FACULTAD DE MEDICINA

BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR ESTRUCTUAL

DOCENTE: ANGELA MARIA DE LA TORRE LOZANO
AMINOACIDOS,
PEPTIDOS Y
PROTEINAS
La unidad estructural de las proteínas son los aminoácidos
20
P
R
O
T
E
I
C
O
S
En humanos se han descrito estos 10
aminoácidos esenciales:

Valina
Leucina Ramificados

Isoleucina
Treonina ➔ Hidroxilado
Metionina ➔ Azufrado
Lisina
Básicos
Arginina
Fenilalanina ➔ Aromático
Triptófano
Heterocíclicos
Histidina
 Isomería L y D
• R representa la cadena lateral (residuo). Los
isómeros son imágenes especulares.
 Isómero L
• Es el único presente en las proteínas.
AMINOACIDOS
NO
PROTEICOS
 Aminoácidos: Punto isoeléctrico

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia

anfótera tiene carga neta cero.

Anfótero es la molécula que contiene un radical base y

otro ácido, pudiendo así actuar bien como ácido, o bien
como base, según el medio en que se encuentre, como
sucede con los aminoácidos.
La mayor parte de los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo ácido, en
este caso el pH isoeléctrico es la media de los pKs de los grupos amino y ácido.
 NOMBRE REACTIVO COLORA IDENTIFICA
-CION
Biuret Sulfato Cúprico Violeta- Enlaces peptídicos
rojizo
Xantoproteica HNO3 (C) + calor Amarillo A.A. Aromáticos
(fenialanina, tirosina,
triptofano)
Hopkins - Cole Acido Glioxílico + Anillo Grupo Indol
H2SO4 (C) violeta (Triptofano)

Millon HgNO3 ; Hg(NO3)2 + Rojo Grupo Fenólico

HNO3 (C) (Tirosina)

Sakaguchi -naftol + NaOCl Rojo Grupo Guanidil

Intenso (Arginina)

Sorensen Formaldehido + Titulación Grupos Carboxilo

agua con NaOH libres en una proteina
 PEPTIDOS
Unión de dos o mas aminoácidos
ENLACE PEPTÍDICO
ENLACE PEPTÍDICO
 PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
El glutation es un tripéptido constituido por tres aminoácidos: glicina,
cisteína y ácido glutámico.
Es un antioxidante intracelular para lo cual usa el grupo tiol de la
cisteína como agente reductor
Una encefalina es un pentapeptido que interviene en la regulación
del dolor y en la nocicepción corporal. Las encefalinas son
endorfinas unidas al receptor opioide corporal

La sustancia P es un péptido de cadena corta identificado como

neurotransmisor. También se ha definido su participación en la
percepción del dolor.
PROTEINAS
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están

formadas exclusivamente o predominantemente por
aminoácidos.

Proteínas conjugadas o Heteroproteinas: Poseen un

componente de proporción significativa no
aminoacídico que recibe el nombre de grupo
prostético.
Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares
alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen
fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad.
Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son:
Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que
su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en
otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su
estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas
conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas,
las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares.
Grupo Hemo
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las proteínas viene determinada por la
secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la

cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de
hidrógeno entre los aminoácidos que forman la proteína.
HÉLICE ALFA
LÁMINA BETA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica
se pliega en el espacio. La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por
enlaces covalentes entre cisteínas, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas ,
interacciones de van der Waals y efecto hidrófobo entre cadenas laterales
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Si las
cadenas presentan estructura terciaria la unión de esas cadenas para dar la estructura
cuaternaria es a través de las superficie y en la superficie hay grupos polares por lo que se
pueden dar uniones electrostáticas y de H por lo que son estas las principales fuerzas
estabilizadoras de la estructura cuaternaria de las proteínas y también pueden existir
uniones covalentes por ejemplo entre restos de cisteína ( enlaces disulfuro).
GRACIAS