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Tarea 1
Entrega final martes 13 de septiembre de 2022 a las 23:59 horas.
Esta tarea será desarrollada en duplas. La actividad será tendrá una ponderación del 20%
de la nota del primer momento evaluativo.
Se deberá subir a la carpeta compartida ”Tareas”.
La tarea deberá estar en la carpeta del drive, a más tardar el martes 13 de septiembre a
las 23:59.
Responder las siguientes cuatro preguntas:
1. Comente brevemente, qué es la albúmina, cuál es su función en el organismo y
qué indica un valor bajo de albúmina.
2. Caracterice la anemia falciforme desde el punto de vista bioquímico. Indique
causas y consecuencias.
3. ¿Qué es la fenilcetonuria? Explique su causa, síntomas y tratamiento.
4. A qué se llama “osteogénesis imperfecta”( huesos de cristal). Explique desde el
punto de vista bioquímico.
Rúbrica: 21 puntos
Ítem evaluado 3 2 1
1. El trabajo está ordenado y sin faltas de
ortografía.
2. Desarrolla todos los puntos de acuerdo al
orden solicitado.
3. Demuestra capacidad de síntesis,
desarrollando los puntos solicitados.
4. Incluye en sus explicaciones aspectos
bioquímicos y lenguaje acorde con el tema.
5. Describe las principales características de
cada patología.
6. Incluye esquemas y/o diagramas.
7. Anota la bibliografía correctamente.
Total
NOTA: Para subir a la carpeta poner solo los nombres de los integrantes en al archivo:
Nombres tarea 1
Este cambio en la forma del glóbulo rojo se debe a causa de la presencia de un gen que
dicta el cambio del aminoácido Glutamato por una Valina en la estructura primaria de las
dos cadenas Beta de la hemoglobina.
Figura 3. Mutación que ocurre a nivel del ADN que ocasiona el cambio en el aminoácido en el
proceso de traducción.
La valina es un aminoácido sin carga, a diferencia del glutamato que posee carga negativa,
por lo tanto, el cambio de aminoácido hace que la hemoglobina, en esta condición, tenga
dos cargas negativas menos que la hemoglobina normal. Esto cambia la estructura
cuaternaria de la hemoglobina, haciendo que haya un punto de contacto hidrofóbico
“adhesivo” en las cadenas beta, este punto se sitúa en la parte exterior de la molécula y
ocasiona asociación anormal entre las moléculas de hemoglobina, formando los largos
agregados fibrosos, característicos de esta enfermedad.
Figura 4. A la izquierda podemos observar la hemoglobina normal y a la izquierda la
hemoglobina, presente en los glóbulos falciformes, formando largos aglomerados.
La anemia falciforme es una enfermedad dolorosa que en ocasiones puede ser mortal. Las
personas con esta condición sufren de:
Debilidad
Vértigo
Falta de aire
Aumento del puso y soplos cardiacos
En las personas afectadas, el contenido de hemoglobina en la sangre es solo la mitad de
lo normal, debido a que los eritrocitos falciformes son muy frágiles y se rompen con
facilidad, lo que provoca una anemia.
Una consecuencia aún más grave de esta enfermedad es que los capilares quedan
bloqueados por los eritrocitos alargados y con formas anormales, provocando un intenso
dolor e interfiriendo con las funciones normales de los órganos, siendo esta una de las
causas principales que provoca la muerte.
Las altas concentraciones de fenilalanina son neurotóxicas y las personas con esta
condición, pueden presentar una acumulación peligrosa de fenilalanina cuando consume
alimentos con un alto contenido de proteínas, como leche, queso, nueces o carne, granos,
como pan, pasta, entre otros.
Los signos y síntomas de la fenilcetonuria que no se trata pueden ser leves o graves, e
incluyen los siguientes:
Olor similar al de la humedad en el aliento, la piel o la orina, provocado por
demasiada fenilalanina en el cuerpo.
Problemas del sistema nervioso (neurológicos) que pueden incluir convulsiones.
Erupciones cutáneas, como eczema.
Piel, cabello y ojos más claros que los de los miembros de la familia, porque la
fenilalanina no puede transformarse en melanina (pigmento responsable del color
de la piel y del cabello).
Tamaño de la cabeza inusualmente pequeña (microcefalia).
Hiperactividad.
Discapacidad intelectual.
Retraso en el desarrollo.
Problemas de comportamiento, emocionales y sociales.
Trastornos de salud mental.
Una forma de tratar la fenilcetonuria es proporcionar solamente la cantidad de
fenilanalina que se necesite para el crecimiento y la reparación de los tejidos. La reducción
de la cantidad de fenilanalina, con dietas en las cuales las proteínas se sustituyan por el
consumo de aminoácidos puros sirve para que se mantengan en el cuerpo un nivel de
concentración de fenilanalina tolerable.
La osteogénesis imperfecta (OI) es una enfermedad congénita del tejido conectivo cuyo
defecto primario, se manifiesta como una alteración cuantitativa (tipo I) y/o cualitativa
(tipo II) del colágeno tipo I. Por tanto, se van a ver afectados diversos tejidos: piel,
ligamentos, tendones, dientes, escleras, vasos sanguíneos, válvulas cardíacas, huesos
timpánicos; pero el principal tejido afectado es el óseo, dando lugar a las manifestaciones
clínicas primordiales que caracterizan a la enfermedad: osteopenia asociada a fracturas
recurrentes y deformidades óseas.
La mayoría de los casos de OI, aproximadamente el 90%, es de tipo II, y se originan
por mutaciones en uno de los dos genes que codifican las cadenas pépticas del pro-
colágeno I. Recordemos que el colágeno tipo-1 es un componente estructural de la matriz
extracelular del tejido conectivo, cuya función es proporcionar soporte y resistencia a la
tracción a los tejidos. Esta proteína, es la más abundante en hueso y piel, y es sintetizada
en el retículo endoplásmico en forma de molécula precursora tras el ensamblaje de dos
cadenas peptídicas de pro-colágeno α1 y otra de pro-colágeno α2, en una triple hélice. En
esta proteína, la glicina se sitúa cada 3 residuos helicoidales (Gly-X-Y secuencia), es decir,
la Glicina (Gly) constituye la tercera parte de los aminoácidos de cada cadena, un hecho
único entre todas las proteínas del organismo, lo que es muy importante para la
formación de triple hélice de la molécula de colágeno ya que la glicina al ser pequeña se
adapta muy bien a la forma de esta estructura.
Por lo tanto, las mutaciones puntuales que afectan al residuo de
glicina producen alteraciones en la estructura, lo que lleva a moléculas de colágeno tipo I
anormales que alteran el plegamiento de triple hélice y la formación de fibrillas, lo que
resulta en un defecto cualitativo.
Figura 6. Arriba vemos la estructura del colágeno en la osteogenesis imperfecta y abajo
observamos la estructura normal del colágeno.
Fragilidad ósea
Cara en forma triangular
Posible sordera progresiva, aproximadamente a partir de los 25 años
Dentinogénesis imperfecta (decoloración y fragilidad en los dientes)
Estatura baja
Aparición frecuente de hematomas
Músculos débiles
Escoliosis
Deformidades óseas.
Posible tendencia al estreñimiento
Sudoración excesiva
Escleróticas azules o grises
Para la cura total de la osteogénesis imperfecta,aún no existe ningún tratamiento, pero si
hay otros métodos que ayudan a tener una mejor calidad de vida.