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Renovación de proteínas: ¿qué significa para los animales?

¿producción?

vestíbulo de GE

Rowett Research Institute, Bucksburn, Aberdeen AB21 9SB, Reino Unido (correo electrónico: gel@rri.sari.ac.uk ). Recibido 17
febrero de 2003, aceptado el 26 de mayo de 2003.

Lobley, GE 2003.Renovación de proteínas: ¿qué significa para la producción animal?Pueden. J. Anim. ciencia83: 327–340. La dinámica del recambio de proteínas confiere grandes ventajas para la homeotermia, la plasticidad y la función metabólica

en los mamíferos. Las diferentes funciones desempeñadas por los diversos órganos han dado lugar a aspectos de la síntesis y degradación de proteínas que ayudan a las diversas funciones realizadas. Los llamados órganos “no productivos”, como el

tracto gastrointestinal y el hígado, producen grandes cantidades de proteínas de exportación que realizan funciones vitales. Sin embargo, no todas estas proteínas se recuperan y, por lo tanto, la función puede dar como resultado una conversión

neta reducida de proteína vegetal en productos animales. Los tejidos esplácnicos también oxidan aminoácidos esenciales (AA). Por ejemplo, el intestino cataboliza la leucina, la lisina y la metionina, pero no la treonina y la fenilalanina, como parte de
Pueden. J. Anim. ciencia Descargado de cdnsciencepub.com por 179.6.218.122 el 02/04/21

una interacción compleja entre el aporte de AA y la actividad metabólica tisular. Las pérdidas por oxidación y secreciones endógenas pueden alterar notablemente el patrón de AA absorbido. Las tasas fraccionarias de extracción del flujo de entrada

total de AA al hígado son bajas y esto permite una flexibilidad a corto plazo para controlar el suministro a los tejidos periféricos. La evidencia reciente sugiere que el papel del hígado en el catabolismo del AA es más una respuesta a la falta de uso por

parte de otros tejidos que una regulación inmediata del suministro a la periferia. Ni el suministro arterial de AA ni la tasa de transporte a los tejidos periféricos limitan la ganancia de proteínas, excepto cuando el suministro es muy limitado. Más bien,

es probable que el control se ejerza a través de interacciones hormona-nutriente. La evidencia reciente sugiere que el papel del hígado en el catabolismo del AA es más una respuesta a la falta de uso por parte de otros tejidos que una regulación

inmediata del suministro a la periferia. Ni el suministro arterial de AA ni la tasa de transporte a los tejidos periféricos limitan la ganancia de proteínas, excepto cuando el suministro es muy limitado. Más bien, es probable que el control se ejerza a

través de interacciones hormona-nutriente. La evidencia reciente sugiere que el papel del hígado en el catabolismo del AA es más una respuesta a la falta de uso por parte de otros tejidos que una regulación inmediata del suministro a la periferia. Ni

el suministro arterial de AA ni la tasa de transporte a los tejidos periféricos limitan la ganancia de proteínas, excepto cuando el suministro es muy limitado. Más bien, es probable que el control se ejerza a través de interacciones hormona-nutriente.

Palabras clave: Síntesis de proteínas, aminoácidos, tracto gastrointestinal, hígado, músculo, glándula mamaria

Lobley, GE 2003.Le taux de renouvellement des protéines—quelle est sa signification en production animale?Pueden. J. Anim. ciencia83: 327–340. La dynamique reliée au renouvellement des protéines confère une gran flexibilité aux mammifères pour maintenir leur

homeothermie et leurs fonctions métaboliques. Les divers rôles joués par les organes les ont conduit à des niveaux différents de la synthèse et de la degradation protéique en fonction des rôles métaboliques à accomplir. Les organes communisment appelés « non-productifs » tels le
Sólo para uso personal.

système gastro-intestinal et le foie produisent des quantités importantes de protéines exportées qui accomplissent des fonctions vitales. Sin embargo, la recuperación de las proteínas n'est pas complète et ces fonctions peuvent ainsi résulter en une diminution de la conversion nette

des protéines végétales en produits animaux. De plus, le tissu splanchnique oxyde aussi les acides aminés (AA) essentiels. Por ejemplo, el sistema digestivo cataboliza la leucina, la lisina y la metionina, mais non pas la treonina y la fenilalanina. Les pertes causées par l'oxydation et les

sécrétions endogènes peuvent profondément alterer le profil des AA absorbés. Le taux d'extraction hépatique du flux afférent des AA totaux est faible et ceci permet une flexibilité à court-terme pour contrôler l'apport aux tissus périphériques. Des évidence récentes suggèrent que le

rôle du foie dans le catabolisme des AA soit plus une réponse à la non-utilisation des autres tissus qu'un régulation immédiate de l'apport pour les tissus périphériques. Ni l'apport artériel en acide aminé ou le taux de transport aux tissus périphériques ne limite le gain protéique, à

l'exception d'un appport très limité. Plutôt, le contrôle est probablement exercé via une interacción hormona-nutriente. la lysine et la méthionine, mais non pas la thréonine et la phénylalanine. Les pertes causées par l'oxydation et les sécrétions endogènes peuvent profondément

alterer le profil des AA absorbés. Le taux d'extraction hépatique du flux afférent des AA totaux est faible et ceci permet une flexibilité à court-terme pour contrôler l'apport aux tissus périphériques. Des évidence récentes suggèrent que le rôle du foie dans le catabolisme des AA soit plus

une réponse à la non-utilisation des autres tissus qu'un régulation immédiate de l'apport pour les tissus périphériques. Ni l'apport artériel en acide aminé ou le taux de transport aux tissus périphériques ne limite le gain protéique, à l'exception d'un appport très limité. Plutôt, le

contrôle est probablement exercé via une interacción hormona-nutriente. la lysine et la méthionine, mais non pas la thréonine et la phénylalanine. Les pertes causées par l'oxydation et les sécrétions endogènes peuvent profondément alterer le profil des AA absorbés. Le taux

d'extraction hépatique du flux afférent des AA totaux est faible et ceci permet une flexibilité à court-terme pour contrôler l'apport aux tissus périphériques. Des évidence récentes suggèrent que le rôle du foie dans le catabolisme des AA soit plus une réponse à la non-utilisation des

autres tissus qu'un régulation immédiate de l'apport pour les tissus périphériques. Ni l'apport artériel en acide aminé ou le taux de transport aux tissus périphériques ne limite le gain protéique, à l'exception d'un appport très limité. Plutôt, le contrôle est probablement exercé via une

interacción hormona-nutriente. mais non pas la thréonine et la phénylalanine. Les pertes causées par l'oxydation et les sécrétions endogènes peuvent profondément alterer le profil des AA absorbés. Le taux d'extraction hépatique du flux afférent des AA totaux est faible et ceci permet

une flexibilité à court-terme pour contrôler l'apport aux tissus périphériques. Des évidence récentes suggèrent que le rôle du foie dans le catabolisme des AA soit plus une réponse à la non-utilisation des autres tissus qu'un régulation immédiate de l'apport pour les tissus périphériques. Ni l'apport artériel en acide aminé ou le tau

Mots clés: Synthèse protéique, acides aminés, système digestivo, foie, muscle, glande mammaire.

Un objetivo principal de los científicos animales es mejorar la tasa de El ajuste del perfil de AA de la dieta forma la base del concepto de “proteína
conversión de alimentos vegetales en productos animales vendibles. Las ideal” establecido hace mucho tiempo que se utiliza para no rumiantes, basado
eficiencias de dichas conversiones en productos proteicos, como carne, en el uso juicioso de los ingredientes del alimento junto con cualquier
leche, fibra o el feto, suelen ser bajas, con un promedio de 45 a 60 % en suplemento necesario con AA individuales, por ejemplo, lisina en el caso de
cerdos en crecimiento (Lenis et al. 1999), pero solo de 20 a 30 % en cerdos a los que se les ofrece maíz. raciones a base de metionina (Fuller et al.
ganado bovino en crecimiento ( Wessels y Titgemeyer 1997) y vacas 1989) o metionina para aves (Jackson y Potter 1987). Este enfoque ahora se
lactantes (Moorby y Theobald 1999). Entonces, ¿qué factores conducen a recomienda para los rumiantes (National Research Council 2001), con el
una pobre eficiencia de conversión? Obviamente, la digestibilidad es retraso en la introducción causado por los desafíos de predecir los efectos del
importante porque no todo el N de la dieta se absorbe en términos metabolismo del rumen en el suministro de proteínas (AA) junto con una
"aparentes" o "reales" (cuando se incluyen los flujos endógenos). Otra definición inadecuada de las necesidades de los animales. No obstante, incluso
complicación surge de los desequilibrios en el suministro de aminoácidos cuando se optimizan las cantidades absolutas y el perfil de la oferta de AA,
(AA) en la dieta en comparación con las necesidades de los animales.

Presentado en la sesión “Les acides aminés: du lait, de la viande abreviaturas:Automóvil club británico, aminoácidos;BCAA, aminoácido
et plus! Amino Acids: Meat, Milk and More” durante la Reunión de cadena ramificada;FSR, tasa de síntesis fraccionaria;GIT, tracto
Conjunta CSAS/ADSA/ASAS 2002, Québec City, QC, 20–25 de gastrointestinal;MDV, vísceras mesentéricas drenadas;PDV, vísceras
julio de 2002. drenadas por el portal

327
 328 REVISTA CANADIENSE DE CIENCIA ANIMAL
todavía hay catabolismo (oxidación) del AA por los tejidos animales,
con la consiguiente pérdida de sustrato que de otro modo podría
usarse para sintetizar proteínas. Estas pérdidas pueden estar
asociadas con otras necesidades esenciales del animal y, por lo
tanto, inevitablemente “limitarán” la eficiencia máxima que podría
lograrse. Por otro lado, dicho catabolismo puede no ser obligado y,
en cambio, puede reflejar componentes manipulables del
metabolismo tisular.
Esta breve revisión se centrará en el último aspecto, el impacto del
metabolismo de los tejidos, y abordará dos preguntas: "¿cuál es el papel
del recambio de proteínas de todo el cuerpo y los tejidos?"; y “¿en qué
parte del cuerpo y por qué ocurre la oxidación del AA y qué factores
reguladores pueden estar involucrados?”. Las respuestas a estas
preguntas están directamente relacionadas con la forma en que los AA
ingeridos se reparten entre destinos anabólicos y catabólicos.
Pueden. J. Anim. ciencia Descargado de cdnsciencepub.com por 179.6.218.122 el 02/04/21
RECAMBIO PROTEICO
La “renovación” de proteínas implica la síntesis y degradación
continuas de las proteínas corporales. En un animal en crecimiento
o lactante, la diferencia entre la síntesis y la descomposición
representa una ganancia neta y refleja la partición de AA entre los
destinos anabólico y catabólico. Entonces, ¿qué ventajas confiere el
recambio de proteínas al animal y cuáles son las consecuencias
metabólicas de mantener dicho proceso?
Consideraciones energéticas
La supervivencia y evolución de los mamíferos es consecuencia de
Sólo para uso personal.
su capacidad para mantener una temperatura interna casi
constante. Los mecanismos han evolucionado para generar calor en
condiciones reguladas. El recambio de proteínas, junto con muchos
otros procesos, es uno de esos mecanismos y hace dos décadas
estaba de moda correlacionar la producción de calor corporal total y
la síntesis de proteínas. En una amplia gama de especies (ratones a
vacas lecheras), los datos transformados logarítmicamente para
animales adultos alimentados hasta el mantenimiento mostraron
15–20 MJ de calor producido por kg de proteína sintetizada (Lobley
1988). Sin embargo, esto no representaba los costes reales, sino que
indicaba más bien que la síntesis de proteínas era una de varias
reacciones celulares dependientes de la energía que, al unísono,
aseguraban la homeotermia. De hecho, la estequiometría
bioquímica de la síntesis de polipéptidos sugeriría un costo mínimo
de 2,8 a 3,2 MJ kg–1, menos del 15% del valor de correlación (Lobley
1990). En la práctica, las pocas mediciones directas de los costes
energéticos del recambio de proteínas han arrojado valores
superiores a los previstos teóricamente. Por ejemplo, el uso
intensivo de inhibidores de la síntesis de proteínas en pollitos in vivo
redujo el consumo de oxígeno en más del 30% (Aoyagi et al. 1988).
Una inhibición similar de la síntesis de proteínas en varios tejidos
ovinos in vitro redujo el gasto de energía en cantidades aún
mayores (Early et al. 1988). Dichos experimentos arrojaron
estimaciones empíricas del costo de la síntesis de proteínas de
aproximadamente 5,4 a 7,2 MJ kg–1proteína sintetizada. Costos
adicionales, pero más bajos (< 25% de los de la síntesis de proteínas)
surgen del proceso de degradación de proteínas (Lobley 1990).
Aunque el recambio de proteínas (y por lo tanto la producción de
calor) responde a muchos estímulos (nutrición, estado fisiológico;
Lobley 1988), esto debe verse como parte del mantenimiento
fundamental de la homeotermia y no como un mecanismo que
permite cambios rápidos en el gasto de energía.
Flexibilidad metabólica
Entonces, si la contribución a la bioenergética es una función del
recambio de proteínas, ¿cuáles son las otras? Bueno, claramente la
“plasticidad” también es vital. La remodelación extensa y continua de las
proteínas de los tejidos para alterar la estructura, el metabolismo o la
actividad de los tejidos se produce como parte de los mecanismos
fisiológicos normales. Por ejemplo: extensión ósea y elongación de fibras
musculares asociadas durante el crecimiento normal; desarrollo (y
posterior involución) del útero más crecimiento fetal durante el
embarazo; desarrollo, función y posterior regresión de la glándula
mamaria durante el ciclo de lactancia. Estos son ejemplos de eventos
crónicos relativamente lentos que, sin embargo, requieren aumentos y
disminuciones tanto en el número como en el tamaño de las células
dentro de tejidos específicos y que pueden requerir eventos opuestos en
otros órganos. Por ejemplo, al principio de la lactancia, el desarrollo y la
función de la glándula mamaria están respaldados por el desvío de
nutrientes lejos del músculo que luego entra en una fase catabólica neta
(Bell et al. 2000). Todos estos diversos cambios se ven favorecidos por las
diferencias en la vida media de las proteínas (Goldberg y St John 1976),
siendo más rápidos aquellos en tejidos más sensibles (o maleables) (p.
ej., tracto digestivo, hígado) que aquellos tejidos que juegan un papel
importante. función más estructural (p. ej., colágeno óseo). Sin embargo,
no todas las respuestas tienen lugar durante semanas o años. Por
ejemplo, las enzimas secretadas en la luz del intestino para ayudar a la
digestión se degradan, y su componente AA se reabsorbe y se utiliza
para sintetizar nuevas proteínas (Ball 2002). La flexibilidad también es
necesaria para eventos imprevistos, con planes de contingencia
metabólicos para combatir infecciones o apoyar la reparación de heridas
y, para estos, la desviación rápida de los recursos corporales es esencial.
De hecho, incluso mantener el sistema inmunitario en un estado de
preparación para responder rápidamente a un desafío puede requerir
una amplia desviación de nutrientes (Klasing y Calvert 1999; Obled et al.
2002; Obled 2003). De manera similar, durante la desnutrición (incluida la
hambruna), se puede utilizar la movilización de proteínas de
almacenamiento menos importantes (p. ej., músculo) para mantener la
estructura y función de órganos vitales (p. ej., riñones, hígado, sistema
cardiovascular). Por lo tanto, la capacidad del metabolismo de las
proteínas para responder tanto a los eventos "planeados" como a los "no
planeados" es vital para ayudar a la supervivencia animal tanto en
entornos normales como en entornos difíciles. Una desventaja es que las
necesidades de AA de un tejido o sistema en particular pueden no
coincidir exactamente (o incluso bien) con las liberadas por otros
órganos (Obled 2002) y, en consecuencia, algunos se vuelven en exceso
temporal y se oxidan. Por lo tanto, la flexibilidad metabólica tiene un
costo.
Magnitud del recambio de proteínas
Con una gama tan amplia de factores fisiológicos y no fisiológicos
que pueden afectar el metabolismo de las proteínas, es imposible
responder a la pregunta "¿cuál es la tasa de renovación de
proteínas?" en una especie en particular. Sin embargo alguna idea
demínimoSe pueden obtener estimaciones del “velocímetro” que se
muestra en la Fig. 1. Varias características son inmediatamente
obvias.
En primer lugar, la tasa de síntesis de proteínas supera con creces la
ingesta normal de proteínas. Por ejemplo, la ingesta diaria de proteínas
digeribles del ser humano suele ser de 50 a 100 gd.–1, mientras que la
síntesis de proteínas supera los 300 gd–1(Clugston y Garlick 1982). Del
mismo modo, una vaca lechera puede consumir aproximadamente 2 kg
 LOBLEY Y AL. — ROTACIÓN DE PROTEÍNAS Y PRODUCCIÓN ANIMAL 329
cerdo
cabra lechera 50
400
2700
00
mamá
4000
250
oveja
Síntesis de proteínas g/d
proteína bruta digestible aparente (N×6.25) pero sintetiza más de 4
kg d–1(Bequette et al. 1996b; Lapierre et al. 2002). Los valores
Pueden. J. Anim. ciencia Descargado de cdnsciencepub.com por 179.6.218.122 el 02/04/21
correspondientes para el cerdo joven de rápido crecimiento son 250
gd–1ingesta de proteína digestible y síntesis diaria de proteína de
500 g (Reeds et al. 1980). Estas tasas diarias de síntesis representan
del 2 al 8% de la proteína corporal total y, por lo tanto, el
equivalente de la masa proteica del animal se reemplaza cada 8, 18
y 30 días para cerdos jóvenes, vacas lecheras y humanos adultos,
respectivamente.
En segundo lugar, la diferencia entre la proteína retenida (o secretada
como leche o fibra) y la síntesis de proteína refleja la cantidad de
proteína tisular degradada diariamente. Una vez más, estos valores de
descomposición suelen superar la ingesta diaria de proteínas, es decir,
Sólo para uso personal.
300 y 350 g para los ejemplos de humanos y cerdos y 3,5 kg para la vaca
lactante. Por lo tanto, al menos el 60 % de la remodelación corporal que
se produce implica la movilización de AA de los tejidos, con una
contribución menor de los “nuevos” aportes dietéticos. Esta es una
característica adaptativa importante, ya que mantiene las
concentraciones de AA "libres" en plasma y fluidos tisulares dentro de
límites finitos, incluso cuando la ingesta (absorción) es cero.
En tercer lugar, se deduce que la cantidad de proteína retenida o
secretada es pequeña en comparación con el recambio. La relación
de acreción:síntesis es del 30 % en cerdos de crecimiento rápido
(Reeds et al. 1980), del 33 % en vacas lecheras lactantes (Bequette et
al. 1996b; Lapierre et al. 2002), del 6 % en novillos de engorde
(Lobley et al. al. 1987; Lobley et al. 2000) y cero en adultos “no
productivos”, de peso estable (Clugston y Garlick 1982).
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS DE TEJIDOS
Con tasas de síntesis tan altas, ¿por qué no hay una conversión más
eficaz de los nutrientes de las plantas en productos animales? En
parte, la respuesta radica en cómo se distribuye la síntesis de
proteínas de todo el cuerpo entre los diversos tejidos y órganos (Fig.
2). Por ejemplo, el tracto gastrointestinal (TGI) y el hígado juntos
comprenden aproximadamente del 8 al 14 % de la masa proteica
corporal tanto en rumiantes como en no rumiantes (Lobley et al.
1980; Burrin et al. 1990; Seve y Ponter 1997) y hacer una
contribución menor en términos de producto vendible. No obstante,
representan del 25 al 45% de la síntesis de proteínas de todo el
cuerpo (Attaix et al. 1988; Lobley 1993; Lobley et al. 1994; Seve y
Ponter 1997; Lapierre et al. 2002). Por lo tanto, la tasa de síntesis de
proteína por 100 g de proteína [la tasa de síntesis fraccional (FSR)]
es mucho mayor para los órganos esplácnicos (p. ej., hígado, 44% d–
1cerdos, 22% d–1oveja; duodeno, 117 % d–1cerdos, 50% d–1oveja;
Seve et al. 1993; Lobley et al.
teer
Figura 1.Tasas de síntesis de proteínas de todo el cuerpo en varias
especies en el punto máximo de rendimiento productivo (de
vaca lechera
Lobley 1998).
1994) que los tejidos periféricos como el músculo (3-12% d–1
cerdos, 3–4% d–1oveja; Lobley 1993; Seve y Ponter 1997). Si bien
los tejidos esplácnicos también representan hasta el 50% del
consumo total de oxígeno (Reynolds et al. 1991), la relación
entre el gasto de energía y el recambio de proteínas discutida
para el animal completo no parece mantenerse a nivel de tejido.
El GIT tiene una FSR similar [cerdos (Ponter et al. 1994)] o mayor
[ovejas (Lobley et al. 1994)] que el hígado, pero el consumo de
oxígeno hepático (por unidad de masa de tejido) es mucho
mayor (Lobley 1991) .
Para animales en crecimiento, el músculo tiene tasas más bajas de
proteína FSR; 10% cerdos jóvenes (Ponter et al. 1994), 3% corderos de
engorde (Lobley et al. 1992) y 2% novillos de engorde (Lobley et al. 2000).
Cuando se compara con las tasas fraccionarias de ganancia
correspondientes (5, 0,9 y 0,3%), esto indica que la tasa de síntesis de
proteínas per se no limita el crecimiento del tejido magro.
Para la glándula mamaria, generalmente se supone
que la síntesis de proteínas de la leche representa el 93%
de la síntesis de proteínas de la leche (la precaseína
pierde 15 residuos AA debido a una secuencia peptídica
señal durante la secreción; Blackburn et al. 1982). En la
práctica, las tasas de síntesis de proteínas para toda la
glándula mamaria superan la producción de proteínas
en un 25-38% (Bequette et al. 1996b), pero se desconoce
cómo se reparte esta síntesis adicional entre la
producción de leche y las proteínas constitutivas de la
ubre. Además, aunque la glándula mamaria puede
aportar del 40 al 42 % del flujo de proteínas de todo el
cuerpo (Bequette et al. 1996b), la glándula solo consume
del 7 al 14 % del oxígeno de todo el cuerpo (de Tyrrell et
al. 1988; Guinard y Rulquin 1995; Thivierge et al. 2002),
por lo que, nuevamente, el vínculo entre el recambio de
proteínas y el gasto de energía no es fuerte a nivel
tisular.
Exportación frente a síntesis de proteínas constitutivas
Entonces, ¿por qué los tejidos tienen tasas de rotación tan
diferentes? A primera vista no parece estar relacionado con el
depósito o la secreción de proteínas. Por lo tanto, la relación entre la
formación neta de productos y la síntesis de proteínas parece
mucho mayor en los tejidos periféricos [10–50%, músculo (Ponter et
al. 1994; Lobley et al. 2000); 21–28 % de fibra (Nash et al. 1994; Liu et
al. 1998); 70–75%, glándula mamaria (Bequette et al. 1996b;
Thivierge et al. 2002)] que para el hígado y el TGI, que tienen altas
tasas de renovación y bajas tasas de ganancia neta.
 330 REVISTA CANADIENSE DE CIENCIA ANIMAL
músculo
familiares
0 20
25-30 20-15
15-20 - dieciséis
río
4-15
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-7
23
2-45
Utah
Sólo para uso personal.
- 14
5-45
mamario
tierra
Sin embargo, estas comparaciones son engañosas, ya
que tanto el reemplazo celular como la producción de
proteínas de exportación son “productos” importantes del
metabolismo de las proteínas dentro de los tejidos
esplácnicos. En la mucosa del intestino delgado ovino, la
migración de células desde la base hasta la punta de las
vellosidades tarda aproximadamente 3 días (Attaix y Meslin
1991). Simplemente reemplazar la descamación celular
resultante requeriría una FSR de 33% d–1[de (ln2)/vida
media], aproximadamente la mitad de lo medido (Lobley et
al. 1994). A esto hay que sumar la síntesis de proteínas
secretadas, necesarias para apoyar la digestión y el sistema
de defensa innato. En total, tales pérdidas endógenas
representan más del 30% de la síntesis de proteínas en el
TGI total de las vacas lecheras (Demers et al. 1999; Ouellet
et al. 2002). De manera similar, los valores superiores para
la producción de proteínas de exportación (p. ej., albúmina,
transferrina, apolipoproteínas) en función de la síntesis de
proteínas hepáticas totales son del 30 al 43 % en ovejas
(Connell et al. 1997), con aproximadamente un 20 % de
eliminación hepática de fenilalanina. en vacas lecheras para
apoyar la producción de estas proteínas (Raggio et al. 2002).
Así, tanto el hígado como el TGI pueden no ser menos
“eficientes” que otros tejidos de “exportación”, como la
glándula mamaria y la piel,
25
Figura 2.Aportes porcentuales de masa proteica
tisular (-), gasto energético (-) y síntesis de
proteínas (-) a todo el cuerpo en novillos [datos
basados en Lobley et al. (1980), Lobley (1988),
