EQUIPO

Cruz Barrera Eduardo Alejandro

Hernndez Bautista Monserrat
Pelcastre Fragoso Vernica
Ramrez Montes Sandra

Microbiologa General
5 Semestre

RESUMEN: Transporte de electrones y fosforilacin

oxidativa
Cadena transportadora de electrones
La respiracin es la obtencin de energa por oxidacin de sustratos
orgnicos (en quimiorganotrofas) o inorgnicos (quimiolitotrofas), pero los
coenzimas reducidos (NADH) transfieren los electrones a un aceptor final
oxidado, no directamente (como en la fermentacin), sino a travs de una
cadena transportadora de electrones.
La cadena transportadora de electrones est compuesta por de una serie de
transportadores de electrones que operan conjuntamente para transferir
electrones de dadores como el NADH y el FADH 2, a aceptadores como: O 2 y
NO3

Si el aceptor final es el O2, hablamos de respiracin aerobia;

Si el aceptor final es distinto del O 2 (nitrato, sulfato, etc.),
respiracin anaerobia.

Los electrones fluyen desde los transportadores con potenciales de reduccin ms

negativos a los transponedores con potenciales ms positivos y finalmente se
combinan con O2 y H+ para formar agua.
La cadena transportadora de electrones tiene lugar en la membrana interna de la
mitocondria o en la membrana plasmtica bacteriana.

Un claro ejemplo de la clula eucariota es que el sistema mitocondrial est

organizado en cuatro complejos de transportadores, cada uno de ellos capaz de
transportar electrones a lo largo de parte del trayecto hasta el O 2. La coenzima Q y
el Citocromo c conectan los complejos entre s.

Clula eucariota

Clula procariota (aerobia y anaerobia, respectivamente) Paracoccus denitrificans

Complejo I: NADH-Q oxidorreductasa

En la clula existen numerosas deshidrogenasas que generan NADH. ste se
oxida en el primer paso del transporte electrnico por el complejo mitocondrial I, o
NADH deshidrogenasa, que contiene el mononucletido de flavina (FMN). La
NADH deshidrogenasa es un complejo grande formado por mltiples subunidades,
que contiene unas 25 cadenas polipeptdicas distintas. El complejo tambin
contiene algunos centros hierro-azufre, que transfieren los electrones desde la
flavina reducida a otro transportador respiratorio, la coenzima Q. Los centros
hierro-azufre estn formados por un hierro no hemo que forma un complejo con
azufre en cuatro formas conocidas, la forma ms sencilla, denominada FeS el cual
es un intermediario para el transporte de electrones .
Complejo II: Succinato-Q reductasa
La coenzima Q es una benzoquinona ligada a diversas unidades de isopreno,
generalmente 10, la cola isoprenoide proporciona a la molcula su carcter apolar,
que permite a la CoQ una difusin rpida a travs de la membrana mitocondrial
interna. La CoQ lleva electrones hacia la cadena respiratoria, no slo desde el
NADH sino tambin desde el succinato. La succinato deshidrogenasa utiliza una
coenzima de FAD para poder ser transportado.
A diferencia de otras enzimas del ciclo del cido ctrico, la succinato
deshidrogenasa es una protena de la membrana interna. La enzima puede
transferir, pues, electrones directamente desde su FADH 2 unido a los otros
transportadores respiratorios unidos a la membrana. Al igual que la NADH
deshidrogenasa, la succinato deshidrogenasa transfiere los electrones a travs de
los centros hierro- azufre a la coenzima Q.
Complejo III: Q-citocromo oxidorreductasa
La oxidacin de la coenzima Q reducida por el complejo III es ms complicada,
porque en este punto, un donador de dos electrones, la CoQH 2, transfiere los
electrones a los citocromos que son aceptores de un electrn. En este proceso,
que se denomina ciclo Q, la CoQH 2 transfiere en primer lugar un electrn a un
centro hierro-azufre, el cual se transfiere directamente al citocromo q y luego al
citocromo c. La semiquinona CoQ resultante transfiere a continuacin otro electrn
al hemo b566 componente del citocromo b (este hemo tiene un mximo de
absorcin de luz a 566 nm), y este electrn pasa a continuacin al componente
hemo y luego reduce una molcula de CoQ oxidada a la semiquinona. Este
proceso se repite con una segunda molcula de CoQH 2, pero esta vez el electrn
del hemo b562 reduce a la semiquinona CoQ a CoQH 2. El resultado es que dos
molculas de CoQH2 se oxidan y una molcula de CoQ se reduce, para una
transferencia neta de dos electrones que se emplean para reducir dos molculas
de citocromo c. Dado que las reacciones que consumen protones se producen
dentro de la matriz, mientras que la liberacin de protones tiene lugar en el
espacio intermembrana, el ciclo Q ayuda a mantener el gradiente de protones
necesario para impulsar la sntesis de ATP. Despus de aceptar un electrn
procedente del complejo III, el citocromo difunde hacia el complejo IV.

