4.- Péptidos y Enlace peptídico.

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces

químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para
formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:

a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
 etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a

derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad
de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos
péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo
(-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
 
Bioquímica 2: El enlace peptídico
Este tema es continuación al que trata sobre la estructura de los aminoácidos. 

La forma de polimerización de los α-aminácidos es a través del enlace peptídico. La unión

ocurre cuando el grupo carboxilo de un residuo condensa con el amino de otro y se libera
una molécula de agua. COO– + NH3 → CO-NH + H2O

El enlace peptídico no se ioniza, es un enlace plano.

A partir de la unión de dos o más aminoácidos a través de un enlace peptídico, surgen los
péptidos y las proteínas. La frontera entre péptido y proteína no se encuentra bien
establecida y los bioquímicos se guían más por su estructura, función y tamaño para
determinar si se trata de uno o de otro. Un bioquímico puede decir que considera proteína si
ésta se compone como mínimo de 100 aminoácidos, otro podría decir que es a partir de 50.
Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

PÉPTIDOS NATURALES
Tienen estructuras muy diversas y se pueden encontrar tanto aminoácidos proteicos como
no proteicos (D y L). Del mismo modo, puede haber enlaces peptídicos anómalos.
CARNOSINA: β-ala-his. Como la His actúa como un tampón natural y se puede encontrar
en músculos y el sistema nervioso.

GLUTATIÓN: γ-glu-cys-gly. Tiene un enlace peptídico anómalo, forma el enlace con el

carbono lateral y no con el carbono α.
Su funcionalidad se debe a la reacción: 2 glutationes se pueden unir a través de un enlace
disulfuro reversible y garantiza que con un agente oxidante, el glutatión puede oxidarse.
Normalmente abunda más más en su forma reducida y cuando una célula se ve atacada por
un agente oxidante, el glutatión efectúa su acción antioxidante.
A los grupos tiol (SH) se les puede asociar a una función antioxidante.

NEUROPÉPTIDOS: Péptidos ubicados en el sistema nervioso.

Regulan muchísimas funciones, como ejemplos pueden encontrarse los péptidos opiáceos
similares a la morfina y cuyos receptores se encuentran en el sistema nervioso.
Tridimensionalmente aunque su estructura no sea la misma, se parecen mucho a la morfina,
así que “engaña” (mimetismo molecular) a los receptores de esos péptidos.
Péptidos opiáceos: endorfinas, encefalinas.
Realizan su función en la regulación de la respiración, el humor, las vías del dolor, etc.
Durante una agresión, se experimenta una inhibición del dolor momentáneo regulado por
estos neuropéptidos que en consecuencia, sirven para huir del agente dañino.

ANTIBIÓTICOS: Gramicidina, un péptido cíclico compuesto por L-Leu—D-Phe—L-Pro

—L-Val—L-Orn—L-Leu—D-Phe—L-Pro—L-Val—L-Orn.

Aspartamo: Un péptido no natural que se utiliza en la industria alimentaria como

edulcorante. L-Asp—L-Phe, la Phe se encuentra metilada en el carboxilo terminal.

Continuaremos con el tema de las estructuras de las proteínas.

REFERENCIAS
D. L. Nelson, M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. 5th edition, 2008. Ed.
Freeman.
Voet, Voet. Bioquímica 3rd edition, 2006. Ed. Médica Panamericana.

Nomenclatura de aminoácidos
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Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:

1. El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura
primaria de una proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante
guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha
el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
 Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal
es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e
imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la representación
de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición consecutiva
de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda
el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por
ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal
es leucina (L) y cuyo aminoácido C-terminal es histidina (H).

Tabla de correspondencias[editar]

Aminoácido Código de tres letras Código de una letra

Alanina Ala A

Arginina Arg R

Asparagina Asn N

Ácido aspártico Asp D

Cisteína Cys C

Glutamina Gln Q

Ácido glutámico Glu E

Glicina Gly G

Histidina His H
 Aminoácido Código de tres letras Código de una letra

Isoleucina Ile I

Leucina Leu L

Lisina Lys K

Metionina Met M

Fenilalanina Phe F

Prolina Pro P

Serina Ser S

Treonina Thr T

Triptófano Trp W

Tirosina Tyr Y

Valina Val V

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 Aminoácidos
 Nomenclatura de compuestos orgánicos
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I FUNDAMENTOS DE LA BIOQUÍMICA > 1.2.1 Proteínas >

1.2.1.1 Aminoácidos (estructura, clasificación, propiedades, estereoquímica y

métodos de obtención)

Más información sobre los aminoácidos 

Aminoácido
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina
enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman undipéptido. Si se
une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta
formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las
células, en losribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.

Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el
amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un
hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral oradical R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de
los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen
cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron
descubiertos en el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen codones
específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o

polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera
una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los
autores) o la masa molecular total supera las 5000uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.

 
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el

carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra
ionizado.

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma

catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su
forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los
propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en
una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a
continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena

lateral:

•             Neutros polares, polareso hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).

•             Neutros no polares,apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V),
leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P),
fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

•             Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico
(Glu, E).

•             Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina
(His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos
en los grupos neutros polares y neutros no polares).

 
Según su obtención
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llamaesenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o
crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son:

•             Valina (Val, V)

•             Leucina (Leu, L)

•             Treonina (Thr, T)

•             Lisina (Lys, K)

•             Triptófano (Trp, W)

•             Histidina (His, H) *

•             Fenilalanina (Phe, F)

•             Isoleucina (Ile, I)

•             Arginina (Arg, R) *

•             Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce

como no esenciales y son:

•             Alanina (Ala, A)

•             Prolina (Pro, P)

•             Glicina (Gly, G)

•             Serina (Ser, S)

•             Cisteína (Cys, C) **

•             Asparagina (Asn, N)

•             Glutamina (Gln, Q)

•             Tirosina (Tyr, Y) **

•             Ácido aspártico (Asp, D)

•             Ácido glutámico (Glu, E)

Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos,

según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos
diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Según la ubicación del grupo amino

•             Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la

cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo
(históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las
proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante
enlaces amida (enlaces peptídicos).

•             Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la

cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

•             Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de

la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están

codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene
pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido
número 21 es laselenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y
arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece sólo en arqueas.1 2 3

Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los
aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un
papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La

formación depuentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura
terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las
histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el
aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.
La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio
AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como

neurotransmisores ovitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-
aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que juegan
papeles distintos en la naturaleza y pueden o no provenir de aminoácidos.
Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:

•             Sarcosina

•             Etilglicina o ácido α-aminobutírico (AABA)

•             Ácido djencólico

•             Hipoglicinas A y B

•             Mimosina

•             Aliina

•             Canalina

•             Canavanina

•             Ornitina

•             Homometionina

•             Homoserina

•             Homoarginina

•             Homofenilalanina

•             Homocisteína
•             Homoleucina

•             Cistationina

•             Norvalina

•             Norleucina

•             Ciclopentenilglicina

•             β-Alanina

•             Ácido gamma-aminobutírico

•             Ácido iboténico

•             Ácido pipecólico

•             Ácido guanidinacético

•             Taurina

•             Ácido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico

•             Ácido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico

•             Ácido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico

•             Ácido diaminopimélico

•             Semialdehído aspártico

•             Semialdehído glutámico

•             Citrulina

•             DOPA

•             Quinurenina

•             Nicotianina

•             Ácido 2-azetidincarboxílico

•             β-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina

•             β-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina

•             Indospicina

•             Nε-(indol-3-acetil)lisina

•             (p-hidroximetil)fenilalanina

•             0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum

•             5-Hidroxitriptófano

•             Ácido licopérdico, aislado de Lycoperdon perlatum

•             Ácido lentínico

•             Ácido estizolobínico

•             Ácido estizolóbico

•             Tiroxina

•             Azoxibacilina

Propiedades
•             Ácido-básicas.

Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier

aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan
sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH
sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

•             Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su

carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica;
esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha
(en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se
desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido
puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra
levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se

denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos
proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-

gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

•             Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

•             Solubilidad.

No todos los aminoácidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de

su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.

Reacciones de los aminoácidos

Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se
inician cuando un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una
base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las
enzimas, que tienen en común el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las
reacciones que se desencadenan pueden ser:

1.            La transaminación, que necesita la participación de un α-cetoácido;

2.            La descarboxilación;

3.            La racemización, que es la conversión de un compuesto L en D, o

viceversa. Aunque en las proteínas los aminoácidos están presentes únicamente en
la configuración L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminoácidos
formando parte de péptidos pequeños.
 Referencia:

http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido