Fosforilación oxidativa, producción ATP

Fosforilación oxidativa 1
Fosforilación oxidativa
La fosforilación oxidativa es una ruta
metabólica que utiliza energía liberada
por la oxidación de nutrientes para
producir adenosín trifosfato (ATP).
Aunque las diversas formas de vida
utilizan una gran variedad de
nutrientes, casi todas realizan la
fosforilación oxidativa para producir
ATP, la molécula que provee de
energía al metabolismo. Esta ruta es
tan ubicua, debido a que es una forma
altamente eficaz de liberación de
energía, en comparación con los
procesos alternativos de fermentación,
como la glucólisis anaeróbica.
Durante la fosforilación oxidativa, los

electrones son transferidos desde un
donante de electrones a un aceptor de
La cadena de transporte de electrones en la mitocondria es el sitio de la fosforilación
electrones, como el oxígeno, a través oxidativa en eucariotas. El NADH y succinato generados en el ciclo de Krebs es oxidado,
de reacciones redox. Estas reacciones liberando energía para el funcionamiento de la ATP sintasa.
liberan energía, la cual es utilizada
para producir ATP. En eucariotas, estas reacciones redox son llevadas a cabo en las mitocondrias por una serie de
complejos de proteínas, mientras que en los procariotas, estas proteínas se encuentran ubicadas en la membrana
interna de la célula. Estos grupos relacionados de enzimas son llamados cadena de transporte de electrones. En
eucariotas, están involucrados cinco complejos de proteínas, mientras que en procariotas se presentan muchas
enzimas diferentes, utilizando una variedad de donantes y aceptores de electrones.
La energía liberada por estos electrones desplazándose a través de la cadena de transporte de electrones es utilizada
para transportar protones a través de la membrana interna mitocondrial, en un proceso llamado quimiosmosis. Esto
genera energía potencial bajo la forma de un gradiente de pH y un potencial eléctrico a través de la membrana. El
almacenamiento de energía es aprovechado permitiendo que los protones fluyan de regreso a la membrana a favor
del gradiente, a través de la enzima ATP sintasa. La enzima utiliza esta energía para generar ATP desde el adenosín
difosfato (ADP), en una reacción de fosforilación. Esta reacción es llevada a cabo por el flujo de protones, que
provoca la rotación de una parte de la enzima.
Aunque la fosforilación oxidativa es una parte vital del metabolismo, produce especies reactivas del oxígeno tales
como superóxido y peróxido de hidrógeno, lo que lleva a la propagación de radicales libres, provocando daño
celular, contribuyendo a enfermedades y, posiblemente, al envejecimiento. Las enzimas que llevan a cabo esta ruta
metabólica son blanco de muchas drogas y productos tóxicos que inhiben su actividad.
Historia
El estudio de la fosforilación oxidativa se inició en 1906 con el informe de Arthur Harden sobre el papel vital del
fosfato en la fermentación celular, aunque inicialmente se pensaba que solo los azúcar-fosfato estaban
involucrados.[1] Sin embargo, a principios de los años 1940, la relación entre la oxidación de los azúcares y la
generación de ATP fue establecida de forma definitiva por Herman Kalckar,[2] confirmando el papel central del ATP
en la transferencia de energía, que había sido propuesto por Fritz Albert Lipmann en 1941.[3] Más tarde, en 1949,
Friedkin y Morris Albert L. Lehninger demostraron que la coenzima NADH se encuentra relacionada con vías
metabólicas tales como el ciclo del ácido cítrico y la síntesis de ATP.[4]
Por otros veinte años, el mecanismo por el cual se generaba el ATP siguió siendo un misterio, con científicos
buscando un elusivo "intermediario de alta energía", que enlazara las reacciones de oxidación y fosforilación.[5] El
misterio fue resuelto por Peter D. Mitchell con la publicación de la teoría quimiosmótica en 1961.[6] En un principio
la propuesta fue muy controvertida, pero fue aceptada lentamente y finalmente Mitchell recibió el Premio Nobel en
1978.[7] [8] La investigación posterior se centró en la purificación y caracterización de las enzimas involucradas, con
importantes contribuciones realizadas por David E.Green sobre los complejos de la cadena de transporte de
electrones, así como de Efraim Racker sobre la ATP sintasa.[9] Un paso fundamental hacia la solución de los
mecanismos de la ATP sintasa fue proporcionada por Paul D. Boyer, con su desarrollo en 1973 del mecanismo de
"cambio de unión", seguido por su radical propuesta de un sistema de catálisis rotacional en 1982.[10] [11] Los
trabajos más recientes incluyen estudios estructurales de las enzimas involucradas en la fosforilación oxidativa,
llevados a cabo por John E. Walker, habiendo obtenido Walker y Boyer el Premio Nobel en 1997.[12]
Transferencia de energía por quimiosmosis