Tyrrell et al. (1988), Reynolds et al. (1991), Guinard y
Rulquin (1995) y Thivierge et al. (2002)].
sues (Maxwell et al. 1990) mientras que las secreciones GIT se
digieren y el AA se reabsorbe para su uso posterior.
Cuando se comparan los dos principales productos agrícolas, la leche y la carne,
la relación ganancia:síntesis en el músculo es mucho menor que en la glándula
mamaria. Dos razones pueden explicar esto. Primero, la amplia presión de selección
dentro de la industria láctea ha tendido a producir animales con alto potencial
genético y estos han sido utilizados experimentalmente (Bequette et al. 1996b;
Thivierge et al. 2002). Por el contrario, los estudios con animales de carne rumiantes
(tanto de res como de cordero) se han realizado en animales de calidad moderada o
con ingestas limitadas (Lobley et al. 2000), donde la proporción de proteína necesaria
para mantener el equilibrio de N "diluye" la eficiencia aparente. relación. Sin
embargo, cuando se examina la eficiencia incremental por encima del metabolismo
basal, la relación entre ganancia y síntesis aumenta notablemente, incluso en
corderos de engorde (25%; Fig. 3). Es más, en la industria porcina, donde se ha
aplicado una fuerte presión de selección, la ganancia:síntesis de proteína muscular
puede ser mayor (23–47%; de Seve et al. 1993), particularmente en animales jóvenes.
En general, la eficiencia de la síntesis de proteínas disminuye con la edad (Lobley
1993) y es una característica peculiar de los estudios de recambio de proteínas que
los experimentos con cerdos tienden a utilizar animales más jóvenes, mientras que
aquellos con rumiantes se han centrado más bien en animales mayores (de engorde).
Por lo tanto, las comparaciones entre especies deben mientras que aquellos con
rumiantes se han centrado más bien en animales mayores (de engorde). Por lo tanto,
las comparaciones entre especies deben mientras que aquellos con rumiantes se han
centrado más bien en animales mayores (de engorde). Por lo tanto, las
comparaciones entre especies deben
 LOBLEY Y AL. — ROTACIÓN DE PROTEÍNAS Y PRODUCCIÓN ANIMAL 331
combinarse cuidadosamente tanto para la ingesta como para la
Pueden. J. Anim. ciencia Descargado de cdnsciencepub.com por 179.6.218.122 el 02/04/21
edad fisiológica. La segunda consideración se relaciona con la
diferencia entre proteínas de exportación y constitutivas. Las
proteínas de exportación, como la fibra o la caseína, no sufren
degradación de proteínas intracelulares, excepto por la eliminación
de péptidos señal involucrados en la secreción y, por lo tanto, la
producción neta está impulsada por cambios en la síntesis. Para las
proteínas constitutivas, incluidas las que componen el músculo, la
acumulación neta refleja el equilibrio entre la síntesis y la
degradación y, por lo tanto, los cambios en uno o ambos procesos
pueden aumentar (o disminuir) la ganancia. Aunque se sabe que
varios factores, tanto nutricionales (Seve y Ponter 1997; Lobley 1998)
Sólo para uso personal.
como hormonales (Davis et al. 2003), estimulan la síntesis de
proteínas en el músculo, la degradación también se puede
manipular. De hecho, el rápido crecimiento magro de ciertos
genotipos (p. ej.,
¿Hay ventajas en buscar mejoras en la ganancia de tejido magro que
sean independientes de los cambios en la síntesis de proteínas? La
respuesta es probablemente un "sí" calificado. El aumento de la ganancia
muscular a través de la degradación reducida con la síntesis sin cambios
(o incluso reducida) mejoraría la eficiencia energética del crecimiento.
Además, las altas tasas de renovación de proteínas (impulsadas por la
síntesis) están asociadas con tasas elevadas de oxidación de AA (Reeds et
al. 1980; Lobley et al. 1987; Harris et al. 1992), por lo que el aumento del
crecimiento muscular a través de la reducción de la degradación de
proteínas puede confieren ventajas generales en eficiencia. Sin embargo,
la desventaja es que la mayoría de los mecanismos que se relacionan con
la degradación de proteínas tienden a ajustarse lentamente (horas o
días), mientras que el control de la síntesis puede ser casi instantáneo
(Kimball y Jefferson 2002). Por lo tanto, se puede perder un aspecto
importante del control metabólico. Es más, la ternura de la carne se ha
relacionado con la capacidad de proteólisis post-mortem y esto puede
verse influido por la tasa de renovación (y, por tanto, la degradación de
las proteínas) in vivo (Thomson et al. 1997). Por lo tanto, la reducción de
la degradación de proteínas puede disminuir la calidad final de la carne,
aunque este efecto parece mínimo si se logran tasas moderadas de
ganancia en el período previo al sacrificio (Lobley et al. 2000).
Por lo tanto, el mantenimiento de altas tasas de renovación de
proteínas en los animales realiza una serie de funciones clave
esenciales para el bienestar general y la capacidad de adaptarse y
responder a una serie de desafíos fisiológicos y ambientales.
Inevitablemente, esta flexibilidad general implicará costos, uno de
los cuales parece ser la oxidación de los AA dietéticos (y endógenos).
Fig. 3.Respuesta de la retención neta de AA a los cambios en la síntesis
de proteínas en los cuartos traseros de las ovejas a medida que se
altera la ingesta de 0,5 de mantenimiento a 2,5 de mantenimiento. Los
valores son para leucina ( ), treonina ( ) y valina (-) [de Hoskin et al.
(2001, 2003)].
USO METABÓLICO DE PROTEÍNAS DIETÉTICAS Y
AMINOÁCIDOS
Mejorar la conversión de proteínas dietéticas (u otras formas de
N) en productos vendibles requiere que los AA menos digeridos
se catabolicen con más disponibles para el anabolismo.
Entonces, ¿por qué y dónde se catabolizan los AA dentro del
cuerpo? Hay varias razones del “por qué”, pero interactúan y ha
resultado difícil desentrañarlas. En primer lugar, existe un
catabolismo obligado vinculado a necesidades no proteicas
específicas, por ejemplo, uso de glicina para la biosíntesis de
hipurato (Le Floc'h et al. 1995), reacciones de transmetilación
que involucran metionina (Lobley et al. 1996a), síntesis de
neurotransmisores a partir de AA aromáticos. (Pogson et al.
1989). En segundo lugar, hay pérdidas asociadas con el
aumento de la función metabólica, o tasa de renovación, dentro
de los tejidos. Los ejemplos aquí incluyen la reabsorción
incompleta de descamaciones y secreciones GIT asociadas con
la digestión y absorción del material dietético. Para ser eficaces
dentro de la luz, algunas de estas proteínas deben ser
resistentes a la degradación y, por lo tanto, el aumento de la
secreción (p. ej., mucinas) o la estimulación del sistema de
defensa (p. ej., defensinas) conduce a pérdidas netas de AA. El
componente final implica la eliminación de los AA en exceso de
las necesidades del cuerpo. Esto puede ocurrir ya sea porque el
suministro de AA excede la capacidad de ganancia neta de
proteína (limitado por el potencial genético o restricciones en
otros componentes de la dieta, como la energía) o por un
patrón desequilibrado de suministro de AA con la necesidad de
eliminar el exceso. El problema del desequilibrio de AA se ha
resuelto en gran medida en la industria porcina debido a la
introducción del concepto de "proteína ideal" y raciones
equilibradas, que implican la inclusión de AA individuales (Kim
et al. 2001). Esta es una tarea más desalentadora con la
compleja fisiología digestiva de los rumiantes pero, finalmente,
Algunos de estos destinos no serán susceptibles de
manipulación, pero otros bien pueden serlo. Por lo tanto, el resto de
esta revisión se centrará en el impacto del metabolismo tisular en el
destino de los AA y cómo esto puede relacionarse con la dinámica
de proteínas y AA. Los datos se tomarán principalmente de fuentes
de rumiantes ya que otras revisiones recientes han considerado el
metabolismo de no rumiantes (Seve y Ponter 1997; Fuller y Reeds