Complejo IV: citocromo oxidasa

Este complejo de 200 kDa con 13 subunidades est formado en gran medida por
hlices transmembrana. Los dos hemos, a y %, se encuentran cercanos en el
interior de la membrana, asociados con cobres (CuA y CuB). Los dos cobres y los
hierros del hemo experimentan una oxidacin y reduccin cclica durante el

paso de los electrones desde el citocromo c al oxgeno. La

oxidacin inicial del citocromo c la lleva a cabo el CuA, que transfiere el electrn al
hemo a, y luego a CuB y el hierro del hemo a3, que estn tan cerca (0.5 nm) que
constituyen un centro binuclear, que opera como una nica unidad en la
transferencia electrnicaDe forma clara, la cuestin fundamental sobre la funcin
de este complejo es el mecanismo mediante el cual se bombean desde la matriz al
espacio intermembrana cuatro protones por molcula de oxgeno reducida.
Fosforilacin oxidativa
Las fosforilacin oxidativa inicia con la entrada de electrones, en la cadena
respiratoria.

El mecanismo por el que tiene lugar la fosforilacin oxidativa se ha estudiado

intensamente. Actualmente, la hiptesis ms aceptada sobre cmo se produce es
la hiptesis quimiosmtica.
1. Segn la hiptesis formulada en 1961 por el bioqumico britnico Peter
Mitchell, la cadena transportadora de electrones est organizada de forma
tal que los protones son transportados hacia fuera de la matriz mitocondrial
y los electrones hacia dentro de sta.
2. El movimiento de protones puede deberse a la accin de transportadores, o
bien, a la accin de bombas de protones especiales que obtienen su
energa del transporte de electrones. El resultado es una fuerza motriz de
protones (FMP), formada por una gradiente de protones y un potencial
de membrana debido a la distribucin desigual de las cargas.
3. Cuando los protones vuelven a la matriz mitocondrial por la fuerza motriz de
protones, se sintetiza ATP en una inversin de la reaccin hidroltica del
ATP. Se cree que en las bacterias tiene lugar un proceso similar, en el que
el flujo de electrones hace que los protones salgan al exterior a travs de la
membrana plasmtica.
4. La sntesis de ATP se produce cuando estos

protones difunden de nuevo al interior de la clula.

La FMP tambin puede impulsar el transporte de
molculas a travs de membranas y la rotacin de
los flagelos bacterianos, as, es evidente su
intervencin significativa en la fisiologa de la clula
procariota.
5. Existe un amplio conjunto de pruebas que sugieren la generacin de
gradientes de protones y de carga a travs de membranas. Sin embargo,
las pruebas de los gradientes de protones como fuerza motriz directa de la
fosforilacin oxidativa todava no son concluyentes. En algunas bacterias
halfilas marinas pueden utilizarse iones sodio para impulsar la sntesis de
ATP.
6. Cualquiera que sea el mecanismo exacto, la sntesis de ATP tiene lugar en
la F1F0 ATPasa o ATP sintetasa. El componente F1 mitocondrial es
una estructura esfrica unida a la superficie de la membrana interna por un
tallo y por el componente F0, que est inserto en la membrana. En las
bacterias, la F1F0 ATPasa se encuentra localizada sobre la superficie interna
de la membrana plasmtica. F0 participa en el movimiento de protones a
travs de la membrana, y se cree que este movimiento a travs de un canal
de F0 impulsa la fosforilacin oxidativa. F 1 es un complejo de gran tamao
en el que tres subunidades se alternan con tres subunidades . La
subunidad se extiende hacia abajo desde el complejo 3 3; constituye
parte del tallo e interacciona con F 0. La subunidad tambin est localizada
en el tallo. Gran parte de la subunidad est situada en el centro de F 1