La fosforilación oxidativa funciona utilizando reacciones químicas que liberan energía, para llevar a cabo reacciones
dependientes de energía, es decir, dos tipos de reacciones que están acopladas. Esto significa que no puede ocurrir
una de forma independiente de la otra. El flujo de electrones a través de la cadena de transporte de electrones, desde
donantes de electrones como NADH a aceptores de electrones tales como oxígeno, es un proceso exergónico – libera
energía, mientras que la síntesis de ATP es un proceso endergonico, el cual requiere de energía. Tanto la cadena de
transporte de electrones como la ATP sintasa, están embebidos en la membrana, y la energía es transferida de la
cadena de transporte de electrones a la ATP sintasa por el movimiento de protones a través de la membrana, en un
proceso llamado quimiosmosis.[13] En la práctica, se comporta de manera similar a un simple circuito eléctrico, con
una corriente de protones siendo transportados desde el lado negativo, lado N de la membrana hacia el lado positivo,
lado P, por las enzimas de la cadena de transporte de electrones que bombean protones. Estas enzimas son como una
batería, ya que realizan trabajo, para llevar corriente a través del circuito. El movimiento de protones crea un
gradiente electroquímico a través de la membrana, el cual es llamado generalmente fuerza protón-motriz. Este
gradiente tiene dos componentes: una diferencia en la concentración de protones (un gradiente de pH) y una
diferencia en el potencial eléctrico, con un lado N, que posee carga negativa. La energía es almacenada mayormente
como la diferencia de potenciales eléctricos en la mitocondria, pero también como un gradiente de pH en los
cloroplastos.[14]
La ATP sintasa libera esta energía almacenada completando el circuito y permitiendo a los protones fluir a través del
gradiente electroquímico, de nuevo hacia el lado N de la membrana.[15] Esta enzima se comporta de manera similar a
un motor eléctrico ya que utiliza la fuerza protón-motriz para llevar a cabo la rotación de parte de su estructura y
acoplar este movimiento con la síntesis de ATP.
La cantidad de energía liberada por la fosforilación oxidativa es elevada, comparada con la cantidad producida por la
fermentación anaeróbica. La glucólisis produce solo 2 moléculas de ATP, en cambio entre 30 y 36 ATPs son
producidos por la fosforilación oxidativa de los 10 NADH y 2 succinato obtenidos a través de la conversión de una
molécula de glucosa en dióxido de carbono y agua.[16] Este resultado de ATP es el máximo teórico, ya que en la
práctica algunos protones se filtran a través de la membrana, disminuyendo así la producción de ATP.[17]
Moléculas de transferencia de protones y electrones

La cadena de transporte de electrones transporta tanto
protones como electrones, transfiriendo electrones
desde donantes hacia aceptores, y transportando
protones a través de la membrana. Estos procesos
utilizan moléculas de transferencia tanto solubles como
unidas a proteínas. En la mitocondria, los electrones
son transferidos dentro del espacio intermembranal por
la proteína de transferencia de electrones solubles en
agua, citocromo c.[18] Esto transporta solamente
electrones, y estos son transferidos por la reducción y
oxidación de un átomo de hierro que se encuentre en el
grupo hemo de la proteína. El citocromo c se encuentra
Reducción de la coenzima Q desde su forma ubiquinona (Q) a la
también en algunas bacterias, donde se ubica en el
forma reducida de ubiquinol (QH2).
espacio periplasmático.[19]
Dentro de la membrana interna mitocondrial, el transportador de electrones liposoluble, la coenzima Q10 (Q)
transporta tanto electrones como protones a través de un ciclo redox.[20] Esta pequeña molécula de benzoquinona es
muy hidrófobica, de modo que difunde libremente en la membrana. Cuando Q acepta dos electrones o dos protones,
es reducida a su forma ubiquinol (QH2); cuando QH2 libera dos electrones o dos protones, es oxidada a su forma
original de ubiquinona (Q). Como resultado, si dos enzimas están organizadas de modo que Q es reducida de un lado
de la membrana y QH2 oxidada en el otro, la ubiquinona se acoplará a estas reacciones y actuará como lanzadera de
protones a través de la membrana.[21] Algunas cadenas de transporte de electrones bacterianas utilizan quinonas
diferentes, como la menaquinona, aparte de la ubiquinona.[22]
Dentro de las proteínas, los electrones son transferidos entre cofactores de flavina,[15] [23] centros hierro-azufre, y
citocromos. Existen varios tipos de centros hierro-azufre; los más simples que se encuentran en la cadena de
transferencia de electrones consisten en dos átomos de hierro unidos por dos átomos azufre inorgánico; estos son
centros [2Fe–2S]. El segundo tipo, los centros [4Fe–4S], contienen un cubo de cuatro átomos de hierro y cuatro de
azufre. Cada átomo de hierro en estos centros es coordinado por un aminoácido, generalmente por el átomo de azufre
de la cisteína. Los iones metálicos cofactores atraviesan por reacciones redox sin unir o liberar protones, de modo
que en la cadena de transporte de electrones sirven solamente para el transporte de electrones entre proteínas. Los
electrones se desplazan largas distancias a través de las proteínas saltando entre las cadenas que forman estos
cofactores.[24] Esto ocurre por efecto túnel, el cual es rápido sobre distancias menores a 1,4−9 m.[25]
Cadena de transporte de electrones en eucariotas