1998). Los mismos principios generales se aplicarán a todas las
especies de mamíferos, aunque habrá diferencias en el grado.
 332 REVISTA CANADIENSE DE CIENCIA ANIMAL
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metabolismo gastrointestinal
En el camino desde la absorción hasta el producto final, el primer
desafío es el TGI, donde tanto los AA no esenciales como los
esenciales pueden catabolizarse o se necesitan para apoyar las
secreciones endógenas netas y el reemplazo de las células
desprendidas. Las primeras se detectarán como reacciones de
oxidación (Lobley et al. 1996b; Reeds et al. 1996; van Goudoever et
al. 2000; Lapierre et al. 2002), mientras que las segundas
contribuyen a las pérdidas postileales de N (de Lange et al. 1992). ;
Ouellet et al. 2002). Si ocurre alguno de estos procesos, o ambos,
Sólo para uso personal.
entonces habrá diferencias absolutas y, quizás, relativas en la
composición de AA entre la aparición neta en la vena porta y la dieta
(no rumiantes) o la desaparición del intestino delgado (rumiantes) .
En los cerdos, entre el 5 y el 100 % de la ingesta de AA esenciales en
la dieta no llega al hígado (van Goudoever et al. 2000; Burrin et al.
2001), indicando un uso extensivo y diferencial por parte del GIT. En
consecuencia, el patrón de AA disponible en la vena porta puede ser
muy diferente del necesario para respaldar la ganancia de tejido
periférico (Fig. 4) y esto inevitablemente reducirá la eficiencia del
uso de proteínas en la dieta. Tanto en ovejas como en vacas
lecheras, las pérdidas correspondientes a través del TGI parecen ser
cuantitativamente más pequeñas y el patrón AA está menos
distorsionado (MacRae et al. 1997; Berthiaume et al. 2001) con
respecto a la deposición neta de tejido (Fig. 4) .
Metabolismo AA no esencial
Existe una necesidad obligada por parte del TGI de los
mamíferos de AA no esenciales específicos (sobre todo
glutamato y glutamina) tanto en rumiantes (Heitmann y
Bergman 1978, 1981) como en no rumiantes. De hecho, la
oxidación de estos dos AA proporciona del 25 al 47 % de los
requisitos energéticos del tracto digestivo en cerdos jóvenes
(Reeds et al. 1996; Reeds y Burrin 2001) y puede ayudar a evitar
la oxidación de la glucosa para garantizar que quede suficiente
para la absorción y el uso de la glucosa. -tejidos dependientes
como el cerebro y los eritrocitos (Stoll et al. 1999; van der
Schoor et al. 2001) . El metabolismo de la glutamina también es
necesario para proporcionar N para apoyar la biosíntesis de
ácidos nucleicos para la proliferación y el reemplazo celular, con
un 6 % dirigido a este destino en corderos en ayunas (Gate et al.
1999; Lobley et al. 2001b). General,
Figura 4.AA individuales (expresados como proporción de la suma
de isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, treonina y valina) en (-)
dieta (cerdos) o desaparición del intestino delgado (ovejas); (-)
aparición en vena porta (absorción); y (-) en proteína de cuerpo
entero [de van Goudoever et al. (2000), Campbell y Taverner (1988)]
y ovejas (MacRae et al. 1993, 1997).
Este último implica el catabolismo de toda la glutamina digerida en
la dieta más la oxidación de algunas liberadas o sintetizadas por
otros tejidos corporales (Lobley et al. 2001b; Reeds y Burrin 2001).
Oxidación de aminoácidos esenciales
Si bien tal catabolismo de AA no esencial por parte del GIT requerirá la
síntesis en otra parte del cuerpo, con un drenaje potencial de las
reservas de N, sin embargo, las pérdidas más importantes ocurrirían si
se oxidaran los AA esenciales. Varios estudios, basados en la cinética de
la leucina, han informado sobre la oxidación de AA en el TGI, un proceso
sensible a una variedad de factores. Así, en ovejas, el catabolismo de la
leucina disminuyó tanto con la inclusión de concentrado en la dieta
(Lobley et al. 1996b) como cuando se administraron agentes
antimicrobianos contra la microflora GIT (MacRae et al. 1999). Por el
contrario, la presencia de lombrices intestinales aumentó tanto la síntesis
de proteína GIT (en un 24 %) como la oxidación de leucina en un 22–41 %
(Yu et al. 2000). El suministro elevado de leucina en el ganado también
puede resultar en un aumento del catabolismo en el TGI, incluso cuando
el metabolismo de las proteínas tisulares no se altera (Lapierre et al.
2002). Por el contrario, un bajo suministro de proteínas en la dieta
reduce la oxidación de la leucina en los cerdos (van der Schoor et al.
2001).
En tales estudios, la leucina se ha utilizado como trazador AA por
una serie de razones, incluido el bajo costo relativo y la participación
de un mecanismo simple de dos pasos en la etapa de
descarboxilación. Desafortunadamente, la leucina y otros AA de
cadena ramificada (BCAA) son únicos entre los AA esenciales porque
las enzimas responsables de su catabolismo se distribuyen en una
amplia gama de tejidos, por ejemplo, hígado, glándula mamaria,
músculo y grasa, además del GIT ( Goodwin et al. 1987; DeSantiago
et al. 1998). Una distribución tan amplia e inusual plantea entonces
la pregunta: ¿la leucina actúa como un buen indicador de la
oxidación del TGI para otros AA esenciales? Datos recientes de
cerdos han indicado que la lisina también se puede oxidar a través
del TGI (van Goudoever et al. 2000), pero la treonina no (Burrin et al.
2001). Al igual que con la leucina, el catabolismo de la lisina fue
sensible al suministro dietético, con una supresión casi completa
con ingestas bajas de proteínas (van Goudoever et al. 2000). No está
claro por qué es necesario catabolizar la lisina. Una posibilidad es
que la oxidación observada del marcador enteral refleje la actividad
microbiana en la luz, ya que se observó catabolismo cuando se
administró lisina marcada.
 LOBLEY Y AL. — ROTACIÓN DE PROTEÍNAS Y PRODUCCIÓN ANIMAL
Tabla 1. Oxidación de AA esenciales a través del TGI ovinoz
leucina Lisina metionina
oxidación del TGI 57.2unz 0.0C – 7.6bz
(mmol13CO2/h) %
cuerpo entero 26.5unz – 1.0C 9.9bz
oxidación
– –
%aparente 36,0unz 15.3bz
absorción
zValores significativamente diferentes de cero.
Los valores en filas con letras diferentes son significativamente diferentes (PAG<
0,01). Datos de Lobley et al. (2003).
se infunde en el duodeno pero no cuando se infunde en el
suministro de sangre sistémico (van Goudever et al. 2000).
Alternativamente, como la lisina es un precursor del glutamato, el
aumento de la oxidación puede ayudar a satisfacer las amplias
Pueden. J. Anim. ciencia Descargado de cdnsciencepub.com por 179.6.218.122 el 02/04/21
necesidades del GIT para este AA.
En ovejas, tampoco hay oxidación de lisina sistémica por el TGI
(Tabla 1). De manera similar, no hay catabolismo detectable de
fenilalanina sistémica, independientemente de si se evalúa
mediante la liberación de CO marcado2o síntesis de tirosina (el
primer producto del catabolismo de la fenilalanina). En cambio, en
las mismas condiciones, hubo oxidación de la leucina por el TGI;
esto disminuyó la absorción neta de leucina en un 26 % y representó
el 26 % del catabolismo de leucina en todo el cuerpo. Curiosamente,
la metionina también se oxidó, aunque en menor proporción (10%)
tanto del catabolismo total como de la absorción (Tabla 1).
Sólo para uso personal.
Nuevamente, esto plantea la pregunta: ¿por qué el GIT necesita
oxidar la metionina? Una posibilidad se relaciona con las reacciones
de transmetilación, donde el ciclo de sustrato de
metionina:homocisteína proporciona unidades de un carbono, a
través de S-adenosilmetionina, para más de 100 reacciones
metabólicas, incluida la biosíntesis de lípidos de membrana y la
metilación de la base del ADN (un proceso vital para controlar la
expresión génica en células proliferativas). Los grupos metilo
utilizados para la remetilación se originan a partir de folato y
