones tenga una molécula más estable será)

 Enlace no covalente: más débiles que los covalentes, pero muy importantes para los procesos
bioquímicos (formación de la doble helicoidal del ADN)

Interacciones electroestáticas (iónicos): atracción entre iones de diferentes cargas, un ion le cede
sus electrones de valencia a otro que necesite pocos electrones en su capa de valencia, ayudando a
que el ultimo cumpla la ley de octeto

Puentes de hidrogeno: en este enlace, el átomo de hidrogeno estará parcialmente compartido entre
dos átomos electronegativos, este hidrogeno estará unido covalentemente a un elemento
electronegativo y debido a su carga positiva creará un puente (fuerza de atracción) con otro
elemento también electronegativo (más débil)

Van der Waals: interacciones débiles entre moléculas que involucran dipolos (elementos polares)

Efecto hidrofóbico: cuando un elemento apolar entra en contacto con un elemento polar, las
moléculas polares crearan un escudo que repele a las apolares, disminuyendo la entropía y
generando entalpia

PROPIEDADES DEL AGUA

 Polar: debido a que contiene dos polos (positivo y negativo) no lineales
 Cohesiva: por su gran de gran capacidad de crear puentes de hidrogeno

PROTEINAS
1. Son polímeros de aminoácidos unidos uno tras otro
2. Son tridimensionales
3. Su función depende de su estructura tridimensional
4. Poseen muchos grupos funcionales
5. Pueden interactuar entre ellas o con otras macromoléculas, formando asociaciones, en estas
asociaciones tanto las proteínas como las macromoléculas pueden generar capacidades
especiales
 6. Algunas proteínas son rígidas y otras flexibles. Las rígidas pueden hacer parte del citoesqueleto o
en el tejido (estructura) mientras que las flexibles permiten la formación de ensamblaje entre
proteínas

COMPOSICION DE LAS PROTEINAS

Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos (son moléculas pequeñas conformadas por un
carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrogeno y un grupo R) los aminoácidos
pueden clasificarse según su polaridad y su carga
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

Los aminoácidos se unen entre si a partir de enlaces peptídicos (grupo amina de un aminoácido unida
covalentemente al grupo carboxilo del otro) (cada enlace peptídico genera una molécula de agua)
 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS: es una cadena de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. La estructura tridimensional de las proteínas dependerá del orden de la estructura
primaria, y su función biológica también, es decir, una alteración en la estructura primaria
causara la perdida de la función biológica (secuencia de aminoácidos)

 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS: esta estructura define los tipos de plegamientos
que pueden tener las cadenas polipeptídicas (alfa hélice, beta plegada, giro beta, bucle omega)

La alfa hélice, las betas plegadas y los giros se deben a la disposición regular de los puentes de
hidrogeno entre los grupos amina y carboxilo de los péptidos que están próximos el uno al otro en
secuencia lineal
ALFA HELICE: La alfa hélice es una estructura helicoidal estabilizada por puentes de hidrogeno
intracatenarios (posee una estructura en forma de cilindro en la que un esqueleto helicoidal forma la
parte interna del cilindro y las cadenas laterales se extienden hacia afuera en una distribución helicoidal)
sus puentes de hidrogeno se crean entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del
aminoácido que este 4 puestos arriba de la cadena principal, es decir, el grupo carboxilo del primer
aminoácido de la cadena principal formara un puente de hidrogeno con el grupo amina del aminoácido
que este en el puesto 5 (1-5, 2-6, 3-7, 4-8….)

BETA PLEGADA: (se estabilizan por puentes de hidrogeno entre las cadenas polipeptídicas)
está formada por dos o más cadenas polipeptídicas llamadas hebras beta, unidas por puentes
de hidrogeno. A diferencia de las alfa hélice, las hebras beta están casi completamente
extendidas. Las hojas betas pueden ser paralelas o antiparalelas según el sentido que tengan
sus cadenas adyacentes. Los puentes de hidrogeno en la hoja plegada beta se dan entre un
grupo amino y un carboxilo de dos hebras betas que estén una frente a la otra

GIROS BETA: conectan los extremos de dos segmentos adyacentes de betas antiparalelas. Es un
giro de 180°. Se da por la unión (puente de hidrogeno) del grupo carbonilo con el amino que
este tres puestos más arriba logrando un cambio de dirección
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS: doblamientos que sufren las estructuras
secundarias al plegarse sobre si mismas creando una estructura globular. las proteínas
que se encuentran en medios acuosos tendrán los radicales hidrofílicos (polares) en la
parte externa de la proteína, mientras que los hidrofóbicos(apolares) estarán en el
interior. Por otro lado, si la proteína se encuentra en un medio graso, sus radicales
hidrofóbicos (apolares) estarán en el exterior y los hidrofílicos (polares) en el interior

 ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS: varias subunidades se unen para

realizar acciones especializadas

HEMOGLOBINA
Proteína de estructura cuaternaria formada por 4 subunidades 2 alfa y dos betas que juntas realizan
el transporte de oxígeno en la sangre. Posee un bolsillo (única parte de la proteína que no es
proteína) en este está contenido el cofactor (grupo hemo) que a su vez tiene al hierro quien capta al
oxigeno ya que el hierro esta unido a 4 nitrógenos que le permiten la oxidorreducción.

