Inhibidor no competitivo:

Son sustancias que se unen en la enzima en lugares diferentes del sitio activo, alternado la
conformación de la molécula de tal manera que aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no
se produce la catálisis.

INHIBICION PUEDE SER REVERSIBLE (Inhibidores se desprenden) O IRREVERSIBLE (los inhibidores

se combinan con un grupo funcional de la enzima y la desactivan o la destruyen).

Cianuro, venenos de abeja, alacranes, antibióticos : Venenos inhibidores irreversibles

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

1. PH del medio de reacción: El pH influye en la estructura tridimensional de la proteína y a su
vez la afinidad de la enzima por el sustrato. El rango de pH de las enzimas es estrecho, se
desactivan en pH extremos. El pH optimo esta entre 8 y 9.

2. Temperatura: A medida aumenta la temperatura la actividad enzimática aumenta, sin

embargo existe un punto óptimo, que luego, si se sigue aumentando la temperatura la
actividad enzimática disminuye.

Que es el Q10? Mide el efecto de la temperatura en la velocidad de reacciones químicas.

3. Concentración de sustrato y de enzima

A medida aumenta la concentración del sustrato la velocidad de reacción también aumenta. Existe
un punto máximo de velocidad de reacción, es decir si se agrega más sustrato, la velocidad no se
incrementa, se mantiene constante.

4. Agua disponible
Algunas enzimas llegan actuar con un mínimo de agua. A un en condiciones de baja actividad de
agua, si existe condiciones de exceso de sustrato, aun así se dan las reacciones.

Efecto de otros agentes en la actividad enzimática

 Inhiben los iones de metales pesados como, Hg, Ag y Pb
 Activan: Cationes (Ca, Mg, Cu, Co, Na, Ni, K, Mn, Fe, Zn)
Aniones (Cl, Br, I)

Que son las coenzimas?

Son moléculas orgánicas no proteicas, termoestables, que unidas a una apoenzima constituyen la
holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.

Las vitaminas actúan como cofactor enzimáticos.

La apoenzima es una porción proteica inactiva.
Cofactor: Es el activador, no es una proteína, llamado grupo proestetico.
Holoenzima: La enzima completa activa

Cinética Enzimática
 Modelo de Michaelis y Menten (1913)

Ecuación general en donde participa un solo sustrato

0rden 1: Cuando la concentración es proporcional a la reacción.
Orden 0: La velocidad inicial es independiente de la concentración de sustrato, porque la enzima
alcanza su velocidad máxima.

Constante de Michaelis-Menten o Kim: Determina la eficiencia catalítica de la enzima para un

determinado sustrato

Cuantificación de actividad enzimática

Unidad de actividad enzimática: Cantidad de enzima que se requiere para transformar en
producto un micromol de sustrato por minuto, en las condiciones optimad de pH y temperatura

Actividad especifica: Unidades de actividad de la enzima en relación con la cantidad total de

proteína en miligramos

Numero de recambio: Numero de moléculas de sustrato transformadas en producto, por minuto,

por molécula de enzima

Ventajas del uso de las enzimas

1. Son especificas en su manera de actuar ( no hay reacciones secundarias)
2. Funcionan en condiciones moderadas de temperatura y pH
3. Actúan en muy bajas concentraciones entre 10-8 y 10-6M
4. Su velocidad puede ser controlada ( al ajustar pH, temperatura y concentración de enzima)
5. Son fácilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de transformación deseado

Enzimas comerciales
Son mezclas de proteínas, entre las que se encuentran la que presenta la actividad deseada.

Ácidos nucleicos
Participan directamente en la transmisión y codificación de la información genética
El nombre proviene debido a que son ácidos y se encuentran en el núcleo.

La composición es la siguiente:
Azúcar (pentosa), grupo fosfato y bases nitrogenadas ( se llaman bases porque poseen un grupo
amino que pueden unir un grupo extra) Purinas (adenina y guanina ) y pirimidinas (citosina, timina,
uracilo)

Tipos ácidos nucleicos:

ADN : Mantiene y transmite información
RNA: Lee los genes del ADN y hace copia de los mismos

ADN
Regla de chagaff, establece que los pares de bases siempre serán adenina con tiamina y citosina
con guanina.
Forma una estructura de doble hélice
ARN
Su constitución química es diferente, las bases nitrogenadas son guanina, adenina, citocina,
uracilo.
La pentosa es la ribosa, y se le une una base nitrogenada en la posición 1, y un grupo fosfato en la
posición 5 de carbono 5. formándose un nucleótido

El ARN es lineal como una escalera

Tipos:
1. ARN MENSAJERO: Lleva el mensaje genético
2. ARN DE TRANSFERENCIA: Cadena corta de ARN, que se une a un aminoácido especifico y actúa
en los ribosomas. Es el encargado de transportar los aminoácidos que transportan las
proteínas, tienen una secuencia especifica de tres nucleótidos.
3. ARN RIBOSOMAL: Forma los ribosomas, el ribosoma participa en la síntesis proteica
EL ARN No codificador, regula la función de los tres antes mencionados