Estructura del

tejido muscular
Dra. Edith Ponce Alquicira

1
1.1 Composición promedio de la
carne de varias especies

Dra. Edith Ponce UAM-I 2

 Compuestos nitrogenados
Componente Contenido (%) Componente Contenido (%)
Proteínas sarcoplasmáticas 40 Aminas biogénicas < 20mg/kg
Albúminas Histamina (histidina)
Globulinas Tiramina (tirosina)
Proteínas contráctiles 50 Triptamina (triptófano)
Filamentos delgados Colamina (serina)
Filamentos gruesos Putrescina (ornitina)
Proteínas del estroma 10 Cadaverina (lisina) trazas

Compuestos de guanidina
Aminoácidos libres 0.1-0.3 creatina 0.5-0.7
Alanina creatinina 0.02-0.2

Àcido glutámico Purinas y pirimidinas

Taurina Monofosfato de inosina (IMP) 0.02-0.2
otros Inosina trazas
Péptidos Hipoxantina 0.01-0.03
Carnosina 0.15-0.35 Monofosfato de adenosina (AMP) 0.001-0.01
Anserina 0.01-0.05 Difosfato de adenosina (ADP) <0.3
Aminas alifáticas Trifosfato de adenosina (ATP)
Metilamina 2 mg/kg Nicotinamida-adenín-dinucleótido 0.1
Guanosin -5-monofosfato 0.002 3
 Clasificación de proteínas
• Sarcoplásmicas 20-25%
(citoplasma o sarcoplásma de células musculares
solubles en agua y en soluciones de baja fuerza iónica)

• Miofibrilares 65-70%
(forman las miofibrillas
solubles en soluciones de alta fuerza iónica)

• Estroma 3-10%
( forman tejido conectivo y de soporte insolubles)

Dra. Edith Ponce UAM-I 4

 Proteínas miofibrilares (60%)
Proteína (%) P. M. localización Proteína (%) P. M localización
(kDa) (kDa)
Filamentos delgados Proteínas reguladoras

Actina 22 43 Banda I Proteína M 1.5 165 Línea M

Tropomiosina (a y b) 5 33 y 36 Banda I Proteína F (fosfofructoquinasa) <1 121 Línea M

Creatina quinasa <1
Troponina T 30.5 Proteína H <1 69 anillos alrededor
de filamentos
Troponina C 5 18 Banda I Proteína X <1 152
gruesos
Troponina I 20.9 Proteína C 2 128
Filamentos gruesos Proteína I <1 50 Banda A

Miosina II 43 500 Banda A b-Actinina (BI y BII) 1.1 35 y 32 Fin banda I

Miomesina 1.5 185 Línea M g-actinina <1 35 Banda I

Paramiosina* 3-40* 95-125* Banda A* Discos Z (filamentos intermedios)

Filamentos de soporte citoesqueleto a-Actinina 2 95

Titina (conectina) 10 700-1000 Línea Z a M Proteína Z <1 50

Nebulina 3 800 Banda I Eu-actinina <1 43

Costámeros Plectina <1 34

Integrina y Plectina 1 55 sarcolema Filamina x 2 <1 250

Distrofina <1 64 túbulos T Desmina 1 53 Periferia I

Spectrina <1 130 sarcolema Telotonina <1

*Presente en tejido muscular de moluscos

5
1.2 Estructura del músculo esquelético
• Tejido muscular estriado
• principal componente de
la carne
• Responsable del
movimiento
• >600 músculos
• unido al esqueleto
mediante tendones,
ligamentos y cartílagos.

https://mmegias.webs.uvigo.es/8-tipos-
celulares/miocito.php
 Corte transversal del tejido
muscular
Epimisio

Fascículo muscular
Cubierto por perimisio

Célula o fibra muscular

Vasos cubierta por endomisio
sanguíneos

Miofibrillas
Fibras nerviosas

Dra. Edith Ponce UAM-I 7

 Fibra muscular
• célula multinucleada derivada de la fusión de mioblastos
• Forma tubular con extremos cónicos (1- 40 mm de longitud y diámetro de
10 a 100 mm),
• cubierta por ENDOMISIO y una membrana plasmática o SARCOLEMA
• El citosol, citoplasma o SARCOPLASMA contiene las miofibrillas o
elementos contráctiles

