MODELANDO PROTEÍNAS

(PRIMERA PARTE)
Integrantes:
Álvarez Rosales Angélica
Jocabed
Cordero Gómez Cintia
Alejandra
Sanabria Armenta Alejandro
Medina Jacobo Mireya Denisse
Urbina Rosas Vanessa

Objetivos

Presentar a través de un modelo didáctico la

estructura 1ra, 2ria, 3ria y 4ria, de las
Proteínas.

Material

Tijeras Hoja tamaño oficio, color blanco

Cúter Práctica Modelando Proteínas
Pritt y/o resistol 850 (pegamento Diversos materiales. Ver punto 10 del
blanco escolar) procedimiento, para que determinen
Marca texto qué material, puede ser el que
Pluma punto grueso o marcador que necesiten.
no “pase” la tinta a la hoja
Regla
Un lápiz nuevo
PROCEDIMIENTO

1. Cortar 4 tiras a lo largo de la hoja tamaño oficio de 2 cm

de ancho.
2. Usa la tabla de Código de Aminoácidos, para colocar a
todo lo largo, de cada tira de papel nombres de
aminoácidos, usando el código de tres letras. Deja una
separación entre nombre y nombre de 0.5 a un 1.0 cm (Los
nombres deben asegurarse que queden bien marcado, para
que en sus fotos se observen muy clar).
3. Con el marca texto rellena el espacio de separación entre
los nombres de los aminoácidos. En cada una de las 4 tiras
de están trabajando. Coloca las 4 tiras en una encima de la
otra, pero no la pegues, y Toma la 1ra Foto de resultados.
4. En la tabla de resultados, coloca la frecuencia de
aminoácido que cada equipo asign. Por ello cada equipo
deberá socializar los nombres que usó, en una de las 4 tiras
y trabajando.
5. 2 tiras serán usadas para representar la forma a Hélice,
está forma se logra enrollando la tira de papel sobre el
lápiz, quedando los nombres por fuera nuevo.
6. Las otras tiras de papel serán usadas para repre la forma
B plegada, para esta parte, en un extremo de la tira de
papel, calcular una distancia aproximadamente de 1.5 cm
hacia el otro extremo, y hacer un dobles después otro en
sentido opuesto al primero, y así sucesivamente hasta llegar
al extremo opuesto al que iniciaro, para tener una estructura
en zig-zag. Tomar la 3ra foto.
7. Colocar las 4 estructuras obtenidas en una encima de otrasi que
queden pegadas. Tomar 4ta foto.
8. Pega las 4 tiras en sus extremos en forma alternada. Tomar 5ta
foto (forma a Hélice - B Plegada - a Hélice - B Plegada).
9. Una vez que tengan las 4 tiras unidad. Entrelancelas. para obtener
una madeja. Tomar la 6ta foto.
10. El equipo Deberá llevar a cabo una investigación bibliográfica
sobre modificaciones postraduccionales, para conocer que se debe
agregar a la proteína que modelaron, para que llegue a hacer
funcional. Deberán tener material para representar su modelo.

Resultados

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura

es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Corresponde a la secuencia de aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA

que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del
cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos
Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo
amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge
la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido
siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena
principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)
Principal determinante de las propiedades de la molécula proteica determina la
conformación tridimensional, o forma, que adoptará en un medio dado.
Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de
estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos
tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula
proteica.
La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de
nucleótidos.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y
300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son
covalentes: son los enlaces peptídicos.
 Biografía:
ESTRUCTURA PRIMARIA
Aminoácido

Cadenas
de aminos
Enlace de con
hidrógeno secuencia
aleatoria

Aminoácido
Por convención, el extremo con el grupo amino es considerado el principio de la
proteína, llamado extremo amino-terminal o N-terminal, y finaliza con un grupo
carboxilo (-COOH), conocido como el extremo carboxilo terminal o C-terminal.

La estructura primaria es la base sobre la cual se construyen los niveles

Aminoácido
estructurales superiores de las proteínas.

Aminoácido

Consiste en la secuencia lineal de aminoácidos (Bettelheim et al.,

2012).

Enlace de
Consiste en la secuencia lineal de aminoácidos (Bettelheim
hidrógeno
et al., 2012). Aminoácido

Estos suelen representarse usando códigos de una o tres letras

Aminoácido
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas en una
dirección. El plegamiento característico de este tipo de organización está determinado por la
secuencia de aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico, que sólo posibilita giros en torno a
los enlaces sencillos. La estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de
hidrógeno que se establecen entre los grupos amino y carboxilo. (Castaños E., 2015).