betaína, pero si el suministro de estos se vuelve limitante, la
homocisteína intermedia tóxica (Medina et al. 2001) se cataboliza a
cisteína, taurina y sulfato con pérdida del esqueleto de carbono de
metionina original. Este es un proceso activo en el GIT (Lobley et al.
1996a) y el páncreas (Xue y Snoswell. 1986). Las demandas de
síntesis de cisteína también aumentan la oxidación de metionina
(McNabb et al. 1993).
Pérdidas de proteínas endógenas
Como ya se mencionó, las pérdidas de AA a través del GIT también
pueden deberse a la reabsorción incompleta de las secreciones
endógenas. El efecto de las pérdidas absolutas puede magnificarse
si las AA individuales selectivas también dejan de estar disponibles.
Por ejemplo, el alto contenido de treonina en mucinas (Mukkur et al.
1985) puede explicar la baja absorción de este AA en cerdos jóvenes
(van Goudoever et al. 2000). De hecho, cuando a estos cerdos se les
ofreció una dieta de reemplazo de leche baja en proteínas, no hubo
una absorción neta de treonina y las necesidades aparentes del TGI
fueron mucho más altas que las de lisina (405 vs. 174 µmol kg–1h–1),
aunque las proteínas corporales tienen, en promedio, un mayor
contenido molar (+33%) de lisina (Campbell y Taverner 1988). Las
pérdidas netas de treonina a través del GIT también aumentaron
cuando la proteína dietética
333
aumentó el contenido y, en ausencia de oxidación de treonina
(Burrin et al. 2001), esto debe deberse a mayores pérdidas
Fenilalanina
endógenas. Los datos de rumiantes disponibles muestran una
– 2.8C
variabilidad considerable en la absorción neta de treonina, lo
– 4.3C que nuevamente sugiere diferencias en las pérdidas endógenas
de proteínas (ver Lapierre y Lobley 2001). Las demandas de
otros AA pueden aumentar durante los desafíos. Por ejemplo,
cuando el TGI se enfrenta a patógenos (un proceso casi
continuo), se utilizan defensinas resistentes a la digestión, ricas
en arginina y lisina (Yomogida et al. 1996).
Es difícil evaluar el impacto general de las secreciones
endógenas y las pérdidas oxidativas para AA individuales,
pero se puede obtener alguna indicación mediante el
examen de los flujos de AA en la vasculatura de diferentes
partes del GIT. La mayor parte de la absorción ocurre desde
el intestino delgado hacia los vasos de las vísceras
mesentéricas drenadas (MDV). Por el contrario, las
secreciones en los preestómagos, el intestino posterior y el
páncreas se extraen de la parte no MDV del flujo total de
vísceras drenadas por el portal (PDV). Las diferencias en el
patrón de absorción neta de AA entre MDV y PDV, por lo
tanto, reflejarán los impactos de las secreciones endógenas
y las pérdidas oxidativas. Datos anteriores (MacRae et
al.1997) sugirieron poca diferencia en la composición
relativa de AA esencial absorbido a través de MDV y PDV, es
decir, el patrón AA de secreciones endógenas y pérdidas
oxidativas fue similar a la composición de la proteína cruda
microbiana. Esto parecería contradecir tanto las diferencias
empíricas en las pérdidas de AA (van Goudoever et al. 2000;
Fig. 4) como los datos sobre la mala absorción de mucinas
(Lien et al. 1997) informados para no rumiantes. Sin
embargo, pruebas más recientes en vacas lecheras
(Berthiaume et al. 2001) y ovejas (Fig. 5), que implican la
introducción de análisis más precisos (Calder et al. 1999),
han revelado marcadas diferencias en la apariencia de
PDV:MDV AA. Los valores de las proporciones de lisina,
fenilalanina, metionina y leucina estaban inversamente
relacionados con su grado de oxidación en ovejas. También
se observó una fracción baja de treonina, de acuerdo con las
pérdidas endógenas probables discutidas anteriormente.
En general, los datos actuales sugerirían que las pérdidas oxidativas
de AA esenciales a través del TGI están restringidas al AA de cadena
ramificada, la metionina y la lisina enteral. Estas pérdidas pueden verse
influenciadas por la ingesta de proteínas, el suministro de AA y la
demanda microbiana y parasitaria. Las pérdidas mayores probablemente
estén asociadas con las secreciones endógenas y esto puede conducir a
marcados desequilibrios en la absorción neta de los AA individuales. El
ejemplo más claro de esto es la treonina pero también puede existir una
situación similar para el triptófano. Una vez más, los factores que
aumentan las secreciones endógenas, especialmente las mucinas,
reducirán tanto el patrón como las cantidades absolutas de AA
disponibles para el anabolismo y la secreción tisular.
catabolismo hepático
El hígado se considera un sitio principal del catabolismo del AA, con las
enzimas oxidativas necesarias presentes para todos los AA esenciales y no
esenciales. En condiciones de estado estacionario, el suministro más allá del
hígado reflejará las necesidades de los tejidos periféricos, además de cualquier
 334 REVISTA CANADIENSE DE CIENCIA ANIMAL
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oxidación poshepática. Para algunos AA (por ejemplo, fenilalanina, histidina), el hígado es el sitio
exclusivo (Raiha et al. 1973) o predominante (Hryb y Feigelson 1983; Lichter-Konecki et al. 1999) y, por
lo tanto, el suministro poshepático se aproximará a la ganancia de todo el cuerpo, en condiciones
dietéticas normales. Muchos factores pueden regular la oxidación de AA individuales, o todos, y
cualquier estímulo que mejore (reduzca) la producción o la producción de N productiva, pero sin
cambiar la absorción de AA, resultará de facto en una disminución (aumento) del catabolismo de AA
en el hígado. Desafortunadamente, tales observaciones no responden a la pregunta clave: ¿Regula el
hígado el aporte a los tejidos periféricos? ¿Es la supresión de la oxidación de AA y la ureagénesis un
evento "activo" en el control del anabolismo o la oxidación hepática se usa simplemente como un
mecanismo "pasivo" para eliminar material no deseado o no utilizado por otros tejidos? Si la oxidación
se controla "activamente", se requieren señales específicas que permitan una estrecha integración
Sólo para uso personal.
entre los tejidos periféricos y esplácnicos. Además, tales señales deben abarcar todas las AA
principales, por lo que deben existir señales separadas para cada AA o debe haber un proceso común
(pero aún no identificado) que detecte excesos o deficiencias en general. Por otro lado, la regulación
“pasiva” también debe tener un mecanismo por el cual el hígado pueda reconocer y responder al
excedente material a las necesidades anabólicas. ¿Cuál sería la escala de tiempo de dicho mecanismo:
minutos, horas o días? por lo tanto, deben existir señales separadas para cada AA o hay un proceso
común (pero aún no identificado) que detecta excesos o deficiencias en general. Por otro lado, la
regulación “pasiva” también debe tener un mecanismo por el cual el hígado pueda reconocer y
responder al excedente material a las necesidades anabólicas. ¿Cuál sería la escala de tiempo de dicho
mecanismo: minutos, horas o días? por lo tanto, deben existir señales separadas para cada AA o hay
un proceso común (pero aún no identificado) que detecta excesos o deficiencias en general. Por otro
lado, la regulación “pasiva” también debe tener un mecanismo por el cual el hígado pueda reconocer y
responder al excedente material a las necesidades anabólicas. ¿Cuál sería la escala de tiempo de dicho
mecanismo: minutos, horas o días?
Estas preguntas pueden responderse si reconsideramos cómo se
presenta habitualmente la dinámica hepática. Tradicionalmente, los
datos de eliminación hepática de AA se expresan como una fracción
de la cantidad absorbida y, de hecho, tales extracciones pueden ser
altas. Por ejemplo, la histidina y la fenilalanina absorbidas pueden
eliminarse totalmente a través del hígado en ovejas que no están en
crecimiento (Lobley y Milano 1997). En la práctica, sin embargo, el
hígado no solo recibe AA absorbido, sino una mezcla que también
incluye AA recirculado (derivado del material absorbido
recientemente que pasó por alto el hígado, más el liberado por la
descomposición de las proteínas tisulares). La recirculación
representa la mayor proporción del suministro hepático, que oscila
entre el 72 y el 98 % en ovinos, porcinos y bovinos (Reynolds et al.
1994; Hanigan et al. 1998; Le Floc'h et al. 1999; Lobley et al. 2001a).
Por lo tanto, del flujo de entrada total de AA al hígado, solo se extrae
del 1 al 20% por pasada (p. ej., Reynolds et al. 1994; Wray-Cahen et
al. 1997; Lobley et al. 2001a). Además, en una amplia gama de
entradas totales, la extracción fraccionada
Figura 5.Proporción de apariciones de AA a través de las vísceras drenadas del
portal (PDV) a la red absorbida a través de las vísceras drenadas mesentéricas
(MDV). Los datos son para vacas lecheras (-) [de Berthiaume et al. (2001)] y
ovejas (-) (Lobley et al. 2003). Para los datos de ovejas, las columnas con letras
diferentes son significativamente diferentes (PAG<0,01).
para la mayoría de los individuos AA parece ser constante (Wray-
Cahen et al. 1997; Hanigan et al. 1998; Lobley et al. 2001a).
A few AA do not fit the constant extraction pattern but
these can be explained by known metabolic phenomena.
For example, hepatic detoxification of benzoic acid formed
from plant organic acids is vital but requires glycine. This
function imposes an initial demand that can result initially in
removal of not only the equivalent of the glycine absorbed
but also deplete of systemic glycine i.e., there is a negative,
post-hepatic glycine supply. Once these detoxification needs
are met, however, extraction constancy is re-established
(Lobley et al. 2001a). In contrast, the ability of the liver to
remove the BCAA is limited and, once exceeded, all
additional inputs effectively bypass the liver i.e., the
extraction ratio falls to zero (Wray-Cahen et al. 1997; Lobley
et al. 2001a).
Active or Passive Control by Liver of Removal of AA Entonces, ¿cómo ayuda esta información a comprender el
papel del hígado en la partición de AA en los tejidos periféricos? Primero, la constancia observada de la extracción
fraccionada durante altas tasas de infusión de AA (Wray-Cahen et al. 1997; Lobley et al. 2001a) demuestra que la
cinética del catabolismo y el transporte hepático no están saturados dentro de las ingestas normales de
proteínas, a excepción de los BCAA. Este hallazgo simplificará la construcción de modelos de metabolismo
hepático. En segundo lugar, las bajas tasas de eliminación en comparación con el flujo (suministro de sustrato) a
través del tejido explican el aumento de las concentraciones arteriales de AA que se observan después de la
absorción y permiten que la mayoría del AA absorbido esté disponible para los tejidos periféricos. Por ejemplo, en
vacas secas preñadas, la eliminación fraccional del flujo total de metionina al hígado es 0,08 (Hanigan et al. 1998).
En consecuencia, cualquier metionina adicional absorbida requeriría nueve pases hepáticos antes de que se
elimine el 50 % e incluso después de otros 15 pases, el 10 % todavía estaría disponible para fines productivos. Por
lo tanto, la mayor parte de la metionina adicional absorbida se pone inicialmente a disposición de los tejidos
periféricos, pero la que no se usa dentro de una escala de tiempo finita (cada paso tiene una duración de 20 a 30
s) finalmente será extraída por el hígado. Tercero, aunque como se discutió anteriormente, parte de la
eliminación hepática de AA forma parte de procesos vitales (p. ej., síntesis de proteínas plasmáticas), la mayoría
parece extraerse en función de la mayor parte de la metionina adicional absorbida se pone inicialmente a
disposición de los tejidos periféricos, pero la que no se utilice dentro de una escala de tiempo finita (cada paso
tiene una duración de 20 a 30 s) finalmente será extraída por el hígado. Tercero, aunque como se discutió
anteriormente, parte de la eliminación hepática de AA forma parte de procesos vitales (p. ej., síntesis de proteínas
plasmáticas), la mayoría parece extraerse en función de la mayor parte de la metionina adicional absorbida se
pone inicialmente a disposición de los tejidos periféricos, pero la que no se utilice dentro de una escala de tiempo
finita (cada paso tiene una duración de 20 a 30 s) finalmente será extraída por el hígado. Tercero, aunque como se
discutió anteriormente, parte de la eliminación hepática de AA forma parte de procesos vitales (p. ej., síntesis de
proteínas plasmáticas), la mayoría parece extraerse en función de
 LOBLEY Y AL. — ROTACIÓN DE PROTEÍNAS Y PRODUCCIÓN ANIMAL 335
Tabla 2. Relaciones entre AA esenciales (gd–1) absorción, suministro poshepático, captación de la glándula mamaria y uso para la producción de proteínas de la leche en vacas lecheras
lactantesX
Automóvil club británico histidina leucina
Absorbido 37 117
Post-hígado 27 140
Captación de la glándula mamaria 23 101
Producción de proteína de leche 22 82
Proteína de leche: post-hígadoy 0.82y 0.58
XDe Lapierre et al. (2000), Lobley y Lapierre (2001) y Blouin et al. (2002); datos compuestos de cuatro estudios separados.
yLos valores no son significativamente diferentes de la unidad.
Suministro de AA (es decir, flujo sanguíneo×concentración). En
consecuencia, debido a que las concentraciones plasmáticas se
mantienen dentro de límites finitos a través de la liberación de AA a
partir de la degradación de proteínas, la supresión completa de la
Pueden. J. Anim. ciencia Descargado de cdnsciencepub.com por 179.6.218.122 el 02/04/21
oxidación hepática es un objetivo improbable.
Los datos sugieren, por lo tanto, que el hígado no parece ser un
regulador "activo" de la extracción y el catabolismo de AA, sino que
"responde" al flujo de entrada (Hanigan et al. 1998; Lobley et al. 2001a).
Esto permite la integración con las necesidades de los tejidos periféricos,
pero el papel del hígado es eliminar el AA en exceso del uso, en lugar de
regular el suministro per se. El efecto de esto se puede ver con datos
recientes que comparan la absorción, el suministro poshepático y la
producción de proteína láctea en vacas lecheras. Para tres AA esenciales,
metionina, histidina y fenilalanina (más tirosina), la relación entre la
producción de AA en la leche y el suministro poshepático no fue diferente
de la unidad (Lapierre et al. 2000; Lobley y Lapierre 2001; Tabla 2). Esto
Sólo para uso personal.
indica que estos AA son catabolizados principalmente por el hígado. En
cambio, para otros AA esenciales, más BCAA, la lisina y la treonina
pueden pasar más allá del hígado de lo que se necesita para respaldar
los requisitos netos para la producción de proteínas de la leche. En
cambio, el suministro poshepático de estos últimos AA equilibró las
cantidades extraídas por la glándula mamaria (Tabla 2). Por lo tanto, el
suministro poshepático y el uso total de la glándula mamaria se
equilibraron nuevamente. No obstante, bajo situaciones limitantes de
AA, el suministro a la glándula mamaria de leucina (Bequette et al.1996a)
o lisina (Guinard y Rulquin 1994; Metcalf et al. 1996; Tagari et al. 2000;
Thieverge et al. 2002) puede volverse similar a las necesidades netas de
proteína de la leche. Por lo tanto, el uso de estos AA por parte de la
glándula mamaria es variable, incluso cuando la producción de leche no
cambia y, sin embargo, el suministro poshepático satisface estas
necesidades. Una vez más, esto se explica más fácilmente porque el
hígado elimina cualquier material no utilizado, en lugar de regular el
suministro absoluto a la glándula mamaria.
Dicho mecanismo también tiene la ventaja de no requerir un
"control" separado para cada AA, sino que la eliminación del