Muchos procesos bioquímicos catabólicos, tales como la glucólisis, el ciclo de Krebs y la beta oxidación, producen
la coenzima reducida NADH. Esta coenzima contiene electrones que tiene un elevado potencial de transferencia; es
decir, que liberan una gran cantidad de energía tras su oxidación. Sin embargo, la célula no libera toda esta energía a
la vez, sino sería una reacción incontrolable. En vez de ello, los electrones eliminados del NADH y transferidos al
oxígeno a través de una serie de enzimas cada una de las cuales libera una pequeña cantidad de energía. Este
conjunto de enzimas, que consiste en complejos, del I al IV, llamado cadena de transporte de electrones se encuentra
en la membrana de la mitocondria. El succinato también es oxidado por la cadena de transporte de electrones, pero
entra en la vía metabólica por un punto diferente.
En eucariotas, las enzimas en este sistema de transporte de electrones utilizan la energía liberada de la oxidación de
NADH para bombear protones a través de la membrana interna mitocondrial. Esto provoca una acumulación de
protones en el espacio intermembrana, y genera un gradiente electroquímico a través de la membrana. La energía
almacenada en este potencial es luego utilizada por la ATP sintasa para producir ATP. La fosforilación oxidativa en
las mitocondrias de organismos eucariotas es el ejemplo de este proceso mejor comprendido. Las mitocondrias están
presentes en casi todos los eucariotas, con la excepción de los protozoarios anaeróbicos tales como Trichomonas
vaginalis que en su lugar reducen protones a hidrógeno en una reminiscencia de mitocondria llamada
hidrogenosoma.[26]
Enzimas respiratorias y sustratos típicos de eucariotas.

Enzima respiratoria Par redox Potencial medio
(Volts)
NADH deshidrogenasa [27]

NAD+ / NADH −0,32
Succinato deshidrogenasa FMN o FAD / FMNH2 or FADH2 [27]

−0,20
Complejo del citocromo bc1 Coenzima Q10ox / Coenzima [27]

+0,06
Q10red
Complejo del citocromo bc1 Citocromo box / Citocromo bred [27]

+0,12
Complejo IV Citocromo cox / Citocromo cred [27]

+0,22
Complejo IV Citocromo aox / Citocromo ared [27]

+0,29
Complejo IV [27]
O2 / HO- +0,82
[27]
Condiciones: pH = 7
NADH- ubiquinona oxidorreductasa (complejo I)

La NADH-ubiquinona
oxidorreductasa, también conocida
como NADH deshidrogenasa o
complejo I, es la primer proteína en la
cadena de transporte de electrones.[28]
El complejo I es una enzima de gran
tamaño, siendo en mamíferos el
complejo I de 46 subunidades y con
una masa molecular de 1.000
kilodaltons (kDa).[29] La estructura es
conocida en detalle solo en
bacterias;[30] en la mayoría de los
organismos el complejo se asememja a
una bota con una estructura en forma
de bola que sobresale de la membrana
hacia la mitocondria.[31] [32] Los genes
que codifican las proteínas
individuales están contenidas tanto en Complejo I o NADH-Q oxidorreductasa.La matriz se encuentra en la parte inferior y el
el núcleo celular como en el genoma espacio intermembrana en la parte superior.
mitocondrial, como suele ser el caso de

la mayoría de las enzimas presentes en las mitocondrias.
Esta enzima cataliza la oxidación del NADH, que pierde dos electrones, y la subsiguiente reducción de la coenzima
Q10 o ubiquinona (representada como Q, abajo en la ecuación), una quinona liposoluble presente en la membrana
mitocondrial:
El inicio de la reacción, y de la totalidad de la cadena de transporte de electrones, comienza por la unión de la

molécula de NADH al complejo I y la donación de dos electrones. Los electrones ingresan al complejo I a través de
un grupo prostético unido al complejo, flavín mononucleótido (FMN). El agregado de electrones al FMN lo
convierte en su forma reducida, FMNH2. Los electrones son luego transferidos a través de una serie de centros
hierro-azufre: el segundo tipo de grupo prostético presente en el complejo.[30] Existen tanto centros [2Fe–2S] como
[4Fe–4S] en el complejo I.
A medida que los electrones pasan a través de este complejo, cuatro protones son bombeados desde la matriz al
espacio intermembrana. La manera exacta sobre como ocurre esto no es del todo clara, pero al parecer involucra
cambios conformacionales en el complejo I que provocan que la proteína se una a protones en el lado N de la
membrana y luego los mueva hacia el lado P de la membrana.[33] Finalmente, los electrones son transferidos de la
cadena de centros hierro-azufre a la molécula de ubiquinona en la membrana.[28] La reducción de ubiquinona
también contribuye con la generación del gradiente de protones, ya que dos protones son tomados de la matriz
mientras es reducido a ubiquinol (QH2).
Succinato-Q oxidorreductasa (complejo II)

