P.N.F.

en Procesos y Distribución de Alimentos

Bioquímica de los Alimentos

Profesor: Rogelio Rodríguez.

ENZIMAS

Las enzimas  son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre

que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente
posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.  En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas
moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos.
Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas el conjunto de enzimas sintetizadas en una  célula determina el tipo
de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la
expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una
reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance
energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero
consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una
enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente
reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan,
ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más
específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4 000 reacciones bioquímicas distintas.  No todos los
catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones.
También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar
reacciones químicas como las enzimas clásicas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas
que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su
actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por
la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos
domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la
fabricación de alimentos, producción de biocombustibles.
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo,
otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su
actividad. Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos
ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden
ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio
activo de la enzima durante la reacción. 

1
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.
Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales no
pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). 
Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos
niveles fijos en el interior de la célula.
 Esta regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas
intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día.
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos,
pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin
posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de
este modo son  la penicilina y la aspirina.
Sin embargo, otros inhibidores enzimáticos actúan como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor
irreversible que se une a los átomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de
células animales (las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando así la respiración celular.

Función Biológica.
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son indispensables en
la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.
También son capaces de producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar
la contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto.  Otro tipo de ATPasas en
la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las
enzimas también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la luciferasa en las luciérnagas. Los virus también pueden contener enzimas implicadas en la infección celular,
como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como
la neuraminidasa del virus de la gripe.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los animales. Enzimas
tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas grandes (almidón o proteínas,
respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de
almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a
moléculas más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de
las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos.
Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que
producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.
Propiedades generales de las enzimas
Ya hemos mencionado que las enzimas, por ser proteínas, tienen pesos moleculares altos. Esto hace difícil su
caracterización por métodos físicos o químicos.
1. Efecto de la temperatura sobre las enzimas
Aunque el rango general de temperaturas adecuadas para las reacciones enzimáticas es muy estrecho, los
cambios ligeros suelen tener una considerable influencia. La temperatura óptima para la mayoría de las
reacciones enzimáticas está, con pocas excepciones, entre 30°C y 40°C, en que la actividad es máxima. Al
aumentar la temperatura, la velocidad de reacción aumenta y, para casi todas las enzimas, un incremento de
10°C duplica e incluso triplica la velocidad de reacción. Por otro lado, sin embargo, ese mismo aumento de
temperatura acelera también la inactivación de la enzima por desnaturalización térmica. Para muchas enzimas
la región de inactivación térmica extensiva está muy próxima de la temperatura óptima.