Dra. Edith Ponce UAM-I 8

 Tipos de fibras musculares
Tipo I Tipo IIA Tipo IIB
Fibras Rojas Fibras rojas

Velocidad de lenta rápida rápida

respuesta
Metabolismo Oxidativa Oxidativa Glucolítica
lenta rápida anaeróbica

Mitocondrias muchas muchas Pocas

Mioglobina alta alta baja

Color Roja Roja Blanca

Fatiga Alta resistencia Resistencia Resistencia

media baja

Dra. Edith Ponce UAM-I 9

Miofibrillas
Sistema contráctil
Diámetro 1mm

Anisotrópica Isotrópica

Filamentos delgados
Línea z
Filamentos gruesos
Sarcómero

Dra. Edith Ponce UAM-I 13

 Actina
• 20-25% de proteína miofibrilar
• Proteína globular, ↑prolina,
• 41,879 Da y 375 aa.
• Monómero G-actina diámetro 5nm
• Polímero lineal F-actina
• pI 4.7

G-actina -ADP

14
 Filamentos de Actina

CapZ

Complejo Troponina:
TnI
TnC
TnT
Dra. Edith Ponce UAM-I 15
 Complejo Troponina
• Troponina T (TnT) 31-36kDa
– Se une a la tropomiosina junto con los otros dos
componentes del complejo
• Troponina C (TnC) 18kDa
– Forma un complejo con iónes Ca 2+
• Troponina I (TnI) 20-24kDa
– Inhibe la interacción de la cabeza de la miosina y la F-
actina e inhibe el ciclo de contracción

Dra. Edith Ponce UAM-I 16

 Tropomiosina (37kDa)
• 42nm longitud
• Molécula fibrosa, consta de dos cadenas: alfa
y beta
• Se adhiere electrostáticamente a la F-actina
en el surco entre los dos polímeros.
• Regulación contracción muscular

Dra. Edith Ponce UAM-I 17

 Miosina II
Papaína
Tripsina

C-terminal
N-terminal

Hexámero:
2 cadenas pesadas (HM), 200-220 kDa
45 % proteínas •Región a-helicoidal
pI 5.4 •Región globular (ATPasa)
550 kDa •Región de unión para Actina

Longitud 134 nm 4 cadenas ligeras, 16-21 kDa

• Alcalinas o Esenciales (ELC y MD)
• Reguladoras (RLC y LCD)
18
Filamentos de miosina
MyBP-C de 140kDa
MyBP-H de 86kDa

Dra. Edith Ponce UAM-I 19

Filamentos de Miosina
 • Titina o conectina
Filamentos de – 2,993 kDa
– Anclada a línea Z hasta la línea M junto con filamentos
soporte gruesos
citoesqueleto – Segmento elástico brinda estabilidad a filamentos gruesos
y sarcómero permite recuperar la longitud del sarcómero
en reposo
• Nebulina
– 800 kDa
– Anclada desde la línea Z a lo largo de los filamentos de
delgados
– Estabiliza la longitud de los filamentos de actina

21
 Proteínas de la línea M
• Mantiene los filamentos gruesos en interior
de los arreglos hexagonales de las miofibrillas
• Proteínas:
– CK-MM,
– proteína M,
– miomesina y
– esqueleminas

Dra. Edith Ponce UAM-I 22

 Filamentos intermedios
Costámeros Plectina
• Agregados proteicos forman una • Proteína que actúa como
red de anclaje transversal desde
el sarcolema a las líneas M y Z enlace entre los tres
• transmisión de la fuerza al filamentos de actina,
interior del músculo: microtúbulos T y filamentos
– Integrina (sensor mecánico) intermedios
– Distrofina
– Espectrina conexión con
citoesqueleto
– vinculina
 Línea Z

Delimitan el sarcómero
Formada por las proteínas:

a-Actinina

Proteína Z

Eu-actinina

Plectina

Filamina x 2

Desmina

Telotonina

Dra. Edith Ponce UAM-I 25

 Línea Z
• Filamentos intermedios
– Desmina: entramado
discos Z , conexiones con
la membrana plasmática,
núcleos, mitocondrias.

• Integridad y señalización:
– alfa-actinina (anclaje de
actina)
– FATZ
– miopaladinas,
– filamina,
– telotonina,
Dra. Edith Ponce UAM-I 27
 7. Contracción y
relajación muscular
Contracción y relajación muscular
1. Estímulo nervioso
2. Despolarización sarcolema
3. Apertura de canales de Ca2+
- Liberación del sitio de unión Actina-miosina
- Miosina-ATP Miosina-ADP-Pi
Placa motora
4. Formación complejo Actina-Miosina
5. Separación de Actina y Miosina

Dra. Edith Ponce UAM-I 29

Potencial de membrana en la fibra
nerviosa
+
+ - -
5mEq/L A- A- 150mEq/L +
+ - Na+ - +
Na+
+ - -
142mEq/L 10mEq/L +
+ - - +
K+ + - K+ - +
+ -
5mEq/L - 140mEq/L +
+
- - +
Cl- + Cl -
- - +
+
5mEq/L - 4mEq/L - +
+
- - +
+
 Potencial de acción