La enzima succinato-Q oxidorreductasa, también
conocida como complejo II o sucinato deshidrogenasa,
es el segundo punto de entrada en la cadena de
transporte de electrones.[34] Es inusual debido a que
esta enzima es la única que forma parte de los procesos
del ciclo de Krebs y de la cadena de transporte de
electrones. El complejo II consiste en cuatro
subunidades de proteínas y contiene unida como
cofactor la flavín adenín dinucleótido (FAD), centros
hierro-azufre, y un grupo hemo que no participa en la
transferencia de electrones hacia la coenzima Q, pero
que se cree es importante en disminuir la producción de
especies reactivas del oxígeno.[35] [36] Oxida el
succinato a fumarato y reduce la ubiquinona. Debido a
que esta reacción libera menos energía que la oxidación
de NADH, el complejo II no transporta electrones a Complejo II: Succinato-Q oxidorreductasa.
través de la membrana y no contribuye al gradiente de
protones.
En algunos eucariotas, tales como el helminto Ascaris suum, una enzima similar al complejo II, fumarato reductasa
(menaquinol:fumarato oxidorreductasa, o QFR), opera de forma reversa oxidando ubiquinol y reduciendo fumarato.
Esto permite al helminto sobrevivir en el ambiente anaeróbico del intestino grueso, llevando a cabo una fosforilación
oxidativa anaeróbica con fumarato como aceptor de electrones.[37] Otra función no convencional del complejo II es
observada en el parásito que provoca la malaria Plasmodium falciparum. En este caso, la acción invertida del
complejo II como oxidasa es importante para regenerar el ubiquinol, el cual el parásito utiliza como una forma
inusual de biosíntesis de pirimidina.[38]
Flavoproteína de transporte de electrones Q oxidorreductasa

La flavoproteína de transporte de electrones ubiquinona oxidorreductasa (oxidorreductasa ETF-Q), también conocida
como flavoproteína de transporte de electrones deshidrogenasa, es el tercer punto de entrada a la cadena de
transporte de electrones. Es una enzima que acepta electrones de la flavoproteína de transferencia de electrones en la
matriz mitocondrial, y utiliza estos electrones para reducir ubiquinona.[39] Esta enzima contiene una flavina y un
centro [4Fe–4S], pero, a diferencia de otros complejos respiratorios, se une a la superficie de la membrana y no
atraviesa la bicapa lipídica.[40]
En mamíferos, esta ruta metabólica es importante en la beta oxidación de ácidos grasos y el catabolismo de
aminoácidos y colinas, al aceptar electrones de múltiples acetil-CoA deshidrogenasas.[41] [42] En plantas, la
oxidorreductasa ETF-Q también es importante en la respuesta que permite la supervivencia por extensos periodos de
oscuridad.[43]
Q-citocromo c oxidorreductasa (complejo III)

La Q-citocromo c oxidorreductasa
también conocida como citocromo c
reductasa, complejo del citocromo bc1,
o simplemente complejo III.[44] [45] En
mamíferos, esta enzima es un dímero,
con cada subunidad del complejo
conteniendo once subunidades de
proteínas, un centro hierro-azufre
[2Fe-2S] y tres citocromos: un
citocromo c1 y dos citocromos b.[46]
Un citocromo es un tipo de proteína de
Transferencia de electrones en dos pasos, en el complejo III: Q-citocromo c
transferencia de electrones que
oxidorreductasa. Luego de cada paso, Q (en la parte superior de la figura) abandona la
contiene la menos un grupo hemo. Los enzima.
átomos de hierro dentro del grupo
hemo del complejo III alternan entre sus estados de oxidación reducido (+2) y oxidado (+3) mientras los electrones
son transferidos a través de la proteína.
La reacción catalizada por el complejo III es la oxidación de una molécula de ubiquinol y la reducción de dos
moléculas de citocromo c, una proteína hemo libremente asociada con la mitocondria. A diferencia de la coenzima
Q, que transporta dos electrones, el citocromo c transporta solo uno.
Debido a que solo uno de los electrones puede ser transferido desde el donante QH2 al aceptor citocromo c, a la vez,
el mecanismo de reacción del complejo III es más elaborado que aquellos de los otros complejos respiratorios, y se
da en dos pasos, llamados ciclo Q.[47] En el primer paso, la enzima se une a tres sustratos, primero, QH2, el cual es
luego oxidado, siendo un electrón transferido al segundo sustrato, el citocromo c. Los dos protones liberados de QH2
pasan al espacio intermembrana. El tercer sustrato es Q, el cual acepta el segundo electrón de QH2 y es reducido a
Q.-, el cual es un radical libre de ubisemiquinona. Los primeros dos sustratos son liberados, pero este intermediario
de ubisemiquinona permanece unido. En el segundo paso, una segunda molécula de QH2 es unida y de nuevo pasa su
primer electrón al aceptor citocromo c. El segundo electrón es transferido a la ubisemiquinona unida, reduciéndola a
QH2 mientras gana dos protones de la matriz mitocondrial. Este QH2 es luego liberado de la enzima.[48]
Como la coenzima Q es reducida a ubiquinol en el lado interno de la membrana y oxidado a ubiquinona en el
externo, hay una transferencia neta de electrones a través de la membrana, añadidos al gradiente de protones.[15] El
mecanismo más bien complejo de dos pasos por el cual sucede esto es importante, ya que incrementa la eficiencia de
la transferencia de protones. Si, en lugar del ciclo Q, una molécula de QH2 fuese utilizada directamente para reducir
dos moléculas del citocromo c, la eficiencia se reduciría a la mitad, siendo transferido solo un protón por citocromo c
reducido.[15]
Citocromo c oxidasa (complejo IV)

