¿Qué son las enzimas?

Las ENZIMAS son proteínas (RNA) que catalizan reacciones químicas en las células. Cada
enzima es altamente específica para la reacción que cataliza. Esta especificidad está
determinada por el centro activo de la enzima (en donde se hallan los grupos químicos
responsables de la catálisis).

Explique la clasificación de las enzimas.

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:
• Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia
de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas
son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
• Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente
del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la
enzima galactoquinasa.
• Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura
de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
• Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por
ejemplo, el acetato descarboxilasa.
• Isomerasas. Catalizan la Inter conversión de isómeros, es decir, convierten una
molécula en su variante geométrica tridimensional.
• Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de
sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales
como el ATP o el GTP). Por ejemplo, el enzima privado carboxilasa.

¿En qué organelos se encuentran las enzimas?

Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan
O2 como aceptor de electrones.

¿Qué es el sitio activo?

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser
catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con
otras moléculas.
Menciones los factores que modificación la velocidad de una reacción
enzimática.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de
1. la concentración de moléculas de sustrato [S]
2. la temperatura
3. la presencia de inhibidores
4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula
enzimática

Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.

El inhibidor competitivo se une al sitio activo e impide su unión al sustrato. El inhibidor no
competitivo se une a un sitio diferente de la enzima, no bloquea la unión del sustrato pero
produce otros cambios en la enzima de forma que ya no puede catalizar la reacción
eficientemente.

¿Que representa la constante de Michaelis (Km)?

La constante de Michaelis (Km) nos indica la concentración de sustrato a la cuál la
velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Este parámetro es
independiente de la concentración de enzima, y es característico de cada enzima según el
sustrato utilizado (si tiene varios).

Fuentes bibliográficas:
https://www.upo.es/depa/webdex/quimfis/quimbiotec_termo_files/Temas%20y%20prog
rama%20de%20Termo/Tema%207_2.pdf
https://concepto.de/enzimas/#:~:text=Las%20enzimas%20se%20clasifican%20en,de%20u
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http://www.uhu.es/08007/documentos%20de%20texto/apuntes/2005/pdf/tema_08_enz
imas_2.pdf