2
Las enzimas muestran, a menudo, una marcada fragilidad térmica. Cuando se calientan a temperaturas
superiores a los 50°C la mayoría de las enzimas, pero no todas, se denaturan, y unas pocas muestran
desnaturalización cuando se enfrían aproximadamente a 5°C. A temperaturas bajas, aunque la actividad
enzimática procede muy lentamente, ella no se detiene del todo, hecho que debe tenerse en cuenta en la
industria congeladora de alimentos. A menos que se inactiven previamente las enzimas objetables, la mayoría
de los alimentos congelados experimentan un considerable deterioro después de un almacenamiento
prolongado, porque a temperaturas tan bajas como -18°C algunas reacciones enzimáticas siguen teniendo
lugar. Habitualmente la desnaturalización a alta temperatura es irreversible, debido a que se rompen las
fuerzas débiles de enlace al aumentar la vibración térmica de los átomos componentes, fenómeno que daña la
estructura tridimensional.
Otras aplicaciones de la desnaturalización por el calor son la esterilización de alimentos e instrumentos y la
pasteurización de la leche; ambos procesos dependen de la destrucción rápida por calor de las enzimas
esenciales de los microorganismos contaminantes.
Así, la ausencia de actividad fosfatásica de la leche es un buen indicador de si la leche ha sido pasteurizada
adecuadamente, ya que esta enzima se inactiva completamente por la dosis de tratamiento térmico necesaria
para destruir agentes patógenos.
Existen situaciones en la tecnología de alimentos en las que algunas enzimas, a pesar de haber sido
inactivadas, se "regeneran" y su actividad se renueva después de cierto tiempo. Este tipo de regeneración
enzimática ha sido observada en los casos de peroxidasas (leche, verduras); catalasa (verduras); lipasa
(productos de la leche) y enzimas pectinolíticas (jugos cítricos). La regeneración seria el resultado de una
reorganización, al menos parcial, de la molécula proteica, restableciéndose las estructuras de los sitios activos
que habían sido alterados por la desnaturalización.
2. Efecto de las radiaciones 
Las enzimas se afectan también por irradiación con ondas electromagnéticas . Estos efectos sobre las enzimas
son de escaso rendimiento, por lo que la luz ultravioleta no es de aplicación práctica, desde este punto de
vista, en la tecnología alimentaría.
En cambio, la irradiación de los alimentos con radiaciones ionizantes (radiaciones beta, gamma, etc.) es de
considerable importancia en el procesamiento de alimentos y ya está en uso en escala comercial. Uno de los
mayores problemas en este campo es el hecho de que la destrucción de las enzimas requiere de dosis de
radiación mucho más elevadas que para la destrucción de los microorganismos. En algunos casos es más
práctico utilizar en forma combinada calor e irradiación para inactivar enzimas. Si la enzima se calienta
primero y luego se irradia, el efecto es meramente aditivo.
3. Efecto de la humedad.
En los alimentos, al igual que en cualquier sistema biológico, el agua es uno de los componentes más
importantes.
La disponibilidad de agua, medida como actividad del agua, tiene una fuerte influencia sobre la velocidad de
las reacciones por enzimas, es decir, la actividad enzimática aumenta al aumentar el contenido de "agua libre"
y ello ocurre no sólo en las reacciones hidrolíticas, en las que el agua es uno de los reactantes obvios, sino
también en las reacciones no-hidrolíticas.
La velocidad de las reacciones enzimáticas se ve fuertemente influida por la naturaleza y concentración de los
solventes.

3
4. Efecto del pH y del estado iónico.

Muchas enzimas existen en el organismo a un pH más bien alejado de su valor óptimo. Esto se debe, en parte,
a la diferencia del medio ambiente "in vivo" con respecto al "in vitro". Esto recalca también que el control, del
pH puede representar un importante medio para regular la actividad enzimática. Es probable que el cambio en
la actividad enzimática, al variar los valores de pH, se deba a los cambios en la ionización ya sea de la enzima,
del substrato o del complejo enzima-substrato.

 Para la mayoría de las aplicaciones prácticas, el pH del alimento no puede ser ajustado como para adecuarlo
al pH óptimo de una enzima determinada. La enzima debe escogerse en base a su actividad al pH natural del
alimento. La velocidad de inactivación de las enzimas varía para los diferentes valores de pH y, por lo tanto,
un alza en la temperatura puede cambiar el pH óptimo.

Es necesario recalcar, sin embargo, que el término "pH óptimo" no tiene una significación físico-química bien
definida. Es mejor, en general, referirse a un rango de pH favorable para una reacción dada. Este rango
depende no sólo de la naturaleza de la enzima particular, sino también del substrato y de la concentración de
éste, de la estabilidad de la enzima, de la temperatura y de la extensión del periodo de reacción.

5. Sitio activo y especificidad enzimática

Algunas enzimas tienen una especificidad prácticamente absoluta para un determinado substrato y no atacarán
ni siquiera a moléculas muy relacionadas. 

Del estudio de la especificidad de las enzimas por el substrato surgió la idea de que existe una relación
complementaria tipo llave-cerradura entre la molécula de substrato y un área específica sobre la superficie de
la molécula de la enzima, denominada el sitio activo o sitio catalítico, al cual se une la molécula del substrato,
mientras experimenta la reacción catalítica.

Dos características estructurales determinan la especificidad de una enzima por su substrato: a) el substrato
debe poseer el enlace químico específico o unión, que puede ser atacado por la enzima, y b) el substrato debe
tener habitualmente algún otro grupo funcional, un grupo de unión, que se une a la enzima y ubica en posición
a la molécula de substrato de modo que el enlace susceptible se disponga apropiadamente en relación al sitio
activo de la enzima.

 6. Isoenzimas.

Los isoenzimas constituyen formas moleculares múltiples de una misma enzima que catalizan
fundamentalmente la misma reacción, pero difieren en sus propiedades químicas, físicas, estructurales o
inmunoquímicas; Se originan estas diferencias en su biosíntesis, debido a causas genéticas. Su diferencia
radica en la estructura primaria de su proteína.

