Práctica N° 2

LAS ENZIMAS CATALIZADORES ORGÁNICOS

Expresión de Resultados
Complete la siguiente Tabla.

TUBO 1 2 3
Observaciones Luego de agregar Se puede Se puede
1ml de peróxido de observar que la observar
hidrógeno a la producción de abundante
muestra, se gas es mínima y cantidad de
observa la la cantidad de burbujas que
moderada igual manera. desprende y
velocidad a la que como su
se produce el gas y velocidad de
la cantidad del producción gas
mismo. es presuroso,
además que
alcanza gran
altura.

INTERPRETACIÓN (que enzima se utilizó en la experiencia y que tipo de reacción cataliza, que explica lo observado en los
resultados)
La enzima que se utilizó fue el hígado de pollo.
La explicación observada en los resultados fue que peróxido de oxígeno cumple función de descomposición.
Todas las enzimas son proteínas. Por lo tanto, todas las enzimas sufren desnaturalización frente al calor. Esto quiere decir que cuando la
temperatura es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto, su sitio activo también se desnaturaliza, y ya no puede
cumplir su función. Este hecho se puede demostrar habiendo hervido previamente trocitos de hígado. Cuando añadimos el agua oxigenada
no se observa el burbujeo.

CUESTIONARIO
1 Mencione la naturaleza química de las enzimas y la importancia que tienen para nosotros.
-Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica cuya función es regular las reacciones químicas que
tienen lugar en nuestro organismo.
-En el organismo, para cada reacción existen enzimas que actúan como catalizado de manera específica y
única, permitiendo que el proceso pueda tener lugar. enzima en sí no se consume en la reacción y puede ser
utilizada una y otra vez. Cie combinaciones enzimáticas, cuando están protegidas adecuadamente del pH ác
del estómago, proporcionan un soporte enzimático sistémico.

2 Señala como logran las enzimas acelerar la velocidad de las reacciones que catalizan, y que
propiedad poseen para lograr esto?
-Las enzimas son catalizadores biológicos y estos catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones
rebajando la barrera de la energía de activación entre los reactivos y los productos.
-La temperatura puede tener un efecto importante sobre las actividades de las enzimas y las velocidades de
reacción. A bajas temperaturas, el aporte de calor usualmente aumenta la velocidad de una reacción
enzimática, porque los reactivo tienen mayor energía y pueden alcanzar el nivel de la energía de activación
con mayor facilidad. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, es posible qu se desnaturalice la
enzima, provocando una desorganizando de su estructura terciaria y la pérdida de su actividad catalítica.

3 Mencione las diferencias entre un zimógeno, isoenzimas y apoenzima.

Diferencias entre un zimógeno, isoenzimas y apoenzima:
✓ Zimógeno: Es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.
✓ Isoenzimas: Son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química.
✓ Apoenzima: Parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica
desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una
coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. Por lo tanto, es catalíticamente
inactiva, hasta que se une el cofactor adecuado.
4 Menciones que son los cofactores y clasifíquelos.
-Un cofactor es un componente de tipo no proteico que complementa a una enzima (que es una
sustancia proteica). El cofactor tiene que estar presente en cantidades adecuadas para que la enzima
pueda actuar, catalizando una reacción bioquímica.
-Son cofactores las coenzimas; Las coenzimas o cosustratos son un tipo pequeño molécula orgánica, de
naturaleza no proteica, cuya función en el organismo es transpo grupos químicos específicos entre diversas
enzimas, sin formar parte de la estructura e Por ejemplo: coenzima A, vitamina K, ácido lipoico.

5 Mencione los nombres de las 6 clases en que se pueden clasificar las enzimas según la comisión de
enzimas de la unión internacional de Bioquímica.
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS.
Clase 2: TRANSFERASAS.
Clase 3: HIDROLASAS.
Clase 4: LIASAS.
Clase 5: ISOMERASAS.
Clase 6: LIGASAS.

6 Señale los mecanismos de modificación covalentes de la actividad enzimática.

1. Modificaciones reversibles de proteínas
2. Modificación de la velocidad de reacción de las enzimas
3. Modificación en la especificidad de sustrato, de acción o de ambas de las enzimas 4.
Modificación de interacciones con otras macromoléculas
5. Modificaciones irreversibles de enzimas.
6. Modificación de la vida media de las enzimas