“Instituto tecnológico de los mochis”.

Bioquímica.

Evidencia #2.

Grupo:

T2n.

Alumnos:

Amezcua Gonzales Brian Eleazar.

Bernal Félix Naydelim Guadalupe.

Dorame Castro Liliana Gabriela.

López Castañeda Estefani.

Rodríguez Araujo Andrés Antonio.

 Investigación sobre las características de las moléculas que
participan en la cadena de transporte de electrones en base a las
diferencias de potencial oxido reducción.

La cadena de transporte de electrones es una serie de proteínas y moléculas

orgánicas que se encuentran en la membrana interior de la mitocondria. Los
electrones pasan de un miembro de la cadena de transporte al siguiente en una
serie de reacciones redox. La energía liberada en estas reacciones se captura como
un gradiente de protones, el cual se utiliza a su vez para para formar ATP en un
proceso llamado quimiosmosis. En conjunto, la cadena de transporte de electrones
y la quimiosmosis constituyen la fosforilación oxidativa. Los pasos clave de este
proceso, mostrados de manera simplificada en el diagrama anterior, incluyen:

• Entrega de electrones por NADH y FADH2 y FADH2. Los acarreadores de

electrones (NADH y FADH2) reducidos en otros pasos de la respiración
celular transfieren sus electrones a las moléculas cercanas al inicio de la
cadena de transporte. En el proceso se convierten en NAD+ y FAD, que
pueden ser reutilizados en otros pasos de la respiración celular.
• Transferencia de electrones y bombeo de protones. Conforme se mueven los
electrones en la cadena, se desplazan de un nivel de energía más alto a uno
más bajo, lo que libera energía. Parte de esta energía se utiliza para bombear
iones de H+, lo que los desplaza fuera desde la matriz hacia el espacio
intermembranal. Este bombeo establece un gradiente electroquímico.
• Separación de oxígeno molecular para formar agua. Al final de la cadena de
transporte de electrones, los electrones se transfieren a una molécula de
oxígeno, la cual se rompe a la mitad y recolecta H+, para formar agua.
• Síntesis de ATP impulsada por un gradiente. Cuando fluyen por el gradiente
de regreso hacia la matriz, los iones de H pasan a través de una enzima
llamada ATP sintasa, la cual aprovecha el flujo de protones para sintetizar
ATP.
La cadena de transporte de electrones es un conjunto de proteínas y moléculas
orgánicas incrustadas en la
membrana, la mayoría de las
cuales se organizan en cuatro
grandes complejos nombrados
del I al IV. En eucariontes,
muchas copias de estas
moléculas se encuentran en la
membrana mitocondrial
interna. En procariontes, los
componentes de la cadena de
transporte de electrones están
en la membrana plasmática.

Conforme los electrones viajan a través de la cadena, se desplazan de un mayor

nivel de energía a uno inferior y se mueven de moléculas menos ávidas de
electrones o otras más ávidas. En estas transferencias de electrones "cuesta abajo"
se libera energía y varios de los complejos de proteína utilizan la energía liberada
para bombear protones desde la matriz mitocondrial al espacio de intermembranal
para formar un gradiente de protones.

Todos los electrones que entran en la cadena de transporte provienen de moléculas

de NADH y FADH2 que se producen en fases más tempranas de la respiración
celular: glucólisis, oxidación del piruvato y el ciclo del ácido cítrico.

• El NADH es muy bueno donando electrones en reacciones redox (o sea que

sus electrones están en un nivel de energía alto), por lo que puede transferir
sus electrones directamente al complejo I y se transforma otra vez en NAD+.
El movimiento de los electrones a través del complejo I en una serie de
reacciones redox libera energía, la cual el complejo usa para bombear
protones desde la matriz hacia el espacio intermembranal.
 • El FADH2 no es tan bueno para donar electrones como el NADH (o sea que
sus electrones se encuentran en un nivel de energía más bajo), por lo que no
puede transferir sus electrones hacia el complejo I. En su lugar, introduce los
electrones a la cadena de transporte a través del complejo II, el cual no
bombea protones a través de la membrana.

Debido a esto, las moléculas de FADH2 producen un menor bombeo de protones (y

contribuyen menos al gradiente de protones) comparadas con las de NADH.

Después de los dos primeros complejos, los electrones del NADH y del FAD 2
recorren exactamente la misma ruta. El complejo I y el II transfieren sus electrones
a un acarreador pequeño y móvil de electrones llamado ubiquinona (Q) que se
reduce y transforma en QH2, se transporta por la membrana y entrega sus electrones
al complejo III. El movimiento de los electrones por el complejo III bombea más
protones a través de la membrana y luego los electrones se transfieren a otro
acarreador móvil llamado citocromo C (c (Khan Academy , s.f.)it C). El cit C
transporta los electrones hacia el complejo IV, donde se bombea el último lote de
iones de H+ a través de la membrana. El complejo IV transfiere los electrones a O 2,
que se parte en dos átomos de oxígeno y acepta protones de la matriz para formar
agua. Se necesitan 4 electrones para reducir cada molécula de O2, mientras que en
el proceso se forman dos moléculas de agua.