La identificación y diferenciación de isoenzimas tiene aplicación en el diagnóstico de ciertas enfermedades

para poder localizarlas en un determinado órgano como, por ejemplo, en el infarto cardiaco, mediante las
isoenzimas de la creatin-fosfokinasa (CPK).

Clasificación y nomenclatura de enzimas.

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra
terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la
reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la
reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para
identificar a las enzimas basadas en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda

4
registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la
enzima según su mecanismo de acción.
Nomenclatura de la comisión enzimática (EC) Nombre de cada enzima: código numérico, EC (enzyme
commission) y 4 números 1 clase, clase 2º, subclase 3 y 4º grupos químicos específicos participantes.
Ejemplo. ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) EC 2.7.1.2. 2 transferasa, 7 fosfotransferasa, 1
aceptor es OH, 2 es OH de la D-glucosa
A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de

las coenzimas de oxidorreducción (NAD +, NADP+, FAD) que aceptan o ceden
los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado
de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción
catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras
sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos,
etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir
de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La
palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H 2O, CO2 y NH3 para formar un doble
enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas
sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un
grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de
interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el
acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

ENZIMAS ALIMENTARIAS

La utilización empírica de preparaciones enzimáticas en la elaboración de alimentos es muy antigua. El cuajo, por
ejemplo, se utiliza en la elaboración de quesos desde la prehistoria, mientras que las civilizaciones precolombinas
ya utilizaban el zumo de la papaya. Sin embargo, hasta 1897 no quedó totalmente demostrado que los efectos
asociados a ciertos materiales biológicos, como el cuajo o las levaduras pudieran individualizarse en una estructura
química definida, llamada enzima, aislable en principio del organismo vivo global. Desde hace unas décadas se
dispone de enzimas relativamente puros y con una gran variedad de actividades susceptibles de utilizarse en la
elaboración de alimentos. Los progresos que están realizando actualmente la ingeniería genética y
la biotecnología permiten augurar un desarrollo cada vez mayor del uso de las enzimas, al disponer de un
suministro continuo de materiales con la actividad deseada a precios razonables.

Para garantizar la seguridad de su uso deben tenerse en cuenta no obstante algunas consideraciones: en aquellos
enzimas que sean producidos por microorganismos, estos no deben ser patógenos ni sintetizar a la vez toxinas,
antibióticos, etc. Los microorganismos ideales son aquellos que tienen ya una larga tradición de uso en los
alimentos (levaduras de la industria cervecera, fermentos lácticos, etc.). Además, tanto los materiales de partida

5
 como el procesado y conservación del producto final deben ser acordes con las prácticas habituales de la industria
alimentaría por lo que respecta a pureza, ausencia de contaminantes, higiene, etc.

Las enzimas son proteínas que catalizan, es decir, aceleran, reacciones bioquímicas que ocurren de manera natural
en todos los organismos vivos. Se han utilizado desde hace siglos para obtener productos como queso, vino y pan
y, en la actualidad, se utilizan en la industria alimentaria para optimizar los procesos de producción, de manera que
sean más sostenibles, y para el desarrollo de nuevos productos alimenticios.

Las enzimas alimentarias se definen en el Reglamento (CE) Nº 1332/2008 del Parlamento Europeo y del
Consejo, de 16 de diciembre de 2008, sobre enzimas alimentarias, como productos obtenidos a partir de
plantas, animales o microorganismos que contienen una o más enzimas capaces de catalizar una reacción
bioquímica específica y que se añaden a los alimentos con un fin tecnológico en cualquier fase de la
fabricación, transformación, preparación, tratamiento, envase, transporte o almacenamiento de los mismos.

Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de acción que se desee obtener, siendo éste un
campo en franca expansión. 

Las principales fuentes de enzimas usadas en la industria de alimentos son de diferente origen: la renina,
pepsina, tripsina, catalasa y lipasa pancreática son de origen animal. Algunas de ellas se utilizan en la
industria láctea y son indispensables para determinar las características fundamentales que distinguen a los
diferentes tipos de quesos entre sí. De origen vegetal es la alfa-amilasa obtenida del germen de trigo y
fundamental en la mejora del valor panificador de las harinas que se utilizan para hacer el pan. 