----+++++++++
++++-------------
--------------++++
+++++++++++----

++++++----- +++
--------++++-------
--- -++++---------
+ + + + - - - - - + + + +- + +
 Potencial de acción
Potencial de membrana

1 2 Tiempo mV
 Potencial de acción

Concentración de Ca2+

-reposo [10-7 mol/l]

- Contracción [10-5 mol/l]

Dra. Edith Ponce UAM-I 33
 Retículo sarcoplásmico
Túbulo T
Sarcolema
Receptor de Dihidropirina
Calsecuestrina

Ca2+ Cisterna
Ca2+

Ca2+ Bomba de Ca

Ssrcoplásma Ca2+
Contracción-relajación muscular

Na+
Na+

ATP
Filamentos delgados

Ca 2+

TpC-4Ca2+

Dra. Edith Ponce UAM-I 36

 Miosina-ATP
Ca2+

Miosina-ATP
Relajación

Actomiosina

Actomiosina Miosina-ADP-Pi
Golpe de fuerza

ADP-Pi

Miosina en estado de alta energía

 Muscle Contraction

https://www.youtube.com/watch?v=sZuy356qkPM

Contracción Muscular - Ciclo de puentes cruzados, Animación.

https://www.youtube.com/watch?v=BVcgO4p88AA

Dra. Edith Ponce UAM-I 38

 Fuentes de energía

Creatin
fosfato
ADP CO2 +H2O
ATP
Creatina

34 ATP
Dra. Edith Ponce UAM-I 39
Dra. Edith Ponce UAM-I 40
Dra. Edith Ponce UAM-I 41
Dra. Edith Ponce UAM-I 42
 Naturaleza
cíclica de las
vías para
obtención
de ATP
 Esquema de la obtención de ATP mediante el metabolismo
aerobio del tejido muscular
(Adaptado de Price y Schweigert 1981).

2 Ac. pirúvico 2Acetil-CoA

CoA
Glucosa

ATP

Glucosa-6-fosfato Glucólisis
Oxalacetato Citrato

3 ATP
Glucosa-1-fosfato
4 H+
6 CO2

Glucógeno 20 H+

Cadena respiratoria - fosforilación oxidativa 12 H2O

4 ATP 30 ATP
 Inicio de relajación
• Los iones Ca2+ son bombeados al retículo por
la bomba de Ca y se almacena unido a la
calsecuestrina
• Ruptura del complejo TpC-4Ca 2+
• La TpI inhibe la interacción miosina-actina
• Conduciendo a la relajación
 Cambios post-mortem

a. Pre-rigor
b. Rigor-mortis
c. Post-rigor
 Animal vivo

Falla de la regulación Falla de la circulación

Nerviosa y hormonal Sacrificio

Falla del aporte de O2

Falla de la contracción y nutrientes
muscular controlada

Caída del potencial redox

Falla de la cadena
respiratoria

Inicia la glucólisis
anaerobia

Consumo total
de ATP Desciende el pH y la
temperatura

CARNE Post-rigor RIGOR MORTIS

 Transformación de músculo a carne

Sacrificio

Metabolismo post-mortem Ausencia de ATP

Rigor-Mortis Descenso de pH
Maduración Ablandamiento
Desarrollo de aroma y sabor
CONSUMO

Degradación proteica por endo- y exoproteasas

Elavada actividad microbiana
Putrefacción
 Conversión de músculo a carne
Con la exanguinación se inician los cambios
post-mortem

– Caída de la presión sanguínea

– Aumento de la frecuencia cardiaca
– Contracción de venas y arterias periféricas
– Falla circulatorio
– Falla en el aporte de O2
 Cambios post-mortem

O2
Fallo Metabolismo
aerobio
circulatorio Acido láctico + 3ATP

Glucólisis
anaerobia
Acumulación de ácido
Reserva y
glucógeno descenso de pH
 Descenso de pH depende de:

7 DFD
• concentración de 6.5
glucógeno Normal
6
• Temperatura corporal PSE
• Manejo ante-mortem y 5.5
• post-mortem
5

1 2 3 24 h
Reducción de temperatura corporal
• Falla del control nervioso
• Falla del control de temperatura
• Localización muscular
• Especie y talla
• Cobertura de grasa
• Manejo ante-mortem
• Manejo post-mortem
 Rigor mortis

• Contracción sostenida ATP-Miosina

Actina
• Ausencia de ATP 1 H2
5
• Pérdida de elasticidad O
• acortamiento Acto-miosina-ATP
ADP-Pi-Miosina*
ATP 4

Acto-miosina 2
Actina-miosina
ADP+ Pi ADP-Pi
3
 Desarrollo del Rigor-mortis
• Factores intrínsecos:
– Especie: Bovinos (15-30 h), Porcinos (4-12h), Cordero (12-24 h), Aves(1-3 h)
– Edad ↑ menor velocidad de RM
– Sensibilidad al estrés
– Músculos blancos vs músculos rojos

• Factores extrínsecos:
– Estrés  ↓glucógeno
• Carne DFD
• Carne PSE
– Temperatura vs velocidad de RM
• Acortamiento por frío
• Rigor por descongelación
– Estimulación eléctrica
 Cambios post-mortem

pH 0
12 extensión
7 Pi

% extension inicial
20
9
mMol/g

pH 40
6 6.5
60
3 CP
6
80
0 5.5 100
0 2 4 6 8 10
horas 55
Resolución del rigor mortis

Proteolisis endógena
Reacciones de oxidación
Compuestos de bajo peso molecular
Maduración de la carne

• Reducción de la dureza
• Desarrollo de aroma y sabor
• Incremento en CRA
Proteasas endógenas

Proteínas miofibrilares Titina, desmina,

nebulina,
alfa actinina
Degradación de estructura
miofibrilar
 Proteolisis muscular
• Catepsinas o proteasas lisosomales
– Actividad optima a pH ácido 2.5- 6.5
– 13 enzimas reportadas: A, B, C, D, H, L, J y carboxipeptidasa lisosomal.
– Inactivadas por cistatinas

• Sistema Calpaína-calpastatin (neutras)

– Cistein-proteasas dependientes de calcio
– I (mM Ca2+)
– II (mM Ca2+)
– Calpaina III degrada titina y no se inactiva por calpastatina
 Proteolisis muscular
• Caspasas
– Cisteín-proteasas neutras de alta especificidad por ác.
aspártico
– Asociadas a apoptosis celular (muerte programada)
– Iniciadoras (caspasas 8.9 y 10)
– Ejecutoras (caspasas 3,6 y 7)

• 20S proteasoma o complejo multi-catalítico (MCP)

• Oxidación proteica

Herrera- Jiménez, 200

 Maduración
Sistema Localización pH Factores
Enzimático óptimo reguladores

Calpaínas Citosol 7.5 Ca2+

m calpaína Calpastatina
-m calpaína

-3 calpaína

Proteosoma Citosol 7.5-8 Ubiquitina

ATP

Catepsinas Liososomas 4-6 Temperatura

inhibidores
 Factores de Maduración
• Tiempo/Temperatura
• Especie: aves (3-6 d), cerdo (3-6 d),ovino (1-2 sem), bovino (2-3 s)
• Tipo de músculo
• pH
• Liberación de catepsinas (cong/descong)
• Evitar desarrollo microbiano
• Evitar oxidación
 Pérdida de mecanismos de
defensa
• Alteración de membranas y mecanismos de
transporte
• Susceptible al desarrollo de microorganismos.
• La reducción de pH inhibe el desarrollo de
moos.
 Cambios de pH
0.6 and 0.2 pH /h

6.5
normal
PSE
DFD
6

5.5
0 15
Disposición + Reserva de energía Carn
genética

Alta Normal
Normal Normal Normal
Baja DFD

Alta PSE
PSE Normal Normal- PSE
Baja DFD

Gade, 2004
 pH-color-exudado
pH (45 min) pH (45 min) pH (24 h) pH (24 h)
< 5.8 > 5.8 5.6-6 >6
color pálido normal normal oscuro
exudado elevado normal normal poco

PSE Normal DFD

 Color Glucógeno Glucógeno Prod. de pH final
(24 h) lactato
Normal 1% 0.1% alto 5.6

Oscuro 0.3% 0.1% bajo 6 a 6.5

Pálido 0.6% 0.1% Muy 5.1

elevado
 Carne PSE
• Una rápida acidificación cuando la
temperatura corporal es aún elevada

– desnaturalización de proteínas,
– una disminución de retención de agua.
• la carne tendrá una apariencia pálida suave y
húmeda
 Carne DFD

• Estrés ante-mortem
• Baja reserva de glucógeno
• Escasa formación de ac. láctico
• pH24 elevado >6
• CRA excesiva
• Apariencia seca
• Color oscuro
Acortamiento
por frío

Músculo pre-rigor < 10°C

Contracción
Liberación de Ca 2+

Acortamiento

Carne dura