La citocromo c oxidasa, también conocida como
complejo IV, es el complejo final de proteínas en la
cadena de transporte de electrones.[49] En mamíferos
esta enzima posee una estructura extremadamente
compleja y contiene trece subunidades, dos grupos
hemo, así como múltiples iones metálicos como
cofactores – en todas, tres átomos de cobre, uno de
magnesio y uno de zinc.[50]
Esta enzima media la reacción final en la cadena de

transporte de electrones y los transfiere al oxígeno,
mientras bombea protones a través de la membrana.[51]
El aceptor de electrones final es el oxígeno, llamado
también aceptor terminal de electrones, el cual es
reducido a agua en este paso. Tanto el bombeo directo
de protones y la consumición de protones de la matriz
en la reducción de oxígeno contribuyen al gradiente de
protones. La reacción catalizada es la oxidación de
citocromo c y la reducción de oxígeno: Complejo IV: citocromo c oxidasa.
Reductasas y oxidasas alternativas

Muchos organismos eucariotas poseen cadenas de transporte de electrones diferentes a la de los mamíferos, que
difieren mucho de las más estudiadas de estos últimos (descritas anteriormente). Por ejemplo, en plantas, existen
NADH oxidasas que oxidan el NADH en el citosol en lugar de la matriz mitocondrial, y transfieren estos electrones
a las reservas de ubiquinona.[52] Estas enzimas no transportan protones, y por ello, reducen ubiquinona sin alterar el
gradiente electroquímico a través de la membrana interna.[53]
Otro ejemplo de cadena de transporte de electrones divergente es la oxidasa alternativa, que es encontrada en
plantas, así como algunos hongos, protistas y posiblemente algunos animales.[54] [55] Esta enzima transfiere
electrones directamente del ubiquinol al oxígeno.[56]
Las rutas de transporte de electrones producidos por estas oxidasas alternativas de NADH y ubiquinona tienen un
menor rendimiento de ATP que la ruta completa. Las ventajas que se obtienen por estas rutas más cortas no son del
todo conocidas. Sin embargo, las oxidasas alternativas son producidas como respuesta a situaciones de estrés
ambiental, como el frío, especies reactivas del oxígeno e infección por patógenos, así como otros factores que
inhiben la cadena de transporte de electrones completa.[57] [58] Las rutas alternativas podrían, por lo tanto, aumentar
la resistencia de los organismos ante daños, reduciendo el estrés oxidativo.[59]
Organización de complejos
El modelo original sobre como los complejos de la cadena respiratoria están organizados era que estos difundían
libremente en la membrana mitocondrial.[60] Sin embargo, datos recientes sugieren que los complejos podrían formar
estructuras de alto orden llamadas supercomplejos o "respirasomas."[61] En este modelo varios complejos existen
como conjuntos organizados de enzimas que interaccionan entre ellas.[62] Estas asociaciones podrían permitir la
canalización de sustratos entre varios complejos de enzimas, aumentando su tasa y eficiencia en la transferencia de
electrones.[63] Dentro de los supercomplejos presentes en mamíferos, algunos componentes están presentes en mayor
cantidad que otros, con una tasa entre complejos I/II/III/IV y ATP sintasa de aproximadamente 1:1:3:7:4.[64] Sin
embargo, el debate sobre la hipótesis de estos supercomplejos aún no está resuelta, ya que algunos datos no parecen
ajustarse a este modelo.[29] [65]
Cadena de transporte de electrones en procariotas

En contraste con la similaridad general en cuanto a estructura y función de la cadena de transporte de electrones en
eucariotas, las bacterias y archaea poseen una gran variedad de enzimas de transferencia de electrones. Estas utilizan
un conjunto igualmente amplio de sustratos.[66] Al igual que en los eucariotas, la cadena de transporte de electrones
de los procariotas utiliza la energía liberada de la oxidación de un sustrato para bombear iones a trasvés de la
membrana y generar un gradiente electroquímico. En bacterias, la fosforilación oxidativa en Escherichia coli ha sido
estudiada en profundidad, mientras que los sistemas de archaea han sido poco estudiados.[67]
La principal diferencia entre la fosforilación oxidativa en procariotas y eucariotas es que tanto bacterias como
archaea utilizan una gran variedad de donantes y aceptores de electrones. Esto permite a los procariotas desarrollarse
en una amplia variedad de condiciones ambientales.[68] En E. coli, por ejemplo, la fosforilación oxidativa puede ser
llevada a cabo por un gran número de pares de agentes reductores y oxidantes, los cuales son listados a continuación.
El potencial medio de un químico mide cuanta energía es liberada cuanto este es oxidado o reducido, teniendo los
agentes reductores un potencial negativo y los agentes oxidante un potencial positivo.
Enzimas respiratorias y sustratos en E. coli.[69]

Enzima respiratoria Par redox Potencial medio
(Volts)
Formato deshidrogenasa Bicarbonato / Formato −0,43
Hidrogenasa Protón / Hidrógeno −0,42
NADH deshidrogenasa −0,32

NAD+ / NADH
Glicerol-3-fosfato DHAP / Gli-3-P −0,19

deshidrogenasa
Piruvato oxidasa Acetato + Dióxido de carbono / ?