Fuentes de enzimas
Las fuentes de enzimas pueden ser de tipo vegetal, animal y microbiana.
 Las enzimas de tipo vegetal, se encuentran las porteasas, carbohidrasas ( las cuales descomponen residuos de
azúcares de carbohidratos superiores, a-amilasas y b-amilasa
 Entre las enzimas de tipo animal están las esterasa ( Lipasa se produce en la mucosa gástrica, el páncreas y las
semillas de ricino, fosfotasas: Se obtiene de tejidos animales óseo, muscular, y la tripsina y quimotripsina se
produce en el páncreas y , pectasas )
 Las enzimas del tipo microbiano provienen de. Bacterias, hongos.

Aplicaciones Industriales.
Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de
catalizadores muy especializados.  Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por el número de reacciones
que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y altas temperatura.
A continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Procesado de alimentos A  Amilasas de hongos y plantas. Producción de azúcares desde el almidón, como por

ejemplo en la producción de jarabe de maíz.

En la cocción al horno, cataliza la rotura del almidón

de la harina en azúcar. La fermentación del azúcar

6
 llevada a cabo por levaduras produce el dióxido de

carbono que hace "subir" la masa.

Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir

La amilasa cataliza la degradación
Proteasas
la cantidad de proteínas en la harina.
del almidón en azúcares sencillos.

Alimentos para bebés Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a bebés.

Las enzimas de la cebada son Las enzimas liberadas degradan el almidón y

liberadas durante la fase de las proteínas para generar azúcares sencillos, 

molido en la elaboración de la  aminoácidos y péptidos que son usados por las

levaduras en el proceso de fermentación.

Cerveza.
Elaboración de cerveza
Enzimas de cebada producidas Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza

a nivel industrial para sustituir las enzimas naturales de la cebada.

Amilasa, glucanasa y proteasas Digieren polisacáridos y proteínas en la malta.

Betaglucanasas y arabinoxilanasas Mejoran la filtración del mosto y la cerveza.

Producción de cerveza baja en calorías y ajuste de la

Cebada germinada utilizada para la Amiloglucosidasas y pululanasas
elaboración de malta. capacidad de fermentación.

Eliminan la turbidez producida durante el

Proteasas
almacenamiento de la cerveza.

Incrementa la eficiencia de la fermentación

Acetolactatodecarboxilasa (ALDC)
mediante la reducción de la formación de diacetilo.

Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.

Industria láctea Renina, derivado del estómago

de animales rumiantes jóvenes Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas.

(Como terneros y ovejas).

en la Actualmente, cada vez más usadas en la industria láctea

Enzimas producidas por bacterias

7
 .

Se introduce durante el proceso de producción del 

Lipasas
Queso Roquefort para favorecer la maduración.

Rotura en lactosa, glucosa y galactosa

Lactasas
de la .

Digestión de carne Papaína Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar.

Industria del almidón Amilasas, amiloglucosidasas y

Conversión del almidón en glucosa y diversos

glucoamilasas azúcares invertidos.

Conversión de glucosa en fructosa durante la

producción de jarabe de maíz partiendo de sustancias

Glucosa.

ricas en almidón. Estos jarabes potencian las

Glucosa isomerasa
propiedades edulcorantes y reducen las calorías

mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo

nivel de dulzor.
Fructosa.

Industria del papel

Degradación del almidón para reducir su viscosidad,
añadiendo apresto. Las xilanasas reducen el

blanqueador necesario para la decoloración; las

Amilasas, xilanasas, celulasas y 
celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de
ligninasas
agua y promueven la eliminación de tintas; las lipasas

reducen la oscuridad y las ligninasas eliminan la

Una fábrica de papel en
lignina para ablandar el papel.
Carolina del Sur.

Utilizadas para degradar la celulosa en azúcares que

Celulasas
puedan ser fermentados.
Industria del biofuel

Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de lignina.

8
 Principalmente proteasas, Utilizadas para ayudar en la eliminación de tintes

producidas de forma extracelular por  proteicos de la ropa en las condiciones de prelavado

bacterias. y en las aplicaciones directas de detergente líquido.