"exceso" en función del flujo de entrada total puede abarcar una,
más o todas las AA. Este sistema predeciría que la apariencia neta
poshepática podría ser cero, o incluso negativa, si los AA se
suministran a la glándula mamaria antes de que el hígado los
"perciba". Esto es lo que sucede cuando se infunden AA a través de
la vena yugular además de una ración basal. Esto provocó un
aumento en la producción de proteínas de la leche, pero la
apariencia posesplácnica igualó (histidina, metionina) o superó
(treonina, fenilalanina, triptófano) la absorción neta en todo el PDV
(Berthiaume et al. 2002 y datos no publicados).
Juntas, estas diversas observaciones respaldan el concepto de que
la extracción hepática de AA tiene dos componentes principales.
Lisina metionina Fenilalanina Treonina
108 32 85 63
111 22 44 57
88 24 43 40
68 23 42 37
0,61 1.01y 0.94y 0,64
En primer lugar, las necesidades de los procesos hepáticos vitales
(síntesis de proteínas de exportación, producción de metabolitos clave) y,
en segundo lugar, la eliminación de AA en exceso de las necesidades de
los tejidos periféricos. Este último parece ser una función del suministro
(a través de la vena porta y la arteria hepática) y permite un control a
corto plazo del suministro a los tejidos periféricos. Además, las
necesidades inmediatas y la actividad metabólica de los tejidos
periféricos son probablemente el principal determinante de la cantidad
de AA que extrae y cataboliza el hígado.
Tejidos periféricos
Entonces, ¿qué factores regulan la utilización de AA por los tejidos
periféricos? Si asumimos condiciones en las que ningún AA
individual es limitante, existen tres restricciones posibles. Estos son:
suministro, captación y uso.
Los esfuerzos para relacionar la respuesta anabólica con el flujo
sanguíneo o la concentración arterial, es decir, el suministro de AA, han
resultado infructuosos (Lescoat et al. 1996). De hecho, el suministro a
través de la sangre supera con creces la ganancia neta tanto de la
glándula mamaria (Bequette et al. 1996a, b) como del músculo (Biolo et
al. 1992) (Fig. 6a). La regulación por transporte a los tejidos es un
concepto interesante, especialmente porque existe cierta evidencia de
que el transporte de glucosa hacia el interior puede limitar las respuestas
de las glándulas mamarias (Cant et al. 1999). Si existieran restricciones
similares para AA, esto proporcionaría un enfoque para la selección
genética basada en un mayor número o actividad del transportador. La
medición directa del transporte de AA es difícil de evaluar in vivo, excepto
para pequeñas especies de laboratorio (Banos et al. 1973; Hundal et al.
1989), pero las medidas indirectas, basadas en transferencias cinéticas,
se puede aplicar a mamíferos más grandes (Biolo et al. 1992). Este
enfoque ha demostrado que la retención por el tejido del cuarto trasero
ovino (principalmente músculo) es solo del 9 al 39% del transporte hacia
adentro (Hoskin et al. 2001, 2003; Fig. 6b). Por lo tanto, la mayor parte del
transporte hacia el interior debe coincidir con un flujo de salida
correspondiente (o contratransporte) desde la célula. Incluso cuando la
retención neta es negativa, como en las tomas de submantenimiento
(Biolo et al. 1992; Hoskin et al. 2001), los flujos de transporte de entrada
(y salida) son grandes (Fig. 6b).
Sin embargo, las tasas de síntesis de proteínas y de transporte hacia
el interior son más parecidas (fig. 7). Si bien se debe tener cuidado de
que esto no sea una consecuencia del modelo dinámico utilizado, los
datos sugieren que el flujo de AA a través de la célula impulsa la síntesis
de proteínas o que la tasa de síntesis estimula el transporte hacia el
interior. En el último caso, la síntesis de proteínas reduciría ligeramente
la concentración de AA libre de células y, por lo tanto, crearía un
"gradiente" que estimularía el flujo hacia el interior.
Aunque, en la mayoría de las circunstancias, el transporte
AA no restringe el anabolismo neto, no siempre es así.
 336 REVISTA CANADIENSE DE CIENCIA ANIMAL
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Sólo para uso personal.
Durante una limitación severa de un solo AA, las tasas de transporte
interno y retención pueden ser similares. Por lo tanto, en cabras
lactantes mantenidas en condiciones de deficiencia de leucina o
histidina, la mayor parte del suministro arterial se extrae (transporte
hacia adentro), con el flujo venoso de salida de la ubre casi
desprovisto de AA (Bequette et al. 1996a; Bequette
Figura 6.Cinética de AA ( , leucina; treonina; (-,valina) en
respuesta a la alteración de la ingesta desde 0,5 de mantenimiento hasta 2,5 de
mantenimiento [de Hoskin et al. (2001, 2003)]. Respuesta en la retención neta a
(a) suministro alterado de AA a través del flujo de entrada arterial o (b) transporte
de AA a las células musculares.
Figura 7.Relación entre la síntesis de proteínas en el músculo de los
cuartos traseros ovinos y la tasa de transporte de AA al interior de las
células. Valores de Hoskin et al. (2001, 2003) basado en la cinética de
( ) leucina, ( ) treonina y (-) valina en respuesta a la alteración de la
ingesta de 0,5 de mantenimiento a 2,5 de mantenimiento.
et al. 2000). Esto significa también que se suprime la salida de AA y
esto ofrece otro punto potencial de control sobre el anabolismo. No
obstante, como ni el suministro ni el transporte hacia el interior
parecen limitar normalmente el anabolismo, deben operar otros
mecanismos reguladores. Estos ciertamente incluirán hormonas, y
tanto la insulina como el IGF-1 juegan un papel importante.
 LOBLEY Y AL. — ROTACIÓN DE PROTEÍNAS Y PRODUCCIÓN ANIMAL 337
en la regulación del crecimiento del tejido magro tanto en
rumiantes como en no rumiantes (Dubreuil et al. 1998; Lobley 1998;
Davis et al. 2001). En los últimos años se ha visto un marcado
aumento en nuestra comprensión de cómo las interacciones entre
nutrientes y hormonas controlan tanto la síntesis (Yoshizawa et al.
1998; Balage et al. 2001; Kimball y Jefferson 2002) como la
degradación (Larbaud et al. 2001; Combaret et al. al. 2001) de
proteínas. Estos mecanismos y las implicaciones para el anabolismo
tisular se revisan en otra parte de este simposio (Davis 2002).
CONCLUSIÓN
La dinámica de la síntesis y descomposición de proteínas es vital para
mantener la homeotermia, lo que permite que los animales funcionen y
respondan a los eventos fisiológicos normales y para que los desafíos
ambientales se cumplan de manera rápida y efectiva. Como parte de la
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función normal, tanto los mecanismos digestivos como los de defensa
probablemente incurran en una penalización y conduzcan al catabolismo
y la pérdida de proteínas y AA. Estos pueden reducirse, pero no
eliminarse, mediante una buena crianza y la posibilidad de que estos
procesos generen demandas de AA específicos debe considerarse en los
futuros esquemas de formulación de raciones. La evidencia reciente
indicaría que el catabolismo obligado de AA por parte del hígado es
relativamente menor y que la oxidación hepática de AA refleja la
eliminación del excedente de material para los requerimientos de los
tejidos periféricos, en lugar de regular el suministro a los procesos
productivos. Investiga, por tanto, debe estar dirigido a comprender los
Sólo para uso personal.
mecanismos de ganancia de proteínas en los tejidos diana. Excepto en
circunstancias especiales, la ganancia anabólica en los tejidos periféricos
no está restringida ni por el suministro ni por el transporte de AA a las
células. En cambio, las respuestas están reguladas por eventos
intracelulares que alteran la relación entre la síntesis y la degradación de
proteínas. Estos probablemente involucrarán interacciones nutrientes-
hormonales.
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