Creación de un gradiente electroquímico para la síntesis de ATP.

Dicho gradiente electroquímico se consigue mediante el flujo de electrones entre

diversas sustancias de esta cadena. De esta forma podemos deducir la existencia
de tres procesos totalmente dependientes

• Un flujo de electrones desde sustancias individuales.

• Un uso de la energía desprendida de ese flujo de electrones que se utiliza
para la translocación de protones en contra de gradiente.
• Un uso de ese gradiente electroquímico para la formación de ATP mediante
un proceso favorable desde un punto de vista energético.

Teoría Quimiosmótica: El flujo de electrones a través de los complejos de

transporte electrónico está acoplado al flujo de protones a través de la membrana
interna desde la matriz hasta el espacio intermembrana. Este proceso incrementa
el pH de la matriz. Los protones fluyen pasivamente a la matriz a través de un canal
en la ATP sintasa. Este flujo está acoplado a la síntesis de ATP.

Los complejos I, III y IV de la cadena de transporte de electrones son

bombas de protones. Conforme los electrones se desplazan cuesta abajo
energéticamente, los complejos capturan la energía liberada y la usan para
bombear iones de H^+. Este bombeo genera un gradiente electroquímico a
través de la membrana interna de la mitocondria. En algunas
ocasiones, el gradiente se llama fuerza protón-motriz y puedes pensar en ella como
una forma de energía almacenada, algo así como una batería.

Como muchos otros iones,

los protones no pueden
atravesar directamente la
bicapa de fosfolípidos de la
membrana debido a que esta
es muy hidrofóbica en su
interior. Por el contrario, los
iones H^+ solo pueden
moverse por su gradiente de
concentración con la ayuda
de proteínas de canal que
forman túneles hidrofílicos a
través de la membrana.

Fosforilación oxidativa: Proceso por

el que la energía generada por la CTE
se conserva mediante la fosforilación
del ADP para dar ATP.

En los organismos aeróbicos, esta es

la principal fuente de ATP.

La fosforilación oxidativa genera 26 de

las 30 moléculas de ATP que se
forman cuando la glucosa se oxida
completamente a CO2 y H2O.

La CTE está formada por cuatro complejos enzimáticos (I, II, III y IV), el citocromo
c y la ubiquinona o coenzima Q

Complejos enzimáticos I, II, III y IV:

• Las proteínas de los complejos I, III, y IV son proteínas integrales de la MIM.

 • Las proteínas del complejo II están parcialmente embebidas del lado interno
de la membrana MIM
• Subunidades proteínicas específicas de los complejos enzimáticos contienen
los grupos prostéticos responsables de las reacciones redox en los complejos
enzimáticos

La cadena de transporte electrónico mitocondrial:

consiste en una serie de transportadores electrónicos, la mayoría proteínas

integrales de membrana, con grupos prostéticos capaces de aceptar y ceder uno o
dos electrones. El flujo de electrones a través de estos complejos produce también
un bombeo de protones al espacio intermembranal.

Cada componente de la cadena puede aceptar electrones del transportador

precedente y transferirlos al siguiente en una secuencia específica.

• Ubiquinona (Q) y citocromo c sirven de puentes móviles entre los diferentes

complejos proteicos de la cadena de transporte electrónico.
• El Complejo IV reduce O2 a agua

Los complejos proteicos de la cadena de transporte electrónico mitocondrial poseen

grupos prostéticos capaces de aceptar y ceder uno o dos electrones.

El flujo de electrones a través de los componentes de la cadena de transporte

electrónico se realiza en orden de potencial de reducción creciente.

Los grupos prostéticos de cada uno de los componentes tienen diferentes

potenciales redox y pueden intervenir en diferentes pasos en la cadena de
transporte de electrones.

Moléculas que participan en la CTE.

• NAD+ NADP+: Asociadas a deshidrogenasas en la participación de la

transferencia de 2 electrones.

La mayor cantidad de electrones es provista de las enzimas de tipo

deshidrogenasas, presentes en las vías catabólicas, y los envían a
nucleótidos de amina o flavina.

NAD+ y NADP+ son portadores electrónicos solubles que pueden acoplarse

reversiblemente a las deshidrogenasas, y que son incapaces de atravesar la
membrana interna mitocondrial, pero son capaces de aportar sus electrones a la
cadena transportadora de manera indirecta.
Características:

• Están asociadas a deshidrogenasas, participando en la transferencia de 2

electrones.
• Se utilizan en la glucólisis y en el ciclo de Krebs, así que deben estar
disponibles para mantener estos procesos en funcionamiento.
• Participan en la generación de ATP.
• Flavinas: Implicadas en la transferencia de 1 o 2 electrones.

Son proteínas que poseen flavin-mononucleotidos (FMN) o Flavin-adenin-

dinucleotido (FAD) unidos de forma covalente a su sitio activo.

La transferencia electrónica ocurre, puesto que la proteína tiene un potencial de

reducción mayor que el Las flavoproteínas pueden actuar como intermediarios entre
reacciones en las que se donan 2 electrones o 1 electrón del compuesto oxidado.

