Aminoácidos y

Proteínas

Las proteínas son macromoléculas esenciales para los seres vivos. Están
compuestos por aminoácidos, de los cuales existen 20 tipos diferentes.

Funciones biológicas

Trabajan como catalizadores biológicos (enzimas) y son necesarios para la gran

mayoría de reacciones metabólicas.
Pueden almacenar aminoácidos como elemento nutritivo.
Pueden unirse y transportar ciertas moléculas por la sangre (hemoglobina y
mioglobina).
Tienen propiedades defensoras como en los sistemas de restricción bacteriana.
Son elementos esenciales para la motilidad (miosina y actina).
Esenciales para la organización de tejidos y órganos.

Fórmula de los aminoácidos

Las proteínas se encuentras constituidas por cadenas

largas de aminoácidos, estos adquieren este nombre
debido a que poseen dos grupos funcionales: amino NH y carboxilo -COOH.
También es posible encontrar aminoácidos con un solo grupo grupo amino o
carboxilo, adquiriendo el nombre de monoamino o monocarboxilo
respectivamente. Por otro lado, también es posible encontrar algunos con más
de un grupo amino o más de un grupo carboxilo.

L-aminoácido y D-aminoácido

La mayoría de los aminoácidos poseen un

carbono asimétrico, lo cual indica que tienen
actividad óptica.
Estas moléculas son
considerados isómeros ópticos, ya que tienen el
poder rotar el plano de la luz polarizada.
Podemos distinguir dos tipos de isómeros:
D-aminoácido
Son aminoácidos que se han
encontrado en estructuras
celulares, hormonas, entre otros.

L-aminoácido
Son todos los aminoácidos
presentes en la naturaleza y que se
encuentran en las proteínas.
<page-break>Propiedades ópticas

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen átomos de carbono asimétricos.

A partir de ello, les permite adquirir propiedades ópticas.
Sus disoluciones permiten la rotación del plano de la luz polarizada.
Si el desvío del plano de la
luz es hacia la derecha (en
sentido horario), se le
denomina dextrógiro.

Si el desvío del plano de

la luz es hacia la izquierda
(en sentido antihorario) ,
se le denomina levógiro.

Aminoácidos esenciales

Estos aminoácidos no pueden ser producidos por el

organismo. Por lo tanto, deben ser obtenidos a partir de la
ingesta de ciertos alimentos como: carnes y pescados
(cerdo, pollo, salmón, atún, entre otros).
Dentro de este grupo encontramos 9 aminoácidos esenciales, los cuales son:
Histidina
Leucina
Metionina

Treonina
Isoleucina
Lisina

Aminoácidos no esenciales

Fenilallanina

Triptófano
Valina

Son aquellos aminoácidos producidos por el organismo, a pesar de no que no

sean obtenidos mediantes los alimentos.
Dentro de este grupo encontramos 11 aminoácidos no esenciales, los cuales
son:
Alanina
Arginina
Prolina
Ácido aspártico
Asparagina
Serina
Ácido glutámico
Glutamina
Cisteína
Glicina
Tirosina

Estructura de los aminoácidos

Están constituidos por un carbono alfa al
que se le une:
Un grupo básico- Amino.
un grupo ácido- Carboxilo.
Un hidrógeno.
Un grupo R o lateral.
<page-break>Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

Los aminoácidos tienen propiedades anfóteras, es decir que pueden actuar

como ácidos débiles o bases débiles.
¿Cuándo actúa como ácido?
Cuando el grupo carboxilo libera
un protón.

¿Cuándo actúa como base?

Cuando el grupo amino capta un
protón.

Cuando el pH de un aminoácido puede tener es el mismo valor en la forma

aniónica y en la forma catiónica, se le conoce como punto isoeléctrico (pl).
Los aminoácidos
pueden tener carga
neta positiva,
negativa o cero.
Se puede aplicar la ecuación de
Henderson-Hasselbalch para conocer
el pH de un grupo determinado.

Comportamiento iónico de los aminoácidos

El comportamiento iónico de los aminoácidos depende del pH.

Puede comportarse como

un catión (ácido) cuando
los grupos amino y
carboxilo están
protonados.

Se comporta como anión

(base) cuando los grupos
amino y carboxilo están
desprotonados.

Ion doble (zwitterión):

puede actuar como un
acido o base dependiendo
si acepta o cede protones.
<page-break>Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos pueden ser clasifcados de acuerdo a sus cadenas

laterales.

Por cadenas laterales alifáticas

Glicina (Gly) G
Se encuentra en productos de origen animal como: pescado,
carne y lácteos.
Permite la elasticidad y fuerza de la piel.
Alanina (Ala) A
Se encuentra en productos de origen animal.
Es de gran importancia para el ser humano.
Valina (Val) V
Se obtiene a través de las legumbres, frutos secos, semillas y
cereales.
Se necesita para la formación y cicatrización de tejidos.
Leucina (Leu) L
Se encuentra en productos lácteos, pero en menor porción.
Degrada el tejido muscular debido al envejecimiento natural.
Isoleucina (Ile) I
Se requiere para la producción de hemoglobina y glóbulos
rojos.

Por cadenas laterales con grupos hidroxilicos (-OH)

Serina (Ser) S
Precursora de otros aminoácidos como la glicina
y cisteína, asimismo de fosfolípidos como
fosfatidilserina.
Treonina (Thr) T
Necesario para la formación de colágeno y
elastina. Además, se encuentra en el corazón,
músculos y tracto intestinal.
Tirosina (Tyr) T
Precursor de varios neurotransmisores,
hormonas y melanina.
<page-break>Por cadenas laterales con átomos de azufre (S)
Cisteína (Cys) C
Desintoxicantes natural que impide la
oxidación de las proteínas.
Metionina (Met) M
Empleada para producir creatina en el
organismo. Además se utiliza para un
metabolismo y crecimiento normal.

Por cadenas laterales que contienen grupos acídicos o amidas

Ácido aspártico (Asp) D
Participa en la producción y liberación de
hormonas. Permite el buen funcionamiento
del sistema nervioso.
Asparagina (Asn) N
Es sintetizada por el hígado, y tiene diversas
funciones en el tejido nervioso y cerebral.
Ácido glutámico (Glu) E
Permite la reducción de infecciones en el
sistema inmunológico.
Glutamina (Gln) Q
Se encuentra en abundancia en los grupos
musculares, plasma sanguíneo, médula
espinal y líquido cefalorraquídeo.

Por cadenas laterales que contienen anillos aromáticos

Histidina (His) H
Esta sustancia se libera por células del
sistema inmune durante una reacción
alérgica.
Fenilalanina (Phe) F
Necesaria para el crecimiento de los niños.
Triptófano (Trp) W
Ayuda a producir melatonina y la
seratonina. El hígado la emplea para
producir vitamina B3.
<page-break>Por cadenas laterales que contienen grupos básicos
Arginina (Arg) R
Se involucra en muchas de las
actividades de las glándulas
endocrinas.
Lisina (Lys) K
Es un antioxidante.

Estructura primaria de las proteínas

Es la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de

aminoácidos y la forma en la que están enlazados. En esta estructura los
aminoácidos se encontrarán enlazadas mediante enlace peptídicos.
Siempre se obtendrá un extremo terminal amino y un extremo terminal carboxilo
los cuales permanecen intactos.
Se formará una cadena principal como
consecuencia de los enlaces peptídicos. Esta
cadena estar compuesta por los siguientes átomo:
N del grupo amino, Carbono alfa, C del grupo
carboxilo; asimismo las cadenas laterales emergen
de la cadena principal.

Fuerzas que determinan la estructura proteica

La estructura terciaria es
la forma tridimensional
en la que se encuentra
un polipéptido.
Dentro de esta estructura
encontramos ciertas
fuerzas las cuales
permiten su estabilización,
estas se establecen en las
cadenas laterales de los
AA.

Fuerzas de la estructura terciaria

Enlaces covalentes
Puente disulfuro:Formados
entre dos cadenas

lateras de cisteína.
Enlace amida: Ocurre entre las cadenas laterales
de la lisina y un AA dicarboxílico (ácido glutámico o
ácido aspártico).