rodeada por las subunidades y . La subunidad rota rpidamente en

sentido contrario al de las agujas de un reloj dentro del complejo 3 3 y
causa cambios de conformacin que impulsa la sntesis de ATP en los
centros activos de las subunidades .

Muchas sustancias qumicas inhiben la sntesis aerobia de ATP. Estos

inhibidores generalmente se encuadran en dos categoras. Algunos
bloquean directamente el transporte de electrones, como la piericidina que
compite con la coenzima Q o el antibitico antimicina A que bloquea el
transporte de electrones entre los citocromos b y c. Otro grupo de
inhibidores conocidos como desacoplantes detienen la sntesis de ATP sin
inhibir el propio transporte de electrones. La valinomicina puede unirse
directamente a la F1F0 ATPasa e inhibir su actividad. De hecho, pueden incluso
aumentar la velocidad del flujo de electrones. Normalmente, el transporte de
electrones est estrechamente acoplado a la fosforilacin oxidativa de forma
que la velocidad de sntesis de ATP controla la velocidad de transporte de
electrones.

Referencias
Mathews, C. K., van Holde, K. E., & Ahren, K. G. (2002). Bioqumica. Madrid: Pearson.
Prescott, L. M., Harley, J. P., & Klein, D. A. (2002). Microbiologa. Madrid: McGraw-Hill.

Cuestionario
1. En qu consiste al ciclo Q?
Ciclo Q: modelo de paso de electrones y protones a travs del Complejo III, en 2
Ciclos. La esencia del ciclo Q es que QH 2 pasa por una reoxidacin bicclica en
donde QH (semiquinona) ser un intermediario estable.
En el primer ciclo, QH2 del complejo I se une al sitio Qo donde transfiere 1 electrn
a Fe-S, liberando 2 H+ al espacio intermembrana y formando Q H
La protena ferro-sulfurada reduce el cit.C1 y Q H transfiere sus electrones al cit.BL,
formando Q. El cit.BL reducir el cit.BH.
El Q formado es liberado del sitio Qo, y se une al sitio Qi, dnde adquiere el
electrn del cit.BH, formndose QH.
En el segundo ciclo, otra molcula de QH 2 proveniente del Complejo I, pasa por el
proceso anterior, luego 1 electrn reduce la protena Fe-S y el cit.C1. El otro
electrn reduce secuencialmente el cit.B L y el cit.BH. ste segundo electrn reduce
el QH del primer ciclo, formando QH2. Los protones consumidos en ste ltimo
paso fueron originados de la matriz.
2. Cmo fluyen los electrones en la cadena transportadora?
Los electrones fluyen desde los transportadores con potenciales de reduccin ms
negativos a los transportadores con potenciales ms positivos y finalmente se
combinan con O2 y H+ para formar agua.
3. En las bacterias, qu puede impulsar la FMP?
Puede impulsar el transporte de molculas a travs de la membrana y la rotacin
de los flagelos.

4. Cmo est conformado el componente F1 de la ATP sintetasa?

F1 es un complejo de gran tamao en el que tres subunidades se alternan con
tres subunidades . La subunidad se extiende hacia abajo desde el complejo 3
3; constituye parte del tallo e interacciona con F 0. La subunidad tambin est
localizada en el tallo. Gran parte de la subunidad est situada en el centro de F 1
rodeada por las subunidades y .
5. Cules son las dos categoras de inhibidores?
Bloquean directamente el transporte de electrones
Desacoplantes
6. Cmo impulsa la subunidad la sntesis de ATP?
La subunidad rota rpidamente en sentido contrario al de las agujas de un reloj
dentro del complejo 3 3 y causa cambios de conformacin que impulsa la
sntesis de ATP en los centros activos de las subunidades .