Hélice α:
Se observa una formación enrollada de la
cadena polipeptídica sobre sí misma en forma
de espiral. Tiene forma de hélice dextrógira
(sentido de giro de las agujas del reloj).
• Tiene 3.6 aminoácidos por vuelta de hélice.
• El espesor de una vuelta es de 5.4 ºA.
• Los R se disponen siempre hacia fuera de la
hélice y como no participan en los enlaces
estabilizadores de la estructura, diferentes
secuencias primarias pueden originar esta
Puente de secundaria.
hidrógeno • La hélice se mantiene estable por puentes de
hidrógeno que se establecen entre el O de un –
CO– y el H de un –NH del cuarto aminoácidos
que le sigue.
Algunos aminoácidos como la prolina pueden
desestabilizar la molécula ya que al no tener
ningún H libre no forma puentes de Hidrógeno.
Los aminoácidos de cadena lateral voluminosa,
o con cargas eléctricas del mismo signo que se
sitúen próximos, también impiden la
estabilización de la estructura. (Xunta de Galicia,
s/f.).
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estructura β o en lámina plegada:

Se observa que los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen
en ziz-zag, como una hoja plegada. La molécula se estabiliza mediante
puentes de Hidrógeno que se establecen entre el –CO– y el –NH de
aminoácidos pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena. Los
carbonos α se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia arriba
o hacia abajo del plano.
Un caso especial es la hélice de colágeno: Es mucho más alargada que la
hélice α debido a que abundan aminoácidos que no pueden formar
puentes de Hidrógeno, como la prolina. La estabilidad del colágeno se debe
a la agrupación de tres hélices enrollándose para formar una superhélice.
(Xunta de Galicia, s/f.).
Puentes de hidrógeno
 Estructura terciaria
La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es
decir, al modo en que una proteína se encuentra plegada en el espacio. ¹

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen
la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura
terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la
disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos
ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. ²

Forma β plegada
Enlace de hidrogeno
Forma α plegada

Enlace de hidrogeno Enlace de hidrogeno

Cadena polipeptidica

Forma α plegada

Enlace de hidrogeno

Enlace de hidrogeno Forma β plegada

Enlace de hidrogeno

Estructura terciaria, formada por la asociación de protómeros para

formar la proteína.
Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces
de hidrógeno o fuerzas de van der Waals, y en algunos casos, aunque
no es habitual, esta unión puede establecerse mediante puentes
disulfuro.
 Estructura terciaria

Interacciones hidrofobicas

Enlace de hidrogeno

Puente electrico
Proteínas con estructura
terciaria de tipo fibroso en las
que una de las dimensiones es
Forma α plegada
Forma β plegada mucho mayor que las otras
dos. Son ejemplos el colágeno,
la queratina del cabello o la
fibroína de la seda, En este
Forma β plegada caso, los elementos de
Enlace de hidrogeno estructura secundaria
Enlace de hidrogeno
(hélices a u hojas b) pueden
mantener 15 Estructura y
Enlace de hidrogeno
Propiedades de las Proteínas
su ordenamiento sin recurrir
a grandes modificaciones, tan
sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales,
como en las hebras de una
cuerda, como la que podemos
observar en nuestra imagen.²
Forma α plegada

Proteina con estructura terciaria; se

observa un ejemplo de estructura
terciaria del tipo fibroso.
 Estructura terciaria

Forma β plegada

Interacciones hidrofobicas

Forma β plegada

Enlace de hidrogeno

Forma α plegada
Forma α plegada

Puente de disfuro

Proteina con estructura terciaria; se

observa un ejemplo de estructura
terciaria del tipo globular.

Las poteínas con estructura terciaria de tipo globular, más

frecuentes, en las
que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su
forma
es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se
suceden
regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias. ²
 Estructura Cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata
de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura
cuaternaria debe considerar:

• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el

oligomero y

° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,

asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el
caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un
homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodimero, si no lo son. En
cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

Puente de
UNION DE 2 PROTEÍNAS hidrógeno

Puente de
hidrógeno
Forma β plegada

Enlace de
Forma α plegada
hidrógeno
Modificaciones postraduccionales

La modificación postraduccional de proteínas supone un mecanismo

fundamental de regulación de su actividad biológica. Numerosos
mediadores biológicos, entre los que se incluyen compuestos
lipídicos y especies reactivas de oxígeno y nitrógeno, así como
fármacos y toxinas, actúan modificando las proteínas.