Piruvato
Lactato deshidrogenasa Piruvato / Lactato −0,19
D-aminoácido deshidrogenasa 2-oxoácido + Amoníaco / D-aminoácido ?
Glucosa deshidrogenasa Gluconato / Glucosa −0,14
Succinato deshidrogenasa Fumarato / Succinato +0,03
Ubiquinol oxidasa Oxígeno / Agua +0,82
Nitrato reductasa Nitrato / Nitrito +0,42
Nitrito reductasa Nitrito / Amoníaco +0,36
Dimetil sulfóxido reductasa DMSO / DMS +0,16

Trimetilamina N-óxido reductasa TMAO / TMA +0,13
Fumarato reductasa Fumarato / Succinato +0,03
Como se muestra en la tabla anterior, E. coli es capaz de crecer con agentes reductores como el formato, hidrógeno,
o lactato como donantes de electrones, y nitrato, DMSO, u oxígeno como aceptores.[68] La mayor diferencia en el
potencial entre un agente oxidante y uno reductor indica una mayor liberación de energía cuando reaccionan. Dentro
de estos compuestos, el par succinato/fumarato es inusual, ya que su potencial es muy cercano a cero. El succinato
puede ser oxidado a fumarato si se encuentra en presencia de un fuerte agente oxidante como el oxígeno, y el
fumarato puede ser reducido utilizando un fuerte agente reductor como lo es el formato. Estas reacciones alternativas
son catalizadas por la succinato deshidrogenasa y la fumarato reductasa, respectivamente.[70]
Algunos procariotas utilizan pares redox que poseen una muy pequeña diferencia de potencial. Por ejemplo, las
bacterias nitrificantes tales como Nitrobacter oxidan nitrito a nitrato, donando electrones al oxígeno. La pequeña
cantidad de energía liberada en esta reacción es suficiente como para bombear protones y generar ATP, pero no es
suficiente como para producir NADH o NADPH directamente para su uso en el anabolismo.[71] Este problema es
solucionado utilizando una nitrito oxidorreductasa para producir la suficiente fuerza protón motriz como para hacer
funcionar la cadena de transporte de electrones en sentido inverso, haciendo que el complejo I genere NADH.[72] [73]
Los procariotas controlan su uso de donantes y aceptores de electrones variando las enzimas que producen, en
respuesta a condiciones ambientales.[74] Esta flexibilidad es posible porque diferentes oxidasas y reductasas utilizan
las mismas reservas de ubiquinona. Esto permite que muchas combinaciones de enzimas funcionen en conjunto,
unidas por un intermediario común de ubiquinol.[69] Por ello es que estas cadenas respiratorias tienen un diseño
modular fácilmente intercambiable con otros conjuntos de enzimas.
Además de esta diversidad metabólica, los procariotas también poseen una variedad de isoenzimas – diferentes
enzimas que catalizan la misma reacción. Por ejemplo, en E. coli, hay dos tipos diferentes de ubiquinol oxidasa
utilizando oxígeno como un aceptor de electrones. Bajo condiciones aeróbicas, la célula utiliza una oxidasa con baja
afinidad por el oxígeno que es capaz de transportar dos protones por electrón. Sin embargo, si los niveles de oxígeno
caen, cambian a una oxidasa que transfiere solo un protón por electrón, pero tiene una elevada afinidad por el
oxígeno.[75]
ATP sintasa (complejo V)

ATP sintasa, también llamada complejo V, es la enzima final
del proceso de la fosforilación oxidativa. Esta enzima se
encuentra en todas las formas de vida y funciona de la misma
manera tanto en procariotas como en eucariotas.[76] Esta
enzima usa la energía almacenada en un gradiente de protones
a través de la membrana para llevar a cabo la síntesis de ATP
desde ADP y fosfato (Pi). Las estimaciones del número de
protones necesarios para sintetizar una molécula de ATP
oscilan entre tres y cuatro,[77] [78] y algunos investigadores
sugieren que las células pueden variar esta proporción, para
ajustarse a diferentes condiciones.[79]
ATP sintasa. El canal de protones FO y el pedúnculo se