Fuerzas débiles intermoleculares

Interacciones electrostáticas: Ocurre entre
cadenas laterales ionizadas, con cargas opuestas.
Puentes de hidrógeno: Ocurre entre las
cadenas lateral de aminoácidos polares.
Interacciones hidrofóbicas: Ocurre entre
cadenas laterales apolares.
Fuerzas de Van Der Waals: Ocurren debido a
interacciones dipolo-dipolo.
<page-break>Enlaces iónicos

Dentro de los enlaces encargados de unir

los átomos de una molécula encontramos el
enlace iónico que es uno de los enlaces
más fuertes.
Este tipo de enlace sucede cuando un átomo cede una electrón a otro átomo, y de
esta manera lograr que ambos estén estabilizados electrónicamente.
La unión ocurre entre un metal con un no metal, los cuales tienen diferente
electronegatividad.
Los átomos reciben un nombre dependiendo de la actividad que ejecuten durante
el proceso:

Anión
Catión
Si el átomo recibe electrones.
Si el átomo cede electrones.

Interacciones o fuerzas de Van der Waals

Son atracciones eléctricas débiles entre diferentes átomos.
Estas atracciones ocurrirán entre moléculas con carga
neutra.
Podemos clasificarla en 3 tipos:
Fuerzas dipolo-dipolo
Fuerzas dipolo-dipolo inducido
Fuerzas dipolo instantáneo-dipolo inducido

Importancia en las proteínas

Son un componente importante en la estructura de la proteína puesto que los
átomos están próximos unos de otros, lo cual permite involucrar estas fuerzas
transitorias. Además hacen posible que las proteínas puedan interactuar
selectivamente con otras moléculas.

Enlace peptídico

Fisher y Hofmeister establecieron la

teoría de que los aminoácidos se
encuentran unidos a través de enlaces
peptídicos.
La cadena principal de una proteína se
construye a través de la unión del grupo
amino de un aminoácido con el grupo
carboxilo de otro aminoácido.
Además como resultado de esta fusión,
se obtiene la liberación de una molécula
de agua.
<page-break>A partir de la formación del enlace peptídico, la cadena principal
adquiere el
nombre de polipéptido.
Oligopéptidos (menos de 10 AA):
Dipéptidos: 2 aminoácidos.
Tripéptidos: 3 aminoácidos.
Tetrapéptidos: 4 aminoácidos.

Polipéptido o cadenas
polipeptídicas:
Mayor de 10 aminoácidos.
Pueden ser hasta 50.

Estructura secundaria

Es la estructura que adopta la cadena polipeptídica en el espacio y que tienen

características geométricas.
Estas estructuras van a estar estabilizadas gracias a la formación de puentes de
hidrógeno.
Algunas de estas estructuras fueron
propuestas por Pauling Corey.
Tipos de mayor importancia:
Alfa-Hélice
Beta-Plegada

Hélice alfa

Estructura donde la cadena peptídica se pliega en el espacio en forma helicoidal

dextrógira. Descrita por Linus Pauling, Robert Corey y Herman Branson en 1951.

Características

Estructuras: Los aminoácidos se encuentran en una

estructura helicodial dextrógira, es decir, en forma de
hélice y que gira hacia la derecha.
Presenta 3,6 aminoácidos por vuelta de hélice.
Las cadenas laterales se encuentran proyectadas hacia
la derecha.
Grupos R proyectados hacia el exterior de la hélice.
Puentes de hidrógeno establecidos entre el -CO y el -NH.
Aminoácidos que permiten estabilidad en la hélice α: Ala,
Leu, Met, Phe, Tyr, Cis, His, Asn.
Aminoácidos que inestabilizan la hélice α: Ser, Thr, Gly,
Lys, Arg.
Aminoácido que rompen la hélice α: Pro.
<page-break>Lámina beta

Otro tipo de estructura secundaria

que podemos mencionar es la
estructura b, la cual se representa
como unas flechas.
Esta estructura es común para las
proteínas fibrosas (fibroína de la
seda)
y proteínas globulares
(inmunoglobulinas).
Los aminoácidos se encuentran ubicados de forma alternante a la derecha y a la
izquierda de la cadena principal.
Estas estructuras pueden interaccionar entre si a partir de puentes de hidrógenos.
Encontramos dos tipos de lámina b, los cuales son:
Lámina b paralela
Cuando los segmentos contiguos a la
cadena principal van en la misma
dirección.