Características:

• Poseen de grupo prostético nucleótidos de flavina (FMN y FAD).

• Pueden aceptar y donar 1 o 2 electrones.
• Interviene como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo.
• Oxidan los substratos.

Quinonas (ubiquinona): Implicadas en la transferencia de 1 o 2 electrones.

También llamada coenzima Q, la ubiquinona es una benzoquinona con una larga

cadena lateral isoprenoide.

La ubiquinona Q es una molécula pequeña e hidrofóbica, puede difundir a través de

la membrana interna mitocondrial y actuar como una lanzadera (shuttle) de
equivalentes de reducción entre otros transportadores menos móviles.
Características:

• La coenzima Q (ubiquinona) tiene un largo brazo lipofilico que se inserta en

la membrana y le permite difundir libremente por esta.
• Puede aceptar y donar 1 o 2 electrones.
• Es soluble en grasas.
• Ayuda a prevenir el daño que los radicales libres causan a las células.

Complejos hierro-azufre: Implicadas en la transferencia de 1 solo electrón.

Los compuestos de hierro-azufre denotados por FeS, sirven en el proceso de

transporte de electrones
en la fotosíntesis, como
transportadores de
electrones desde el
fotosistema a la
ferredoxina.

Se pueden encontrar
centros hierro-azufre en
diversas metaloproteínas, tales como ferredoxina, NADH deshidrogenasa,
hidrogenasas, coenzima Q - citocromo c reductasa, succinato-coenzima Q
reductasa y nitrogenasa.

Características:

• Los centros hierro-azufre son más conocidos por su papel en las reacciones
de oxidación-reducción como parte del transporte de electrones mitocondrial.
• Poseen también otras funciones, como es el caso de la catálisis en la
aconitasa, la generación de radicales en las enzimas dependientes de SAM,
y como donantes de azufre en la biosíntesis del ácido lipídico y la biotina.

Grupo hemo: El grupo hemo es un grupo prostético que

forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la
hemoglobina, presente en los eritrocitos de la sangre, donde
su función principal es la de almacenar y transportar oxígeno
molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxido de
carbono desde los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los
grupos hemo son los responsables del color rojo de la sangre.
Características:

• El grupo hemo está formado por el ligando cuadridentado de protoporfirina

IX y un átomo hierro ferroso. El grupo hemo es una estructura plana. Tiene
propiedades apolares.
• Es insoluble en agua, por lo que evita el contacto con la misma. Por ello el
grupo hemo se localiza entre las estructuras terciarias de las cadenas
polipeptídicas y se sitúa en un bolsillo hidrofóbico.
• En la parte central del grupo hemo se encuentra el átomo de hierro, metal de
transición que puede formar hasta seis enlaces:
▪ 4 enlaces con las cadenas polipépticas.
▪ el quinto es un enlace coordinado con el nitrógeno de una
histidina.
▪ otro enlace con el oxígeno, siendo éste perpendicular hacia
abajo.

Iones de cobre: El citocromo c oxidasa es un complejo de proteínas enzimáticas

que pueden atravesar la bicapa lipídica de la membrana celular. Es hemo soluble y
se halla principalmente asociada a la membrana interna de las mitocondrias.

También llamada complejo IV, es esencial en la

cadena de transporte de electrones en la cual la
célula quema azúcares y captura parte de la
energía liberada para almacenar ATP.

El citocromo oxidasa (complejo IV) es un

complejo proteico que cataliza la reducción de
cuatro electrones del O2 para formar H2O.

Características:

• Se sabe que existen al menos cuatro complejos de proteínas de membrana

integral en donde hay 5 tipos diferentes de citocromos: a, a3, b, c1 y c,
clasificados según las longitudes de onda de los máximos de absorción
espectral.
• Se encuentran generalmente en la membrana interna de las mitocondrias.
Sin embargo, también han sido observadas en el retículo endoplasmático y
los cloroplastos
• Presentan el grupo prostético hemo que contiene hierro (Fe). Cada uno de
los citocromos conocidos actúa en complejos multienzimáticos en el
transporte de electrones del proceso o cadena respiratoria.
▪ Los citocromos tienen la función de participar en reacciones de
óxidoreducción. Las reacciones de reducción, donde aceptan electrones, ocurren
de forma diferente para cada tipo de citocromo.
 Bibliografía
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oxidativa: https://www.uv.es/marcof/Tema16.pdf
Khan Academy . (s.f.). Khan Academy . Obtenido de Fosforilación oxidativa:
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energetics/cellularrespiration-ap/a/oxidative-phosphorylation-etc

Lifeder. (30 de 05 de 2022). Lifeder. Obtenido de Iones cobre:

https://www.lifeder.com/citocromo-c-oxidasa/
Quimica.es. (30 de 05 de 2022). Quimica.es. Obtenido de Caracteristicas de
grupo hemo:
Sensagent. (30 de 05 de 2022). Sensagent. Obtenido de Estructura de la
hemoglobina : http://diccionario.sensagent.com/Hemo/e
McKeen, T., & McKee, J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida
. España: McGraw Hill s-es/