muestran en azul, el dominio sintasa F1 en rojo y la
membrana en gris.
Esta reacción de fosforilación es un equilibrio, que puede ser cambiado alterando la fuerza protón motriz. En
ausencia de una fuerza protón motriz, la reacción de la ATP sintasa se desplazará hacia la izquierda, hidrolizando
ATP y bombeando protones fuera de la matriz a través de la membrana. Sin embargo, cuando la fuerza protón motriz
es alta, la reacción es forzada a desplazarse en la dirección opuesta; de izquierda a derecha, permitiendo el flujo de
protones en el sentido de su gradiente de concentración produciendo ADP desde ATP.[76] Es más, en la
cercanamente relacionada proteína H+-ATPasa tipo vacuolar, la misma reacción es usada para acidificar los
compartimentos celulares, bombeando protones e hidrolizando ATP.[80]
La ATP sintasa es un complejo masivo de proteínas con forma de hongo.El complejo de enzimas en mamíferos
contiene 16 subunidades y posee una masa de aproximadamente 600 kilodaltons.[81] La porción embebida en la
membrana es llamada FO y contiene un anillo de subunidades c y el canal de protones. El pedúnculo y la parte
superior esférica es llamada F1 y es el sitio donde ocurre la síntesis de ATP. La porción esférica del extremo de F1
contiene seis proteínas de dos tipos diferentes (tres subunidades α y tres subunidades β), mientras que el "pedúnculo"
consiste solo en una proteína: la subunidad γ, con un extremo extendiéndose en la esfera de subunidades α y β.[82]
Ambas subunidades, α y β se unen a nucleótidos, pero solo la subunidad β cataliza la síntesis de ATP. Alcanzando
por la base una porción de F1 e introduciéndose en la membrana se encuentra una larga subunidad en forma de
bastón que ancla las subunidades α y β en la base de la enzima.
A medida que los proteones atraviesan la membrana a través del canal en la base de la ATP sintasa, FO entra en
rotación.[83] Esta rotación puede ser provocada por cambios en la ionización de aminoácidos en el anillo de
subunidades c provocando interacciones electrostáticas que impulsan el anillo de subunidades c a través del canal de
protones.[84] Este anillo de rotación provoca la rotación del eje central (el pedúnculo de la subunidad γ) dentro de las
subunidades α y β. Estas subunidades son incapaces de rotar debido al brazo lateral que actúa como un estátor. Este
movimiento del extremo de la subunidad γ en el interior de la esfera de subunidades α y β provee de energía para los
sitios activos en las subunidades β para llevar a cabo un ciclo de movimientos que generan y luego liberan ATP.[85]
La reacción de síntesis de ATP es llamada "mecanismo de
cambio de unión" del inglés binding change mechanism e
involucra el sitio activo de una subunidad β en ciclando a
través de tres estados.[10] En el estado "abierto", el ADP y el
fosfato entran en el sitio activo (mostrado en marrón en el
diagrama). La proteína luego captura las moléculas y se une a
ellas ligeramente (mostrado en rojo). La enzima luego cambia
su conformación nuevamente y acerca las moléculas, con el
sitio activo en el estado final (mostrado en rosado) uniendo el
recién formada molécula de ATP con una elevada afinidad.
Finalmente, el sitio activo cicla de nuevo a su estado original
abierto, liberando ATP y uniéndose a más ADP y fosfato,
preparándose así para el próximo ciclo. Mecanismo de la ATP sintasa. El ATP se muestra en rojo, el
ADP y fosfato en rosado y la subunidad γ rotando, en negro.
En algunas bacterias y archaea, la síntesis de ATP es llevada a
cabo por el movimiento de iones sodio a través de la membrana celular, en lugar del movimiento de protones.[86] [87]
Archaeas tales como Methanococcus poseen la sintasa A1Ao, una forma de la enzima que contiene proteínas
adicionales con muy poca similaridad en cuanto a su secuencia con otras subunidades de ATP sintasa de bacterias o
eucariotas. Es posible que en algunas especies, la forma A1Ao de la enzima sea una ATP sintasa especializada en el
transporte de sodio,[88] pero esto puede que no sea así en todos los casos.[87]
Especies reactivas del oxígeno