El hierro esta unido a dos histidinas la próxima y la distal, la próxima une al cofactor y a la proteína
(esta abajo). Por otro lado, la histidina distal (arriba) sostiene al oxigeno mediante un puente de
hidrogeno brindando estabilidad
 LABORATORIO
 pH
El pH es la concentración de iones de hidrogeno -log:[H+) = 1*10-espacios M

Preguntas:

1. Procesos industriales donde se necesitan pH exactos

Se utilizan soluciones con PH determinado en procesos industriales como la preparación de

medicamentos, detergentes, cervezas maquillaje, desodorantes de productos de belleza, el proceso
de productos alimenticios, la purificación del agua, el metabolismo de los seres vivos, en la
agricultura y los suelos, entre otros

2. Importancia del pH en funciones biológicas

La importancia del pH radica en que afecta directamente a las moléculas biológicas, pues al no estar
en un pH optimo se podrían presentar afecciones y la desnaturalización de ciertas moléculas

 Aminoácidos
Pequeñas moléculas biológicas conformadas por un carbono alfa, hidrogeno, amino,
carboxilo y grupo R. son necesarias para muchos procesos biológicos pues conforman las
proteínas y hormonas

 Polarimetría: estudio de las propiedades ópticas de las molécula, su pureza y

concentración (moléculas no quirales no tienen actividad óptica)
 Mezclas racémicas, Una mezcla racémica o racemato es una mezcla en la cual dos
compuestos químicos con actividad óptica, que guardan entre sí la relación de imágenes
 especulares, son encontrados en proporciones equivalentes. Es decir, l y d estereoisómeros
están presentes en un 50 %. Dicha mezcla es ópticamente inactiva.

Ejercicios: 1. Una solución de 2g de (+) – gliceraldehido HOCH2 – CHOH – CHO en 10 mL de agua, se

coloca en una celda de 100 mm. Con la línea D del sodio, se encontró + R - L α α una rotación de (+) 1.74º
a 25 oC. Calcular la rotación especifica del (+) – gliceraldehido

(a)= 1.74/(2g/10ml)*1

(a)= 8.7

 PROTEINAs

Prueba de biuret: se utiliza para determinar la presencia de enlaces peptídicos, el NaOH

basificara el medio en el que se encuentre la muestra causando la deprotonación de los grupos
amida y carboxilo, la coloración violeta se da a causa de un complejo entre los enlaces
peptídicos y los cationes cúpricos

Prueba xantoproteica: se agrega acido nítrico a la muestra y se lleva a calentamiento, los

puentes de hidrogeno se romperán por que el ácido nítrico reacciona con la amina de la
proteína dando como resultado una coloración amarilla intensa. Y porque reacciono con la
parte aromática de la proteína (residuos de tirosina)

Prueba de millón: se agrega reactivo de millón (nitrato de mercurio) a la muestra, el grupo

amino reacciona con el mercurio, dando como resultado un precipitado que al llevarse a
calentamiento se tornara de una coloración rojiza, el nitrato de la prueba de millón reaccionara
con la parte aromática de la tirosina

Prueba por calentamiento: se lleva a calentamiento la muestra de la proteína, al sufrir un

cambio de temperatura los puentes de hidrogeno se romperán y por ende el escudo de agua
que rodea a las proteínas se perderá, causando la coagulación de la proteína como muestra de
su desnaturalización

Coagulación alcohólica: se agrega alcohol etílico a la muestra, el agua reaccionara con el

hidrogeno del alcohol logrando su deshitracion y coagulación

Prueba de héller: se agrega acido nítrico a la muestra teniendo como resultada una
coagulación por la deshidratación de los grupos amino y carboxilo

Metales pesados:

 Cloruro férrico: se agrega cloruro férrico a la proteína que al reaccionar con el grupo
carboxilo creara sales formando una precipitación de la proteína
 Nitrato de plata: se agrega nitrato de plata que al reaccionar con el grupo carboxílica
creara sales formando una precipitación de la proteína
  Acetato de plata: se agrega acetato de plata que al reaccionar con la proteína crearan
sales formando una precipitación de la proteína

Reactivo alcaloidal: se agrega acido tánico, reaccionara la amina con el ácido del reactivo
generando un precipitado de proteína

Sales neutras:

 Se agrega NaCl sobresaturado a la muestra y se formará un precipitado por la

deshidratación de de la proteína, el proceso será lento debido a su baja capacidad de
atracción, la proteína se deshidratará por el rompimiento de los puentes de hidrogeno
 Se agrega sulfato de amonio a la muestra y se formará una precipitación por la
deshidratación en la proteína, será más rápido debido a su gran fuerza de atracción y se
precipita por el rompimiento de los puentes de hidrogeno