Lámina b antiparalela
Cuando los segmentos contiguos a la
cadena principal van en diferente
dirección.

Acodamientos o giros

Es otro tipo de estructura secundaria, en

donde las estructuras a y b suelen estar
unidas entre sí por medio de giros b.
Se refieran a segmentos cortos de
aminoácidos, los cuales tienen un giro de
180º en la cadena principal. Estos se
encuentra estabilizados por medio de
puentes de hidrógeno entre los residuos 1 y
4 del giro b.

Los aminoácidos que

comúnmente se
encuentran en este tipo
de estructura son la
asparagina, glicina y
prolina.
<page-break>Combinaciones de hélices a y láminas b

En las estructuras terciarias es común encontrar combinaciones entre a-hélices y

hoja-b dando como resultado a las estructuras supersecundarias.
Las más frecuentes que podemos encontrar son:

a-Hélice

Lámina b

Alfa-beta

Hélice-giro-hélice: formado por dos a-hélices cortas que se

conectan entre sí.
Cremallera de leucina: interacción de dos hélices mediante su
cadenas laterales de leucina.
Mano EF: dos a-hélices que se conectan por un giro, presente a
proteínasque se unen a un calcio.
4 hélices: cuatro hélices se relacionan entre sí.
Horquilla b: dos estructuras juntas se orientan en forma
antiparalela.
Meandro b: son varias hojas b antiparalelas.
Barril b: varias estructuras b que se entrecruzan para dar origen
a una estructura en forma de barril.
Hélice b: se enrollan varias estructuras b con orientación
paralela.
Beta-alfa-beta: dos estructuras b que contienen una hélice a.
Rossmann: hélices a y hojas b dispuestas paralelamente y
alternamente.

Estructura terciaria
Es una conformación tridimensional de los
átomos que constituyen a una proteína.
Esta queda determinada a partir de la
cadena de aminoácidos.
Dentro de esta estructura se
encuentran diversos enlaces que
logran mantener su estabilidad:
enlace covalente, enlace iónico,
puentes de hidrógeno, fuerzas de Van
der Waals, entre otros.
<page-break>Dentro de esta estructuras encontramos unas secciones denominadas
dominios,
los cuales desempeñan tareas químicas o físicas particulares. Estos se van a unir
entre sí a partir de la cadena polipetidica en forma de giros beta o pliegues.
Tipos de estructura terciaria
Fibrosa
Una de sus dimensiones es
mayor que la otra. Por ejemplo:
colágeno, queratina y fibroína.

Globular
Ninguna predomina más que las
otras. Por ejemplo: mioglobina.

Enlaces de hidrógenos entre las cadenas laterales R en

lazos adyacentes de la cadena

Son interacciones débiles que se establecen en las cadenas laterales de los

aminoácidos. Los puentes de hidrógeno se presentan en las estructuras secundarias
y terciarias de las proteínas.
Estructura secundaria
Se establecen entre el grupo carbonilo (-CO-) y
el grupo amino (-NH-).
La formación de puentes hidrógeno permite
que la cadena peptídica se pliegue y de estar
forma constituir la a-hélice y la b-plegada.
Estructura terciaria
Se forma entre el grupo carbonilo (-CO-) y un
grupo que contenga un hidrógeno activo.
Se encuentran en gran cantidad y son
necesarios para la estabilidad de las
moléculas.

Fuerzas de Van der Waals

Son fuerzas de atracción en las moléculas. Estas

moléculas pueden clasificarse dependiendo su
polaridad:
Moléculas polares (átomos con
electronegatividad diferente).
Moléculas apolares (átomos con la misma
electronegatividad).
Podemos clasificar las fuerzas de Van der Waals en
3 grupos:
<page-break>Fuerzas de atracción Keesom

Estas interacciones ocurren entre dos

moléculas polares, de los cuales una tiene
un polo positivo y la otra un polo negativo.
Adquieren el nombre de dipolo, debido a la
diferencia de electronegatividad.