Véase también: Estrés oxidativo y Antioxidante
El oxígeno molecular es un aceptor de electrones terminal ideal porque es un fuerte agente oxidante. La reducción de
oxígeno involucra intermediarios potencialmente dañinos.[89] Aunque la transferencia de cuatro electrones y cuatro
protones reduce oxígeno a agua, la cual es inocua, la transferencia de uno o dos electrones produce aniones de
superóxido o peróxido, que son peligrosamente reactivos.
Estas especies reactivas del oxígeno y sus productos de reacción, como el radical hidroxilo, son muy dañinos para las
células, ya que oxidan proteínas y provocan mutaciones en el ADN. Este daño celular puede contribuir a provocar
enfermedades y ha sido propuesto como una de las causas del envejecimiento.[90] [91]
El complejo de la citocromo c oxidasa es altamente eficiente reduciendo oxígeno a agua, y libera muy pocos
intermediarios reducidos; sin embargo pequeñas cantidades del anión superóxido y peróxido son producidos por la
cadena de transporte de electrones.[92] Es de particular importancia la reducción de la coenzima Q en el complejo III,
ya que un radical libre de ubisemiquinona altamente reactivo es formado como un intermediario en el ciclo Q. Esta
especie inestable puede llevar a un "escape" de electrones cuando esto son transferidos directamente al oxígeno,
formando superóxido.[93]
Como la producción de especies reactivas del oxígeno por parte de estos complejos de bombeo de protones es mayor
a potenciales de membrana elevados, se ha propuesto que las mitocondrias regulan su actividad para mantener el
potencial de membrana dentro de cierto rango que equilibra la producción de ATP contra la generación de
oxidantes.[94] Para ejemplo, los oxidantes pueden activar el desacople de proteínas que reducen el potencial de
membrana.[95]
Para contrarrestar estas especies reactivas del oxígeno, las células contienen numerosos sistemas antioxidantes,
incluyendo vitaminas antioxidantes tales como la vitamina C y la vitamina E, y enzimas antioxidantes tales como la
superóxido dismutasa, catalasas, y peroxidasas,[89] las cuales detoxifican las especies reactivas, limitando así el daño
a la célula.
Inhibidores
Existen varias drogas y toxinas que inhiben la fosforilación oxidativa. Aunque estas toxinas inhiben sólo una enzima
en la cadena de transporte de electrones, la inhibición de cualquier paso detiene el resto del proceso. Por ejemplo,
cuando la oligomicina inhibe la ATP sintasa, los protones no pueden ser devueltos a la mitocondria.[96] Como
resultado, las bombas de protones son incapaces de operar, y el gradiente se torna demasiado fuerte como para ser
superado. NADH deja de ser oxidado y el ciclo del ácido cítrico deja de operar porque la concentración de NAD+ cae
por debajo de la concentración que estas enzimas pueden utilizar.
Compuesto Uso Efecto en la fosforilación oxidativa
Cianuro Veneno Inhibe la cadena de transporte de electrones uniéndose más fuertemente que el oxígeno a los centros Fe–Cu en la
monóxido de [97]
citocromo c oxidasa, evitando la reducción del oxígeno.
carbono
Oligomicina Antibiótico Inhibe la ATP sintasa bloqueando el flujo de protones a través de la subunidad F .[96]
o
CCCP Veneno Ionóforos que interrumpen el gradiente de protones transportando estos a través de la membrana. Este ionoforo
2,4-Dinitrofenol desacopla el bombeo de electrones de la ATP sintasa debido a que transporta electrones a través de la membrana
[98]
mitocondrial interna.
Rotenona Pesticida Impide la transferencia de electrones del complejo I a la ubiquinona al bloquear los sitios de unión a la
[99]
ubiquinona.
Malonato y [100]
Inhibidores competitivos de la succinato dehidrogenasa (complejo II).
oxaloacetato
No todos los inhibidores de la fosforilación oxidativa son toxinas. En el tejido adiposo marrón, los canales de
protones regulados llamados proteínas desacopladoras son capaces de desacoplar la respiración de la síntesis de
ATP.[101] Esta respiración rápida produce calor, y es particularmente importante como una vía para mantener la
temperatura corporal en la hibernación de los animales, aunque estas proteínas pueden también tener una función
más general en la respuesta de las células al estrés.[102]
Véase también
• Metabolismo
• Cadena transportadora de electrones
Lecturas complementarias
Introductorias
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Chicago Press. ISBN 0-226-73937-6.
• Lane N (2006). Power, Sex, Suicide: Mitochondria and the Meaning of Life, 1ª edición, Oxford University Press,
EE. UU.. ISBN 0199205647.
Avanzadas
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• Haynie D (2001). Biological Thermodynamics, 1ª edición, Cambridge University Press. ISBN 0-521-79549-4.
• Rajan SS (2003). Introduction to Bioenergetics, 1ª edición, Anmol. ISBN 8-126-11364-2.
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Enlaces externos
• Diagramas animados ilustrando la fosforilación oxidativa [103] Wiley and Co Concepts in Biochemistry (en inglés)
• Fosforilación oxidativa [104] Metabolic Pathways of Biochemistry de la Universidad George Washington (en
inglés)
• ATP sintasa - el motor rotatorio en la célula [105] Breve introducción, incluyendo videos e imágenes de la enzima
rotando, del Instituto Tecnológico de Tokio. (en inglés)
• Lecturas de biofísica [106] de Antony Crofts, Universidad de Illinois en Urbana-Champaign (en inglés)
• Animación de la fosforilación oxidativa en eucariotas [107] (en español)
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Fosforilación oxidativa 1

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Complejo del citocromo bc1 Citocromo box / Citocromo bred [27]

Complejo IV Citocromo cox / Citocromo cred [27]

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mitocondrial, como suele ser el caso de

El inicio de la reacción, y de la totalidad de la cadena de transporte de electrones, comienza por la unión de la

Succinato-Q oxidorreductasa (complejo II)

Flavoproteína de transporte de electrones Q oxidorreductasa

Q-citocromo c oxidorreductasa (complejo III)

Citocromo c oxidasa (complejo IV)

Esta enzima media la reacción final en la cadena de

Reductasas y oxidasas alternativas

Cadena de transporte de electrones en procariotas

Enzimas respiratorias y sustratos en E. coli.[69]

Formato deshidrogenasa Bicarbonato / Formato −0,43

Hidrogenasa Protón / Hidrógeno −0,42

NADH deshidrogenasa −0,32

Glicerol-3-fosfato DHAP / Gli-3-P −0,19

Piruvato oxidasa Acetato + Dióxido de carbono / ?

Lactato deshidrogenasa Piruvato / Lactato −0,19

D-aminoácido deshidrogenasa 2-oxoácido + Amoníaco / D-aminoácido ?

Glucosa deshidrogenasa Gluconato / Glucosa −0,14

Succinato deshidrogenasa Fumarato / Succinato +0,03

Ubiquinol oxidasa Oxígeno / Agua +0,82

Nitrato reductasa Nitrato / Nitrito +0,42

Nitrito reductasa Nitrito / Amoníaco +0,36

Dimetil sulfóxido reductasa DMSO / DMS +0,16

Trimetilamina N-óxido reductasa TMAO / TMA +0,13

Fumarato reductasa Fumarato / Succinato +0,03

ATP sintasa (complejo V)

ATP sintasa. El canal de protones FO y el pedúnculo se

Especies reactivas del oxígeno

Compuesto Uso Efecto en la fosforilación oxidativa

14641005 (http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ pubmed/ 14641005).

(http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ pubmed/ 17330044).

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