Detergentes de lavadoras para eliminar residuos

Amilasas
Detergentes biológicos resistentes de almidón.

Utilizadas para facilitar la eliminación de tintes grasos

Lipasas
y oleosos.

Celulasas Utilizadas en suavizantes biológicos.

Limpiadores de lentes de Para eliminar restos proteicos de las lentes de

Proteasas
contacto contacto y así prevenir infecciones.

Para generar oxígeno desde el peróxido, y así

Industria del hule Catalasa
convertir el látex en hule espumoso.

Disolver la gelatina de las películas fotográficas 

Industria fotográfica Proteasa (ficina) usadas, permitiendo así la recuperación de su

contenido en plata.

Biología molecular
Utilizadas para manipular el ADN mediante ingeniería

genética. De gran importancia en farmacología, 

Enzimas de restricción, ADN
agricultura, medicina y criminalística. Esenciales para
ligasa y polimerasas
digestión de restricción y para la reacción en cadena

de la polimerasa.
ADN de doble hélice.

9
 La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en diferentes procesos de la industria
alimenticia. La gran mayoría hoy se obtiene de microorganismos genéticamente modificados. 

INDUSTRIA ENZIMAS USOS

Enmascara el gusto a óxido. Fabricación de leche

Láctea Tripsina. Lactasa delactosada, evita la cristalización de leche
concentrada.

Quimosina (renina). Coagulación de las proteínas de la leche (caseína).

Quesería
Lactasa. Lipasa Influencia en el sabor y aceleración de la maduración.

Evita la textura “arenosa” provocada por la

Lactasa. Glucosa-
Helados cristalización. Permite la utilización de jarabes de
isomerasa
alta fructosa.

Papaína. Fiscina.
Cárnicas Ablandamiento de carnes. Producción de hidrolizados.
Bromelina

Mejora la calidad del pan. Disminuye la viscosidad de

Amilasa. Proteasa.
Panificación la pasta. Produce una miga muy blanca  Mejora la
Lipoxidasa. Lactasa
coloración de la superficie.

Usadas para licuar la pasta de malta. Evitan la

Amilasas. Papaína.
Cervecería turbidez durante la conservación de ciertos
Pepsina
productos.

Pectinasas. Glucosa- Mejoran la clarificación y extracción de jugos. Evitan

Vinificación
oxidasa el oscurecimiento y los sabores desagradables.

Mejoran la clarificación de jugos. Conversión de la

Pectinasas. Glucosa-
Bebidas no glucosa en fructosa (jarabes de alta fructuosa).
isomerasa. Tannasa.
alcohólicas Aumenta la solubilidad y disminuye la turbidez del té.
Glucosa-oxidasa
Evita el oscurecimiento y los sabores desagradables.

Actividad enzimática

En toda reacción química se produce una transformación de unas sustancias iníciales, denominadas reactivos o sustratos
(S), en unas sustancias finales o productos (P). Esta transformación no se verifica directamente, ya que es necesario un
paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este
paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte de energía, generalmente en forma de
calor, que se conoce como energía de activación.

10
Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo
que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energía para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias
reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reacción se produzca más
fácilmente. Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en productos, se liberan
rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos.

11
Los números EC (Enzyme Commission numbers) son un esquema de clasificación numérica para
las enzimas, basado en las reacciones químicas que catalizan.
Como sistema de nomenclatura de enzimas, cada número EC está asociado a un nombre recomendado para
dicha enzima. En realidad los números EC codifican reacciones catalizadas por enzimas. Enzimas diferentes
(por ejemplo que procedan de organismos diferentes) que catalicen la misma reacción recibirán el mismo
número EC.
Cada código de enzimas consiste en las dos letras EC seguidas por 4 números separados por puntos. Estos
números representan una clasificación progresivamente más específica.
Por ejemplo, la enzima tripéptido aminopeptidasa tiene el código EC 3.4.11.4, construido así:

 3 por hidrolasa (enzima que usa el agua para catalizar algunas reacciones).

 3.4 por hidrolasa, que actúa sobre los enlaces peptídicos.
 3.4.11 por aquellas que actúan sobre el terminal amino de aminoácido de un polipéptido.
 3.4.11.4 por aquellas que actúan sobre el terminal amino final de un tripéptido.

12