Fuerzas de atracción London

Estas interacciones ocurren entre

moléculas apolares. El dipolo
instantáneo se formará a partir de un
dipolo inducido.

Fuerzas de atracción Debye

Ocurre entre una molécula polar y

una molécula apolar. Sin embargo
tiene polaridad inducida.

Estructura cuartenaria

Consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,

es una proteína oligomérica. Esta estructura se
encarga de describir las subunidades (las cadenas
polipeptídicas individuales) y su distribución en el
espacio.
Dentro de esta estructura encontramos los
protómeros, los cuales son unidades mínimas que se
encuentra en la proteína oligomérica.
Enlaces que mantienen esta estructura
Esta determinada por puentes de hidrógeno, enlaces salinos, interacciones
hidrofóbicas, enlaces covalentes (enlace disulfuro).

Estabilidad de las proteínas

Las estructuras proteicas requieren de algunos enlaces para poder mantener

estabilidad, algunos enlaces que los proporcionan son:

Puente disulfuro

Es un tipo de enlace covalente, en el

cual se comparten electrones. Es
formado a partir de residuos de cisteína.

Puente salino

Ocurre entre dos grupos polares, los

cuales pueden tener carga electrica
negativa o positiva.

Puente de hidrógeno

Formado entre el C=O del

grupo carboxilo y el H de otro
grupo.

Enlaces hidrofóbicos
Ocurre entre las cadenas laterales no
polares de algunos aminoácidos, en un
espacio acuoso.
<page-break>Fuerzas de Van der Waals

Son interacciones formadas entre las cadenas laterales que poseen radicales. Son
interacciones débiles y originan dipolos.

Plegamiento de las proteínas

Las proteínas se pueden plegar en milisegundos. Este plegamiento esta

determinado por la estructura primaria (cadena polipeptídica). Asimismo el
plegamiento y la estabilización de las proteínas se encuentran relacionadas, que
estas depende de fuerzas no covalentes como: el enlace hidrofóbico, fuerzas de
Van Der Waals y puentes de hidrógeno. Además existen otros factores que
favorecen este plegamiento:

Cooperatividad de plegamiento

Este proceso consiste en que una parte de la proteína

ya esta plegada y esta contribuye al plegamiento del
resto de la proteína. Esta cae en un pozo de energía
donde se minimiza su energía para poder continuar
con su plegamieento.

Chaperonas

Las chaperonas son proteínas que contribuyen al plegamiento de muchas

proteínas de los mamíferos.

Proteína disulfuro

Enlaces disulfuro ayudan a que los polipéptidos a estabilizarse en las estructuras

terciarias y secundarias.

Desnaturalización de las proteínas

Es el proceso en el cual las proteínas pierden su estructura tridimensional. Como

consecuencia se tiene que las proteínas tendrán una alteración en sus actividades
biológicas. Comúnmente es un proceso irreversible.

Causas

Añadir texto

Cambios en el pH de la proteína.
Radiación ultravioleta.
Cambios de temperatura.
Utilización de disolventes
órganicos, etanol, acetona, entre
otros.
<page-break>Proteínas simples y conjugadas
PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS

Son proteínas que darán origen aminoácidos

a partir de la hidrólisis. Cada una de

ellas tiene diferentes propiedades

físicas y químicas.

Albúminas: Solubles en agua y en soluciones salinas diluidas.

Globulinas: Solubles en soluciones ácidas y bases fuertes.
Glutelinas: Se encuentran en el trigo y son solubles en soluciones ácidas y
bases diluidas.
Prolaminas: Ricas en prolina y solubles en alcohol al 70% a 80%.
Protaminas: Solubles en agua y en amoniaco diluido.
Histonas: Son proteínas básicas y solubles en agua y ácidos diluidos.
Escleroproteínas: Tienen una estructura fibrosa y forman parte de los tejidos
de sostén y revestimiento. Dentro de este grupo encontramos al colágeno
(tendones), elastina (ligamento), queratina (uñas y cabello).

PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS

A partir de la hidrólisis pueden dar a origen a componentes orgánicos,

inorgánicos y aminoácidos.
Nucleoproteínas: Tiene como grupo prostético ácidos nucleicos.
Lipoproteínas: Tiene como grupo prostético fosfolípidos, colesterol y/o
triglicéridos.
Glucoproteínas: Tiene como grupo prostético carbohidratos.
Fosfoproteínas: El grupo prostético tiene fósforo.
Cromoproteínas: Contienen un grupo crómoforo.
Metaloproteínas: Tienen metales dentro de la molécula proteica.
Hemoproteínas: Tiene como grupo prostético la ferroprotoporfirina.
Flavoproteínas: Tiene como grupo prostético favlin-nucleótido.

Principales proteínas plasmáticas

Estas son sintetizadas por el hígado. Dentro de las funciones que cumplen son:
Transportar compuestos endógenos/exógenos.
Regulan la presión osmótica.
Tienen respuestas inflamatorias .
Controlan la infección.
<page-break>Dentro de las principales proteínas plasmáticas encontramos:

Albúmina

Es la proteína que se encuentra en mayor proporción en el plasma, tiene buena

estabilidad, y carece de carbohidratos.
Estructura: contiene una cadena polipeptídica, con 17 puentes disulforo que
permiten establecer sus 3 dominios.
Funciones: contribuye a la presión osmótica, une diferentes ligandos, asimismo
une ácidos grasos de cadena larga .

Alfa-1 globulinas

Este tipo de proteínas permiten transportar vitaminas, lípidos y hormonas en la

sangre. Algunas proteínas que encontramos dentro de este grupo son:
Alfa-1 antitripsina: inhibe la tripsina.
Alfa-1 lipoproteína HDL: transporta el colesterol HDL.
TGB (globulina fijadora de la tiroxina): transporta hormonas tiroideas.

Alfa-2 globulinas

Permiten transportar lípidos y polisacáridos en la sangre. Algunas proteínas que

encontramos en este grupo son:
Alfa-2 macroglobulina: inhibe a la proteasa y tiene funciones antiinflamatorias.
Ceruloplasmina: transporta cobre.
Haptoglobina: mantiene unida a la hemoglobina.

Beta-globulinas

Funciona como transportadoras de hierro, colesterol y hormonas en la sangre.

Algunas proteínas que encontramos en este grupo son:
Transferrina: transportadora de hierro.
Hemopexina: transporta una porción de hemoglobina.

Gamma-globulinas

También son denominadas como anticuerpos, ya que son importante para la

prevención y la inmunización frente a diversas enfermedades.

Electroforesis de proteínas

Técnca empleada para separar las proteínas en el suero sanguíneo dependiendo

su tamaño, forma y carga eléctrica. Asimismo, esta técnica puede ser empleada
para identificar las proteínas que se encuentran en la sangre y de esta manera
observar la presencia de algunas enfermedades.
<page-break>Bibliografía
Battaner Arias E. Biomoléculas. Una introducción estructural a la bioquímica [En
Línea].
Salamanca: Ediciones Universidad de Salamanca, 2013 [consultado 02 Dec 2021].
Disponible
en: https://elibro.net/es/lc/bibliotecauv/titulos/55707
Blanco Gaitán M.D. y Blanco Gaitán M.D. Fundamentos de bioquímica estructural (3a.
ed.)
[En Línea]. Madrid: Editorial Tébar Flores, 2017 [consultado 02 Dec 2021].
Disponible en:
https://elibro.net/es/lc/bibliotecauv/titulos/51988
González y Pozo V. Robert Horton H. y A. Moran L. Principios de bioquímica (4a.
ed.) [En
Línea]. Naucalpan de Juárez: Pearson Educación, 2008 [consultado 02 Dec 2021].
Disponible
en: https://elibro.net/es/lc/bibliotecauv/titulos/74139
<page-break>