Después de sintetizar un polipéptido, se somete a una nueva

modificación para formar una proteína funcional. Esta modificación
puede incluir el corte de partes de la cadena polipeptídica o la
adición de un grupo funcional.

Fosforilo Acetilo

Forma β plegada

Forma α plegada
Metilo

Ubiquitina

Glicoproteína
Modificaciones postraduccionales

Fosforilación
Adición del grupo fosforilo (más común).
Funciones:
Regula la actividad enzimática.
Intercambio de energía celular: ATP, guanosina trifosfato,
nicotinamida adenina y dinucleótido fosfato.

Acetilación y metilación
Adición del grupo acetilo o del grupo metilo.
Funciones:
Activa muchos productos farmacéuticos.
Regula la expresión genética y la síntesis de proteínas.
Modificaciones de las histonas.

Ubiquitinación
Adición de ubiquitina
Funciones:
Marca las proteínas para su degradación en el
proteasoma.
Modificaciones de las histonas.

Glicosilación
Adición de carbohidratos para crear una glicoproteína.
Las proteínas glicosiladas suelen estar asociadas a la membrana
celular o son secretadas; algunos ejemplos comunes son:
Hormonas
Funciones del sistema inmunitario
Códigos de Aminoácidos
 Tabla de resultados

Equip Secuencia de Aminoácidos de cada Equipo

o

1. Gly Ala Arg His Ser Trp Val Asn

2. Gly Val Ser Arg Met Pyl Thr Asp Leu Asn

3. Ala Arg Glu Gln Pro Tyr Val Ser Met Asn Asp Lys Ser

4. Gly Phe Cys Pro Arg Tyr Ser Ala Leu Ile Trp Glu Asn

5. Met Pro Leu Asn Asp Glu Gln His He See Val Leu

6. Ile Phe Gln Pro Gly Leo Ala Val Ser Thr Cys
Discusión .

1. De acuerdo con tu investigación bibliográfica, e

marcatextos usado que representa en la síntesis de
proteínas.
En cada cadena de aminoácidos, se encuentra marcada
una separación con marca textos, la cual representa un
enlace de hidrógenos.
2. ¿Cuál es la importancia de que una Proteína alcance la
forma descrita en el punto 9 del Procedimiento? En
conjunto, determinan la actividad y función de la
proteína.
3. ¿Qué concluye el equipo de la Tabla de resultados
obtenida?
Con ayuda de los 20 aminoácidos que existen podemos
crear una infinidad de secuencias, algunas se pueden
repetir, y otras serán muy distintas a las que ya están
formadas.
Discusión .

4. ¿Qué significaría que la secuencia de aminoácidos en

todos los equipos fuera igual?
No existiría esa variedad de secuencias posibles, ya sea por
números limitados de aminoácidos o que deban tener una
secuencia definida, también que los equipos no eligieran los
aminoácidos al azar y siguieran un orden preestablecido.
5. De las secuencias de aminoácidos colocadas en la tabla
de resultados. ¿Cuál es el error que presentan todos los
equipos?
El error es que no conocemos que secuencias serán
funcionales para una proteína y cuáles no lo serán.
6. ¿ Cuál de todas las proteínas es la única que es correcta?
¿Por qué?
La proteína que es correcta es la única que termina
correctamente en toda su estructura, y que además para
que funcione se agreguen las modificaciones
postraduccionales.
CONCLUSIÓN

La formación de una proteína es muy compleja, el proceso que

conlleva tener de una primera estructura a otra segunda, una
tercera y una cuarta para que la proteína funcione correctamente
en su respectiva función, debe ser cuidadosamente perfecta ya que
si no, la proteína no serviría de nada. Esta práctica nos ayudo a
comprender mejor la estructura que tiene una proteína y como
podría ser realmente, ya que no tenemos los aparatos que sean
capaces de observar a estos mismos.
 BIBLIOGRAFÍA

1. Castaños. E (2015). Niveles de organización de las proteínas. Ciencia de lux.

https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/2015/07/04/niveles-de-
organizacion-de-las-proteinas/
2. Guillen. V (s/f). Estructura y propiedades de las proteínas. Tunon.
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
3. Montes Grajales, D., Cabarcas Montalvo, M. y Olivero Verbel, J. (2017).
“Organización estructural de proteínas”. Organizacion Estructural de
Proteinas.pdf
4. Peña, S. (1998-2007). “Proteínas: de la estructura primaria a la cuaternaria”.
Hipertextos del área de biología.
http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm
(S/f). Lecturio.com. Recuperado el 2 de octubre de 2023, de
https://app.lecturio.com/#/article/854